Амидные группы определение

К настоящему моменту (середина 1977 г.) определены структуры более 100 белков, больщинство которых являются ферментами. Точность этих измерений не настолько велика, как в случае малых органических молекул, так как все кристаллы белков обладают определенной долей неупорядоченности, вследствие чего раз-рещение ограничивается 0,2 нм. Это означает, что боковые радикалы с одинаковой геометрией различить не удается (например, валин от треонина или амидную группу от карбоксильной в остатках глутамата и аспартата). По этим данным, таким образом, нельзя определять полные аминокислотные последовательности. Идентификация таких спорных аминокислот должна быть поэтому основана на обычных методах определения последовательности (см. часть 23). Эти ограничения, однако, являются второстепенными для метода, дающего информацию о структуре и не имеющего себе равных по степени точности и объему [47]. [c.485]

В настоящее время существует множество методов определения свободных летучих оснований. Учитывая возможность вытеснения летучих оснований из связанного состояния, необходимо быть очень осторожным при выборе реактивов и температурных условий. Нельзя, например, пользоваться едкими щелочами, так как они способствуют отщеплению NH3 от амидных групп. То же самое может произойти, если определение проводить прн повышенной температуре. [c.5]

В протеинах находят ряд типичных вторичных структур. Эти структуры характеризуются образованием определенным образом упорядоченных водородных мостиков между амидными группами и карбоксильными группами основной цепи. Возможные варианты структуры определяются также типичными значениями диэдральных углов <р и ф. Среди наиболее часто встречающихся типов конфигураций можно указать правовращающую ОГ-спираль и /З-свернутый лист (рис. 3.4). Обе эти конфигурации характерны для большинства протеинов. Среди других элементов вторичной структуры, отмеченных повторяющимися углами <р а 1р, можно назвать такие, как левовращающая [c.101]

Биологические полимеры в растворе не обладают жесткой структурой, они непрерывно изменяют свою конфигурацию. Из-за большого числа единичных связей, относительно которых может совершаться свободное вращение, для протеина разрешены разнообразные типы внутренних движений. Однако большинство протеинов в том виде, в котором они встречаются в природе, обладает вполне определенной структурой, характеризующейся достаточно плотной упаковкой. При этом число разрешенных движений оказывается ограниченным, поскольку многие возможные комбинации диэдральных углов не могут возникнуть без нарушения естественной конформации, т.е. без денатурации. В то же время в нативном состоянии возможны вращения боковых групп, в частности метильных, коллективные торсионные движения основной цепи, а также переходы между различными естественными конформациями. К другим видам движений относятся процессы химического обмена протоны заряженных групп, амидных групп, гидроксильных [c.102]

Для определения и диализа амидных групп особенно удобны ИК-спектры. На рис. 6.35 приведен ИК-спектр типичного амида. [c.321]

Пользуясь тем, что присадки содержат амидные группы, можно провести ИК-спектроскопическое определение по полосе поглощения валентных колебаний связи С=0 амида. Определению мешают другие присадки, содержащие карбонильную труппу. Метод может использоваться как количественный, для чего требуется составление калибровочных графиков. [c.125]

Метод гидролиза амидных групп и определения выделившегося аммиака [c.500]

Восстановление сложных эфиров до спиртов тетрагидроборатом лития имеет особое значение. Реакцию обычно проводят в ТГФ, но молено использовать также и другие простые эфиры [286]. Сложные эфиры можно восстанавливать в присутствии карбоксильных групп (напомним, что при восстановлении комплексом боран-ТГФ наблюдается обратная картина). Нитро-, сульфонильная и амидная группы, также инертны по отношению к этому реагенту [7]. Тетрагидроборат лития применяют для определения концевых карбоксильных групп в пептидах. Последние вначале этерифицируют, потом селективно восстанавливают [c.340]

Здесь написана реакция только для двух молекул аминоэнантовой кислоты. Но таким же способом может соединяться между собой несколько сот молекул мономера, образуя длинную цепочку полимера. Цепочки эти построены из метиленовых групп — СНг—, которые через определенные промежутки чередуются с амидными группами —С—N—. Эти полимеры называются полиамидами. [c.344]

Как известно, в кристаллическом состоянии молекула метиламида 1 -ацетилглицина может, в зависимости от условий приготовления кристалла, существовать в одной из двух конформаций, что проявляется в различии положения в спектре полос амидной группы. Определение соответствующих этим конформациям углов ф и г) проводилось по 12 построенным изочастотным картам путем сравнения с экспериментальными частотами. Были, [c.253]

Влияние амидных групп, введенных в цепь, состоящую из Hg групп, противоположно влиянию эфирных групп точка плавления у полиамидов выше, чем у полиметилена. Имеющиеся по этому вопросу данные [1,50—52] представлены на рис. 74, из которого видно, что обычно с увеличением концентрации амидных групп точка плавления полиамида повышается очевидно, это обусловлено наличием водородных связей, которые значительно увеличивают силы межмолекулярного взаимодействия. Относительно гибкости связей в области амидных групп определенных данных нет, но сравнение с полиуретанами показывает, что в амидной группе нет очень гибких связей, во всяком случае таких же гибких, как связь О—СН в полиэфирах. [c.287]

Белки состоят в основном из /.-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]в. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —ЫН—СНК—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, К — боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее щироко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л->л и /г—>-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. На рис. 24 приведены спектры ДОВ и КД модельных полипептидов в конформациях статистического клубка, [c.45]

В этом уравнении указана только концевая часть пептидной цепи. Карбоксипепти-даза атакует только амидную группу иа конце цепи. Однако ее активность не зависит от природы боковых цепей К и К. Карбоксипептидазы катализируют гидролиз пептидов, но не обладают никакой активностью в гидролизе жиров последнюю реакцию катализирует совершенно другая группа ферментов. Присущая ферментам высокая степень специфичности необходима для того, чтобы все реакции, протекающие в сложных организмах, были в определенной мере независимы друг от друга. [c.451]

Белки состоят в основном из L-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]с. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —NH— HR—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, R —боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее широко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы и п- л вносят [c.45]

Конформация. — В 1951 г. Полинг и Kopи предложили конформацию полипептидной цепи, в частности фибриллярных белков. Эта конформация в настоящее время подтверждена множеством доказательств. Основанием гипотезы Полинга и Кори были точные рентгеноструктурные определения межатомных расстояний в простых пептидах, таких, как L-aлa(Hил-L-aлalHИн, данные для которого представлены на диаграмме а. Вследствие резонанса пептидных групп связь С—N укорочена, а связь С = 0 удлинена, амидные группы лежат в одной плоскости в грамс-положении. [c.709]

А.-типичная алифатич. а-аминокислота. Образует окрашенные продукты в биуретовой р-ции. При нагр. солей А. с к-тами или щелочами гидролизуется амидная связь и выделяется NHj, что используется для количеств, определения А. При синтезе из А. пептидов наряду с a-NH2-rpyппoй защищают -амидную группу, для чего в нее вводят бенз-гидрильную, 4,4 -диметоксибензгидрильную или ксанте-нильную группу. [c.209]

Другая серьезная проблема, возникающая при учете электростатических взаимодействий, связана с диэлектрической проницаемостью е. Выше отмечалось, что этот параметр характеризует макроскопическое свойство среды ослаблять взаимодействие зарядов, находящихся на большом расстоянии друг от друга. В конформационном анализе одной молекулы такая трактовка параметра е, строго говоря, теряет смысл. Тем не менее от использования диэлектрической проницаемости не отказались и вводят В расчет в виде эмпирического параметра, величина которого может существенно отличаться от величины известной физической константы. Определение е, используемой в конформационном анализе, связано с большими трудностями и вряд ли является однозначным. В отсутствие молекул растворителя в промежутке между близко расположенными атомами значение диэлектрической проницаемости определяется поляризуемостью взаимодействующих атомов и полем, создаваемым окружающими атомами и молекулами растворителя. Для неполярной среды Брант и Флори рекомендуют величину е = 3,5 [86]. Выбор был сделан при сопоставлении результатов конформационного анализа полипептидов с опытными данными. В работе Скотта и Шераги, посвященной конформационному анализу регулярных структур полипептидов, значение е варьируется от 1 до 4, что, однако, мало сказывается на профиле потенциальной поверхности [85]. Учитывая величину диэлектрической проницаемости в алкиламидах (е = 4), значения от 1 до 4 можно считать разумными при оценке электростатических взаимодействий атомов полипептидов в неполярных средах. В случае водных растворов значение зф должно быть больше, так как для самой воды е = 81 и, что весьма важно, вода при образовании водородных связей оттягивает на себя заряды атомов амидной группы. С. Кримм и Дж. Марк в расчете конформаций полипептидов с заряженными группами в водной среде использовали величину е, равную 10 [95]. В работе Е.М. Попова и соавт. [96] была рассмотрена возможность учета влияния растворителя на конформационное равновесие низкомолекулярных пептидов в рамках механической модели. Наилучшее совпадение с экспериментальными данными было получено при е = 4 для растворов в ССЦ, е = 6-7 - СНСЦ и е = 10 - Н2О. [c.119]

В силу подавления резонанса амидной группы в четырехчленном кольце р-лактамы сохраняют в определенной степени характер аминов и поэтому легко присоединяются к ненасыщенным диаль-дегидам, образующимся из малонового диальдегида п трихлорэтил- [c.351]

Поставим в начале частные вопросы. Как имидазольная группа взаимодействует с амидной группой Может ли карбоксильная группа катализировать перенос фосфата Постепенно стало ясно, что определенные группы хорошо соответствуют определенным реакциям. Например, в реакциях ацеталей всегда требуется кислый катализ, и среди пяти групп, которыми располагают ферменты, только карбоксильная группа представляется достаточно сильной кислотой. С другой стороны, гидролиз амидов — реакция, катализируемая большим числом ферментов, — может катализироваться четырьмя из этих пяти групп. Эти заключения были сделаны как на основании данных по идентификации каталитических групп соответствуюш,их ферментов, так и на основании изучения модельных систем. Основные механизмы, с другой стороны, были первоначально идентифицированы исключительно в простых системах, и в связи с этим следует начать с описания развития этого подхода. [c.459]

Метод с успехом был применен для определения первичных алифатических амидов и ароматических амидов, незамещенных или имеющих только алкильные группы. Наличие других функциональных заместителей в ароматическом кольце вызывает осложнения при определении амидной группы. Электроноакцепторные [c.174]

Для определения некоторых лекарственных веществ, содержа щих легко гидролизующуюся в щелочной среде амидную групп (салициламид, диэтиламид никотиновой кислоты, салюзид раство римый, прозерин), используют упрощенный вариант метода Кьель даля, исключающий стадию минерализации. Методика опреде ления сводится к разрушению препарата 30% -ным раствором гид рокснда натрия в колбе Кьельдаля и отгонке выделяющегося ам миака (или диалкиламина) в приемник [Ю, 21]. [c.130]

Внутренняя соль I существует только при строго определенной для каждого из изомеров концентрации протонов в растворе, которую называют изоэлектрической точкой (см разд 8 2 2 1) Как уже отмечалось, сульфаниловую кислоту используют в качестве полупродукта в синтезе азокрасителей Кроме того, амид сульфаниловой кислоты и его произввдные (замещенные по амидной группе) широко применяют в качестве лекарственных средств-так называемых сульфамидных препаратов Простейший из них-белый стрептоцид - получают по следующей схеме [c.222]

При раскрытии цикла окиси этилена под действием активного атома водорода, такого, как в гидроксильной или амидной группе, возможна прививка цепей состава (СНг СНгО) к полимеру, содержащему определенные группы. [c.301]

Первое исследование по использованию масс-спектрометрии для определения аминокислотной последовательности было опубликовано Бименом и сотр. [8]. Они предложили восстанавливать пептидные связи и концевую карбоксильную группу литий-алюминийгидридом для получения полиаминоспиртов, содержащих диаминоэтановые остатки вместо амидных групп. Такие полиаминоспирты, полученные из коротких пептидов (не больших, чем пентапептид), достаточно летучи и дают интерпретируемые масс-спектры. [c.190]

Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Вклады эфирной и амидной групп суш,ественно различаются, хотя и наблюдается определенная пропорциональность для вкладов метиленовых, фе-ниленовых и кислородных групп. [c.122]

Свойства белковых молекул определяются частично общими свойствами полимеров с длинными цепями, частично—присутствием полярных амидных групп, а также свойствами боковых цепей. Первые определенные сведения о конфигурации белковой цепи были получены в работе Мейера и Марка (Меуег, Mark, 1928b), которые в результате изучения диффракции рентгеновых лучей пришли к заключению, что молекулы шелка состоят [c.305]

Смотреть страницы где упоминается термин Амидные группы определение: [c.206] [c.588] [c.118] [c.167] [c.28] [c.15] [c.112] [c.112] [c.28] [c.104] [c.106] [c.346] [c.385] [c.662] [c.49] [c.303] [c.346] [c.385] [c.240] [c.488]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология