Фенилаланин строение

В состав природных белков обычно входят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глицин, глутаминовая кислота, гистидин, глутамин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин, серии, тирозин, треонин, триптофан и валин. Восемь аминокислот организм животных не может синтезировать, поэтому их называют биологически незаменимыми аминокислотами. К ним относятся фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты должны регулярно и в нужном количестве поступать в организм вместе с пищевыми продуктами. Недостаток одной из этих аминокислот в пище может стать фактором, лимитирующим рост и развитие организма. В табл. 15 показано химическое строение незаменимых аминокислот и рекомендуемое для человека количество их в сутки. [c.155]

Задание 1.4. Приведите строение соединений, имеющих следующие названия по заместительной номенклатуре (в скобках даны тривиальные названия) а) бензолсульфокислота б) пропанон (ацетон) в) бутанол-2 г) 4 метилфенол (пара-кр зоя) д) 2-амино-З-фенилпропановая кислота (фенилаланин) [c.33]

При нитровании фенилаланина нитрующей смесью, после дальнейшего восстановления с гидроксиламином в растворе аммиака образуется фиолетово-окрашенная соль соединения следующего строения [c.165]

Баллард с сотрудниками [808, 817, 835] изучили кинетику и механизм полимеризации N-карбангидридов различных а-ами-нокислот в присутствии различных катализаторов и показали, что реакция относительно концентрации мономера протекает по первому порядку, а относительно концентрации инициатора— большей частью — по второму порядку. Однако полимеризация некоторых N-карбангидридов (например, d,/-фенилаланина, d,/-лейцина) — это реакция первого порядка как относительно концентрации мономеров, так и относительно концентрации инициаторов. Тепловой эффект реакции может быть как положительным, так и отрицательным, в зависимости от строения мономера. [c.138]

Р1з гипофизов различных животных были получены активные препараты, несколько отличающиеся по своему химическому строению и активности. Наиболее изучен АКТГ, выделенный из гипофиза овец и названный а-кортикотропином. Это — белок с молекулярным весом около 4500—5400, в котором определен аминокислотный состав и концевые аминокислоты (Ы-концевая аминокислота — серии и С-концевая аминокислота — фенилаланин). В его молекуле имеется 39 аминокислотных остатков, составленных 15 аминокислотами. Установлено, что ферментативное отщепление [c.199]

Вазопрессин рогатого скота имеет аналогичное строение (L-Тирозин)-(L-Фенилаланин) [c.74]

Эта аминокислота содержит гидроксильную груяяу с рК = 10,07, способную к диссоциации. Близость строения фенилаланина и тирозина обусловливает способность первого превращаться во второй в организме. Отсюда следует, что именно фсннлалании, а не тирозин, является незаменимой аминокислотой. Эти аминокислоты — предшественники в синтезе гормона адреналина. [c.29]

С другой стороны, эти ферменты сильно различаются по специфичности их действия. Так, сериновые протеазы а-химотрипсин и эластаза осуществляют гидролиз пептидной связи, образованной аминокислотой, содержащей в положении гидрофобную боковую группу R при этом специфичность а-химотрипсина определяется объемным гидрофобным радикалом в молекуле субстрата (типа боковой группы фенилаланина, триптофана), а для эластазы — метильной группой аланина. Механизм наблюдаемой специфичности обусловлен весьма незначительными различиями в строении активных центров этих двух ферментов. По данным рентгеноструктурного анализа, в активном центре а-химотрипсина имеется довольно вместительный гидрофобный карман , где связывается ароматическая боковая группа гидролизуемого пептида (рис. И, а ср. с рис. 9). В активном центре эластазы размеры сорбционной области, где происходит связывание метильной группы субстрата (рис. 11, б), намного меньше, чем в случае а-химотрипсина. Это вызвано тем, что вместо Gly-216 и Ser-217 см. рис. 9) в соответствующих положениях эластазной пептидной цепи расположены более объемные остатки треонина и валина [3]. [c.35]

Изображая строение грамицидина С, мы воспользовались принятыми в химии белков сокращенными обозначениями аминокислот (лей — лейцин, фал — фенилаланин, про— пролин, вал — валин, ори — орнитин). При такой записи считают, что начало сокращенного обозначения соответствует аминному концу молекулы, конец— ее карбоксильрюму концу, т. е. обозначение, например, вал расшифровывается как —ЫН—СН(СзН7)—СО—. [c.343]

Установите строение дипептидов, которые после нагревания с 2,4-динитрофторбензолом и последующего гидролиза дают а) N-(2,4-динитpoфeнил)aлaнин и валин б) М-(2,4-динитрофе-нил)лейцин и серии в) М-(2,4-динитрофенил)фенилаланин и цистеин. [c.214]

Принцип распределительной хроматографии основан на различии в коэффициентах распределения аминокислот между водой и органическим растворителем. Особенность метода распределительной хроматографии на бумаге по сравнению с обычной экстракцией ам.инокислот из водного раствора органическим растворителем заключается в том, что одну из фаз, чаще всего водную, помещают на какой-нибудь инертный твердый носитель, а органический растворитель — подвижная фаза,— проходя через первую, извлекает и распределяет аминокислоты на бумаге в соответствии с их коэффициентами распределения. Положение аминокислот на бумаге определяют по отношению скорости движения аминокислоты скорости движения фронта растворителя и обозначают Rf. Величина за висит в первую очередь от строения аминокислоты, затем от системы растворителей, pH среды и сорта бумаги, Чем полярнее аминокислота, тем меньше она растворяется в органических растворителях и тем меньше ее R . Увеличение длины углеродной цепи повышает . Введение в молекулу полярных групп, например, гидроксильной, аминной или карбоксильной понижает Rf Так, Rf фенилаланина в системе фенол/вода = 0,85, а тирозиит 0,51. Другие примеры изменения в зависимости от строения аминокислоты представлены на рис. 3 и 4. Подбирая соответствующие смеси растворителей, можно провести достаточно тонкое разделение аминокислот. Наиболее часто пользуются для такого разделения системами вода — фенол — аммиа вода — бутапол — уксусная кислота бутанол — аммиак — коллидин и т. д. Разделение можно проводить на одномерной или двумерной хроматограммах. Можно пользоваться также различными типами распределительной хроматографии на бумаге — нисходящей, восходящей и радиальной. Величины Rt для каждой из систем растворителей оказываются постоянными при соблюдении [c.479]

Белки. 1. Инсул ин. Молекулярный вес 6000. Строение установлено в 1952 г. Зангером и Таппи. Состоит из двух цепей А и В, соединенных двумя дисульфидными мостиками. Цепь А состоит из 21 аминокислотного остатка, с Ы-концевой и С-концевой аминокислотами—-глицином и аспарагином. Цепь В содержит 30 аминокислотных остатков с фенилаланином на Ы-конце и аланином на С-конце цепи. Это первый белок, строение которого расшифровано полностью. В процессе этого исследования Зангером был разработан (комплекс методов, который послужил основой для всех последующих исследований строения белков. [c.527]

Расчетные исследования пространственного строения Met- и Ьеи-энкефалинов проводились неоднократно (см. табл. III.33), но как уже было отмечено ранее, отсутствовало единое мнение о конформационных возможностях этих простейших лигандов опиоидных рецепторов. Г. Шерага и соавт, [181] при расчете Ме1-энкефалина в качестве исходных приближений выбрали регулярные структуры и различные формы -изгибов основной цепи, а также низкоэнергетические конформационные состояния монопептидов, ди-(РЬе -Ме1 ) и три-(Туг -01у ) пептидных фрагментов. Все регулярные структуры гормона, в том числе а-спираль, имели высокую энергию. Самыми предпочтительными оказались конформации с формой B-H-R-B-B (шейп fffe). Они имеют -изгиб на участке Gly -Phe и водородную связь между ОН-группой боковой цепи Туг и карбонилом основной цепи Gly или Phe . Боковые цепи остатков метионина и фенилаланина ориентированы в среду и конформационно свободны. В более поздних исследованиях Г. Шераги и соавт. [188-190] лучшая по энергии конформация имела форму основной цепи В-Н-В-В-В meiinffee). Дж, Де-Ко н и [c.392]

Помимо того, что перегруппировка происходит неколичественно, недостатком миграции ацильной группы от N к О как предварительного этапа исследования строения пептидов является изменение некоторых аминокислот глиадина под действием серной кислоты (247]. Изменения претерпевают амидные группы, метионин, аргинин, тирозин, фенилаланин и цистин. [c.221]

Строение их было доказано следующим образом. Полный кислотный Гидролиз дал возможность установить мономерный состав микозида С, который содержит фенилаланин, D-аллотреонин, D-аланин в соотношении [c.592]

При необходимости описать строение более длинных молекул можно также воспользоваться однобуквенньпл кодом, в котором каждой аминокислоте присвоена одна заглавная буква латинского алфавита аланин - А, аспарагин - N, аспарагиновая кислота О, аргинин - Я, валин - V, гистидин - Н, глицин - О, глутамин О, глутаминовая кислота - Е, изолейцин - I, лейцин - Ь, лизин - К, метионин - М, пролин - Р, серии - 8, тирозин - V, треонин Т, триптофан - фенилаланин - Р, цистеин " С. С использованием этого кода вместо громоздкой структурной формулы, написанной в начале страницы, можно записать УЯМ. [c.54]

Рис. 9.7.6. Изображение пространствениого строения центральной части участка 3-структуры ОПИТ. Десять остатков аминокислоты обозначены следующими буквами С — цистеин, F — фенилаланин, I — изолейцнн, Q — глутамин, R — аргинин, Т — треонин, V — валин, Y — тирозин. Водородные связи между группами NH и СО обозначены щтриховкой. Отметим, что протоны NH л-го остатка и протоны С"Н (п - 1)-го остатка, обозначенные стрелками, расположены очень близко. Наблюдаемые NOE позволяют провести последовательную идентификацию резонансных сигналов. (Из работы [9.31].)

Было обнаружено, что нингидрин может образовывать сильно флуоресцирующие продукты с соединениями, содержащими аминогруппу [70, 71]. Чувствительность метода, основанного на измерении флуоресценции, выше в 10—100 раз. Фенилаланин в реакции с нингидрином образует фенилацетальдегид, который реагирует с избыточным нингидрином и первичным амином, образуя сильно флуоресцирующий продукт. Было установлено строение этого продукта [72] и на основе этого исследования был синтезирован новый реагент [73]. Это 4-фенилспиро [фуран-2(ЗН), Г-фталан]ДИОН-3,3, получивший название флуорескамина, зеагирует с первичными аминами непосредственно, образуя такие же флуоресцирующие соединения (возбуждение при 390 нм, излучение при 475 нм), как и при реакции нингидрина с фенилаце- [c.486]

Ири гидролизе нескольких дипептидов образовалась смрсь глицина, фенилаланина, глутаминовой кислоты и лизина. Один из дипептидов разделили на три равные части. Одну часть обработали избытком раствора гидрокарбоната калия и получили 1,68 л газа (н, у.). Вторая пасть смогла прореагировать с 30 мл азотной кислоты (концентрация 2,5 моль/л). Для гидролиза третьей части дипептида потребова-аось 1,35 мл воды, а масса образовавшихся продуктов оказалась равной 18.0 г. Установите возможное строение дипептида и его исходную массу. [c.395]

Пространственное строение грамицидина S аь яснеио с помошью метода рентгеноструктурного анализа (Д. Ходжкнн, 1957) и подтверждено позднее при исследовании конформации антибиотика в растворе (Р, Швицер, Ю. А. Овчинников). Молекула грамицидина S имеет форму fi-складчатого листа с четырьмя внутримолекулярными водородными связями, что обеспечивает относительную жесткость циклопептидного скелета и специфическую ориентацию боковых цепей остатков орнитина. Для реализации предпочтительной конформации антибиотика важное значение, несомненно, имеет наличие в нем остатков D-фенилаланина (рис. 169). [c.285]

Макромолекулы кератина построены из остатков девятнадцати различных аминокислот, связанных между собой пептидными связями — ONH—. На концах цепей с одной стороны имеется аминогруппа, с другой — карбоксильная группа. Чередование и последовательность расположения отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле кератина полностью не известны. Однако имеются вполне достоверные сведения о строении отдельных фрагментов таких цепей. Так, установлено строение участка полипептидной цепи, построенной из остатков аргинина, треонина, фенилаланина и серина. [c.15]

Относительную чувствительность аминокислотных остатков в инсулине к "[-излучению исследовали Дрейк и его сотрудники [69]. Как указывалось ранее, интенсивное исследование инсулина особенно желательно, поскольку он является единственным белком, строение которого полностью известно. На основании результатов определений концевых групп, изучения спектров поглощения и хроматографии аминокислот на бумаге в образцах, подвергнутых облучению дозами до 40 мегафэр, были сделаны выводы 1) что цистин, тирозин, фенилаланин, пролин и гистидин обладают высокой радиочувствительностью 2) что лейцин, изолейцин, валин, лизин и аргинин заметно разрушаются при наиболее высоких дозах и 3) глицин и фенилаланин, Н-концевые аминокислоты (т. е. имеющие свободные а-аминогруппы) дезаминируются. [c.227]

Структурное звено фенилэтиламина, присущее изохинолиновым алкалоидам, присутствует также в ароматических аминокислотах— фенилаланине и тирозине, которые являются предшественниками в биосинтезе алкалоидов [43]. Этот вопрос исследовали многие ученые, в том числе Винтерштейн и Трайер, Робинсон и Бартон. Выделение и установление строения этих алкалоидов представляет собой одно из крупнейших достижений органической химии. Данное краткое описание некоторых алкалоидов ряда изохинолина преследует цель показать, как эти исследования способствовали развитию органической химии в целом и, в частности химии гетероциклических соединений. [c.281]

Строение инсулина (Ф. Зангер, 1952 г.). Методом конденсации о динитрофторбензолом установлено существование двух различных концевых NHg-rpyHH одной, принадлежащей гликоколю, и другой — фенилаланину. Отсюда был сделан вывод, что молекула состоит из двух полипептидных цепей А и Б. Последние связаны между собой мостиками S—S. [c.432]

С химической точки зрения гормоны гипофиза представляют собой либо олигопептиды, например окситоцин и вазопрессин, о которых сказано выше, либо полипептиды со сравнительно небольшими молекулами, состоящими из одной полипептидной цепи. Адренокортикотропный гормон (АКТГ), называемый также кортикотро-пином, выделенный из гипофиза свиньи, был разделен в процессе операций очистки хроматографическим путем и другими методами на два компонента — кортикотро-пины А иВ (применяют также обозначения аир). Кортикотропин Р имеет молекулярный вес 4567, установленный методом центрифугирования. При номощи методов, впервые примененных к инсулину, установлено, что препараты А, а и р являются тождественными или очень сходными соединениями, обладающими полипептидной цепью, состоящей из 39 аминокислотных остатков, происходящих из 15 аминокислот, с серином у аминного конца и фенилаланином у карбоксильного конца. Была определена последовательность всех аминокислот, причем найдено, что препараты, выдо-ленные из различных животных, несколько отличаются друг от друга строением определенных участков цепи. Кортикотропин В образуется из кортикотропина А в результате потери 11 аминокислотных остатков от карбоксильного конца таким образом, он содержит в своей цепи всего 28 аминокислот. [c.448]

Фенилаланин. Химическое строение этой аминокислоты дает основание считать ее достаточно стойкой. Тем более несколько неожиданными оказались наблюдения Блока, Джервиса, Боллинг и Уэбба [105]. Авторы нашли, что при гидролизе казеина, яичного альбумина, лактальбумина, желатины и белков сыворотки крови 5 н. NaOH обнаруживается больше фенилаланина, чем при гидролизе этих белков 8 н. H2SO4, 20% НС1, НС1 — [c.109]

Ряд специфичных гидроксилаз обнаружен у животных. Так, в гидроксилировании фенилаланина в тирозин участвует соединение, весьма близкое по строению или идентичное ТГФК. Микросомы печени содержат гидроксилазу, которая проявляет активность по отношению к определенным неполярным веществам, например нафталину, и для проявления этой активности требует присутствия НАДФ-Нг. [c.445]

При использовании бесклеточных экстрактов было получено подтверждение того факта, что т-РНК служит матрицей. Добавление очищенной РНК к хорошо отмытым рибосомам Е. oli значительно ускоряет включение аминокислот в белки. Данные, что именно добавленная РНК определяет специфичность образованного белка, были получены в опытах, в которых РНК заменяли синтетическими полирибонуклеотидами известного состава. Эти полимеры готовили, инкубируя соответствующие субстраты с полинуклеотидфосфорилазой. Ниренберг и Маттеи нашли, что добавление вместо РНК полиуридиловой кислоты приводит к заметному усилению включения фенилаланина. В такой степени не включалась ни одна другая аминокислота. Дальнейшие исследования показали, что фенилаланин включается в полифенилаланин в результате реакций, подобных тем, которые осуществляют включение аминокислот в белок. Одновременно было установлено, что, изменяя состав добавленных полирибонуклеотидов, можно специфически стимулировать включение других белковых аминокислот. Например, сополимер цитидиловой и гуаниловой кислот стимулирует включение пролина, тогда как сополимер адениловой и гуаниловой кислот усиливает включение лизина. На основании этих опытов можно заключить, что строение добавленной РНК определяет состав продукта реакции. [c.487]

Поскольку первым шагом в выяснении строения белка является количественная оценка в гидролизате приблизительно 20 аминокислот, многие крупнейшие авторитеты в белковой химии уделяли значительное внимание методам, направленным на достижение этой цели. Так, Фишер [38] первым применил аналитический прием, во многом похожий на современные газохрома-гографические методы, превратив аминокислоты в их этиловые эфиры и разделив последние фракционной перегонкой. Хроматографические методы впервые были использованы в 1941 г., когда Мартин и Синдж [86] разделили М-ацетильные производные пролина, валина, фенилаланина, изолейцина и норлейцина на колонке с силикагелем, элюируемой хлороформом. Начиная с [c.85]

Требования, предъявляемые к строению центральной группы R, несколько отличаются, от требований к соответствующим субстратам. Последовательность сродства выражается рядом фенилглицин>фенилаланин=тирозин>глицин>метионин. Различны также и требования к радикалу R это может быть водород, бензамидная или ацетамидная группа (однако в случае ацет- [c.631]

Изучены многие аналоги фенилаланина как правило, изменение строения молекулы фенилаланина путем введения заместителей в бензольное ядро или замены углеродных атомов ядра кислородом или серой приводит к образованию активных антиметаболитов. Накопилась обширная литература, посвященная торможению роста микроорганизмов и животных такими соединениями, как тиенилаланины, галоидные производные фенилаланина и родственные соединения (см. табл. 17). Торможение обычно носит конкурентный характер и снимается только фенилаланином, но в некоторых случаях действуют также тирозин и триптофан. Обычно применяли рацемические формы аналогов при раздельном использовании оптических изомеров они нередко проявляют неодинаковую активность. [c.150]

Описанные явления относятся к так называемым молекулярным болезням и намечают новый подход к лечению различных заболеваний, заключаюш,ийся в восстановлении нормального строения уродливых молекул. Показано также, что незначительные изменения строения белковой молекулы приводят к изменению выполняемых ею биохимических функций. Так, например, гормон гипофиза (синтезирован в 1954 г.), вызывающий сокращение мышц матки, и вазопрессин, изменяющий кровяное давление, различаются строением лишь двух аминокислот изолейцин и лейцин оксито-цина заменены в вазопрессине соответственно фенилаланином и аргинином. [c.282]

Грамицидин С (грамицидин советский) был выделен в 1942 г. Г. Ф. Гаузе н М. Г. Бражниковой из одного вида Ba ilus brevis (из садовой земли). Изучение его химического строения, начатое А. Н. Белозерским и Т. С. Пасхиной и продолженное затем зарубежными исследователями, показало, что он представляет собой полипептид, дающий прн гидролизе эквимолекулярную смесь пяти аминокислот L-валина, L-орнитина, L-лейцина, D-фенилаланина и L-пролина. [c.380]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология