Фурье анализ кристаллических структур

Если бы можно было измерять как амплитуду, так и фазу структурных факторов, то полная структура могла бы быть рассчитана прямо на основе ряда Фурье (IV. 13). Практически же успешное использование метода Фурье при анализе кристаллических структур означает первоначальное установление фаз более или менее косвенными методами. Если можно получить при помощи описанных выше методов приближенную модель структуры или части этой структуры, то из уравнения (IV.11) можно рассчитать приближенные значения фаз. Комбинируя их с наблюдаемыми значениями амплитуд согласно уравнению ( .8), получают структурные факторы, которые затем можно использовать в ряде Фурье (1У.13) для вычисления электронной плотности. Если исходная модель была достаточно близка к истинной, то данная структура в результате даст уточнение в определении положений атомов по сравнению с положениями, принятыми первоначально, а иногда приведет и к выявлению дополнительных атомов, присутствие которых не было учтено в исходной модели. Введение этих атомов и уточнение положений атомов приводят к лучшим значениям фаз и, таким образом, к дальнейшим уточнениям в определении структуры. При указанных условиях метод, приводит к сходящимся результатам и в итоге дает полную структуру. [c.780]

Согласно работе Б. К. Вайнштейна (ДАН 68, 310 (1 49), атомы хлора образуют вокруг центральных атомов кобальта квадратную координационную сферу с расстояниями 2,53 и 2,54 от центрального атома Со и 3,58 и 3,57 друг от друга. В каждую координационную сферу центрального атома входят также по 2 молекулы Н О с расстоянием Со —0 = 1,93. Образующиеся, в результате, октаэдрические деформированные координационные сферы соединяются в цепи по обоим рёбрам. Интересный пример электронографического исследования структуры кристалла, основанного на применении Фурье-анализа для характеристики распределения потенциала кристаллической решётки, см. ДАН 54, 48 (1949). (Вайнштейн и Пинскер) и др. [c.643]

Кристаллы с их упорядоченной структурой, простирающейся на большие расстояния, могут служить превосходной дифракционной решеткой для рентгеновского излучения, что приводит к прерывной картине рассеяния, характер которой зависит от относительных межатомных расстояний и способности атомов рассеивать рентгеновское излучение. Сфокусировать рассеянные волны с помощью физических методов невозможно, как невозможно и непосредственно измерить распределение электронной плотности в кристаллической решетке. Эта задача выполняется с помощью рентгеноструктурного анализа с фурье-преобразованием наблюдаемой дифракционной картины от монокристалла. [c.388]

При анализе структуры малых молекул первичную карту электронной плотности получают при помощи прямых методов определения структуры или, например, методом Паттерсона, устанавливая положение нескольких наиболее тяжелых атомов в молекуле. Такая первичная карта Фурье обычно недостаточно ясна и может указывать максимумы электронной плотности только для некоторых атомов в молекуле. Положение этих атомов определяется при интерпретации первичной карты и используется для расчета набора фаз. Этот набор затем применяется для расчета карты электронной плотности с помощью наблюдаемых структурных амплитуд, в результате чего уточняются положения других атомов. Вклад этих атомов может быть затем использован для расчета улучшенного набора фаз, что приводит к более совершенной карте электронной плотности. Подобная процедура последовательно повторяется до тех пор, пока не будут определены все атомные параметры. Для уточнения фаз и расчета карт электронной плотности могут быть использованы альтернативные циклы. Поскольку в случае малых молекул число экспериментально наблюдаемых параметров (структурных амплитуд) велико по сравнению с числом переменных параметров, структура малых молекул определяется с высокой точностью. Белковые молекулы, однако, содержат, значительно большее число атомов. Поскольку каждый атом должен быть охарактеризован тремя параметрами, указывающими местоположение, и, как правило, шестью параметрами, определяющими его тепловые колебания, число независимо наблюдаемых рефлексов рентгеновских лучей обычно ненамного превосходит число переменных параметров. Кроме того, для уточнения кристаллографических параметров и согласования их с опытными данными методом наименьших квадратов необходимо гораздо большее число наблюдаемых структурных амплитуд. Более существенным оказывается, однако, то, что синтезы Паттерсона в случае нативных кристаллических белков не поддаются интерпретации, поскольку в элементарной ячейке содержится большое число атомов и прямые методы определения структуры для больших молекул недостаточно развиты. Следовательно, эти методы не могут быть использованы при определении фаз в случае кристаллических белков. [c.19]

При интерпретации рентгенограмм рассматриваемых стекол авторами указанных работ были испробованы два метода так называемый метод проб и метод интегрального анализа Фурье. Метод проб заключается в следующем. На основании данных о структуре кристаллических силикатов (межатомные расстояния, углы между связями, координационное [c.215]

Разрешение на карте электронной плотности зависит от качества кристалла и совокупности накопленных данных. В свою очередь уровень информации о деталях структуры кристалла определяется разрешением карты электронной плотности. При разрешении 10 А обычно бывает трудно заключить, где же одна молекула в кристалле кончается, а другая начинается. Это понятно, так как обычно небольшие белки имеют диаметр всего 30 А, а тесный контакт- между макромолекулами в макромолекулярном кристалле не является чем-то необычным. Пространственное распределение электронной плотности отдельной молекулы белка или нуклеиновой кислоты можно определить при разрешении 6 А. Это разрешение позволяет получить общее представление о форме макромолекулы и таких характерных особенностях, как наличие в ней углублений и карманов. Данные рентгеноструктурного анализа с таким разрешением сравнимы с лучшими результатами, полученными с помощью фурье-преобразования изображения кристаллического образца в электронном микроскопе. [c.186]

Упорядочение кристаллической структуры углеродных материалов изучали многие авторы, нагревая различные углеродные материалы в интервале температур от 1300 до 3000 °С. При этом определяли характеристики кристаллической структуры периоды решетки с и а, размеры кристаллитов (высоту и диаметр). Размеры кристаллитов определяют по ширине дифракционных отражений по известной формуле Селякова— Шеррера. Наличие микроискажений кристаллической решетки второго рода занижает результаты определения по сравнению с истинными величинами, полученными методом гармонического анализа (методом Фурье). При этом для материалов с невысокой упорядоченностью кристаллической решетки расчеты по формуле Селякова - Шеррера не приводят к большим ошибкам. Так, для графитов типа ГМЗ ошибка в определении вьюоты кристаллита из-за неучета микронапряжений, уравнове-к шенных в объеме кристаллита, не превышает 10-15 %. При использова-5 НИИ метода Фурье определяется среднеарифметическая величина размера кристаллитов. Применение интегрального метода [9, с. 101-106] позволяет получить эффективный (среднегеометрический) размер кристаллита, превышающий найденный методом гармонического анализа. Следует отметить, что когда размеры ОКР достигают 100 нм, их определение по уширению дифракционных линий (002) и (004) становится весьма неточным. Определение размеров кристаллитов из зависимостей теплопроводности от температуры измерения (по местоположению максимума) Устраняет это ограничение. Но в этом случае абсолютная величина размера кристаллита получается еще большей, чем По методам Фурье и интегрального [10]. При этом характер изменения размеров кристалли-. тов с,изменением температуры обработки сохраняется (рис. 2). [c.15]

Уравнение 11.2-8 можно рассматривать как некое суммарное представление так называемой фазовой проблемы рентгеноструктурного анализа, а именно того факта, что фазовые углы фш и, следовательно, структурные факторы Fhki недьзя измерить напрямую. Если бы это было возможным, то опредеде-ние кристаллических структур представляло бы собой тривиальную процедуру, требующую лишь суммирования Фурье по выбранным узлам координатной сетки (xyz) в элементарной ячейке. Как обсуждалось вьпие, ведичины факторов атомного рассеяния / зависят от среднего распределения электронной плотности в кристаллической решетке для вовлеченных атомов. Функция электронной плотности p(xyz) в кристалле, следовательно, определяется обратным фурье-преобразованием (ур. 11.2-9) структурного фактора [c.400]

В 1934 г. Уорен, на основании экспериментальных кривых рассеивания рентгеновских лучей, пользуясь интегральным анализом Фурье, определил взаимное расположение атомов углерода и доказал наличие в структуре сажи отдельных слоев графитовой решетки. Критикуя большое число работ по рентгеноструктурному анализу саж, Уорен правильно указывает, что все авторы, получая на рентгенограммах две или три сильно размытых П ллосы, примерно в тех местах, где расположены кольца графита, только на этом основании приписывали саже кристаллическую структуру графита, в го время как аналогичные рентгенограммы дают и жидкости и чисто аморфные тела. [c.66]

Метод изоморфного замещения тяжелыми атомами позволил, таким образом, получить для миоглобина разрешение 2 АТеперь, когда многие детали структуры выявлены, оказывается возможным ее последовательное уточнение с помощью прямого синтеза Фурье для кристаллического миоглобина, уже не содержащего тяжелых атомов. Такой синтез был проведен при разрешении 1,4 А и была определена электронная плотность для 500 ООО точек элементарной ячейки. При таких высоких разрешениях возникают новые трудности, одна из которых связана с разрушением кристалла в результате длительного облучения рентгеновскими лучами, необходимого для выявления слабых рефлексов в дальней области дифракционного поля. В этой работе вместо фотографических методов регистрации применялись чувствительные ионизационные методы и полученные данные непосредственно вводились в быстродействующие вычислительные машины, для которых составлялись специальные программы. Вся работа длилась в течение многих лет, причем большая часть времени ушла на усовершенствование техники. Теперь, когда эти трудности преодолены, исследование других глобулярных белков должно пойти быстрее. Однако следует отметить, что миоглобин является относительно легким объектом для анализа, так как он отличается от других глобулярных белков аномально большим содержанием спиральных структур (см. разд. 4 гл. XVI). Это упрощает расчеты методом последовательных уточнений, так как положение значительного числа групп, принадлежащих главной цепи молекулы, известно. [c.266]

Полное описание кристаллической структуры полимерных мембран включает размеры элементарной ячейки макромолекулы, сокристаллитов (в %), размеры кристаллитов и их ориентацию. Объем элементарной ячейки макромолекулы устанавливают вычислением ее углов и осей. Центры тяжести составляющих атомов определяют путем Фурье-анализа электронных облаков, различных атомов в элементарной ячейке. По однажды установленным размерам электронной ячейки можно рассчитать плотность идеально кристаллического полимера. [c.115]

Для органической химии особый интерес представляет кристаллическая структура аллотропных форм углерода. При помощи анализа Фурье было доказано, что в решетке алмаза каждый атом углерода ковалентно связан с другими четырьмя атомами, расположенными около него наиболее равномерным образом, т. е. тетраэдрически (рис. 21а). Было найдено, что электронная плотность между двумя соседними атомами равна 1,84 электрона, что совпадает в пределах экспериментальных-погрешностей с теоретическим значением 2. Расстояние между атомами углерода 1,54 А практически равно расстоянию связи.С—Св предельных органических соединениях. Таким образом, можно сделать вывод, что характер связи С —С в алмазе [c.85]

Для органической химии особый интерес представляет кристаллическая структура аллотропных форм углерода. При помощи анализа Фурье было доказано, что в решетке алмаза каждый атом углерода ковалентно связан с другими четырьмя атомами, расположенными около него наиболее равномерным образом, т. е. тетраэдрически (рис. 21а). Было найдено, что электронная плотность между двумя соседними атомами равна 1,84 электрона, что совпадает в пределах экспериментальных погрешностей с теоретическим значением 2. Расстояние между атомами углерода [c.85]

Кристаллографы серьезно озабочеш вопросом, насколько данные конформационного анализа белков могут быть использованы в процессе определения кристаллических структур. Как показано в гл. 5, мы с достаточной уверенностью можем судить, какие области двугранных углов чаще всего встречаются у пептидов. Нам многое известно о силах, которые определяют взаимодействия валентно-несвязанных остатков. При данной пробной структуре, определенной с помошью фурье-синтеза, знание этих конформационных свойств можно было бы использовать — путем минимизации энергии — для расчета структуры, лучше согласующейся с известной нам термодинамической информацией. [c.398]

Вовсе не очевидно, что в будущем при исследовании дифракции кристаллических белков удастся достигнуть значительного улучшения разрешения структуры. Кристаллы белков отличаются от кристаллов малых молекул высоким содержанием растворителя (>40%) в элементарной ячейке [63, 64]. Следовательно, белковые молекулы в кристаллическом состоянии не подвержены силам меж-молекулярного взаимодействия, сравнимым с силами решетки, удерживающими малые молекулы в гораздо более жестком состоянии. В связи с этим результаты рентгеноструктурного анализа белков часто основываются на участках карты электронной плотности с плохим качеством изображения. Классическим примером этого явления служит подвижность концевых областей а и Р субъединиц метгемоглобина лошади [16]. Высокие концентрации соли, используемые при кристаллизации, препятствуют образованию стабилизирующих полярных контактов между этими областями. Кроме того, нельзя не принимать в расчет роль гибкости полипептидной цепи белка, которая может оказаться существенной для ферментативной функции. Подобные факторы, относящиеся к описанию упорядоченной структуры растворителя и взамодействию молекул растворителя с белковыми остатками, препятствуют получению данных, необходимых для точного описания структуры молекулы. Очевидно, что к областям полипептидной цепи белковых молекул, которые на карте Фурье плохо различимы, методы уточнения не применимы. [c.22]

Успешное применение разностного метода Фурье при изучении больших белковых молекул впервые было продемонстрировано в работе Страйера с сотр. [70], в которой на примере метмио-глобнна было изучено расположение азид-аниона относительно железопорфириновой группы и ближайших аминокислотных остатков (разд. 2.1.6, /), Проведенный недавно анализ [71] происхождения ошибок разностного метода Фурье показывает, что уровень ошибок разностной карты Фурье, как правило, гораздо меньше, чем соответствующей карты Фурье исходной структуры, и что с помощью разностной карты Фурье можно выявить более тонкие особенности электронной плотности, чем те, которые обнаруж иваются с помощью обычной карты Фурье с теми же фазами. Это объясняет широкую распространенность метода и успешное применение его при исследовании кристаллических белков. В благоприятных условиях при использовании разностного метода Фурье предел разре- шения структурных изменений может достигать 10 пм. [c.25]

Метод наименьших квадратов и метод Карля—Хауптмана, так же как и алгебраический метод Аврами, базируются на представлении о структуре как совокупности дискретных атомов. Однако наибольшие успехи структурных исследований связаны с трактовкой кристаллического пространства как пространства с непрерывно распределенной электронной плотностью. На этом и основан предложенный в 1935 г. Паттерсоном метод межатомной функци и—метод, ставший в дальнейшем основным приемом решения громадного большинства структурных задач. Расчет межатомной функции Р туи) по значениям структурных факторов связан с представлением ее в виде ряда Фурье и, следовательно, производится при помощи стандартных вычислительных схем и приспособлений. В результате синтеза / -ряда мы получаем данные о совокупности межатомных векторов. Анализ совокупности межатомных векторов в принципе позволяет найти и самое атомную конфигурацию. [c.419]

При исследовании структуры ферментов в органических средах было установлено, что кристаллические или лиофильно высушенные полипептиды сохраняют свои основные характерные особенности. Так, с помощью рентгеноструктурного анализа кристаллов субтилизина, содержащих небольшое количество поперечных сшивок, было продемонстрировано, что фермент в таких условиях не изменяет свою общую структуру, а структура активного центра практически не отличается от таковой в водных растворах и других органических растворителях [155]. Похожие данные были получены и с помощью инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье (FTIR spe tros opy) [156]. На основании таких результатов были сделаны выводы о независимости свойств ферментов как биокатализаторов от природы органических растворителей. Несмотря на то, что способность ферментов к катализу зависит от состава среды, эту зависимость нельзя объяснить изменениз1ми их структуры. В отличие от кристаллических и лиофильно высушенных форм, у ферментов, находящихся в растворе, наблюдалось изменение вторичной структуры, которое зависело от природы использованного органического соединения и коррелировало с изменениями уровней ферментативной активности растворенных белков. Особенно сильная потеря активности имеет место при значительном отклонении структуры а-спиральных участков и (3-слоев ферментов от таковой, наблюдаемой в водных растворах. [c.372]