Аспарагин окисление

Азот, входящий в состав очень многих соединений, подвергается сложным метаболическим превращениям. Неорганические формы азота в окружающей среде очень разнообразны — от нитрат-иона, в котором уровень окисленности азота равен Ч-5, до аммиака, в котором уровень окисленности составляет —3. Живые клетки могут как восстанавливать, так и окислять эти неорганические формы. Органические формы азота чаще всего образуются путем включения аммоний-иона в состав аминогрупп и амидных групп. Включившись в состав органического соединения, азот далее может переходить во многие другие соединения углерода. Особенно активно участвуют в подобных реакциях переноса такие соединения, как глутаминовая и аспарагиновая кислоты, глутамин, аспарагин и карбамоилфосфат. Они образуют общий фонд азота, из которого азот может расходоваться на различные метаболические нужды и куда он может быть возвращен. [c.81]

Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности цистеин > гистидин > аспарагин > метионин > глицин, аланин, валин, фенилаланин. Определен состав твердых соединений, выделенных из золотосодержащих растворов гистидина и фенилаланина золото в них находится в состоянии окисления (I), состав соединений отвечает формулам с соотношением золота к аминокислоте 1 1. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [c.154]

Окисление сульфита натрия, мочевины, креатина, аспарагина, гликоколя Соли меди [c.195]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

Окисление органических с о е д и н е н и й. Здесь преследовались две цели—добиться 100%-ного окисления трудно разлагаемых органических соединений и в то же время избежать улетучивания их. Опыты ставили на аспарагине. [c.172]

Рис. 7. Кинетика окисления аспарагина (67 мкг С) в зависимости от температуры среды и количества бихромата калия.

Аммиачный азот, поступивший в растения или образовавшийся в них в результате восстановления нитратов и нитритов, не накапливается в растениях, но при участии углеводов и продуктов их окисления (органических кислот) идет на образование аминокислот и амидов — аспарагина и глютамина. Синтез амидов аминокислот в растениях происходит путем связывания аммиака с днкарбоновыми аминокислотами (аспарагиновая п глютаминовая). Аспарагин и глютамин могут накапливаться в большом количестве без вреда для растений, тогда как накопление аммиака вредно для них. [c.14]

Использование метода белковой инженерии уже дало первые успехи в стабилизации ферментов. Оценивая перспективы метода, следует помнить, что он является и в течение некоторого времени будет оставаться довольно дорогостоящим. Поэтому наиболее эффективным будет его использование в случае тех ферментов, которые, во-первых, сами достаточно дорого стоят, и, во-вторых, инактивация которых связана с химической модификацией какой-то ключевой группы, существенной для инактивации белка (например, окислением SH-группы вблизи активного центра или дезамидированием остатков аспарагина). [c.134]

С целью имитации ситуации, имеющей место нри гидролизе белков 6 н. НС1 при 110°, когда производят защиту серусодержащих аминокислот от неконтролируемого окисления, вместо цистеина и метионина на рис. 160 фигурируют цистеинсульфокислота и метионин-сульфон — продукты окисления цистеина и метионина надмуравьиной кислотой по этой же причине отсутствуют аспарагин и глютамин [c.482]

Поскольку многие гликопротеины содержат лишь небольшое количество углеводов, для их анализа могут быть использованы протеолитические ферменты (например, проназы) при обработке этими ферментами образуются гликопептиды с небольшим числом аминокислотных остатков, к которым присоединены интактные углеводные звенья. Такие гликопептнды анализируют [188] классическими методами периодатного окисления [189] и метилирования, а также последовательным ферментативным гидролизом (см. разд. 26.3.2.11) для идентификации моносахаридных звеньев, в результате которого получают единственный аминокислотный остаток, связанный с моносахаридным звеном. Установлено, что осуществляются только два типа такой связи 0-гликозидная связь с серином, треонином, гидроксипролином и гидроксилизином, и Л -гликозидная связь с аспарагином. Показано, что в образовании таких связей могут участвовать только пять моносахаридов -арабиноза, D-ксилоза, D-галактоза, 2-ацетамидо-2-дезокси-0-глюкоза и 2-ацетамидо-2-дезокси-0-галактоза. [c.265]

Ряд аминокислот может подвергаться сбраживанию клостридиями только парами. Механизм процесса был расшифрован Л.Стиклендом (L. Sti kland) в 1934 г., показавшим, что при этом происходит сопряженное окисление-восстановление пары аминокислот, одна из которых окисляется, другая — восстанавливается. Такой тип сбраживания аминокислот получил название реакции Стикленда. Окисляемыми аминокислотами, т.е. донорами электронов, служат аспарагин, аланин, валин, серин, гистидин и др. Восстанавливаемые аминокислоты — глицин, пролин, орнитин, аргинин и др. [c.245]

НИЯ массы при химических реакциях, установили природу горения и окисления и дали доказательство химической природы веществ, выделяемых из животного и растительного сырья. Начало XIX в. характеризуется лавинообразным нарастанием количества работ по изучению природных веществ, в том числе представляющих интерес для медицины. И не случайно Й. Берцелиус считал, что именно в этот период фактически родилась органическая химия. В первом десятилетии XIX в. Ф. Сертюрнер выделил морфин из опиума, Л. Воклеи и П. Робике получили первую аминокислоту — аспарагин, У. X. Волластон описал цистиновые камни, а М. Шеврель открыл холестерин и разделил все жиры на омыляемые и неомыляе-мые. [c.16]

Как указывалось ранее, наряду с методами бумажной и ионообменной хроматографии для определения аминокислот из гидролизатов [65, 89, 118, 154, 162] существует ряд других методов, используемых в меньшей степени или находящихся еще в стадии разработки. Применялась также газовая хроматография для разделения этерифицированных аминокислот [9, 87] или продуктов окисления аминокислот [195]. Хотя этот метод очень чувствителен, применение его ограничено, так как некоторые аминокислоты не образуют достаточно летучие производные. Был сделан ряд усовершенствований для улучшения существующих методов. Колориметрический метод определения гистидина улучшен за счет дегазации раствора перед добавлением окрашивающего реагента — диазосульфаниловой кислоты [159]. Аспарагин и глутамин могут быть определены путем этерификации с последующим восстановлением боргидридом лития. После гидролиза эти амиды идентифицируются в виде соответствую1цих кислот, в то время [c.401]

Определение числа и природы С- и М-концевых аминокислотных остатков позволило добиться существенных успехов в выяснении структуры некоторых белков. Инсулин оказался первым белком, для которого полностью установлен порядок расположения всех аминокислот [102—107]. Сангер и его сотрудники путем окисления инсулина надмуравьиной кислотой получили два основных продукта, которые оказались пептидами, содержащими цистеиновую кислоту и состоящими из 21 и соответственно 30 аминокислотных остатков. Более короткая цепь (по обозначению Сангера — пептид А ) имеет Ы-концевой остаток глицина и С-концевой остаток аспарагина. В более длинной цепи (пептид В ) Ы-концевой аминокислотой оказался фенилаланин, а на С-конце цепи находится аланин. С помощью остроумных приемов, заключающихся в широком использовании метода получения динитрофенильных производных при помощи [c.27]

Обратимое превращение аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную было рассмотрено в гл. И1. Процессу окисления углеродного остова аспарагиновой кислоты, наблюдаемому в опытах с тканевыми препаратами крысы [10], вероятно, предшествует переаминирование. Аспарагиновая кислота декарбоксилируется различными специфическими декарбоксилазами с образованием либо а-аланина, либо р-аланина (стр. 208). Были рассмотрены также роль аспарагиновой кислоты в образовании аргининоянтарной кислоты в процессе синтеза мочевины (стр. 339) и использование а-аминогруппы аспарагиновой кислоты в биосинтезе пуринов (стр. 283, и [11]). L- и D-изомеры аспарагиновой кислоты не дезаминируются со сколько-нибудь заметной ско-)остью под действием общих аминокислотных оксидаз. Однако -аспарагин оки-сляется оксидазой змеиных ядов, а относительно специфичные оксидазы, найденные в почках животных различных видов, катализируют окисление D-аспарагиновой кислоты (стр. 187). Биосинтез аспарагина был рассмотрен в гл. Ill этот вопрос нуждается в дальнейшем изучении [12]. В организме животных, по-видимому, возможен синтез аспарагина. Имеются [c.311]

В поисках оптимальных условий проведения реакции изучалось влияние ряда аминокислот и первичных аминов (глицина, аспарагина, лизина, метиламина, циклогексиламина) -is2, pH среды 178-181 температуры 2 на скорость расщепления фосфоэфирной связи в диальдегидах, полученных периодатным окислением рибо-нуклеозид-5 -фосфатов и ряда олигонуклеотидов со свободной концевой 1 ис-гликольной группировкой. Было показано, что расщепление желаемой фосфоэфирной связи наиболее эффективно протекает в присутствии анилина i , лизина i79-i82 циклогексиламина 1 2 и, в несколько меньшей степени, метиламина i8o-i 2 Для продуктов периодатного окисления ряда динуклеозидмонофосфатов и олигонуклеотидов было продемонстрировано, что в присутствии лизина, циклогексиламина и метиламина достаточно полное расщепление фосфодиэфирной связи (>95%) происходит только при повышенной температуре (45° С) в то время как при использовании анилина реакция протекает количественно при 24° с 183. Данные о влиянии pH на скорость распада фосфоэфир-ной связи противоречивы. Для протекания первой стадии реакции (образования аддукта между окисленным перйодатом нуклеотидом и амином, см. стр. 589), по данным 8 -оптимальным является [c.588]

Хотя относительно протеаз, гидролизующих запасные белки семян, известно немногое, а об их регуляции по существу ничего не известно, было показано, что проростки способны переработать относительно большие количества аммиака, который образуется в результате окисления аминокислот. Классические опыты Шульце и Прянишникова, в которых было показано, что из добавленного аммиака синтезируются глутамин и аспарагин, детально описаны Чибнеллом [21] и Боннером [11]. Глутаминсинтетаза и аспарагинсинтетаза описаны в гл. 16. [c.480]

Взаимодействие хлорамина Т с -аминокислотами может представлять интерес с точки зрения изучения механизма действия на микроорганизмы [194, 232]. При реакции осаждается л-толуол-сульфамид, а кислота превращается в альдегид с уменьшенным на единицу числом углеродных атомов. Исключением являются триптофан, дающий вещество фиолетового цвета неизвестного строения, и аспарагин, подвергающийся окислению в кетоаль-дегид, идентифицированный в виде озазона. Глютаминовая кислота, однако, ведет себя нормально, давая в 0,1-н. растворе щелочи при 20° р-альдегидонропионовую кислоту [c.43]

В качестве источника азота при культивировании на парафинах используются различные органические и неорганические азотсодержащие вещества гидролизаты белка, дрожжевой экстракт, аминокислоты, аспарагин, мочевина, аммиак, аммонийные соли (цитраты, сульфаты, фосфаты и др.). На средах с окисленными формами азота рост углеводородассимилирующих микроорганизмов значительно слабее. [c.254]

Таким образом, аспарагин образуется в растениях из формальдегида и аммиака. В белке 72HJJ2N gS0 2 (формула Либеркюна) атомы углерода и азота находятся в отношении 4 1. Следовательно, то же самое отношение должно существовать в группах атомов, образующих при конденсации молекулу белка. Однако растения, питающиеся избытком аммиачных солей, накапливают в качестве азотистого резерва аспарагин, содержащий один лишний атом азота и не обладающий резко выраженной способностью конденсироваться. Чтобы отвести это возражение, Лев высказывает предположение, что из аммиака и формальдегида образуется сначала не аспарагин, а его гипотетический альдегид. Этот а.льдегид частично конденсируется в бело1л% частично соединяется с аммиаком, превращается путем окисления в аспарагин, который и накапливается в клетке в виде азотистого резерва. Соответственно, прежде чем участвовать в синтезе белка, аспарагин, существующий уже в растениях, должен превратиться путем восстановления в соответствующий альдегид. [c.200]

Аммиачная форма азота характерна, по классификации Данилевского, для тех белков, из которых при обработке щелочами выделяется аммиак. Данилевский считал, что источником этого аммиака является глутамин и аспарагин. Таким образод , здесь речь идет об азоте амидов и кислот. Наконец, третья — алкалоидная форма азота обусловливает осаждение белков под влиянием обычных реактивов на алкалоиды, т. о. по современным представлениям этот азот соответствует аминному азоту остатков диаминокислот (цистин, лизин и др.). На основании прямых опытов (окисление пептона в кислой среде двуокисью свинца с образованием кислоты, сходной с арабиновой) и физиолого-химических фактов (появление большого количества сахара в моче диабетиков от продолжительного употребления мясной пищи, и т. д.) А. Я. Даниловский приходит к верному выводу о наличии в ряде белков углеводной группировки. Современные глюкопротоиды — наиболее яркий пример этого рода белков. [c.264]

Нревращение аспарагина в аспарагиновую кислоту совершенно отвечает общему превращению амидов оно основывается на выделении амидного (соединенного с окисленным углем) аммиакального остатка и замещении его водяным остатком. Также отвечает общим законам превращения переход аспарагина и видоизменений аснарах-нновой кислоты в яблочную. [c.365]

У амидных бобовых все основные реакции ассимиляции фиксированного азота происходят в тех же клетках, которые содержат симбиосо-мы. При этом важную роль играет аспартатаминотрансфераза (ААТ), которая катализирует реакцию образования аспартата — предшественника аспарагина. В метаболизме уреидных клубеньков важную роль играет уриказа. Она осуществляет один из конечных этапов биосинтеза уреидов — образование аллантоина путем окисления мочевой кислоты, образующейся при окислении пуринов. [c.183]

Был изучен вопрос о количестве катализатора (Ag2S04), добавляемого для ускорения реакции. Серия экспериментов (рис. 6) позволила заключить, что присутствие 30 мг А 2504 оптимально для полного окисления 75 мкг С аспарагина за 1,5 ч 123 мг К2СГ2О7. [c.173]

Рис. 6. Степень окисления (%) аспарагина (7.5 мкг С) в зависимости от концентрации в среде катализатора (. дг80<).

Дублеты и мультиплеты пятен могут также явиться следствием неконтролируемых модификаций белков, ведущих к изменению их р1 (окисления остатков цистеина, дезамидирования остатков аспарагина и глутамина и др.). Замечено, в частности, что дублеты появляются при хранении замороженной бактериальной массы при —20 в течение месяца, а в случае лиофилизи-рованных экстрактов Е. соИ — за то же время при —70°, [c.48]

Щавелево-уксусная кислота НООС-СО-СН2-СООН - дикарбоновая кетокислота, встречающаяся во многих растениях. Соли щавелево-уксусной кислоты - оксалоацетаты - промежуточные продукты обмена веществ, связывающие превращение углеводов и аминокислот, Образуется щавелево-уксусная кислота при окислении аспарагиновой кислоты и аспарагина, карбоксилировании пирувата. При пере- [c.89]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология