Глутаминовая кислота обмен

Азотистый обмен связан преимущественно с обменом белков, структурными единицами которых являются аминокислоты. Поэтому далее представлены накопленные к настоящему времени данные о нарушениях обмена отдельных аминокислот при патологии. Повышенный интерес биохимиков, физиологов и клиницистов к проблемам патологии обмена аминокислот объясняется рядом обстоятельств. Во-первых, имеются экспериментальные доказательства и клинические наблюдения о развитии патологического синдрома, в основе которого лежат нарушения нормального пути обмена отдельных аминокислот в организме. Во-вторых, в последнее время аминокислоты и их производные нашли широкое применение в клинической практике в качестве лекарственных средств например, метионин используется для лечения ряда болезней печени, глутаминовая кислота — некоторых поражений мозга, глутамин — кетонурии и т.д. Наконец, ряд аминокислот и продукты их декарбоксилирования (биогенные амины) оказывают регулирующее влияние на многие физиологические функции организма. Следовательно, знание закономерностей обмена отдельных аминокислот в норме и особенно при патологии представляет исключительный научно-теоретический и практический интерес. [c.464]

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Среди свободных аминокислот в мышцах наиболее высока концентрация глутаминовой кислоты (до 1,2 г/кг) и ее амида глутамина (0,8—1,0 г/кг). В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд фосфоглицеридов фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин и др. Кроме того, фосфоглицериды принимают участие в обменных процессах, в частности, в качестве субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин и гипоксантин —встречаются в мышечной ткани в небольшом количестве и, как правило, являются либо промежуточными, либо конечными продуктами азотистого обмена. [c.652]

Например, при получении глутамина, играющего важную роль в обмене азота в организме, одной из промежуточных стадий является образование ацилфосфат а. Непосредственное взаимодействие глутаминовой кислоты с аммиаком не происходит из-за слабой электрофильности атома углерода карбоксильной группы. Однако эта реакция может быть осуществлена в организме с участием АТФ (в присутствии фермента глутаминсинте-тазы). Глутаминовая кислота при этом образует ангидрид с остатком фосфорной кислоты и таким образом становится более активной в последующей стадии ацилирования аммиака. [c.450]

Ежегодно в мире производится более 200 тыс. тонн аминокислот, которые используются в основном как пищевые добавки и компоненты кормов для скота. Традиционным промышленным методом их получения является ферментация, однако все большее значение приобретают химические и особенно ферментативные методы синтеза различных аминокислот. Наибольший удельный вес в промышленном получении аминокислот имеет лизин и глутаминовая кислота, в больших количествах производят также глицин и метионин. Аминокислоты, особенно незаменимые, т. е. не синтезирующиеся в организме, представляют большой интерес в первую очередь для медицины и пищевой промышленности. Фенилаланин является предщественником ряда гормонов, осуществляющих многие регуляторные реакции в организме, метионин — основной донор метильных группировок при синтезе адреналина, креатина, а также источник серы при образовании тиамина, валин участвует в синтезе пантотеновой кислрты, треонин — предшественник витамина B 2 и т. д. Следовательно, дефицит аминокислот, способствующий нарушению многих обменных процессов, должен восполняться за счет введения соответствующих экзогенных аминокислот.- [c.26]

Чтобы понять роль глутаминовой кислоты в обмене других аминокислот, следует ознакомиться с еще одним процессом превращения аминокислот — реакцией трансаминирования. [c.374]

Показано, что часть атомов водорода в молекулах глутаминовой кислоты связана прочно [1], тогда как некоторые атомы медленно вступают в обмен при нагревании глутаминовой кислоты с 20%-ной соляной кислотой- - [2]. Соответствующая обменная реакция при 100° заверщается наполовину в течение приблизительно 4 дней. При этом дейтерий не внедряется в положение 2 это видно, во-первых, из того, что введение дейтерия не сопровождается рацемизацией, а во-вторых, из того, что в янтарной кислоте, полученной окислением глутаминовой кислоты, сохраняется весь содержавшийся в ней дейтерий. Наряду с этим показано [2], что глутаминовая кислота, полученная каталитиче-ским гидрированием 2-кетоглутаровой кислоты водородом-Нг в присутствии аммиака, содержит дейтерий в положениях 2 и 3, причем он не может быть удален в результате продолжительного кипячения с 20%-ной соляной кислотой. Следовательно, малоподвижные атомы дейтерия, внедряемые в результате обмена в кислой среде, должны находиться в положении 4. [c.98]

Аминокислоты являются важнейшими соединениями, которые активно участвуют в обмене веш еств всех живых существ на Земле. В мире налажено промышленное производство аминокислот, объем производства составляет около 1 млн. т в год, что в денежном исчислении составляет около 3 млрд. долларов. В промышленных масштабах микробиологическим и химическим способом получают 30 аминокислот аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, триптофан и др. Из незаменимых аминокислот налажено широкое производство Х-лизина, В-и Ь-метионина, Ь-триптофана и Ь-треонина. Кроме этих аминокислот в больших количествах производят 1>-глутаминовую кислоту и глицин. Главным разработчиком новых технологий аминокислот является Япония. На долю глутаминовой кислоты в мировом производстве аминокислот приходится 64%, производство О- и Ь-метио-нина составляет 24%, -лизина - 7%. Все остальные 27 аминокислот составляют примерно 5% от общего объема производства аминокислот в мире. [c.114]

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты (формулы которых приведены выше) являются широко распространенными компонентами белков. Эти дикарбоновые аминокислоты играют важную роль в реакции переаминирования и передезаминирования, образуясь или превращаясь при этом в оксалилуксусную и соответственно а-кетоглутаровую кислоты таким образом, устанавливается связь между обменом белков и углеводов. Глутаминовая кислота является составной частью многих соединений пептидного характера, как, например, глутатиона и фолиевой кислоты. [c.396]

При окислительном дезаминировании из аланина образуется пировиноградная кислота, из глутаминовой кислоты — а-кетоглутаровая, а из аспарагиновой — щавелевоуксусная кислота, т. е. промежуточные продукты обмена, присущие обмену углеводов и жиров, связывающие обмен аминокислот с цепью реакций цикла трикарбоновых кислот (лимоннокислого цикла). [c.194]

Эти соединения обнаружены в растениях лишь в последнее время в связи с использованием методов хроматографии на бумаге. Изучение гидролизатов белков показало, что эти три аминокислоты в состав белковых молекул не входят, но довольно часто встречаются в растениях в свободном состоянии. Процессы превращения этих аминокислот тесно связаны с обменом ряда аминокислот, входящих в состав белков. Гомосерин и а-аминомасляная кислота могут переходить в метионин и треонин. у-амнномасляная кислота легко образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты [c.195]

Пептиды имеют большое значение в обмене веществ растений. При переносе пептидов с одной молекулы белка на другую, катализируемом ферментами — транспептидазами, может наблюдаться синтез новых белков. Некоторые пептиды играют важную биохимическую роль в обмене веществ. К числу их относится прежде всего трипептид глутатион, построенный из остатков глутаминовой кислоты, цистеина и глицина [c.205]

Глутаминовая кислота и глутамин. Еще большее значение в обмене веществ принадлежит глутаминовой кислоте и глутамину. Глутаминовая кислота играет наиболее важную роль в реакциях переаминирования, ее аминогруппа может быть перенесена не только на кетокислоты, но и на другие соединения, и, таким образом, с ее участием синтезируется очень большое [c.255]

Пролин. Исходным соединением для синтеза пролина является глутаминовая кислота, и, таким образом, несмотря на то, что его химическое строение отлично от большинства других аминокислот, он оказывается тесно связанным с обменом широко распространенных кислот и других соединений. При образовании пролина возникают полуальдегид глутаминовой кислоты и пироллин-5-карбоновая кислота [c.263]

Эти кислоты, как и другие двухосновные монбаминокислоты, обладают кислой, редкииед, т к как лри образовании внутренних солей у них остается одна свободная карбоксильная группа. Обе кислоты постоянно встречаются среди продуктов гидролиза белковых веществ. Аспарагиновая кислота в свободном состоянии встречается в животных и растительных организмах, играя важную роль в азотистом обмене. Обе кислоты-способны связывать обладающий токсическими свойствами аммиак с образованием амидов — аспарагина я глутамина (см. ниже). Глутаминовая кислота применяется при лечении психических заболеваний. [c.379]

Окислительное дезаминирование-наиболее распространенный тип распада аминокислот. Глутаминовая кислота дезаминируется глута-матдегидрогеназой до 2-оксоглутаровой кислоты. Реакция обратима и поэтому играет важнейшую роль в обмене аминокислот. Равновесие в сильной степени сдвинуто в сторону образования глутаминовой кислоты [c.431]

О роли D-аминокислот в биологических объектах судить довольно трудно наличие их в природе позволяет подвести по крайней мере телеологическое основание под существование О-аминокислотной оксидазы (стр. 184). Существуют и другие ферментные системы, осуществляющие обмен D-изомеров. Очевидно, что D-аминокислоты могут образоваться при действии аминокислотных рацемаз бактерий (стр. 240). Остатки D-аминокислот, входящие в состав некоторых антибиотиков, придают молекулам последних повышенную устойчивость, делая их менее доступными воздействию пептидаз. В связи с этим интересно отметить, что глутаминовая кислота, входящая в состав клеточных белков В. subtilis, имеет L-конфигурацию, тогда как глутаминовая кислота, выделенная из клеточных капсул, является D-изомером. Предположение о том, что биологическая активность некоторых антибиотиков обусловлена наличием в их молекуле остатков D-аминокислот, лишено фактического основания. [c.69]

При помощи опытов по кормлению животных были выяснены взаимосвязи аргинина, пролина и глутаминовой кислоты в обмене веществ. Глутаминовая кислота или пролин могут частично замещать аргинин как фактор, повышающий скорость роста молодых крыс [32]. [c.122]

Обратимое дезаминирование глутаминовой кислоты имеет первостепенное значение в обмене веществ. У млекопитающих и у многих других видов эта реакция служит одним из главных механизмов взаимопревращения азота а-аминогруппы и аммиака. Дегидрогеназа глутаминовой кислоты распространена очень широко она найдена у растений [155—157], у животных [158, 159] и у микроорганизмов [155, 160, 161]. Фермент обнаружен почти во всех тканях млекопитающих в тканях печени я почек он наиболее активен. Дегидрирование глутаминовой кислоты можно представить следующим образом [c.190]

Вслед за открытием -аминомасляной кислоты в ткани мозга в этом органе была обнаружена декарбоксилаза глутаминовой кислоты [214, 215]. Некоторые другие ткани также проявляют слабую глутаматдекарбоксилазную активность, однако в основном образование -[-аминомасляной кислоты происходит в мозге. Значение этой аминокислоты и пути ее превращения в организме окончательно не выяснены. Известно, однако, что -аминомасляная кислота вступает в реакцию переаминирования с а-кетоглутаровой кислотой, причем образуются глутаминовая кислота и полуальдегид янтарной кислоты (стр. 227). Поэтому есть основание думать, что обмен этой аминокислоты может протекать путем ее окисления в цикле лимонной кислоты через янтарную кислоту [c.202]

Широкое распространение реакций переаминирования и участие в йих многочисленных аминокислот свидетельствуют о существенном значении этих реакций в обмене веществ. Роль реакций переаминирования в процессах окислительного дезаминирования L-аминокислот и мочевинообразования у млекопитающих рассмотрена выше (стр. 171). Возможность замещения незаменимых а-аминокислот в пищевом рационе растущих животных соответствующими кетокислотами определяется наличием в организме активных трансаминаз (стр. 137). Сравнительно недавно было показано, что молодые крысы растут примерно с одинаковой скоростью при кормлении синтетической диетой, содержащей 10 незаменимых аминокислот и глутаминовую кислоту, и рационом, в котором 5 незаменимых аминокислот (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин) заменены соответствующими кетокислотами и эквивалентным источником азота [321]. Эти данные свидетельствуют о том, что общая активность трансаминаз в организме крысы очень велика поскольку для синтеза белков необходимо одновременное присутствие всех аминокислот, приведенные выше факты говорят о том, что указанные пять а-кетокислот быстро подвергаются переаминированию. [c.233]

Первую ступень синтеза глутатиона, а именно образование у-глутамилцистеина из цистеина и глутаминовой кислоты [реакция (1), см. выше], наблюдали в опытах с ферментными препаратами из зародышей пшеницы [539] и из печени свиньи [536]. Фермент из зародышей пшеницы был подвергнут 50-кратной очистке показано, что для его действия обязательно присутствие аденозинтрифосфата и ионов магния и калия. Фермент катали-зирует также включение 5 -цистеина в -глутамилцистеин путем обмена в присутствии аденозинтрифосфата и ионов магния и калия. Сходный фермент получен из печени свиньи для этой системы не требуется наличия ионов калия, однако ионы магния оказались необходимыми. Ферменты из зародышей пшеницы и из печени свиньи не идентичны ферменту, синтезирующему глутамин. В опытах с ферментом из зародышей пшеницы наблюдали обмен между неорганическим фосфатом и аденозинтрифосфатом в присутствии глутамата, а также обмен фосфатной группой между АДФ и АТФ в отсутствие добавленных аминокислот. Интерпретация этих данных пока затруднительна. [c.269]

Опубликованы данные, согласно которым превращение серина в глицин в экстрактах одного из видов lostridium происходит в присутствии дифосфопиридиннуклеотида, ионов марганца, пиридоксальфосфата, ортофосфата и нового фактора, обозначенного как кофермент С. Этот фактор отличается от упомянутых выще производных фолевой кислоты. Из С. ylindrosporum были выделены 5 групп птеридиновых соединений, обладающих активностью кофермента С оказалось, что некоторые из них содержат глутаминовую кислоту, глицин, серин и аланин [208, 209]. Имеются указания на то, что в обмене одноуглеродных соединений может участвовать витамин Е [215]. Так, например, при введении кроликам с недостаточностью витамина Е С -мура-вьиной кислоты последняя включалась в нуклеиновые кислоты и белки значительно более активно, чем у контрольных животных если вводили 1-С -глицин, то у животных с недостаточностью витамина Е включение изотопа было понижено. [c.329]

Пока не получено данных, подтверждающих или исключающих участие а-ацетил- или других а-ацилпроизводных глутаминовой кислоты или ее -у-полуальдегида в обмене у млекопитающих. Восстановление -полуальдегида глутаминовой кислоты в пролин в присутствии восстановленного дифосфопиридиннуклеотида было установлено в опытах с препаратами печени [1093]. Активность орнитин-трансаминазы обнаружена как в препаратах из тканей млекопитающих, так и у микроорганизмов (стр. 226). Совокупность данных указывает на наличие в организме животных следующих превращений [c.348]

Адамс [1091] изучал обмен оксипролина у адаптированного штамма Pseudomonas. В растворимых экстрактах из этого организма как L-оксипролин, так и алло-О-оксипролин превращались в глутаминовую кислоту. D-Оксипролин и (ЗЛло-Ь-оксипро-лин практически не подвергались превращению. В виде глутаминовой кислоты была обнаружена только половина утилизированного оксипролина. [c.351]

Бесман и Бесман [23] предложили объяснение механизма печеночной комы, основанное на том, что аммиак может нарушать использование а-кетоглутаровой кислоты в тканях. Можно ожидать в этих условиях торможения реакций цикла лимонной кислоты и тем самым окислительного обмена в мозге. Согласно этой гипотезе, высокие концентрации аммиака должны вызывать усиленное образование глутаминовой кислоты и а-кетоглутаровой кислоты. Эта реакция, катализируемая глутаматдегидрогеназой, способствовала бы быстрому связыванию а-кетоглутаровой кислоты. Рекнагель и Поттер [28], исследуя кетогенное влияние аммиака в опытах с кашицей печени, нашли, что в присутствии хлористого аммония происходит превращение а-кетоглутаровой кислоты в глутаминовую это приводит к снижению образования щавелевоуксусной кислоты, вследствие чего обмен дыхательных субстратов переключается в сторону образования ацетоуксусной кислоты. [c.465]

Существенную роль при оценке активности четвертичных соединений играют процессы адсорбции. Четвертичные соединения, адсорбируясь на поверхности стекла, металла и аналогичных материалов, образуют пленки, обладающие бактерицидными свойствами, Надо думать, что на первом этапе бактерицидного действия происходит адсорбция четвертичного соединения микробной клеткой, обладающей большой поверхностью со специфическими свойствами. Гейл и Тейлор [99] показали, что в результате такой адсорбции повышается проницаемость клеточной мембраны и в конечном счете происходят разрыв мембраны и высвобождение лизина и глутаминовой кислоты. Другие исследователи методом электронной микроскопии установили, что сначала происходит сжатие протоплазмы, а затем разрушение стенки клетки. Однако впоследствии выяснилось [100], что гибель клетки наступает значительно раньше (т. е. при значительно меньших концентрациях реагента), чем удается наблюдать повреждение клетки. Поэтому более вероятным является предположение, что гибель клетки — следствие инактивации энзимов, участвующих в энергетическом обмене и ведающих, например, окислительными процессами. [c.312]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутаминовая кислота обмен: [c.147] [c.147] [c.318] [c.26] [c.120] [c.125] [c.342] [c.399] [c.197] [c.255] [c.256] [c.36] [c.48] [c.97] [c.238] [c.254] [c.265] [c.271] [c.346] [c.392] [c.431] [c.226] [c.143]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология