Специфические реакции аминокислот

Помимо метаболических путей синтеза и распада аминокислот, нуклеотидов и других азотистых веществ у многих организмов имеется специализированный метаболизм включения избыточного азота в сравнительно малотоксичные продукты экскреции. Все эти стороны метаболизма азота будут рассматриваться в этой главе, но из-за исключительной сложности предмета изложение будет сжатым. Сначала мы рассмотрим реакции, с помощью которых из неорганических соединений образуются органические азотистые соединения, а затем обратимся к реакциям, затрагивающим азотный фонд. Далее мы рассмотрим специфические реакции синтеза и катаболизма индивидуальных азотистых соединений. [c.81]

Специфической реакцией аминокислот является образование пептидов [c.370]

Специфические реакции аминокислот [c.67]

Остальные алифатические аминокислоты, входящие в состав белков,— аланин, валин, лейцин и изолейцин не дают специфических реакций. [c.470]

Одна из основных стадий расшифровки аминокислотной последовательности состоит в частичном расщеплении молекул исследуемого белка. Используемые для этой цели методы частичного гидролиза или специфического химического расщепления, кроме максимально возможной специфичности, должны отвечать следующим требованиям 1) в ходе реакции аминокислоты не должны разрушаться [c.34]

Аминокислотам свойственны многие специфические реакции, которые рассматриваются в специальной литературе. [c.412]

Мы разобрали основные пути синтеза и превращений-аминокислот, которые являются общими для этой группы соеди нений. Однако в связи с различиями в химическом строении, содержанием в растениях и ролью в обмене веществ у отдельных аминокислот имеются и свои специфические реакции. Сейчас мы познакомимся с некоторыми из этих реакций, которые характерны для ряда аминокислот, входящих в состав белков и содержащихся в растениях в свободном состоянии. Многие из этих реакций были изучены лишь в последнее время, в результате применения меченых соединений и использования метода хроматографии на бумаге. [c.249]

Некоторые боковые группы аминокислотных остатков могут быть модифицированы в специфических реакциях и в результате у них может измениться заряд. Большая часть таких реакций может быть проведена с аминокислотами и пептидами, адсорбированными на бумаге. [c.106]

Цветные реакции на белки являются реактивами на функциональные группы радикалов аминокислот, входящих в состав белков. Эти специфические реакции очень часто используются в лабораторной практике для идентификации и полуколичественного определения белков и отдельных аминокислот. [c.11]

Из-за ВОЗМОЖНОСТИ протекания моноалкилирования реакция с высшими альдегидами не является достаточно общей для применения КО всем аминокислотам, несмотря на обнаруженную очень высокую летучесть N, N-диметил аминокисл от [12]. Все же упомянутая простая и специфическая реакция могла бы стать предпочтительной при выборе метода определения N-концевых аминокислот в пептидах с помощью ГХ. [c.91]

В основном ферменты синтеза нуклеиновых кислот, а в митохондриях — ферменты процессов аэробного окисления углеводов и жирных кислот (весь набор цикла лимонной кислоты), превращения отдельных аминокислот. В мембранах митохондрий локализованы ферменты дыхательной цепи и процессов окислительного фосфорилирования, катализирующие реакции образования АТФ. В рибосомах сосредоточены ферменты биосинтеза белка, а в лизосомах — ферменты гидролитического расщепления различных веществ. Каждый фермент катализирует определенную специфическую реакцию, что обеспечивает упорядоченность многостадийных метаболических процессов. [c.89]

Синтез специфических производных аминокислот, обладающих биологической активностью, происходит в определенных тканях его механизм выяснен только для некоторых наиболее простых соединений. Этот вопрос достаточно подробно рассмотрен ниже. Но все же и здесь следует отметить, что указанный синтез представляет собой ряд последовательных ферментативных реакций, иногда происходящих в разных органах так, что одна стадия синтеза осуществляется в одном органе, а следующая стадия — в другом (например, синтез креатина, стр. 421). Синтез ряда веществ из аминокислот (например, креатина в печени и почках, тироксина в щитовидной железе, парных желчных кислот в печени, пищеварительных ферментов в поджелудочной железе и т. д.) представляет собой вклад данного органа в общий фонд, обеспечивающий физиологические функции организма в целом. [c.326]

Многие реакции, типичные для аминогруппы и карбоксильной группы (алкилирование, ацилирование, образование амидов и сложных эфиров), хорошо известны из обш его курса органической химии и здесь обсуждаться не будут. Вместо них мы рассмотрим несколько специфических реакций, широко используемых в химии аминокислот и белков. [c.48]

Здесь Н1 н Кг — боковые группы, которые придают спин-метке способность вступать в специфические реакции с определенными группами аминокислот. Таким образом, выбор спин-метки диктуется типом центра, который надо пометить. [c.420]

Главное свойство ферментов — это способность катализировать определенные химические процессы. Присутствие фермента обнаруживается по протеканию (ускорению) характерной для него специфической реакции, а о количестве фермента чаще всего судят по ее скорости. Активность фермента определяют, направляя его действие на вещество, которое подвергается превращению в результате каталитической реакции такое вещество называют субстратом. Об активности судят либо по убыли субстрата, либо по количеству образовавшихся продуктов реакции. Например, величину активности протеолитических ферментов определяют либо по количеству оставшегося нерасщепленным белка, либо образовавшихся продуктов гидролиза — пептидов, аминокислот. [c.40]

При определении аминокислот с помощью формольного титрования используется реакция аминокислот с формальдегидом, приводящая к увеличению кажущейся кислотности [171, 176]. Одним из самых старых методов определения степени гидролиза является газометрический метод Ван-Слайка, основанный на определении азота, выделяющегося нри взаимодействии аминокислоты с азотистой кислотой [171, 184]. В литературе описаны [171] различные модификации этого метода и оцениваются другие возможньге методы определения аминокислот, включая титриметрические, газометрические, спектрофотометрические и т. д. Использовалось также ферментативное декарбоксилирование специфических аминокислот при определении молекулярного веса полипептида и степени его гидролиза [16]. [c.401]

Аминокислоты, обладая двумя функциональными группами — карбоксильной и аминогруппой, проявляют амфотерные свойства, реагируя как кислоты (карбоксильная группа) и как основания (аминогруппа). Кроме того, для аминокислот характерен ряд специфических реакций, связанных с взаимным влиянием карбоксильной и аминогрупп. [c.203]

Согласно изложенным выше представлениям, аминокислоты, отложившиеся на поверхности шаблона, образуют затем пептидную цепь. Этот процесс является ферментативным, однако нет никаких доказательств того, что в нем принимают участие специфические ферменты, и, следовательно, нет необходимости постулировать наличие таких специфических ферментов. Протеолитические ферменты, выделенные из органов, не являются специфическими, так как они катализируют гидролиз самых различных белков животного и растительного происхождения. Эти же ферменты могут катализировать и процесс синтеза пептидов из аминокислот, что было убедительно показано Бергманом и его сотрудниками [18, 20]. В предыдущих разделах данной главы уже указывалось, что синтез белков нельзя рассматривать просто как процесс, обратный их расщеплению, и что промежуточные реакции синтеза могут протекать иначе, чем соответствующие гидролитические реакции. Наиболее важным моментом является то, что мы не имеем решительно никаких доказательств специфичности ферментов, участвующих как в гидролизе, так и в синтезе белка. Специфичность образующегося белка можно вполне удовлетворительно объяснить специфической адсорбцией аминокислот на поверхности шаблона. [c.410]

Кроме того, что Абдергальден стремился доказать присутствие циклических структур в молекуле белка, он попытался разработать качественные реакции на дикетопиперазины. Для этога он предпринял поиски реактивов, дающих специфические реакции с дикетопиперазинами, но совершенно не реагирующих с пептидами и аминокислотами. Полного успеха Абдергальдену достичь не удалось, но он показал, что наиболее удовлетвори- [c.99]

Глицин—иервая выделенная из белков аминокислота Содержится в больших количествах в коллагене ( 25%) и фиброине шелка ( 40%). Благодаря наличию метиленовой группы способна к реакциям конденсации. Специфической реакцией на глицин является взаимодействие с орто-фталевым альдегидом с образованием окрашенного в зеленый цвет соединения Ы-Метильное производное глицина—саркозин HзNH— —СНг—СООН найден в актнномицине и карнозине. [c.470]

Температуры плавления или разложения аминокислот не определяются точно. Величины их зависят от скорости нагревания. Поэтому, используя эти константы при составлении списка возможных соединений, следует учитывать необходимость допусков. Необходимо также пользоваться специфическими реакциями,, в том числе и цветными, разработанными для аминокислот. [c.181]

Реакции с одновременным участием карбоксильной и аминогруппы. Одновре.менным присутствием в одной молекуле карбоксильной и аминогруппы обусловлены некоторые специфические реакции аминокислот образование внутренних солей (бетаинов) образование а.мидной (пептидной) связи, как межмолекулярной, так и внутримолекулярной и, наконец, распад сс-амннокислоты иод действием окислителей. [c.621]

Специфические реакции на отдельные аминокислоты. Наряду с нингидриновым реактивом существуют и другие реагенты, дающие цветные продукты с некоторыми аминокислотами. Это свойство избирательного окрашивания часто используют в хроматографии для идентификации отдельных аминокислот. Так, для определения соединений с гуанидиновой группой (аргинин) используют реакцию Сакагуши. Хроматограмму смачивают 0,1%-ным раствором 8-оксихинолина в ацетоне и после ее подсушивания на воздухе слегка опрыскивают из пульверизатора раствором гипобромита (1 мл брома в 500 мл 0,5 н. NaOH). Наблюдается оранжевое окрашивание. [c.131]

Основные аминокислоты. В белках встречается только одна диаминокислота — лизин (а, е-диаминокапроновая кислота). В продуктах щелочного гидролиза белков, а также в ряде антибиотиков (грамицидин) найден еще орнитин—а, б-диаминовалериановая кислота. В гидролизатах она образуется из аргинина. Обе аминокислоты не обладают специфическими реакциями. [c.473]

Химические свойства аминокислот определяются в первую очередь наличием у одного и того же атома углерода карбоксила и аминогруппы. Специфика бокового радикала аминокислоты (ароматические и гетероциклические циклы, ЗИ- и ОН-группы, дополнительные амино- и карбоксильные функции) определяет различия в реакционной способности и индивидуальность поведения каждой аминокислоты нри типичных превращениях, а также возможность протекания специфических реакций, характерных только для данной аминокислоты. В данном ра.зделе рассмотрены общие типы реакций, причем ряд подробностей и методы получения некоторых производных не обсуждаются в связи с тем, что они освещены в разделах Первичная структура белковой молекулы и Синтез пептидов . Это касается таких производных аминокислот, как N-aцильиыe и Х-алкильные производные, ангндриды, азиды и активированные эфиры аминокислот. [c.37]

Для всех аминокислот характерны реакции, в которых принимают участие аминогруппы или карбоксильные группы или и те и другие одновременно. Что же касается аминокислот, содержащих реакционноспособные боковые цепи, то эти аминокислоты могут, кроме того, принимать участие и в реакциях, специфических для этих боковых цепей. Такие специфические реакции представляют интерес главныхм образом по двум причинам. Во-первых, реакции, приводящие к образованию окрашенных продуктов, широко применяются для идентификации и иолуколичественного определения белков и индивидуальных аминокислот. (Рассматривать их здесь подробно мы не будем ограничимся только сведениями, приведенными в табл. 10.) Во-вторых, реакции, характерные для боковых цепей аминокислот, часто используются в работах по химической модификации белков. [c.47]

В настоящее время твердо установлено, что все метаболические реакции протекают при участии ферментов. Однако а priori очевидно, что фермент не может определять специфическую для каждого белка последовательность аминокислот, поскольку ферменты сами являются белками. Даже в бактериальной клетке содержится около 1000 ферментов. Если считать, что специфическая последовательность аминокислот в каждом белке обусловлена действием набора ферментов (или даже одним ферментом), то число ферментов окажется очень большим. Если же еще учесть число ферментов, необходимых для синтеза уже известных ферментов, то довольно быстро можно прийти к астрономическому числу. Поэтому необходимо допустить, что белки синтезируются с помощью какой-то матрицы, на которой аминокислоты сначала располагаются в правильной последовательности, а затем соединяются. Предполагают, что такой матрицей служит РНК, а местом, где происходит соединение аминокислот, — рибосомы. [c.370]

Функциональные группы способны вступать в реакции алки-лирования, арилирования, окисления, восстановления, ацилирования, этерификации, дезаминирования (азотистой кислотой), йодирования, нитрования, фосфорилирования, диазотирования, реакцию с формалином. Белки могут осаждаться кислотами трихлоруксусной, салициловой, пикриновой, фосфовольфрамовон и фосфомолибденовой, а также солями тяжелых металлов. Благодаря наличию некоторых функциональных групп протеины дают ряд специфических реакций, как например биуретовую (реагируют пептидные связи), ксантопротеиновую (реагируют ароматические ядра циклических аминокислот), Миллона (фенольная группа тирозина), Адамкевича (индольная группа триптофана), Сакагучи (гуанидиновая группа аргинина), сульфгидрильную, нингидриновую, пикриновую и др. Больщинство из них исполь- [c.28]

Практически на каждую аминокислоту имеется та или иная специфическая реакция — количественная или качественная. Однако многие из них довольно сложны и применяются редко в повседневной практике. Здесь мы рассмотрим только наиболее употребительные реакции на некоторые аминокислоты. Так, аргинин количественно определяют как в свободном виде, так и в белке с помощью реакции Сакагучи с а-нафтолом и гипобромидом. Развивающаяся окраска имеет красный цвет метод очень чувствителен и позволяет определить менее I мкг/мл аргинина. Триптофан можно определить цветной реакцией Эрлиха с днме-тиламинобензальдегидом и азотистокислым натрием в концентрированной серной кислоте. Чувствительность реакции около [c.60]

Химические реакции белков отличаются от реакций аминокислот и тем, что большинство реагентов на белок взаимодействуют более чем с одной функциональной группой. Например, кетен, который применяется для ацетилирования аминогрупп белка, реагирует не только с ними, но и с фенольными, и сульф-гидрильными группами. Для предотвращения этих побочных реакций обработку желательно вести либо в 1 М растворе кислоты, либо при pH 10, что не всегда благоприятно сказывается на биологической активности ряда белков. Недостаточно специфически реагируют с аминогруппами и такие реагенты, как дини-трофторбензол, азотистая кислота и фенилизотиоцианат, причем специфичность каждого из них оказывается различной для различных белков. Поэтому для каждого белка часто приходится подбирать такие условия, в которых специфичность реакции была бы максимальной. При этом для каждого белка необходимо испытать несколько различных реагентов. [c.63]

Главным методом, осуществляемым в промышленном масштабе для получения полиамидов, является, видимо, нагревание аммонийных солей этот метод очень редко применяют в ряду аминокислот, так как обычные а-, т-и 3-аминокислоты подвергаются при нагревании специфическим реакциям внутримолекулярной конденеации, препятствующим образованию полимера. Так, из а-ами-нокислот при нагревании образуются дикетопиперазины [c.37]

Е. А. Шиловым [271—277] изучен механизм реакций хлора с органическими соединениями, лежащий в основе промышленного синтеза этиленхлоргидрата, и показано, что активными агентами хлорирования в водной среде являются ацилгипохлориты, хлор, Н0С1 и окись хлора, а не ион хлора, как считалось ранее. Установлено, что реакции присоединения галогеноводородов к соединениям с двойной и тройной связью в зависимости от природы реагентов и растворителя носят или электрофильный, или нуклеофильный характер. Изучена кинетика присоединения галогенов к тройной связи в неводных средах открыт и исследован гомогенный катализ карбоновыми кислотами и другими акцепторно-донорными веществами в апротонных и протонных растворителях. Создана теория электрофильного замещения в ароматических системах, в которой постулируются акцепторно-донорные комплексы хиноидного строения. Показано, что каталитическое действие аминокислот в процессе энолизации ацетона связано со специфическим свойством аминокислот образовывать циклические промежуточные комплексы. [c.57]

В большинстве случаев определение отдельных аминокислот производится путем применения различных специфических реакций, например окра-ншвания, осаждения и др. [c.315]

В статье II Денюэлем были уже рассмотрены основные реакции карбоксильных и амимных групп аминокислот, а также некоторые специфические реакции кислых, основных, ароматических, окси- и серусодержащих аминокислот. Химические реакции белков, очевидно, аналогичны реакциям этих функциональных трупп и лишь в незначительной степени изменяются с изменением структуры белка. По этой причине многие модельные реакции, проводимые на аминокислотах с целью определения специфичности белковых реагентов, в этой статье не упоминаются. Многообразные функциональные группы различных белков сгруппированы Тристрамом в таблицы (статья III), и содержание их можно сравнивать с количеством введенного реагента. Здесь вряд ли стоит повторять сведения о химическом строении этих групп. [c.273]

Это предположение оказывается не столь неожиданным, если вспомнить, что образующаяся в результате последовательных реакций аминокислота превращается перед включением в полипептидную цепь в аминоацил-тРНК, так что продуктом реакции можно считать аминоацил-тРНК, а не аминокислоту. Тогда репрессия действительно обусловлена продуктом (аминоацил-тРНК), связанным со специфическим репрессор-ным белком (синтетазой). [c.67]

При глубинном выращивании S. griseus выделяет значительно больше протеиназ в среде с низким содержанием азота. Это, по всей вероятности, связано со специфической реакцией стрептомицета на понижение содержания усвояемых форм азота в среде. Кроме того, выделение протеиназ зависит от источника азота. В присутствии в среде белка образование протеиназ наиболее низкое, в среде с пептидами — высокое, в средах, содержащих аминокислоты, — еще выше. [c.228]

Определение L-аминокислот (L-лизин, L-аргинин, L-орнитин, L-тирозин и др.) можно проводить с помощью специфических декарбоксилаз аминокислот. Ферменты синтезируются некоторыми бактериями (например, С/, wel hii. l. septi a) и эффективны при низком значении pH. Образовавшаяся при реакции углекислота может быть измерена количественно. [c.376]

Аминокислоты взаимодействуют с нингидрином (гидратом трикетогидрин-дена) с образованием СОг, аммиака и альдегида, содержащего на один атом углерода меньше, чем соответствующая аминокислота. В результате реакции возникает голубое или фиолетовое окрашивание, что позволяет осуществить колориметрическое количественное определение аминокислот. Однако эта цветная реакция ие является специфической для аминокислот, поскольку окрашенный продукт с нингидрином дает и NH3, и многие другие соединения, содержащие аминогруппу (в том числе пептиды и белки), с тем лишь отличием, что при этом ие выделяется СО2. Поэтому образование СО2 при реакции с нингидрином — характерный признак присутствия свободной карбоксильной группы, расположенной рядом с аминогруппой, т. е. специфично для а-аминокарбоно-вых кислот. Пролин и оксипролии при реакции с нингидрином образуют производное, окрашенное в желтый цвет. [c.118]