Пептиды реакции

Аминоацилирование является одной из стадий твердофазного синтеза пептидов (реакция МЕРРИФИЛДА) 5 [c.33]

С аминокомпонентом, представляющим собой эфир аминокислоты или пептида. Реакцию необходимо вести при температуре — 15° или ниже во избежание диспропорционирования [c.134]

Получение пептидов реакцией эфира карбоновой кислоты с амином в присутствии анзима и нуклеотида. [c.147]

Производные углеводородов. Радикалы и функциональные группы. Реакции замещения. Спирты, простые эфиры, альдегиды, кетоны, карбоновые кислоты, сложные эфиры, амины, аминокислоты. Пептидные связи, пептиды и белки. [c.263]

Конечно, после образования пептидной связи необходимо удалить защитные группы в условиях, при которых продукт реакции не разрушается. Следовательно, защитные группы должны легко присоединяться к реагирующим соединениям и удаляться из конечного продукта в мягких условиях и достаточно полно. С учетом этих требований легко себе представить, что химия защитных групп — важный раздел органической химии. Это замечание справедливо не только для синтеза пептидов, но вообще для синтеза любых сложных органических молекул, например синтеза полинуклеотидов (разд. 3.6), строение которых предполагает возможность протекания побочных реакций по нескольким реакционноспособным центрам. [c.68]

Так как последующее отщепление СОг не связано с образованием пептида, то эту реакцию нецелесообразно считать конденсацией. Катализаторами здесь помимо воды являются также амины, спирты и другие соединения с активными атомами водорода цепь продолжает расти до тех пор, пока не израсходован весь циклический ангидрид. [c.948]

Отметим общие черты синтеза полипептидов на различных полимерах. Полимер, играющий в этом синтезе роль матрицы, имеет функциональные группы, способные реагировать с аминокислотами, присоединяя к себе их остатки ковалентной связью, а также функциональные группы, влияющие на прочность этой связи. Он представляет собой пористое твердое тело, набухающее в водных растворах, что увеличивает вместимость его пор, в которых должны помещаться синтезируемые цепи полипептидов. Чтобы избежать ограничений, зависящих от объема пор, синтез полипептидов проводят на линейных полимерах в растворе. В результате реакции молекул аминокислоты с функциональными группами полимера на его поверхности происходит ориентированная укладка присоединяющихся пептидов таким образом, что наружу обращены все карбоксильные или все аминогруппы. Входя в состав твердого вещества, полипептидные цепи приобретают [c.192]

Нестационарная кинетика трехстадийной реакции. В качестве примера рассмотрим кинетику реакции с участием двух промежуточных соединений и образованием двух продуктов на разных стадиях процесса. Эта схема реакции в литературе была детально проанализирована в связи с механизмом катализа реакции гидролиза сложных эфиров, пептидов и амидов протеолитическими ферментами [8, 9] [c.181]

Напишите схемы реакций гидролиза пептидов, приведенных в 13.23. Назовите образуюш,иеся аминокислоты. Укажите условия гидролиза. [c.81]

Специфической реакцией аминокислот является образование пептидов [c.370]

Чтобы ответить на этот вопрос, адепты биохимических теорий биогенеза обычно принимают за наиболее высокоорганизованные соединения те, которые входят а состав живых организмов сахара и другие углеводы, жиры, аминокислоты, пептиды, полинуклеотиды, ферменты и т. д. На основании выделения таких соединений в качестве высокоорганизованных они строят варианты химической эволюции , представляя ее как последовательность возможных реакций синтеза. Сахара образуются из простейших соединений [c.188]

Из всех методов определения С-концевых аминокислот этот метод самый специфичный. Пользуясь карбоксипептидазой также, как при действии аминопептидазой, можно определять не только С-коицевую аминокислоту, но и последовательно отщеплять аминокислотные остатки с С-конца пептида. Реакция обрывается, когда в пептидной цепи встречается пролин, так как карбоксипептидаза не гидролизует связь СО—N. [c.513]

N-Ацилированне аминогруппы в аминокислотах различными реагентами широко используется в органическом сиитезе, например, для получения а-ациламниоке-тонов (реакция ДЕИКИНА — УЭСТА), в синтезе пептидов (реакции БЕРГМАНА, БИЛАНДА, ФИШЕРА) [1. с. 166, 45, 113, 418]. [c.63]

Амидиняая связь гидролизуется и от пиперазина белка отщепляется пептид (реакция Бергмана). [c.446]

Согласно данным Заорала и Арнольда [2649], это соединение можно использовать для синтеза пептидов. Реакцию проводят следующим образом N-защищенную аминокислоту или пептид конденсируют с хлористым N, N-диметилхлорформимидием (3) при температуре от —5 до —10° в хлороформе, хлористом метилене или диметилформамиде образовавшийся при этом хлорангидрид без выделения прибавляют к аминокомпоненту в присутствии 2 экв основания. Синтез хлористого N, N-диметилхлор-формимидия и образование хлорангидрида можно осуществить и в одну стадию к охлажденному (температура от —15 до —30°) раствору N-защищенной аминокислоты в диметилформамиде прибавляют 1 экв тионилхлорида [1980]. [c.120]

Попыткой заложить основу для таких расчетов служит работа Стейнмана [38]. Он доказывает, что при абиотических синтезах пептидов реакции между аминокислотами подчиняются определенным статистическим закономерностям, основанным на сравнительной реакционной способности каждой аминокислоты. Здесь играют роль также физико-химические свойства среды, pH, строение боковой цепи в молекуле аминокислоты и свойства образующегося полимера. Получается, что без участия нуклеиновых кислот, под влиянием условий среды и в зависимости от реакционной [c.119]

Активация аниона посредством 18-крауна-6 в ацетонитриле (диэлектрическая проницаемость 39) была изучена в работе [99], где показано, что при этом происходит выравнивание нуклеофильности. Константы скоростей замещения в бензил-тозилате на, N3-, Ас , СЫ , Р , С1 , Вг и 1 отличались меньше чем на порядок величины. Ацетат и фторид проявляли значительно более высокую реакционную способность по сравнению с нормальными реакциями в гидроксилсодержащих растворителях. Хотя этот эффект активации аниона часто использовался в гомогенной среде, мы приведем только один поразительный пример. Меррифилд и сотр. [100] селективно отщепляли защищенные аминокислоты и пептиды от оксиациль-ных смол, используя цианид калия в ДМФ, Ы-метилпирролидо- [c.39]

Известен широкий круг превращений ГАС, приводящих к продуктам, легко отделяемым, но не позволяющим точно реконструировать структуру исходных веществ. Это — процессы гидролиза эфиров и пептидов, каталитического гидрогенолитического элР1минпрования гетероатомов, термической, окислительной, азо-нолитической деструкции и т. д. Как правило, такие реакции проводят не для облегчения выделения отдельных групп соединений, а с целью структурного анализа продуктов фрагментации молекул, и потому они будут рассмотрены в разделе 1.2.5. [c.24]

Как можио выйти из этого положения Яспо, что прип-ципиально возможно два решения надо д,обиться либо количественных выходов на хпмпческпх стадиях — конденсации и снятия заш,ит, либо стопроцентной чистоты выделения, причем любое из этих решений должно быть совершенно общим, работающим для пептидов любой структуры. Первый путь, снимающий саму проблему выделения — безошибочный синтез, н настоящее время представляется нереальным мы пока пе знаем почти ни одной органической реакции, гарантирующей в общем случае стопроцентный выход продукта. Реальным оказался второй путь. Здесь было найдено великолепное по простоте и остроумию решепие носящее вполне общий характер, которое оказалось пригодным для синтеза не только полипептидов, но и других апериодических полимеров, в том числе нуклеиновых кислот. [c.225]

Рис. 2.1. Образование пептидной снязи в биологической системе. Весь процесс происходит на рибосоме, в двух связывающих центрах Р (пептидил) и А (анн-ноацил). Реакция катализируется пептидилтрапсферазныы центром. Именно информация, переносимая мРНК (которая в свою очередь определяется генетическим материалом ДНК), определяет, какая из аминоацил-тРНК будет присоединяться в Р- и А-центрах.

Во-первых, необходимо добиться специфичности, или последовательного присоединения аминокислот. Следует избегать нежелательных побочных реакций. Рассмотрим, например, синтез дипептида глицилаланина (Gly-Ala). Нельзя просто смешать две аминокислоты, чтобы произошла реакция, так как искомая последовательность окажется не единственным продуктом. Например, вполне возможно, что глицин прореагирует сам с собой, образуя дипептид глицилглицин. На самом деле могло бы образоваться четыре пептида (Gly-Gly, Gly-Ala, Ala-Gly, Ala-Ala) из них только один обладает правильной последовательностью. Синтез искомого пептида затрудняется по мере его удлинения. Если бы для синтеза последовательности, соответствующей половине молекулы грамицидина S, использовалась статистическая полимеризация (т. 6, если пять аминокислот поместить в реакционный сосуд и проводить реакцию между ними), то число образующихся пентапептпдов с различными последовательностями достигло бы 3125. Из них только один представлял бы продукт с искомой последовательностью, остальные 3124 следовало бы отделить как побочные. [c.67]

Однако при нагревании пептиды могут разрушаться, а также в значительной степени претерпевать рацемизацию. Были исследованы и другие методы введения фталильной защиты например, обработка эфира аминокислоты о-карбоэтокси-тиобензойной кислотой и последующая реакция с водной НВг в уксусной -кислоте привела к получению Ы-фталиламинокислоты. Наиболее общий метод — [c.72]

Поэтому после завершения реакции в органической среде непрореагировавший карбодиимид и мочевину удается просто отмыть водой. Следует отметить, что вследствие образования азлактонов из ангидридоподобных промежуточных соединений в довольно значительной степени при синтезе белков (пептидов) может проходить рацемизация. Однако при синтезе коротких пептидов эта помеха минимальна. [c.85]

Образовавшийся ангидрид подвергается нуклеофильной атаке по одной из двух карбонильных групп, так как вторая карбонильная группа менее электрофильна (окружена с двух сторон атомами азота и кислорода) и одновременно является лучшей уходящей группой. Карбамат легко разлагается на пептид и диоксид углерода. Фосген играет роль конденсирующего агента, так как после образования ангидрида происходит его замещение второй аминокислотой. Ангидрид не выделяется. Карбамат также не выделяется, и ход реакции сложно контролировать. Образующийся дипептид может снова вступать в реакцию Ы-ацилирования, давая ангидрид, который затем атакует третья аминокислота и т. д. [c.88]

За последние годы наблюдается быстрое развитие представлений о механизме функционирования металлоферментов, а именно удалось установить место и последовательность протекания реакций в активном центре, а также найти ключи к пониманию некоторых механизмов. Важное место занимает гидролиз (или гидратация) субстратов карбонильного и фосфорильного типа, таких, как СО2, эфиры карбоновых кислот, эфиры и ангидриды фосфорной кислоты и пептиды. По-видимому, не вызывает удивления тот факт, что для функционирования большинства таких систем требуется ион двухвалентного металла. Гораздо удивительнее то, что такими ионами обычно оказываются 2п(П) или Мд(11) (в ферментах действующих на ДНК, РНК, сАМР или сОМР). Так, например, цинк по своему содержанию в организмах млекопитающих (в организме человека 2,4 г на 70 кг) уступает лишь железу (5,4 г на 70 кг), и большая часть его необходима для функщганирования ферментов [215]. [c.343]

Основываясь на своих собственных исследованиях модельных соединений, Бреслоу предложил второй механизм гидролиза пептидов карбоксипептидазой А, не включающий образования ацил-ферментного промежуточного соединения [221, 222]. По существу, в гидролизе пептидной связи участвуют ион цинка, карбоксильный ион и гидроксильная группа тирозина. 2п(П) ио-прежнему играет роль кислоты Льюиса, координируя карбонильный кислород, а карбоксильная группа действует скорее как общее основание. Это мож но утверждать, поскольку в присутствии СН3ОН (вместо воды) метанолиз пептидного субстрата не наблюдался из-за неблагоприятной константы равновесия. Таким образом, фермент не может включать метанол в переходное состояние (в реакции, катализируемой в обоих направлениях) ни в случае эфирных, ни в случае пептидных субстратов. Это означает, что для протекания гидролиза необходимо удаление в переходном состоянии обоих протонов молекулы воды. [c.348]

Фермент благодаря своей жесткой трехмерной структуре образует каталитический центр, в котором и осуществляется каталитическая реакция. В то же время небольшой по размеру пептид имеет слабожесткую структуру и не обладает каталитическими свойствами. Интересно, что если ион металла связан с пептидом, то можег происходить гидролиз амидной связи, аналогичный гидролизу, наблюдаемому в присутствии гидролитических ферментов. Таким образом, гидролиз амидов (и эфиров) подвержен каталитическому действию различных ионов металлов, поскольку а-ами-ногруппа и кислород карбонильной группы — два хороших потенциальных лиганда при комплексообразовании. Другими словами, координированные лиганды (пептид) приобретают удивительную активность благодаря эффекту оттягивания электронной плотности положительно заряженными ионами металла. [c.352]

Эти данные были использованы для ступенчатого последовательного гидролиза и анализа пептидов с N-конца, что сравнимо с действием аминонептидазы. Для большинства аминокислот выход реакции гидролиза составляет 30—50%. Для иовышения выхода предложен другой подход с использованием твердофазного носителя. В щелочном буфере при 60°С только N-концевой остаток остается связанным с твердофазным носителем, а остальные ненрореагировавшие вещества могут быть отмыты и использованы вновь [230]. [c.358]

BqDнeм я к аминокислотам, а точнее - к одному важнейшему из их взаимодействий дрзт с другом - реакции конденсации, когда две молекулы аминокислоты связывают ся за счет аминогруппы одной кислоты и карбоксила другой с образованием пептидной связи и молекулы пептида [c.267]

Большое значение имеет образование полипептидов из циклических ангидридов а-аминокислот и СОг, так называемых веществ Лейхса . Вероятно, оно происходит в результате полиприсоединеиия, так как эти циклические ангидриды образуют с эфирами аминокислот эфиры дипептидов ангидриды Ы-карбобензоксиаминокислот тоже реагируют со свободными аминокислотами с образованием пептидов. Поэтому считают, что реакция представляет собой присоединение с последующим отщеплением СОг [c.948]

Например, феиилуксусмая и фенилпропионовая кислоты содержат карбоксильную группу и ароматическое кольцо на расстоянии, близком к расстоянию этих же групп в остатках ароматических аминокислот, поэтому они могут взаимодействовать со связывающим (контактным) участком фермента карбоксипептидазы (см. стр. 262). Они не цодвергаются каталитическому превращению, так как не содержат пептидных связей, ио конкури1)уют с пептидами за контактный участок фермента и тормозят каталитическую реакцию отщепления С-концевого аминокислотного остатка. Такие соединения получили название ингибиторов ферментов. [c.268]

Специфичность к реакции. Химотрипсин катализирует реакцию переноса ацильной группы субстрата на различные нуклеофильные акцепторы, в качестве которых могут выступать не только вода (гидролиз), но и спирты, амины, пептиды, гидразины, имидазол и др. [49—53] [c.132]

В этом уравнении указана только концевая часть пептидной цепи. Карбоксипепти-даза атакует только амидную группу иа конце цепи. Однако ее активность не зависит от природы боковых цепей К и К. Карбоксипептидазы катализируют гидролиз пептидов, но не обладают никакой активностью в гидролизе жиров последнюю реакцию катализирует совершенно другая группа ферментов. Присущая ферментам высокая степень специфичности необходима для того, чтобы все реакции, протекающие в сложных организмах, были в определенной мере независимы друг от друга. [c.451]

Названия большинства ферментов имеют суффикс -аза,а корнем названия служит название субстрата, на который воздействует фермент, или название катализируемой ферментом реакции. Так, пептидазы - это ферменты, воздействующие на пептиды липаза-фермент, воздействующий на липиды, трансметилаза - фермент, катализирующий перенос метильной группы. [c.451]

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология