Аспарагиновая кислота, окислени

Азот, входящий в состав очень многих соединений, подвергается сложным метаболическим превращениям. Неорганические формы азота в окружающей среде очень разнообразны — от нитрат-иона, в котором уровень окисленности азота равен Ч-5, до аммиака, в котором уровень окисленности составляет —3. Живые клетки могут как восстанавливать, так и окислять эти неорганические формы. Органические формы азота чаще всего образуются путем включения аммоний-иона в состав аминогрупп и амидных групп. Включившись в состав органического соединения, азот далее может переходить во многие другие соединения углерода. Особенно активно участвуют в подобных реакциях переноса такие соединения, как глутаминовая и аспарагиновая кислоты, глутамин, аспарагин и карбамоилфосфат. Они образуют общий фонд азота, из которого азот может расходоваться на различные метаболические нужды и куда он может быть возвращен. [c.81]

Многие феноксиалкилкарбоновые кислоты и их производные разлагаются под действием растений и микроорганизмов. Механизмы разложения растениями и микроорганизмами поразительно схожи, причем общим для обоих механизмов являются реакции гидроксилирования ароматического ядра и разложения боковой цепи. Боковые цепи высших феноксиалкилкарбоновых кислот обычно разлагаются по механизму -окисления. Образование соединений феноксиалкилкарбоновых кислот с метаболитами типа глюкозы или аспарагиновой кислоты известно только для растений. Однако факт раскрытия бензольного кольца установлен только для бактерий. [c.52]

Синтез гипоксантина у птиц происходит в печени, а окисление его идет в почках, где содержится фермент ксантиноксидаза. Применением метода изотопов удалось в синтезе мочевой кислоты у птиц установить, что предшественниками гипоксантина являются гликокол, муравьиная, аспарагиновая кислота и глютамин. [c.264]

Глютаминовая и аспарагиновая кислоты занимают одно из главных мест в синтезе аминокислот из углеводов. Следовательно, каталитический механизм цикла Кребса способен обеспечить окисление самых различных субстратов клеточного и тканевого дыхания. [c.349]

Все пять стадий превращения аспарагиновой кислоты в УМФ, как можно видеть на фиг. 36, представляют собой всего лишь уже знакомые нам реакции окисления—восстановления, гидрирования—дегидрирования и карбоксилирования — декарбоксилирования. Это еще раз показывает, что даже такое сложное химическое превращение, как превращение глюкозы, аммиака и неорганического фосфата в УМФ, происходит в результате многочисленных ступенчатых превращений, состоящих лишь из нескольких основных типов реакций. Следуя тем же принципам, которые мы использовали для подсчета затраты энергии на синтез аминокислот, можно подсчитать, что на синтез одной молекулы УМФ клетка расходует 53,5 молекулы АТФ. [c.76]

ОПРЕДЕЛЕНИЕ АСПАРАГИНОВОЙ КИСЛОТЫ ОКИСЛЕНИЕМ И БРОМИРОВАНИЕМ (АРИМО [33]) [c.314]

Цуверкалов [487а] определил гуанидиновые группы, как в аргинине, по выделению азота при обработке гипо-бромитом. Блок и Боллинг [444], следуя Аримо [445а] (не приводя экспериментальных данных), описали определение аспарагиновой кислоты окислением бромом [см. За]. [c.102]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

При обработке овальбумина различными протеиназами выделен ряд гликопептидов, который позволил установить последовательность аминокислот вблизи узловой гликопептидной связи С другой стороны, действием проназы получен гликопептид, содержаш,ий только аспарагиновую кислоту и неизменную олигосахаридиую цепь, полная структура которой была выяснена метилированием и периодатным окислением . На основании всех этих данных фрагмент структуры овальбумина вблизи гликопептидной связи может быть изображен следующим образом [c.576]

Определение аспарагиновой кислоты [7], При кипячении раствора аспарагиновой кислоты с серной кислотой, перманганатом и бромидом калия происходит ее дезаминирование, декарбоксили-рование, окисление и бромирование. В качестве конечного продукта при этом образуется дибромуксусный альдегид. В результате взаимодействия последнего с 2,4-динитрофенилгидразином получается 2,4-динитрофенилгидразон глиоксаля [c.153]

Пантетеин для La toba illus значительно более эффективный ростовой фактор, чем пантотеновая кислота. В результате окисления пантетеин, подобно всем меркаптанам, превращается гладко и обратимо в дисульфид вида RSSR, называемый пантетином. Следует заметить, что Р-меркаптоэтиламин образуется, по-видимому, в результате биологического декарбоксилирования цистеина (подобно тому как Р-аланин образуется посредством аналогичной реакции из аспарагиновой кислоты). [c.395]

Фромажо и Хайтц [245] заметили, что оксикислоты (.молочная, глицериновая и яблочная кислоты), образующиеся при окислении дезаминированной аминокислотной смеси перманганатом, дают ацетальдегид. Определяя ацетальдегид, можно установить приблизительную сумму сернна, аланина и аспарагиновой кислоты в гидролизате. [c.269]

Фромажо и Гейц [245] предполагают, что можно определить сумму серина, аланина и аспарагиновой кислоты после дезаминирования их и окисления образующихся оксикислот до ацетальдегида при помощи КМп04 и Мп504. Отдельно можно определить аспарагиновую кислоту посредством этого метода, если предварительно отделить ее от моноаминокислот. (См. также Дополнения , стр. 380). [c.316]

Нейбергер и Зангер [474] нашли, что аспарагиновая кислота не образует заметных количеств ацетальдегида при окислении нингидрином. Поэтому они не считают нужным проводить исходное осаждение дикарбоновых аминокислот по Рит-гаузену — Фореману. [c.332]

Основы метода. Аспарагиновая кислота метилируется ди-метилсульфатом в нестойкий бетаин, который в щелочной среде распадается с образованием фумаровой кислоты. Последняя восстанавливается цинком н кислотой в янтарную кислоту. Янтарную кислоту извлекают эфиром и определяют манометрически путем энзиматического окисления сукциноксп-дазой. [c.382]

Исходя из термодинамических соображений, можно предположить, что восстановление глутаминовой кислоты в ее полуальдегид скорее всего не является одноступенчатой реакцией, а требует какого-то активирования карбоксильной группы (ср. с превращением аспарагиновой кислоты в ее полуальдегид). Полуальдегид глутаминовой кислоты претерпевает спонтанную циклизацию до установления динамического равновесия с пирролин-5-карбо-новой кислотой. Восстановление пирролин-5-карбоновой кислоты в пролин наблюдалось у бактерий, грибов и животных. Окисление пролина осуществляют митохондрии растений, но механизм этого процесса не известен. [c.408]

Подводя итог вышеизложенному, можно сказать, что при распаде а-а ми нокислот из них образуется а-к е т о-кислота. Аминогруппы аминокислот при этом либо освобождаются в виде аммиака, либо (главным образом) превращаются в мочевину (при этом половина азота проходит через стадию аммиака, а другая половина через стадию аспарагиновой кислоты). Аммиак и кетокислоты частично используются для ресинтеза аминокислот и для синтеза других азотистых веществ. Другая часть а-к етокислот путем декарбоксилирования укорачивается на один атом С и превращается в жирную кислоту, окислительный распад которой до Og и HgO совершается путем Р-окисления и при участии цикла трикарбоновых кислот. [c.362]

Между отдельными аминокислотами и витаминами существуют важные метаболические взаимоотнощения. Роль рибофлавина в виде рибофлавинфосфата и флавинадениндинуклео-тида отмечена выще (стр. 183). Аскорбиновая кислота участвует в окислении п-оксифенилпировиноградной кислоты в гомогентизиновую, но механизм ее действия остается пока не выясненным (стр. 419). Взаимоотношения между триптофаном и никотиновой кислотой будут обсуждены детально в одном из последующих разделов (стр. 399). Биотин, по-видимому, принимает участие во включении СОг (через щавелевоуксусную кислоту) в молекулу аспарагиновой кислоты (стр. 312). Наличие е-биотиниллизина в биологических объектах указывает на наличие связи между биотином и обменом лизина. Установлено [c.245]

Обратимое превращение аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную было рассмотрено в гл. И1. Процессу окисления углеродного остова аспарагиновой кислоты, наблюдаемому в опытах с тканевыми препаратами крысы [10], вероятно, предшествует переаминирование. Аспарагиновая кислота декарбоксилируется различными специфическими декарбоксилазами с образованием либо а-аланина, либо р-аланина (стр. 208). Были рассмотрены также роль аспарагиновой кислоты в образовании аргининоянтарной кислоты в процессе синтеза мочевины (стр. 339) и использование а-аминогруппы аспарагиновой кислоты в биосинтезе пуринов (стр. 283, и [11]). L- и D-изомеры аспарагиновой кислоты не дезаминируются со сколько-нибудь заметной ско-)остью под действием общих аминокислотных оксидаз. Однако -аспарагин оки-сляется оксидазой змеиных ядов, а относительно специфичные оксидазы, найденные в почках животных различных видов, катализируют окисление D-аспарагиновой кислоты (стр. 187). Биосинтез аспарагина был рассмотрен в гл. Ill этот вопрос нуждается в дальнейшем изучении [12]. В организме животных, по-видимому, возможен синтез аспарагина. Имеются [c.311]

Изучение последовательности аминокислотных остатков в рибонуклеазе практически началось с работ К. Анфинсена и его сотрудников, которые в 1954 г. при помощи метода динитрофенилирования установили, что ее молекула представляет собой одиночную пептидную цепь, на М-конце которой имеется следующая последовательность аминокислотных остатков лиз.глу.-тре.ала. [1]. Немного позже к изучению химической природы рибонуклеазы приступила группа исследователей Рокфеллеровского института в США, во главе которой стояли Мур, Стейн и Хирс. Группа этих ученых провела определение химического состава рибонуклеазы и установила, что составляющая ее полипептидная цепь содержит 124—126 аминокислотных остатков, которые были определены количественно [413]. Следующим этапом изучения химического строения рибонуклеазы явилось окисление ее надмуравьиной кислотой при низкой температуре, что исключало возможность модификации тирозина. При этом происходил разрыв дисульфидных связей с образованием восьми сульфоновых групп и переход четырех остатков метионина в соответствующее сульфоновое производное. После гидролиза трипсином изучали тринадцать наиболее крупных пептидов, содержавших все 124 аминокислотных остатка, входивших в состав рибонуклеазы [255]. Для выяснения порядка соединения этих пептидов друг с другом было проведено параллельное исследование пептидов пептического и химотриптического гидролизатов, что позволило построить неполную формулу окисленной рибонуклеазы, которая была дополнена сведениями о расположении амидных групп глютаминовой и аспарагиновой кислот [39]. [c.136]

Достаточно подробно исследовано превращение 2,4-Д и ее аналогов и гомологов в разли шых видах растений [46]. Способность растений разлагать гербициды производные феноксиуксусной кислоты известны с 1950 г. Предполагаются следующие основные пути метаболизма ААКК в растениях реакции разложения по механизму /3-окисления, затрагивающие остаток кислоты в боковой цепи введение оксигруппы в ароматическое кольцо образование двойных соединений с компонентами растений (метаболитами типа глюкозы или аспарагиновой кислоты). Однако деструкция ароматического кольца установлена только для почвенных микроорганизмов. [c.101]

Нревращение аспарагина в аспарагиновую кислоту совершенно отвечает общему превращению амидов оно основывается на выделении амидного (соединенного с окисленным углем) аммиакального остатка и замещении его водяным остатком. Также отвечает общим законам превращения переход аспарагина и видоизменений аснарах-нновой кислоты в яблочную. [c.365]

Однако в настоящее время этой реакции отводят не энергетическую, а регуляторную роль. Это связано с тем, что АМФ является мощным активатором ферментов распада углеводов - фосфорилазы и фосфофруктокиназы, участвующих как в анаэробном расщеплении гликогена и глюкозы до молочной кислоты, так и в их аэробном окислении до воды и углекислого газа. Оказалось также, что превращение АМФ в инозиновую кислоту имеет положительное значение для мышечной деятельности. Образующийся в результате дезаминирования аммиак может нейтрализовать молочную кислоту и тем самым преду1феждать наступление изменений в миоцитах, связанных с ее накоплением (сдвиг pH, изменение конформации белков, снижение активности ферментов и др.). При этом общее содержание адениловых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ) в клетках не изменяется, так как инозиновая кислота при взаимодействии с одной из аминокислот - аспарагиновой кислотой снова превращается в АМФ. [c.149]

Хотя идентификация пиков продуктов окисления метионина для некоторых объектов может представлять сложную проблему, суммирование их с неизмененным метионином, по-видимому, дает достаточно точные значения для первоначального содержания метионина в белке. Другим подходо.м является полное окисление метионина в какое-либо единственное соединение в специально подобранных условиях реакции. Бидмид и Лей [1091 описали условия окисления надмуравьиной кислотой, которые, по мнению авторов, дают количественный выход метионипсульфона. Последний можно отделить в виде пика, следующего сразу за серином. Колонку длиной 150 см элюируют 0,2 н. цитратным буфером с pH 3,1 при 30° до начала вымывания аспарагиновой кислоты. Затем колонку быстро охлан дают до 20° и поддерживают эту температуру при получении следующих 40 фракций. [c.149]

Предварительные исследования нерастворимой ДНФ осажденной фракции [34] показали, что это сложное вещество обладает несколькими N-концевыми остатками и дисульфидными связями. Окисление его надмуравьиной кислотой с последующей гель-фильтрацией на сефадексе Г-25 приводило к разделению на четыре главных и меньший пятый компоненты. Углеводы были найдены главным образом только в одной из полос молекулярный вес этой фракции, определенный по поглощению в ультрафиолетовой области ДНФ-грунпы, был равен 4170. Аминокислотный состав выделенной фракции был следующим аспарагиновая кислота (1), треонин (2), серин (1), глутаминовая кислота (2), пролин (4), глицин (1), аланин (2), изолейцин (1), лейцин (2), тирозин (2), фенилаланин (1), аргинин (1) и цистеиновая кислота (3). Анализ углеводов позволил установить, что на ДНФ-группу приходится 2,8 остатка гексоз и 2,6 остатка гексозаминов. Обработка этой фракции проназой, пепсином и химотрипсином с последующим фракционированием гель-фильтрацией на сефадексе Г-25 позволило выделить фракцию, которая содержала, кроме углеводов, только тирозин и аспарагиновую кислоту. Таким образом, вполне вероятно, что углеводная часть связана с остатком аспарагиновой кислоты пептидной цепи. [c.238]

Скорость декарбоксилирования была определена в экспериментах, с аминокислотами, у которых карбоксильный атом углерода мечен радиоактивным изотопом. В присутствии кислорода скорость распада значительно возрастает, поскольку в этом случае происходит еще и окисление аминокислот. Была исследована стабиль-, ность большого числа аминокислот. Наиболее стабильными оказались аланин, глицин, глутаминовая кислота, лейцин, изолейцин, пролин и валии. Менее стабильны аспарагиновая кислота, лизин и фенилаланин. Серин, треонин, аргинин и тирозин относительно малоустойчивы (фиг. 58). Термическая стабильность смесей аминокислот пока не изучалась, хотя такое исследование было бы уместным для проверки термической модели синтеза по-, лиамипокислот. [c.237]

Смотреть страницы где упоминается термин Аспарагиновая кислота, окислени: [c.361] [c.454] [c.171] [c.549] [c.577] [c.243] [c.174] [c.414] [c.282] [c.314] [c.21] [c.313] [c.39] [c.304] [c.36] [c.555] [c.151] [c.288] [c.98] [c.73] [c.18] [c.114]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология