Треонин см крови

По-видимому, два интрона утеряны. Полипептидная последовательность, кодируемая вторым, третьим, пятым и шестым экзонами, содержится также в составе фактора комплемента С9, где она также кодируется отдельными экзонами. Далее расположен район из восьми экзонов, он гомологичен району гена, кодирующему предшественник эпидермального фактора роста. Экзоны 7, 8 и 14 представляют собой повторы, кодирующие по 40 аминокислот и содержащиеся в генах, контролирующих процесс свертывания крови. Затем расположен экзон, кодирующий домен, обогащенный сери-ном и треонином, который является мишенью 0-гликозилирования рецептора. В итоге структура гена рецептора липопротеида низкой плотности в целом наглядно демонстрирует возможность перетасовки экзонов и соответствующих автономных функциональных структур сложной белковой молекулы. [c.194]

В процессе пищеварения Б. подвергаются гидролизу до аминокислот, к-рые и всасываются в кровь. Пищ ценность Б. зависит от их аминокислотного состава, содержания в них т. наз. незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин). В питательном отношении растит. Б. менее ценны, [c.253]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

По-видимому, большое значение в процессах регуляции клеточного деления имеет группа белков, программируемых так называемыми онкогенами. Измененные (мутантные) формы этих генов обнаруживаются в опухолевых клетках и входят в ряде случаев в виде соответствующих РНК-копий в состав онкогенных (т.е. вызывающих опухоли) ретровирусов. Первым открытым онкогеном был ген sr , входящий в состав вируса саркомы Рауса. Программируемый им белок, продукт гена sr , оказался протеинкиназой, которая в отличие от протеинкиназ класса А и протеинкиназы С катализировала фосфорилирование определенного спектра клеточных белков по остаткам тирозина, а не по остаткам серина и треонина, Дальнейшие исследования показали, что такая активность присуща некоторым рецепторам факторов роста, в частности рецептору эпидермального фактора роста. Ген erd, программирующий аналог этого рецептора, был обнаружен в составе онкогенного вируса птичьего миелобластоза, В настоящее время открыто несколько десятков онкогенов. В большинстве изученных случаев продукты этих онкогенов в здоровых клетках являются участниками передачи митогенных (т. е. управляющих, митозами) сигналов. В ряде опухолей, в том числе человеческих, найдены онкогены, программирующие аналоги белка G,воспринимающего сигна-, лы от комплексов эффектор - рецептор (в частности, онкогены Н—ras и К—ras) онкогены, программирующие синтез аналогов самих факторов роста, например онкоген sis, входящий в состав вируса саркомы обезьян, продукт которого является аналогом фактора роста, выделяемого тромбоцитами (клетками крови, участвующими в процессе свертывания) онкогены, продуктами которых являются аналоги ядерных белков, по-видимому, участвующих на заключительных этапах каскада превращений, возникающего в ответ на митогенный сигнал (онкогены туе, fos и др.). [c.428]

Антагонизм между природными аминокислотами отмечен также у животных. У крыс, получавших рационы с высоким содержанием лейцина, наблюдалось торможение роста при добавлении к рациону изолейцина действие лейцина частично снималось [205]. Если, помимо изолейцина, добавляли еше и валин, то нормальный рост восстанавливался полностью [273]. При соответствующих условиях питания можно наблюдать антагонизм между фенилаланином и изолейцином, фенилаланином и вали-ном, треонином и фенилаланином [273, 296]. При увеличении количества белка в рационах, содержащих казеин и желатину или казеин и окисленный казеин, у крыс возникают нарушения, говорящие о неправильном соотношении между аминокислотами. Наступающее при этом торможение роста, повышенная экскреция триптофана с мочой и снижение уровня содержания триптофана в плазме крови устранялись при добавлении к рациону триптофана, но не снимались никотиновой кислотой [288, 297]. [c.146]

На экскрецию аминокислот в значительной мере влияет степень их реабсорбции в почечных канальцах [47—54, 235]. В норме реабсорбции в канальцах подвергаются значительные количества аминокислот — тем большие, чем выше уровень аминокислот в крови. Экспериментальные исследования о почечной реабсорбции проведены преимущественно на собаках во многих опытах применялись рацемические аминокислоты. Полученные данные говорят о том, что аргинин, лизин и глутаминовая кислота труднее подвергаются реабсорбции, чем глицин, аланин, изолейцин, валин, треонин, триптофан, фенилаланин и метионин. Отмечено, что при реабсорбции существуют конкурентные отношения между креатином и аминокислотами (например, глицином или аланином), тогда как глюкоза с аминокислотами не конкурирует. Высказано предположение, что реабсорбция аминокислот обеспечивается единым механизмом, однако исследования, касающиеся цистинурии (см. ниже), наводят на мысль о наличии особого механизма для реабсорбции [c.467]

Исследование экскреции аминокислот привело уже к открытию ряда интересных нарушений при различных патологических состояниях, в том числе при некоторых относительно редких заболеваниях возможно, однако, чт-о менее резкие изменения экскреции аминокислот сопутствуют и другим заболеваниям. Такого рода явления теперь доступны изучению благодаря усовершенствованию методов определения аминокислот. При этом, однако, следует строго контролировать все условия (особенно питание). Регулирование уровня аминокислот в крови происходит при участии гормонов (стр. 179) вполне вероятно, что их действие отражается и на экскреции аминокислот. Так, при введении кортизона больным с ревматоидным артритом у них наблюдалась повышенная экскреция аминокислот [105]. Имеются также данные о сравнительно регулярных изменениях экскреции ряда аминокислот у женщин в связи с половым циклом. Так, у женщин во время беременности повышается экскреция гистидина, треонина, лизина и триптофана, тогда как в период лактации экскреция аминокислот относительно понижена [106]. [c.470]

С белковой пищей человек получает восемь незаменимых аминокислот лейцин, изолейциН, лизин, фенилаланин, валин, триптофан, треонин и метионин. Незаменимыми их называют потому, что они не могут быть синтезированы самим организмом. Отсутствие этих аминокислот приводит к прекращению роста, потере в весе и в конечном счете к гибели живого организма. Белки в организме действуют как буферные соединения и способствуют образованию эмульсий жиров в крови и протоплазме. [c.293]

Водорастворимые группоспецифические вещества крови представляют собой ковалентно связанные углевод-белковые биополимеры, которые содержат 80—90% углеводов. Среди аминокислот преобладают сери , треонин, пролин и аланин. Ароматические аминокислоты и аминокислоты, содержащие серу, практически отсутствуют. В состав полисахаридной компоненты входят L-фукоза, D-галактоза, N-ацетилглюкозамин, N-ацетилгалактозамин, сиаловые кислоты. Количественное соотношение различных моносахаридов мало отличается у разных групп. Молекулярная масса группоспецифических веществ составляет 0,26Ч--М,8) -10 . [c.94]

Химия смешанных углеводсодержащих полимеров начала развиваться в СССР лишь в последние годы. В результате исследования структуры группоспецифического вещества крови (А -1- Н) установлен принцип построения этого очень сложного полимера, содержащего 85% углеводов. В центре молекулы полимера лежит пептидная цепь, несущая на себе полисахаридные остатки. Основным типом углевод-пептидных связей полимера являются 0-гликозидные связи с серином и треонином (П. К. Кочетков, В. А. Деревицкая, С. Г. Кара-Мурза, [c.528]

Недавно был изучен аминокислотный состав 21 очищенного препарата групповых веществ, выделенных из жидкости кисты яичника [61]. Общее содержание аминокислот изменяется в разных препаратах от 7,4 до 27%, но, если количество каждой аминокислоты выразить в молях на 100 молей общего содержания аминокислот, то получатся величины, примерно одинаковые для всех препаратов, независимо от их групповой специфичности (табл. 4). Общее количество треонина, серина, пролина и аланина составляет примерно две трети общего содержания аминокислот. В групповых веществах обнаружены следы серусодержащих и ароматических аминокислот. По аминокислотному составу групповые вещества крови сходны с глико- [c.173]

Помимо активного, защищающего от замораживания белка в плазме содержатся три меньших, неактивных гликопротеина М 2700 — 7800), у которых в молекуле на каждые два остатка треонина приходится дополнительно один остаток пролина. Их концентрация в крови рыб составляет 10 — 15 мг/мл при суммарном содержании гликопротеинов 25 мг/мл. Их функция, по-видимому, состоит в стимуляции антифризной активности бес-пролиновых белков плазмы. [c.430]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Как отмечалось, а- и 3-глобулиновые фракции белков сыворотки крови содержат липопротеины и гликопротеины. В состав углеводной части гликопротеинов крови входят в основном следующие моносахариды и их производные галактоза, манноза, рамноза, глюкозамин, галактозамин, нейраминовая кислота и ее производные (сиаловые кислоты). Соотношение этих углеводных компонентов в отдельных гликопротеинах сыворотки крови различно. Чаще всего в осуществлении связи между белковой и углеводной частями молекулы гликопротеинов принимают участие аспарагиновая кислота (ее карбоксил) и глюкозамин. Несколько реже встречается связь между гидроксилом треонина или серина и гексозаминами или гексозами. [c.573]

Что касается аминокислот, входящих в состав гликопротеинов, то последние представлены чаще всего во всем их разнообразии, хотя можно отметить несколько интересных особенностей. Так, содержание ароматических и серусодержащих аминокислот обычно очень невелико. Отмече-но , что все известные гликопротеины по аминокислотному составу могут быть разделены на две довольно определенные группы. Гликопротеины одной группы, содержащие небольшой процент сахаров и близко стоящие к белкам, имеют обычный стандартный набор аминокислот к этой группе относятся гликопротеины плазмы и многие другие углеводсодержащие белки. Гликопротеины второй группы содержат относительно меньше аминокислот, но состав этих аминокислот более специфичен наиболее характерным признаком этой группы гликопротеинов является очень высокая доля оксиаминокислот (серина и треонина), которые в отдельных случаях, например в групповых веществах крови, составляют половину всех аминокислот аномально высоким бывает также содержание пролина и глицина. [c.568]

Полный гидролиз групповых веществ крови показывает, что в их состав входит около 80—85% углеводов (галактоза, фукоза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин) и около 15—20% аминокислот, из которых пролин, треонин и серин составляют более половины. В некоторых образцах групповых веществ, в частности в групповых веществах из жидкости кисты, содержатся также N-ацетилнейраминовая кислота, которая, очевидно, в этом случае заменяет часть остатков фукозы. Групповые вещества различного типа А, В, Н я т. д.) очень мало отличаются друг от друга по составу, хотя некоторые детали все же можно отметить так, например, в групповом веществе Le содержание фукозы заметно понижено. В настоящее время установлено, что специфичность групповых веществ зависит от находящихся на периферии молекулы олигосахаридных цепей, которые являются иммунологическими детерминантами (см. ниже). Однако в целом структура групповых веществ, несмотря на значительное число исследований, остается неясной. При действии разбавленных кислот и оснований (щелочь, сода, гидроксиламин) групповые вещества отщепляют значительную часть углеводов Пептидная часть биополимера, напротив, отличается стойкостью и только в незначительной степени распадается под действием папаина и фицина . Эти данные позволяют отнести групповые вещества к гликопептидам типа III, в которых центральная пептидная цепь окружена присоединенными к ней олигосахаридными цепями , что было экспериментально подтверждено в самое последнее время полукинетическим методом исследования (см. стр. 569). При изучении хода гидролиза группового вещества А разбавленными кислотами и щелочами оказалось, что отщепляются лишь мелкие углеводные фрагменты, в то время как все аминокислоты остаются в высокомолекулярной части. Лишь в жестких условиях гидролиза, когда распаду подвергаются и пептидные связи, а также при избирательной деструкции пептидных связей высокомолекулярный фрагмент начинает дробиться и в гидролизате появляются аминокислоты. Подобная картина гидролиза может наблюдаться только в том случае, если пептидная часть составляет основу гликопротеина (тип III). [c.581]

Другим типом связи в животных гликопротеинах является О-г.чикизидная саязь между остатками N-ацетилгалактозамина и гидроксильной группой серина или треонина. Этот тип связи характерен для муцинов, групповых веществ крови, гликофорина мембран эритроцитов и т. д. О-Гликозидная связь может быть расщеплена в мягких щелочных условиях (0,1 и. NaOH, 37 С). [c.474]

Пищевое и промышленное использование белков. Растения способны синтезировать ампнокислоты и белки, используя в качестве источника азота неорганические соединения. Животные же для нормального существования должны получать белки с пищей. В процессе пищеварения белки расщепляются на низкомолекулярные пептиды или аминокислоты, которые всасываются кищечником и разносятся током крови. Они и служат строительным материалом, из которого организм создает белки своего тела. Таким образом, белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Некоторые необходимые для жизни аминокислоты организм может вырабатывать сам из других азотсодержащих соединений, поступающих с пищей. Другие же аминокислоты организм синтезировать не в состоянии и их надо вводить в готовом виде, с белковой пищей. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К их числу относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин (см. табл. 23). [c.391]

II из веществ группы А человеческой крови [45] п должен быть включен в таблицу компонентов белков. По реакции треонина с перйодатом (стр. 100) установлено, что он является очень широко распространенной составио " частью белков. Высшие гомологи треонина не были Haii-дены даже после специального исследования ряда белков [38]. [c.51]

Хашимото и Пигман [55] обратили внимание на то, что в белковой части подчелюстных гликонротеинов быка, овцы и собаки, в подъязычном и цервикальном гликопротеинах быка и в групповых веществах крови А, Н и Ье из жидкостей кисты яичника количество остатков глицина, серина и треонина (существует обратное отношение между глицином и суммой окси-аминокислот) составляет примерно половину общего содержания аминокислот. Такое преобладание определенных аминокислот в гликопротеинах слизистых выделений весьма интересно и может быть использовано впоследствии для подразделения гликопротеинов на большие группы. [c.34]

Б аналогичных опытах с ПЖБ (0,5 н. едкий натр. О", 4 дня) Андерсон и сотр. [21] гидрировали модифицированный гликопротеин над катализатором Адамса и выделили аланин и а-аминомасляную кислоту с выходом 20 и 35% (от теоретического) соответственно, считая на разрушенный серин и треонин. Они обнаружили также снижение содерн ания серина и треонина после обработки щелочью групповых веществ крови А и Н, выделенных из слизистой свиных желудков, и в кератосульфате хряща. [c.291]

Диабет — страшное заболевание, которое вызывается нарушением работы поджелудочной железы, вырабатываюш ей гормон инсулин, необходимый для нормальной утилизации содержащихся в пище углеводов. На начальных стадиях развития болезни достаточно использовать меры профилактики, регулярно следить за уровнем сахара в крови, потреблять меньше сладкого. Однако для приблизительно 10 миллионов пациентов показана инсулиновая терапия они вынуждены ежедневно вводить в кровь препараты этого гормона. Начиная с двадцатых годов прошлого века для этих целей использовали инсулин, выделенный из поджелудочных желез свиней и телят. Животный инсулин в основном аналогичен человеческому, однако между ними имеются и определенные различия. Так, в молекуле инсулина свиньи в отличие от человеческого в одной из цепей аминокислота треонин замещена аланином. Считается, что эти незначительные на первый взгляд отличия могут вызывать у отдельных пациентов серьезные осложнения (нарушение работы почек, расстройство зрения, аллергию). Кроме того, несмотря на высокую степень очистки, не исключена вероятность переноса вирусов от животных к людям. И наконец, число больных диабетом растет так быстро, что обеспечить всех нуждающихся животным инсулином уже не представляется возможным. Заметим также, что это весьма дорогое лекарство. [c.32]

Рецепторы TGF- широко распространены в тканях и экспрессированы на лимфоцитах, ЕК и других клетках. Рецептор TGF- представляет из себя гетеродимер, состоящий из двух трансмембранных серин-треонин-киназ, передача сигнала от которого включает активацию протеинкиназы С (РКС). Важная противовоспалительная роль этого цитокина была показана на экспериментальной модели мышей с искусственным дефектом продукции TGF- , которые быстро (в течение 30 дней) погибали при явлениях генерализованного воспаления и некроза тканей [61]. В отсутствие TGF- наблюдали чрезмерно высокую экспрессию адгезионных молекул и МНС II класса, аномальную пролиферацию клеток-предшественников костного мозга, быстрое развитие аутоиммунных процессов. TGF- регулирует многие воспалительные функции мононуклеарных фагоцитов снижает продукцию ROI и RNI активированными макрофагами, ингибирует индуцированную интерфероном у микробицидную активность макрофагов, нарушает продукцию IL-1, TNF-a, стимулирует хемотаксис, модулирует экспрессию адгезионных молекул ( j интегринов). В то же время TGF- способен избирательно стимулировать секрецию компонента комплемента СЗ моноцитами крови, но не астроцитами и не гепатоцитами [34]. [c.190]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология