Валин тканей

Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью лейцина, изолейцина и валина—преимущественно осуществляется не в печени (место распада большинства остальных аминокислот), а в мышечной и жировой тканях, в почках и ткани мозга. Сначала все три аминокислоты подвергаются трансаминированию с а-кетоглутаратом под действием одного общего и специфического фермента—аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью (КФ 2.6.1.42) (не содержится в печени) с образованием соответствующих а-кетокислот. Последующее окислительное декарбоксилирование а-кетокислот приводит к образованию ацил-КоА-производных. [c.459]

Специфичными представляются и явления третьей группы — исчезновение отдельных аминокислот, за исключением оксипро-лина, который исчез из тканей хлопчатника после использования 2,4-Д, АТА и 2,3,6-ТБ. Так, например, в тканях кукурузы после применения 2,4-Д и АТА исчез аспарагин, а после применения 2,3,6-ТБ — не исчез. Подобным же образом триптофан и валин исчезли после применения 2,3,6-ТБ и АТА, но сохранились после применения 2,4-Д. [c.15]

Распад изолейцина, лейцина и валина изучен в тканях животных. По-видимому, он протекает так, как показано на фиг. 122. Наличие таких же превращений у растений подтверждается следующими данными. [c.429]

Пути распада валина, изолейцина и лейцина изучены в опытах с тканями млекопитающих. По-видимому, превращения этих аминокислот аналогичны все они подвергаются переаминированию с образованием соответствующих а-кетокислот и затем необратимому окислительному декарбоксилированию с превращением остатков скелета в соответствующие ацилпроизводные кофермента А. В ранних исследованиях было установлено, что при превращении лейцина и изовалерьяновой кислоты в организме млекопитающих образуются кетоновые тела [413—415]. Отдельные этапы превращения лейцина в ацетоуксусную кислоту были выяснены при помощи изотопных методов и в последнее время — в исследованиях с ферментами. В опытах с изотопным углеродом установлено, что атомы С-1 и С-2 изовалерьяновой кислоты, соответствующие а- и р-углеродным атомам молекулы лейцина, дают начало двухуглеродным остаткам, которые могут конденсироваться с образованием ацетоуксусной кислоты [416—419]. Углеродные атомы метильных групп изо-пропильного остатка становятся углеродными атомами метильной и метиленовой групп ацетоуксусной кислоты. -у-Углеродный атом молекулы лейцина (или атом С-3 изовалерьяновой кислоты) переходит в карбонильный углерод ацетоуксусной кислоты. При этих исследованиях было доказано также включение СОг в карбоксильную группу ацетоуксусной кислоты [418, 420]. Ферментативные опыты Куна и сотрудников [421—423, 1102] привели к установлению представленных ниже промежуточных продуктов и реакций [c.358]

Аминокислоты незаменимые — кислоты, которые не синтезируются в тканях организма валин, гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин. Анаболизм — см, ассимиляция. [c.486]

Часть аминокислот транспортируется к другим органам и тканям, где они идут на образование тканевых белков, ферментов, гормонов. Каждый белок организма имеет присущий только ему аминокислотный состав. Поэтому для синтеза белков необходим определенный ассортимент аминокислот. В первую очередь требуются аминокислоты, которые в организме животного не образуются. Эти аминокислоты называются незаменимыми. К ним принадлежат лизин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, фенилаланин, триптофан, гистидин, аргинин. У птиц незаменимыми аминокислотами могут быть глицин и серин, особенно в период их интенсивного роста. [c.121]

Незаменимые аминокислоты. Незаменимыми называются аминокислоты, которые организм неспособен синтезировать, а следовательно, они должны поступать с белком пищи. Если какая-либо незаменимая аминокислота в пище отсутствует, то организм не будет в состоянии синтезировать белок тканей если эта аминокислота не поступает с пищей в течение более длительного промежутка времени, то азотистый баланс организма станет отрицательным, произойдет потеря веса, количество белка в плазме понизится, разовьется отек. Обширные лабораторные исследования, проведенные на крысах путем скармливания им искусственно составленного пищевого рациона, позволили установить, что для роста незаменимыми аминокислотами являются следующие гистидин, метионин, аргинин, триптофан, треонин, изолейцин, лейцин, лизин, валин, фенилаланин. [c.379]

Одним из примеров, иллюстрирующих существование такого рода синхронности, могут служить материалы наблюдений Рубина и Ивановой (1958), частично приведенные в предыдущей главе (см. табл. 24 и 25). Авторами установлено, что в группе флавопротеидов капусты основная роль принадлежит оксидазе аминокислот, причем наиболее активно окисляются аминокислоты валин, аспарагиновая и глутаминовая. Изучение качественного и количественного состава аминокислот показало, что в тканях устойчивого [c.241]

Глюкагон образуется в а-клетках островковой ткани поджелудочной железы. По своей химической природе это белковое вещество. В гидролизате глюкагона обнаруживаются следующие аминокислоты лизин, аланин,, метионин, валин, фенилаланин, лейцин, глицин, тирозин, серин, глютаминовая кислота, аргинин, аспарагиновая кислота и триптофан. В глюка-гоне свободная концевая аминогруппа принадлежит гистидину, а свободная карбоксильная группа — концевому остатку треонина. [c.150]

Как отмечалось выше, скелетные мышцы служат основным резервом белка в организме. Они обладают также высокой активностью в отношении деградации одних и синтеза других аминокислот. У млекопитающих именно мышцы являются главным местом катаболизма аминокислот с разветвленной цепью. Мышечная ткань окисляет лейцин до СО2 и превращает углеродный скелет аспартата, аспарагина, глутамата, изолейцина и валина в интермедиаты цикла трикарбоновых кислот. Способность мышц разрушать аминокислоты с разветвленной цепью при голодании и диабете возрастает в 3— [c.341]

Интересным примером ионных связей могут служить связи между а-цепями в молекуле гемоглобина, обусловленные, в частности, взаимодействием положительно заряженной аминогруппы концевого валина х-цепи (вал 1 х) с концевой отрицательно заряженной карбоксильной группой аргинина г-цепи (арг 141 г). Снижение pH приводит к разрыву данной ионной связи, ослаблению взаимодействия между СС]- и г-цепями, изменению конформации макромолекулы и уменьшению сродства гемоглобина к Ог (эффект Бора). Благодаря этому эффекту в интенсивно дышащих тканях, где лактат, СОг и другие кислые конечные продукты метаболизма понижают pH крови, гемоглобин освобождает значительную часть связанного им кислорода. Для многих явлений в организме в норме (секреция, мышечное сокращение, свертывание крови) и патологии важно образование комплексов ионов с макромолекулами. Образование этих комплексов происходит за счет ион-ионных и ион-дипольных взаимодействий (см. табл. 3). [c.70]

Хотя лейцин, валин и изолейцин являются незаменимыми аминокислотами для человека, а также других высщих животных, в тканях млекопитающих имеются трансаминазы, катализирующие обратимые взаимопревращения всех трех указанных аминокислот и соответствующих а-кетокислот (см. гл. 31). Этим объясняется способность соответствующих кетокислот заменять рассматриваемые аминокислоты в диете. [c.305]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

Установлено, что действующими веществами каланхое является комплекс веществ кислотного характера (органические кислоты), в том числе аминокислоты, полисахариды, флавоноиды, катехипы, микроэлементы и др.). Наличием этих соединений в значительной мере обусловлено нротивовоснолительное и усиливающее регенерацию тканей действие. Проведен аминокислотный анализ и подтверждено наличие 12 аминокислот аспарагиновая кислота, треопип, серии, глутаминовая кислота, глицин, аланин, валин, лейцин, фенилаланин, гистидин, изолейцин, аргинин основные органические кислоты - яблочная, лимонная, щавелевая. [c.48]

Интересно, что после применения разных гербицидов в тканях хлопчатника образуются не одинаковые, а различные аминокислоты. Так, например, после обработки гербицидом 2,4-Д появились следующие аминокислоты (в мг% на 100 г абсолютно сухого вещества) цистеин 48, гистидин 60 и пролин 46 после обработки препаратом 2,3,6-ТБ — цистеин 4, орнитин 172, пролин 20 и метионин 36 после обработки препаратом АТА (ами-нотриазол) — гистидин 20, валин 54, триптофан 24 и норвалин 40. [c.15]

Обратимые реакции переаминирования между многими аминокислотами и а-кетоглутаровой кислотой были осуществлены в опытах с ферментными препаратами из тканей животных и растений и из микроорганизмов. Еще в ранних исследованиях приводились данные о реакциях переаминирования с участием валина [256], а-аминоадипиновой кислоты [257, 274], а-аминомалоновой кислоты [257, 274], цистеиновой [257, 274] и гомоцистеиновой кислот [257, 274], лейцина [275, 276] и изолейцина [275]. Однако эти реакции, как правило, отличались малой интенсивностью по сравнению с реакциями переаминирования [c.220]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

РИБОНУКЛЕАЗЫ (РНК-азы) — ферменты, катализирующие гидролитич. расщепление рибонуклеиновых к-т на олиго- и мононуклеотиды. Р. широко распространены в природе и присутствуют во всех исследованных тканях. Наиболее изучена панкреатическая Р., секретируемая поджелудочной железой [систематич. название полирибонуклеотид — 2-олиго-нуклеотидо-трансфераза (циклизующая) шифр 2.7.7.16 — см. Номенклатура и классификация ферментов]. Р., выделенная в кристаллич. виде из поджелудочной железы быка экстракцией разведенной серной к-той с последующим фракционированием (NH4)2S04 — белок основного характера (р/ 7,8) с мол. в. 13 ООО. Установлена природа и последовательность аминокислотных остатков, входящих в состав Р., и выяснены существенные детали ее пространственной структуры, что дало возможность воссоздать трехмерную модель этого белка. Молекула панкреатич. Р. представляет собой одинарную полипептидиую цепь, состоящую из 124 аминокислотных остатков N-концевой аминокислотой в молекуле Р. является лизин, С-концевой — валин. [c.337]

При одном из таких нарушений, например, организм начинает синтезировать гемоглобин, белок которого вместо глутаминовой кислоты содержит валин. Нарушение как будто незначительное, но боковая цепь аминокислоты — валина не имеет отрицательного заряда (в отличие от глутаминовой кислоты), и поэтому у гемоглобина, содержащего валин (его обозначают НЬЗ, а нормальный гемоглобин НЬА), распределение зарядов иное. Мы знаем, как влияют величины зарядов частиц белка на его растворимость. Действительно, при отщеплении кислорода от гемоглобина типа НЬ5 получается продукт менее растворимый, чем в случае НЬА. Пока кислорода достаточно, гемоглобин НЬ5 в большом количестве связан с кислородом и концентрация его свободной формы ( дезоксигенированного гемоглобина ) невелика. Но если человек, которого природа наделила этим дефектным гемоглобином, находится в условиях недостатка кислорода (например, в горах на большой высоте), то гемоглобин НЬ5 накапливается в эритроцитах и начинает выпадать в осадок. В результате эритроциты сморщиваются и принимают форму серпиков (отсюда название болезни, о которой мы уже упоминали в главе о белках,— серповидная анемия). Эритроциты неправильной формы с трудом проходят через капилляры, закупоривают их это может служить причиной многих болей, вести к легким инфарктам и отмиранию тканей. [c.181]

Прп изучении оптически активных аминокислот особенны пн-терес представляют сообщения о выделении из тканей опухолей заметных количеств не природных аминокислот ( -ряда) лейцина, лпз 1пз, валина и особсгпю глутамипово кислоты. Выдвинута гипотеза, что энзимы нормальных тканей неспособны перерабатывать в процессе метаболизма кислоты -ряда. Высказано пред-положен 1е, что неспособность удалить -аминокислоты из белков является непосредственной причиной образования рака [59, 60]. [c.654]

Соединение, возникающее в этой реакции, называется ацил-аденилатом аминокислоты, а самая реакция называется реакцией активирования аминокислот. Каждая из 20 аминокислот имеет свой специфический фермент, катализирующий эту реакцию. Подобные ферменты найдены во всех клетках и тканях, где их искали, — в бактериях и простейпшх, в тканях растений и высших животных, — словом, повсюду. Два специфических фермента, активирующих триптофан и тирозин, выделены в кристаллическом виде, многие другие получены в обогащенном состоянии й со специфичностью только к одной единственной аминокислоте, т. е. отделенные от гомологических ферментов, активирующих другие аминокислоты. Даже химически столь близкие аминокислоты, как валин и лейцин, требуют различных специфических ферментов для активирования. [c.432]

Через два месяца после фумигации большими нормами гекса-хлорбутадиена — как в жидкой так и в гранулированной форме — анализ листьев показал резкое отклонение от нормы некоторых показателей Ж1изиедеятель(н01с11и растений. Так, наблюдалось угнетение (в 2 раза) восстановительной активности тканей, активности каталазы, возрастание содержнния ряда свободных аминокисло г (аланин, серин, валин, гликокол, гистидин и др.). [c.41]

Л. с наибольшей скоростью расщепляет лейцил-иептиды, однако оиа действует и иа пептиды с др. алифатич. N-концевыми аминокислотами, иричем скорость гидролиза уменьшается с уменьшением длины алифатич. цепи в ряду лейцин — норвалин — валин — аланин - глицин. Со значительно меньшей скоростью Л. расщепляет пептиды с N-концевыми остатками фенилаланина, тирозина, гистидина илп триптофана. Помимо пептидов, Л. также гидролизует амиды аминокислот, в частности лейцинамид. Действие Л. строго стереоспецифично и направлено только на остатки L-аминокислот. Л. широко распространена в животных и растительных тканях, а такжо у нек-рых микроорганизмов. Л., выделенная пз почек свиньи и очищенная путем фракционирования ацетоном и (NH4)2S04, а также с помощью электрофореза в крахмальном геле, имеет оптимум активности при рП 7,8—9,3, обладает электрофоретич. подвижностью [c.470]

Наиболее широкий спектр мутаций наблюдается при использовании в качестве мутагена ионизирующего излучения. При рентгеновском облучении клеток получены пигментдефектные линии дурмана и петуньи, устойчивые к параквату линии табака. Гамма-облученные растения (лист) служили источником каллусной ткани и протопластов, из которых были выделены линии, устойчивые к гербициду и валину. Устойчивые линии к валину были получены и при обработке культивируемых in vitro клеток табака ультрафиолетовыми лучами. Применение такого способа облучения гаплоидных протопластов табака приводило к возникновению разнообразных ауксотрофных мутантов. [c.153]

Включение С-валина в белки субфракций ткани коры больших полушарий мозга крыс при повторяющихся электросудорогах [c.46]

Количественное разделение фенилаланина, лейцина, изолейцина, метионина, триозина и валина достигается на колонне, наполненной картофельным крахмалом. Для автоматического отбора большого числа фракций разработано особое приспособление. Отдельные фракции весьма малого объема анализируются затем микробиологическим путем [265]. Хроматографическое разделение применено теперь и в большинстве работ по изучению распределения каротиноидов в растительных тканях. Описаны методы определения как одного каротина — пигмента с активностью витамина А [50, 114, 231, 290] в альфа-альфа и тому подобных травах — так и вместе с витамином А — в смешанных кормах [72, 200]. Выбор подходящего растворителя на стадии элюирования позволил добиться отделения р-каротина от некоторых его стереоизомеров [26]. [c.164]

Ретикулин, волокнистый белок, был найден в большинстве эмбриональных тканей и в некоторых тканях взрослых особей (селезенке, почках, лимфатических узлах) он состоит из сетки волокон, покрытых аморфным веществом, частично состоящим из углеводов [48]. При обработке ретикулина селезенки пепсином был получен гликопентид [41], который, по-видимо-му, гомогенен по данным электрофореза на колонке. Результаты анализа табл. 2) показали, что в гликопептиде содержится глюкозамин, галактоза и манноза в молярном соотношении 6 1 1 в пептидной части идентифицировано семь аминокислот (аспарагин, глутамин, треонин, лизин, валин, фенилаланин, лейцин). Структура гликопептида, изображенная на рисунке, была предложена Спеллманом [41]. [c.267]

Углеродный скелет аминокислот, подвергшихся деградации и включившихся в цикл трикарбоновых кислот в мышечной ткани, превращается главным образом в глутамин и пируват, который далее окисляется или превращается в лактат. Таким образом, при голодании или в период после всасывания большая часть образующихся в процессе распада мышечного белка аминокислот покидает мышцы исключением являются изолейцин, валин, глутамат, аспартат и аспарагин они участвуют в образовании глутамина, который высвобождается мышцами и используется другими тканями. [c.341]

Среди аминокислот, поглощаемых мозгом, преобладает валин. Способность мозга крысы окислять аминокислоты с разветвленной боковой цепью (лейцин, изолейцин и валин) по меньшей мере в 4 раза превышает соответствующую способность мышц и печени. Хотя в постабсорбтивном состоянии значительные количества этих аминокислот освобождаются из мышечной ткани, они не поглощаются печенью, и можно полагать, что главным местом их утилизации является мозг. [c.311]

Реакция 41 гидратация тиглил-СоА. Эта реакция протекает аналогично реакции катаболизма валина (реакция 4У, рис. 31.28). Она катализируется кротоназой тканей млекопитающих. [c.340]

Из-за множества биокаталитических процессов, протекающих в клетках, избирательности действия сенсоров на основе цельных клеток ткани следует уделять особое внимание. Изучение избирательности биосенсора на основе ткани почки свиньи показало его пригодность для определения глутамина в сложных биологических объектах. Специально изучалось влияние большого числа соединений (мочевина, Ь-аланин, Ь-аргинин, Ь-гистидин, Ь-валин, Ь-серин, Ь-глутаминат, Ь-аспарагин, Ь-аспартат, О-аланин, О-аспартат, глицин и креатинин), которые могли бы создавать помехи работе сенсора, но оказалось, что они не дают заметного сигнала. Как известно, в клетках почки свиньи велика концентрация О-аминокислотной оксидазы [16], поэтому проверяли также отклик сенсора на различные О-аминокислоты. В присутствии кислорода и воды этот фермент катализирует окислительное деаминиро-вание нескольких О-аминокислот. Однако в специфических условиях работы глутаминовый биосенсор не обнаруживал чувствительности к проверяемым О-аминокислотам. То, что побочные биокаталитические процессы не влияют на сигнал биосенсора, по всей вероятности, обусловлено отсутствием флавинадениндинуклеотида в буферной системе [23]. [c.37]

Селективность гуанинового биосенсора на основе ткани печени мыши оказалась превосходной в присутствии 1 мМ магния (II) (для ингибирования аденозиндеаминазы) и в отсутствие фосфат-ионов (для активации гуанозинфосфорилазы) [11]. Такой сенсор не проявляет чувствительность к инозину, аденину, СМР, IMP, креатинину, креатину, аспарагину, серину, мочевине, глутамину, глутаминату, орнитину, треонину, лизину, валину, глицину и аргинину при миллимолярных концентрациях этих соединений. [c.47]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология