Коэффициенты белков

Белок метмиоглобин и имидазол образуют в растворе комплекс. Молярные коэффициенты поглощения (в М" -см ) метмиоглобина (Мб) и комплекса (К) следующие [c.489]

Белок метмиоглобин и азид-ион (М ) образуют комплекс. Молярные коэффициенты поглощения (М- -см- ) метмиоглобина (Мб) и комплекса (К) в буферном растворе следующие [c.491]

Предположив, что белок с молекулярным весом 16 ООО имеет в водном растворе форму сферы, рассчитать а) коэффициент диффузии О, б) стандартное отклонение о диффузной границы после 10 ч, в) коэффициент седиментации, г) расстояние оседающей молекулы от оси вращения центрифуги спустя 1 ч (скорость вращения 60 000 об/мин, начальное расстояние от оси 6,0 см). При 20° С т]=0,001005 Па-с, v = =0,75 см /г, Рн,о =0,9982 г/см . [c.623]

Ингибитор — крупный белок. Он характеризуется молекулярной массой от 150000 до 350000 дальтон (по разным оценкам) и коэффициентом седиментации около 6S. Он состоит из одинаковых или разных субъединиц с молекулярной массой около 80000—100000 дальтон каждая. [c.260]

В таблицах 2.86 и 2.87 приведены данные по фазовому состоянию некоторых систем белок—полисахарид—вода, в табл. 2.88 — системы с нижней критической температурой смешения, в табл. 2.89 и 2.90 — данные по коэффициентам диффузии макромолекул в некоторых смесях полимер — полимер. [c.287]

Обе константы не зависят от геометрии колонки и могут использоваться для оценки молекулярной массы белков. Поскольку более неопределенной является величина У,, а величину Уг определить несложно, на практике предпочитают пользоваться константой /Сау. Если белок не сорбируется матрицей геля оба коэффициента Кл и Кач могут приобретать значения от О до 1. [c.423]

Для растворенных веществ несложной структуры можно ожидать изменений в проявляемой ими тенденции удаляться из раствора или изменений коэффициентов активности под действием одновременно присутствующих в растворе веществ, влияющих на их растворимость летучесть и реакционную способность. Взаимодействия между макромолекулами в растворе, напротив, часто обратимо (и необратимо) влияют на структуру, что проявляется, например, в утрате активности при денатурации ферментов и изменениях точек плавления гелей. В равновесии кроме твердой фазы могут участвовать следующие типы частиц в растворе нативные макромолекулы, олигомерные или полимерные агрегаты, денатурированные макромолекулы. На рис. 1. 19 показаны структурные соотношения между этими типами частиц. К, е-т к пониманию наблюдаемого влияния солей и других растворенных веществ па эти равновесия состоит в том, что в каждом из состояний, изображенных на рис. 1.19, для растворителя доступны в различной степени те или иные группы молекул [253, 287, 351]. Хорошо известно, что конформации, которые макромолекулы,принимают в растворе, определяются стремлением к сближению всех гидрофобных групп между собой и к обеспечению доступа растворителя к гидрофильным группам [338]. В целом степень доступности молекулы для растворителя возрастает в ряду твердый белок < агрегированный или полимерный белок < нативный мономерный белок < денатурированный белок [287]. Однако, по-видимому, в каждом из этих случаев для растворителя оказываются доступными различные совокупности полярных и неполярных групп, причем степень доступности и состав групп зависят от природы макромолекулы. Влияние растворенных веществ на денатурацию, высаливание, деполимеризацию и т.д. можно объяснить, если учесть взаимодействия разных индивидуальных групп (заряженных, неполярных, полярных) [2871. [c.138]

Понижение температуры стабилизирует белок потому, что ослабляется тепловое движение цепей в молекуле, уменьшается вероятность их расплавления и одновременного разрыва многих слабых связей. При низкой температуре понижается средняя энергия частиц белка, и активация их, необходимая для того чтобы произошло денатурационное превращение, становится менее возможной. Стабильность ферментов, как и других белков, обычно возрастает при низких температурах, но надо помнить, что существуют случаи, когда температурный коэффициент денатурации бывает отрицательным и стабильность таких белков, например при 0°С, оказывается меньшей, чем при комнатной температуре. Подобные исключения, впрочем, встречаются редко. [c.164]

Усвояемым белком называют ту часть сырого протеина, которая растворяется в солянокислом растворе пепсина при температуре 37—40°С. Пепсин — препарат, содержащий протео-литический фермент, который выделяют из слизистой оболочки свиных желудков. В 1%-ном растворе соляной кислоты при температуре 37—40°С белок, который усваивается животными, в присутствии пепсина переходит в раствор. Количество усвояемого белка находят по разности между количеством сырого протеина и количеством белка, который остается в остатке после растворения усвояемого белка. Содержание усвояемого белка выражают в процентах от сырого протеина и называют коэффициентом усвояемости белка. [c.230]

Белковый азот. Принцип. Количественное определение белков в осадке и активном иле основано на осаждении их из слабокислого раствора гидратом окиси меди по Барштейну и определении белкового азота по Кьельдалю. Найденное количество белкового азота пересчитывают на белок умножением на коэффициент 6,25, принимая, что в белках осадка и активного ила содержится в среднем 16% азота. [c.166]

Для пересчета азота на белок, его умножают на коэффициент Ь,25, так как 100 весовых частей белка содержат 16 весовых частей азота (100 16 = 6,25). [c.300]

Интересно, что процесс денатурации белков, вызванный всеми перечисленными органическими веществами, не зависит от температуры и, для мочевины например, может иметь отрицательный температурный коэффициент. Этим они существенно отличаются от органических растворителей — таких, как, например, спирт или ацетон. Последние денатурируют и необратимо осаждают белок из растворов при комнатной и более высоких температурах. При критической температуре, лежащей около 65°, осаждение белка происходит при относительно невысоких концентрациях органических растворителей. Тем не менее, как уже указывалось в гл. I, нри температурах, близких к точке замерзания, можно производить фракционирование белков добавлением различных количеств растворителей, не вызывая их денатурации. Полагают, что осаждающее и денатурирующее [c.185]

Найденное количество белкового азота перечисляют на белок умножением на коэффициент 6,25, принимая, что в белках осадка и активного ила содержится в среднем 16% азота. [c.130]

После получения меченных ФИТЦ препаратов СР определяют количество включенной метки. Для этого измеряют оптическую плотность образца, содержащего модифицированный белок, при 490 нм и рассчитывают концентрацию ФИТЦ, используя коэффициент молярной экстинкции метки, равный 64-10 М см . Для учета вклада светорассеивания в качестве контроля используют раствор везикул СР той же концентрации по белку, но не обработанных ФИТЦ. После этого рассчитывают включение метки в белок Са—АТФазы, зная, что молекулярный вес фермента равен 100 000, а содержание белка Са— АТФазы в препаратах легкой фракции СР составляет 807о- Для приведенных условий обработки включение метки составляет 1 моль/моль Са—АТФазы. [c.366]

Среднее содержание азота в белках составляет 16 /а. Дли исресчстя общего количества азота нм белок нужно найденное количество общего азота умножить на коэффициент 6,25. При исследовании зерна и продукюв его переработки принят пересчетный коэффициент 5,70, молока и молочных продуктов — 6,38. [c.132]

Многие представления о действии и взаимодействии белков появились в ходе исследования гемоглобина. Многие представления и модели, относящиеся к взаимодействиям белок — лиганд и белок — белок, были развиты в процессе исследований гемоглобина к ним относятся сигмоидное связывание [674—676], коэффициент Хилла [677], константы последовательного связывания лигандов в олигомерных белках [678], кооперативность, основанная на конформационных изменениях [679, 680], и аллостерический контроль белков [92, 681, 682]. Следует отметить, что многие из этих концепций были введены и математически формализованы до того, как стала известна структура какого-либо белка. Очевидно поэтому актуальное значение и полезность этих конце1щий должны подвергаться постоянной проверке. Пример дифосфоглицерата, влияние которого на действие и структуру гемоглобина игнорировалось десятилетиями, свидетельствует о потенциальной опасности жестких формулировок в биологии. [c.259]

Особенно детально изучены жидкокристаллические свойства, фоторецепторных мембран, содержащих белок родопсин ( 14.7). Одна молекула родопсина в мембране приходится на 60—90 молекул липидов, из которых 807о содержат ненасыщенную жирную кислоту. Методом вспышечной фотометрии установлено, что молекула родопсина быстро вращается вокруг оси, перпендикулярной к плоскости мембраны. Время такой вращательной диффузии 20 мкс при 20 °С. Изучение выцветания родопсина на свету методом микроспектрофотометрии показало, что в мембране происходит трансляционная латеральная диффузия родопсина. Коэффициент диффузии равен (3.5 1,5) 10 см с , что соответствует вязкости от 0,1 до 0,4 П. Близкое значение имеет вязкость мембран клеток млекопитающих, определенная по трансляционной диффузии, и мембран митохондрий и нервных аксонов. ТакиА образом, вязкость мембран на два или три порядка выше вязкости воды и соответствует вязкости растительного масла. Известны и более вязкие мембраны. [c.337]

Белок, выделенный из подчелюстной слюнной железы, имеет более сложное строение (рис. 11.3, а) он представляет собой димер с двумя нековалентно связанными идентичными цепями ([з-Ы6Р). Этот димер в свою очередь входит в состав белкового комплекса, называемого в соответствии с величиной коэффициента седиментации 75 N0 , и содержит еще две а- и две у-цепи, каждая с М 26 000. Для всего комплекса М 130 000. а- и "(-Цепи необязательны для проявления биологической активности. О функции а-цепи известно лишь, что она ингибирует Р-МОР. В то же время у-субъединица имеет аргининспецифич-ную протеазную активность и структурную гомологию с трипсином. Она участвует в протеолитическом превращении высокомолекулярного предшественника р-ХОР. Такой про-р-НОР с М 22 ООО уже найден. [c.326]

Mtu = 2,9 Ш ) (291). Полностью совместимые полимерные системы (291), Совместимые полимерные системы (294). Почти совместимые полимерные системы и системы, для которых критерии совместимости неоднозначны (299). Несовместимые полимерные системы (306). Фазовое состояние некоторых систем вода—белок — полисахарид (327). Условия несовместимости систем вода — белок — полисахарид (328). Смеси полимеров с нижней критической температурой смешения (328). Коэффициенты диффузии и энергии активации диффузии в системе поливинилхлорид — полиметилметакрилат (328). Коэффициенты диффузии макромолекул в смесях поливинилхлорида с поли-г-кап-ролактоном (329). [c.10]

Было показано, что молекулы мышечного белка акта-миозина способны изменять свою длину непосредственно за счет химической энергии, выделяющейся при отщеплении остатка фосфорной кислоты от молекулы АТФ. т. е. этот процесс обусловливает сократительную деятельность мышц. Таким образом, система АТФ — белок играет роль аккумулятора химической энергии в орга> ннзме. Накопленная химическая энергия по мере надобности превращается при помощи белка актомиозина непосредственно в механическую энергию, без промежуточного перехода в тепловую энергию. Для этого процесса характерен весьма высокий коэффициент полезного действия (приблизительно 50%), чем мышца существенно отличается от используемых в современной технике тепловых машин. В тепловых машинах механическая работа совершается за счет химической энергии топлива через стадию перехода в тепло с соответственно более низким коэффициентом полезного действия (20—30%). [c.453]

В окислительно-восстановительной реакции зависимость коэффициента Хилла (меры кооперативности) от pH — изменение и от 1,1 при pH 6 до 2,7 при pH 9 [143] — легко объясняется, однако, на основе спиновых состояний окисленных координационных соединений, вовлекаемых в реакцию [111], и вывода [133—136] о том, что переходы спинового состояния железа сопровождаются изменениями несвязывающих взаимодействий белок — порфирин. При pH 6 метгемоглобин представляет собой гексакоординацион-ный гемовый комплекс, в котором молекула воды занимает шестое [c.58]

Рис. 81. Сравнение значений второго вириального коэффициента сывороточного альбумина, полученных при помощи различных методов. Протонный заряд может быть приблизительно на десять зарядов более положительным, чем истинный суммарный заряд, потому, что белок связывает ионы хлора. Точки на графике получены методом рассеяния света. Кривая взята из данных по осмоти-ческо.му давлению, показанных на рис. 65 (из работы Эдсолла и сотрудников )

Важным результатом, полученным при изучении электрофореза растворов белков, было открытие того, что многие белки, которые являются чистыми по другим критериям, в действительности состоят из нескольких видов молекул. Ярким примером этого может служить яичный альбумин (рис. 125). Этот белок кристалличен (поэтому свойственно предположить, что все молекулы являются почти абсолютно идентичными) и показывает однородность в ультрацентрифуге (отсюда следует, что все молекулы имеют один и тот л<е молекулярный вес и коэффициент трения). Этот белок также показывает однородность в экспериментах по электрофорезу при различных условиях, таких, какие использовал Лонгворс, чтобы получить данные, представленные на рис. 123 (см. также рис. 125, верхнюю диаграмму). Однако если используется поле большой напряженности и эксперимент проводится очень длительно, то появляются благоприятные условия для разделения компонентов с почти одинаковыми подвижностями. При данных условиях, как показывает рис. 125, было найдено, что чистый белок состоит из трех отдельных компонентов. Предполагают , что эти три компонента являются идентичными во всех отношениях, кроме количества фосфата, которое они содержат, причем в них могло быть два, один и ни одного фосфатного иона соответственно. Фосфат связан с белком через гидроксильную группу в боковой цепи, и каждая фосфатная группа, [c.489]

Наиболее удобной системой ионитов, обладающих различной степенью набухания, дл>[ разделения аминокислот, полипептидов и белко]) оказались сульфосмолы типа СБС, в основе структуры которых лежит сульфостирол [34]. Гак, например, на смоле СБС с коэффициентом набухания, равным 4.5, можно отделить низкомолекулярный белок инсулин от сывороточных альбулина и глобулина, а на смоле с коэффициентом набухания, равным 2, от аминокислот отделяются белки любого молекулярного веса. Различная степень пористости ионитов, играющая столь ажную роль в методе молекулярных сит , может быть достигнута не только введением определенного количества мостикообразую- [c.30]

Два сплющенных диска, каждый из которых имеет коэффициент седиментации 408, проложены начинкой из двух вытянутых палочковидных 268-субъединиц. Отношение РНК белок в каждом из этих компонентов такое же, как в целой рибосоме. В нижней части рисунка представлена интерпретация диссоциации рибосом на субъединицы с точки зрения предложенной Бейли структуры. Пря расщеплении на 608-и 408-субъединицы происходит отделение одного 408-диска при этом две палочковидные структуры с коэффициентом седиментации 268 остаются прикрепленными ко второму 408-диску, Отделение одной 268-субъединицы от 608-субъеди-шщы приводит к образованию 508-субъединицы. 268-субъеди-ницы могут взаимодействовать друг с другом, образуя 408-димер. [c.25]

По-видимому, основная масса синтезированных в ядрышке белков иснользуется для образования рибосом. Наличие в ядрышке рибосом впервые было показано с помощью электронной микроскопии на электронных микрофотографиях в ядрышке обнаруживалось большое количе-ство частиц, по своим размерам сходных с рибосомами цитоплазмы. Было найдено, что[в экстрактах целых клеточных ядер содержатся частицы, состав и коэффициент седиментации которых сходны с соответствующими параметрами рибосом, описанных Тео и Сато [54]. Бёрнстил иего коллеги выделили эти частицы из изолированных ядрышек и показали, что они обладают основными свойствами рибосом, т. е. имеют коэффициент седиментации 80S, распадаются на субъединицы] при удалении ионов магния, а аминокислотный состав их белка сходен с аминокислотным составом белка цитоплазматических рибосом. Факт синтеза рибосомного белка в ядрышке был подтвержден опытами, в которых изолированные ядра инкубировали в течение короткого времени с меченой аминокислотой. Затем из таких ядер выделяли ядрышки, а из них выделяли белок, обладавший самой высокой скоростью включения аминокислот. [c.40]

Белок j Начальная концентрация норм ального электролита g Коэффициент распределения С.—х X j С2 Прошло КС1, % [c.65]

КОРМОВАЯ ЕДИНИЦА. Система оценки общей питательности кормов и рационов, К. е, позволяет сравнивать питательную ценность кормов между собой и выражать общую потребность с.-х, животных в питании для поддержания жизненных функций и продуктивности в этой единице (нормы кормления), В СССР в качестве К, е. принят 1 кг зерна овса среднего качества, с которым и сопоставлена общая питательность всех других кормов. Например, 1 кг зерна кукурузы примерно равен 1,3 К, е,, 1 кг кукурузного силоса — 0,2 К, е,, 1 кг сена — 0,4 К, е., 1 кг овсяной соломы — 0,3 К. е., 1 кг луговой травы — 0,2 К, е., и т. д, [В основе К. е, лежит крахмальная единица, предложенная немецким ученым Кельнером, сравнивавншм все корма с питательной ценностью чистого крахмала при жирообразовании у крупного рогатого скота. Одна К. е, равняется по питательности 0,6 крахмальной единицы. Определение общей питательности корма производится химическим анализом с последующим определением содержания в нем переваримых питательных веществ (белок, жир, клетчатка и безазотистые экстрактивные вещества) при помощи специальных таблиц или опытным путем на животных и вычисляется величина крахмальной единицы, которая перечисляется в К. е, по указанному коэффициенту.] В с.-х. практике пользуются готовыми таблицами оценки питательности кормов в К. е. К. е.— только один из факторов, характеризующих питательность корма. Необходимо еще учитывать в нем содержание переваримого протеина, минеральных веществ и витаминов. [c.154]

Обратим внимание на то, что в уравнениях (12.3) — (12.6) ряд членов содержит коэффициент 2. Это связано с тем, что белок О имеет два центра связывания и, следовательно, концентрация центров, по которым может идти процесс комплексообразования в свободном белке, вдвое больше самой концентрации белка. То же самое можно отнести и к комплексу Вг, только в этом случае концентрация связанного лиганда вдвое выще концентрации самого комплекса Вг. При этом заметим, что кинетические константы и к-2 относятся к ассоциации лиганда с одним центром связывания или к диссоциации одного связанного с лигандом центра ком-плексообразованяя. Понятно, что в этом случае вероятность связывания первой молекулы лиганда с каким-либо из двух центров связывания или диссоциации одной молекулы из двух связанных молекул лигандов вдвое выше,-что и задается соответствующим коэффициентом 2. Иногда этот коэффициент включают соответственно, в константы к и А г. [c.301]

Большие трудности возникают при оценке степени очистщ от сопутствующих белков. Если выделяемый белок обладает характерной биологической активностью, поддающейся количественной оценке, то очень полезно определение удельной активности — на единицу веса белка или белкового азота. Вычисляя затем отношение удельной активности полученного препарата к удельной активности исходного гомоге-ната ткани, экстракта и т. п., находят та1 называемый коэффициент очистки. [c.35]

Азотистые вещества. Содержание азота в картофеле на сырой вес колеблется от 0,11 до 0,59%, в среднем 0,32%. На средний сухой вес это составит 1,27% азота, или в пересчете на белок 7,94% (1.27X6,25, где 6,25 — коэффициент перевода азота в белковые вещества). [c.14]

Томбс и др. [11] нашли, что среднее значение удельного коэффициента экстинкции общих белков (из 40 проб крови здоровых и больных людей) при 210 ммк составляет 20,5+0,14. При этой длине волны белок в концентрации 2 мкг мл имеет Е = 0,04. [c.270]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология