Рог содержание оксипролина и пролина

Содержание аминокислот и порядок их соединения в разных белках может сильно различаться. Но чаще всего в растительных белках встречается 20 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота (или аспарагин), валин, гистидин, глицин, глутаминовая кислота (или глутамин), изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин, цистеин и цистин Некоторых из перечисленных аминокислот нет в отдельных раститель ных белках, в некоторых белках содержатся другие аминокислоты не входящие в число перечисленных. Аминокислотный состав опре деляет полноценность белков при использовании их в питании или на корм. [c.430]

Именно вторичная аминогруппа придает жесткость и определяет направление пептидной цепи, из которой построен белок. Так, например, направление спирали коллагена (молекула коллагена построена как тройная спираль из трех отдельных полипептидных цепей, переплетенных между собой) постоянно меняется, что обусловлено содержанием в нем пролина и оксипролина. Коллаген— единственный белок, в котором обнаружен оксипролин, [c.30]

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания. [c.408]

Общими для эластина и коллагена являются большое содержание глицина и пролина, наличие оксипролина, хотя последнего в эластине примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. Как и в коллагене, в эластине мало метионина и отсутствуют триптофан и цистеин. [c.664]

Первичные аминогруппы других аминокислот превращаются под действием азотистой кислоты в полярографически неактивные гидроксильные группы. Продукты нитрования тирозина, фенилаланина и гистидина не мешают анализу. Содержание пролина можно определить с точностью 2%, а оксипролина — с точностью +4%. Можно определить приблизительно 1 у нитрозопроизводного в 1 мл раствора. [c.387]

Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Содержание этих трех аминокислот в белках достигает 25—30%. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25—30% белковой молекулы. В результате около 50—60% белковой молекулы составляют аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [c.354]

Особенностью коллагена является необычно высокое содержание глицина (1 остаток на каждые 3 аминокислотные остатка), пролина (1 на 8 остатков) и оксипролина (1 на 10 остатков). Коллаген содержит также редко встречающуюся аминокислоту — оксилизин. Таким образом, приблизительно каждым четвертым звеном в белковом ске- [c.654]

Для получения эластина, структурного белка эластических волокон, используют обычно шейную связку быка. По своим свойствам эластин напоминает коллаген, но отличается от коллагена еще большей устойчивостью к действию протеолитических ферментов, кислот и оснований. Эластин подобно коллагену также характеризуется высоким содержанием глицина. Оба белка содержат примерно одинаковые количества этой аминокислоты, но содержание пролина и оксипролина в эластине намного ниже, чем в коллагене (см. табл. 1) [51]. [c.214]

Желатина представляет собой не натуральный белок, а измененный коллаген, переходящий в раствор при кипячении с водой, лучше в присутствии кислот. Желатина отличается способностью набухать в холодной воде, а также легко растворяться в горячей воде и застывать при охлаждении в студенистую массу. Она довольно хорошо раси епляется протеолитическими ферментами. Состав продуктов гидролиза желатины почти не отличается от продуктов гидролиза коллагена. Для нее характерно большое содержание гликоколла, а также пролина и оксипролина триптофан отсутствует тирозина—незначительные следы. Желатина—один из наиболее изученных белков. [c.328]

Коллаген — основной фибриллярный белок кожи, сухожилий, хрящей, костей, роговицы глаза, стенок артерий и других тканей. Коллаге-новые фибриллы — важный компонент межклеточного вещества, цементирующего клетки в тканях (важными связующими веществами являются также гиалуроновая кислота и другие мукополисахариды). От большинства других белков коллаген отличается высоким содержанием остатков пролина и оксипролина, которые составляют 25% всех аминокислотных остатков, а также глицина, остатки которого составляют 34%. В процессе синтеза коллагена вначале образуется белок проколлаген. Он не содержит оксипролина и коллаген образуется пз него при гидроксилировании примерно половины остатков пролина. Для протекания реакции гидроксилирования необходим витамин С. [c.434]

Белки коллагеновой группы характеризуются относительно высоким содержанием остатков пролина и оксипролина. Как показали последние исследования, эти остатки вместе с остатками глицина скапливаются на отдельных участках молекулярных цепей. На этих учасшах возникают конфигурации, имеющие много общего с конфигурацией цепи поли-Ь-пролина. [c.543]

Помимо рентгенограмм, характерных для а- и Р-форм белков, известен еще один тип рентгенограмм, а именно для коллагена — белка сухожилий и кожи. На уровне первичной структуры коллаген характеризуется высоким содержанием остатков пролина и оксипролина и частым повторением фрагмента 01у-Рго-Орг. Присутствие пирролидинового кольца в пролине и окси-пролине может несколькими способами воздействовать на вторичную структуру. Азот амидной группы не содержит водорода, способного к образованию [c.1060]

После выделения пролина остаток аминокпслот обрабатывают н.-пропиловым спиртом, удаляют из экстракта растворитель и определяют содержание оксипролина по неаминному азоту остатка. [c.339]

Примечание. В этих условиях оксипролин дает примерно такую же интенсивность окраски. Этот метод, следовательно, пригоден для измерения приблизительного содержания суммы пролина и оксипролила. [c.345]

Опыты с введением пролина, меченного одновременно дейтерием и показали, что из него у животных образуется оксипролин (выделенный из белков тканей оксипролин содержал дейтерий и тяжелый азот). Образование оксипролина из пролина — процесс необратимый. При введении в организм меченого оксипролина не наблюдалось появления в белках тканей меченого пролина. Следует указать, что введенный оксипролин вообще мало используется для синтеза белков тканей. Введенный меченый оксипролин обнаруживается в очень малых концентрациях в белках тканей. При введении же меченого пролина в белках тканей обнаруживается большая концентрация меченого оксипролина, чем при введении меченого оксипролина. Эти данные указывают, что оксипролин тканевых белков возникает из пролина. В гидроксилировании пролина в белках участвует аскорбиновая кислота. При недостатке последней (при цинге) нарушается образование проколлагеиа — белка с высоким содержанием оксипролина. Об особом поведении оксипролина у животных легко судить по результатам исследований с кормлением животных различными аминокислотами. В то время как различные аминокислоты, введенные в организм с пищей, легко им усваиваются, при введении оксипролина имеет место его выделение в значительных количествах в неизменном виде. [c.373]

Основную часть мономерных звеньев в молекуле коллагена составляют глицин, пролин и оксипролин. Хотя содержание амино- и иминокислотных остатков меняется от образца к образцу, в коллагене позвоночных и беспозвоночных содержание глицина остается постоянным и составляет приблизительно треть всех звеньев. Несмотря на различия в составе коллагенов, существует взаимосвязь между темиературой плавления (опре-деленной при фиксированной полной концентрации белка) и содержанием иминокислот. [c.133]

Густавсон [59] показал, что температура плавления возрастает с увеличением количества оксипролина. Увеличение стабильности отнесено за счет вовлечения гидроксильных групп оксипролина в образование водородных связей тем самым предполагалось, что возрастание обусловлено в основном увеличением АЯм, и возможные изменения А5м считались незначительными. Позже установлено [60—62], что существует зависимость между температурой плавления и общим содержанием иминокислотных остатков. Гарретт предположил [54], что причиной увеличения температуры плавления является уменьшение А5м, обусловленное ростом общего содержания пролина и оксипролина. Возрастание концентрации пирролидиновых колец в главной цепи должно приводить к подавлению конфигурационной свободы молекулы в расплавленном состоянии. Поэтому, если концентрация иминокислотных остатков в цепи не влияет [c.133]

ЭВМ сообщает номера пиков, названия аминокислот, время, прошедшее с момента начала анализа до момента выхода пика соответствующей кислоты в минутах и секундах, тип разрешения пика, площадь пика, количество соединения в наномолях, калибровочный коэффициент, используемый для расчетов, и уровень нулевой линии для того пика, для которого проводились расчеты. Можно также рассчитать молярное соотношение аминокислот в образце. С помощью этого прибора возможно количественное определение аминокислот при содержании их менее 1 нмоля отношение сигнала к шуму выше, чем 30 1. ЭВМ также контролирует динамическую область анализатора. Полную область шкалы поглощения можно менять либо вручную, либо по команде ЭВМ в интервалах 0,1—0,2—0,5—1,0 и 2,0. Кроме того, при установленной шкале чувствительности область поглощения можно автоматически увеличить или уменьшить в соотношении 1 10 для определенного компонента. Изменение области поглощения проводится, в частности, в тех случаях, когда все компоненты (аминокислоты), исключая пролин и оксипролин, определяют в области поглощения 2,0, и только для этих двух компонентов ее необходимо расширить до 0,2 ед. погл. [c.77]

Молодые клеточные оболочки состоят в основном из полисахаридов, однако, как показывает анализ хорошо отмытых препаратов клеточных оболочек, в них присутствуют также в небольших количествах липиды, нуклеиновые кислоты и значительное количество белковых веш еств. Процентное содержание полисахаридов в первичной оболочке варьирует у разных видов растений и в разных препаратах, однако, как правило, содержание полисахаридов в первичной оболочке достигает примерно 90% сухого веса. Пока еще нет исследований, посвященных биогенезу неуглеводных компонентов клеточной оболочки. Поэтому нам лишь остается предполагать, что они образуются в результате функционирования нормальных метаболических путей, достаточно подробно изученных и описанных. По-видимому, единственным исключением из этого правила являются белки оболочки. Как известно, клеточные оболочки богаты белками, в состав которых входит иминокислота оксипролин. Оксипролин, по-видимому, синтезируется из пролина, уже включившегося в белки, т. е. in situ [68]. Лэмпорт [47] показал, что кислород гидроксильной группы оксипролина ведет свое происхождение от молекулярного кислорода. Хотя синтез оксипролина протекает в растворимой системе, белок, содержащий эту иминокислоту, прочно связан с клеточными оболочками. [c.162]

Среднее содержание а-аминоазота в человеческой плазме — 4,07 мг% с колебаниями от 3,4 до 5,5 мг%- Цифры ниже, чем при определении разложением аминокислот нитритом, так как в последнем случае определяется и аминовый азот из амидов кислот (например, глютамина) и, отчасти, из пептидов и пуринов (но не определяется аминоазот пролина и оксипролина, определимый нингидринным способом). Эритроциты по нингид-риновому способу содержат его приблизительно вдвое больше, чем плазма. [c.149]

В настоящее время в результате применения новых методов исследования установлено, что в состав белковых молекул входят следующие аминокислоты глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистин, цистеин, метионин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин, оксилизин, фенилаланин, тирозин, пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. Ввиду того что количество азота этих аминокислот составляет в некоторых исследованных белках более 99 % общего содержания азота, нет оснований предполагать наличие в этих белках заметных количеств каких-нибудь других еще не известных соединений. Эти данные, однако, нельзя обобщать и переносить на другие белки. Об этом свидетельствует хотя бы нахождение таких соединений, как аминоэтанол — в гидролизате грамицидина (см. гл. XV) — и диодтирозин и дибромтирозин — в гидролизате кораллов [59] и спонгина [60]. [c.30]

Образующийся вначале ион диазония спонтанно теряет два атома азота и превращается в ион карбония, который при взаимодействии с водой дает а-оксикислоту, а при взаимодействии с ионами галоидов — а-галоидокислоту. Иминогруппа пролина и оксипролина не реагирует с азотистой кислотой, что позволяет определять суммарное содержание иминокислот в белковых ги-дролизатах [193]. [c.125]

Первые иорции фильтрата, получеппого при вытеснении адсорбированных веществ, были одинаковы по составу с последними порциями фильтрата, полученного при промывании колонки. В последующих порциях постепенно исчез оксипролин и снизилась концентрация дикарбоновых аминокислот, но увеличилось содержание пролина. Далее, последовательно появились валип и аминокислоты группы лейцинов вместе с диаминокислотами и уменьшилась концентрация пролина. [c.139]

Дженкинсон и Тинслей [19] идентифицировали с помощью хроматографии на бумаге состав аминокислот, гидролизат которых был получен в ходе изучения аминокислот растительного происхождения, выделенных из компоста. Десять мл гидролизата, содержавшего приблизительно 1 мг связанного азота, запаривали досуха при пониженном давлении, растворяли в 5 мл воды и снова упаривали досуха. Остаток растворяли в 1,5 мл воды и центрифугировали. Осветвленную жидкость в количестве 0,04 мл наносили на бумагу Ватман № 1. Разделение проводили элюентом, предложенным Вольфом [20]. Хроматограмму проявляли, окуная лист в 0,2%-ный раствор нингидрина в ацетоне. Были идентифицированы следующие аминокислоты цистеиновая, аспарагиновая, глутаминовая, лизин, аргинин, глицин, гистидин, серии, аланин, тирозин, пролин, валин, треонин, изолейцин, лейцин и фенилаланин. Метионин не поддавался определению, поскольку его трудно было отделить от глицина в описанных системах растворителей. Метио-нин-5-оксид тоже не отделялся от валина. Хроматограммы опускали в 0,1%-ный раствор изатина в ацетоне для обнаружения про-лина и подтверждения отсутствия оксипролина. Детектирование и определение содержания пептида с остатком лизина в середине цепи проводили с помощью 2,4-динитрофторбензола [21]. Эта реакция протекает, поскольку е-аминогруппа, в отличие от а-амино-группы лизина, свободна и может вступать в реакцию. [c.306]

Брегг предложил для спирали символ где п — число аминокислотных остатков на один виток спирали т — число тяжелых атомов в кольце, замыкаемом водородной связью. В этих обозначениях а-спираль имеет символ 8,613. Реальные белки не имеют строгой а-спиральной вторичной структуры, а только содержат более или менее значительные участки, упакованные по типу а-спирали. Существует по крайней мере две причины, приводящие к нарушениям идеальной а-спирали. Первая состоит во взаимодействии боковых групп, которые объединяются друг с другом независимо от хода а-спирали путем образования цистеиновых мостиков или же за счет гидрофобной связи. Вторая причина заключается в том, что в белке содержится пролин и оксипролин, присоединенные к полипептидной цепи в двух точках и осуществляющие резкий ( 130°) поворот, несовместимый с ходом а-спирали. Статистический анализ (на 40 белках) показал, что образованию а-спиралей способствует повышение содержания Ala, Glu, Leu, Lys, Met, Туг, в то время как Gly можно отнести к индеферентным. По стерическим причинам кроме Рго и Нурго а-спи-рализации препятствуют Val и Пей, а по своим химическим свойствам а-спирализацию затрудняют Суз, Ser, Thr [2]. а-Спирализация по рентгеноструктурным данным устанавливается (при высоком разрешении) по появлению прямых участков вторичной структуры с повышенной электронной плотностью - 0,7 e/A . [c.92]

Л. Полинг и Р. Кори рассмотрели все возможные конформации в минимумах торсионных потенциалов вращения вокруг связей С —N и С —С и пришли к выводу, что а-спираль и складчатый лист отвечают наиболее предпочтительным ориентациям смежных пептидных групп. Что же касается у-спирали, то она не оказалась в числе низкоэнергетических структур. При учете только торсионного потенциала эта спираль, по оценке Полинга и Кори, менее стабильна, чем а-спираль, на 2,3 ккал/моль. В отличие от компактной а-спирали, имеющей хорошие ван-дер-ваальсовы контакты, у-спираль представляет собой более рыхлую цилиндрическую структуру с отверстием около 2,5 А. Л. Полинг и Р. Кори не только сформулировали требования к геометрии полипептидной цепи и предложили удовлетворяющие им структуры, но и проанализировали имеющийся для белков и синтетических пептидов экспериментальный материал [67—71]. Они пришли к заключению, что а-спираль и -структура весьма распространены среди фибриллярных и глобулярных белков, а также гомополипептидов. В частности, было предложено, что а-кератин и другие белки этой группы имеют структуры, близкие а-спирали, а Р-кератин состоит из слоев складчатого листа, между которыми находятся двойные слои а-спиралей. К суперконтракционной форме кератина и миозина была отнесена у-спираль. Для коллагена Полинг и Кори предложили трехцепочечную, скрученную в жгут конформацию. В тройной спирали коллагена полипептидные цепи также имеют спиральную форму с меньшим шагом. Из-за большого содержания в коллагене пролина и оксипролина (30%) а- и у-спирали не могут реализоваться по стерическим причинам и из-за отсутствия многих водородных связей. Поэтому для единичных цепей коллагена предложена спираль с винтовой осью 9-го порядка. [c.23]

Аминокислотный состав коллагена высокоспецифичен и резко отличается от аминокислотного состава других белков. Полипептвд-ная цепь молекулы коллагена состоит из 19 аминокислот. Его аминокислотный состав хорошо изучен. Для коллагена характерно, что каждая третья аминокислота в его молекуле является глицином в его составе имеются аминокислоты, не клречаюшиеся в других белках (пролин, оксипролин, оксилизин). Их содержание составляет 23% всего аминокислотного состава. В коллагене отсутствуют триптофан, цдстин и отмечается крайне низкое содержание тирозина и метионина. [c.266]

На хроматограммах были обнаружены глюкозамин и, по-видимому, глюкоза, а также аминокислоты глутаминовая кислота, гликокол, оксипролин, аланин, пролин, валин, фенилаланин, лейцин и одно неидептифицированное вещество, содержащее азот (рис. 39). Наличие следов глюкозамина в гидролизатах из граптолитов указывает на то, что в граптолитах сохранились следы хитина. Присутствие среди обнаруженных аминокислот оксипро-лина, а также высокое содержание азота (3,15%) в граптолитах подтверждают животное происхождение и хитиновый состав [c.153]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология