Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Михаэлиса постоянная

    Поскольку у. — постоянная величина, равная ( 1-Ь 2)/ 1 2, величина константы Михаэлиса определяется только средним числом единичных продвижений за время жизни фермент-субстратного комплекса. [c.100]

    В качестве приближения наиболее широко используют частный случай, когда концентрация исходного субстрата и всех промежуточных метаболитов значительно меньше соответствующих констант Михаэлиса [5]осистему уравнений (118—121), которая превращается в систему линейных дифференциальных уравнений с постоянными коэффициентами  [c.126]


    Пусть число реакционных циклов у данного фермента равно 10 мин- , а его молекулярный вес 60 000. Сколько молей субстрата может переработать за час 1 г фермента, если концентрация субстрата равна удвоенной константе Михаэлиса Предполагается, что в ходе ферментативной реакции концентрация субстрата поддерживается постоянной, а продукты реакции не накапливаются и не оказывают ингибирующего действия. [c.337]

    Из приведенного ранее материала вытекает важное заключение одним из наиболее существенных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции, является концентрация субстрата (или субстратов) и продукта (продуктов). При постоянной концентрации фермента скорость реакции постепенно увеличивается, достигая определенного максимума (см. рис. 4.12, 4.13), когда дальнейшее увеличение количества субстрата практически не оказывает влияния на скорость ферментативной реакции. В таких случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен, т.е. все молекулы фермента связаны с субстратом. Ограничивающим скорость реакции фактором в последнем случае становится концентрация фермента. Именно при этих условиях определяют величину максимальной скорости (У ) и значения константы Михаэлиса (К (см. рис. 4.13 4.14). [c.144]

    Величина называемая константой Михаэлиса, представляет собой константу стационарного состояния, величину, характеризующую сродство комплекса к субстрату в процессе течения реакции. Эта характерная для данного фермента величина (постоянная при определенных условиях), может быть определена экспериментально и является наиболее важной константой в химии ферментов. [c.254]

    Из уравнения (128) следует, что величина обратной скорости является линейной функцией обратной концентрации субстрата, так как макс и постоянны для данной реакции. Это позволяет экспериментально определять константу Михаэлиса, измеряя скорость при разных концентрациях субстрата. На рис. 55 показано нахождение константы Михаэлиса по экспериментальным данным. Константа Михаэлиса имеет размерность концентрации моль л). Зная концентрацию фермента, можно вычислить к , к% и к . Например, в реакции  [c.255]

    Как ясно из анализа уравнения (У.4), при экспериментальном изучении зависимости скорости реакции от концентрации субстрата при постоянной концентрации фермента можно получить данные для вычисления константы Михаэлиса и максимальной скорости ферментативной реакции. [c.41]


    Это уравнение по форме аналогично уравнению Михаэлиса, при помощи которого может быть найдено отнощение к+ /к+х. Если известна концентрация фермента [Е]о, то также может быть найдена +3, а отсюда к+х. Видоизменяя условия опытов и исследуя кинетику реакции при постоянной [5(1)]о и меняющейся [5(з)]о, можно отыскать значение к+х. Следует, однако, сказать, что не все двухсубстратные реакции подчиняются приведенным закономерностям и в каждом отдельном случае необходима проверка применимости уравнений. [c.68]

    Это уравнение аналогично уравнению Михаэлиса и выражает гиперболическую зависимость скорости реакции от концентрации субстрата 5(1). При помощи такого уравнения можно, выражая экспериментальные данные в форме зависимости 1/и от 1/[51]о при постоянной концентрации [5(2)]о, определить лишь отношение р/у, но не индивидуальные константы диссоциации или константы скорости. [c.70]

    В случае кинетического исследования двухсубстратных реакций при выборе некоторых специальных условий экспериментов можно получить приближенное решение задачи определения кинетических констант. Во всех рассмотренных здесь случаях удается получить уравнения для начальной стационарной скорости реакции, аналогичные уравнению Михаэлиса [ср. уравнение (VII.5), (VII.6), (VII. 10)]. При этом, однако, необходимо иметь в виду, что физический смысл постоянных членов этих уравнений зависит от конкретной схемы реакции и выбранных условий эксперимента. [c.71]

    При избытке субстрата величина кажущейся константы скорости реакции с ингибитором определится в основном соотношением к 1к+х, с одной стороны, и суммой к+2 VI к-х — с другой. Если лимитирующим скорость реакции звеном (т. е. более медленным процессом) является образование свободного фермента из комплекса Михаэлиса, то кажущаяся константа скорости Ы при некотором избытке [5] станет постоянной и не зависящей от дальнейшего изменения [8]. Это значит, что предельное значение кажущейся константы скорости реакции с ингибитором в этом случае будет равно к-х + А+а). При соизмеримых значениях к и к-х + к+ ) зависимость от [8] при [8] Кт будет сложнее. [c.120]

    Кинетика ферментативных реакций, разработанная Михаэлисом и Ментен на основе реакций первого порядка, применима к гидролитическим реакциям, так как концентрация воды практически постоянна и гидролитические реакции можно рассматривать как псевдомономолекулярные. [c.50]

    Как уже отмечалось, константу Михаэлиса для одного из субстратов можно определить, поддерживая концентрацию второго субстрата постоянной и на высоком уровне благодаря этому уравнение скорости реакции можно свести к уравнению, выведенному [c.56]

    Случай з ЛГ[А1 ] = 1. Практически это довольно редкий случай, когда константа равновесия ни мала, ни велика для того, чтобы можно было упростить уравнение (3-8). Тогда полезно свести выражение к / к 4- к2[А2]) к новой псевдоконстанте. Вводя константу Михаэлиса = (к + к2)/к (величину, обратную приведенной выше), обозначим ее как функцию Михаэлиса А ,так как она не постоянна, а зависит от А2. Используя это обозначение, уравнение (3-8) можно переписать в виде [c.61]

    Скорость ферментативной реакции возрастает по мере увеличения кг [см. уравнение (21-11)] и уменьшения константы Михаэлиса. При постоянной концентрации субстрата скорость реакции находится в линейной зависимости от концентрации фермента в широких пределах концентраций (см. рис. 21-7). Если обе концентрации, и субстрата и фермента, постоянны, ферментативные реакции могут быть использованы для определения следовых количеств активаторов или ингибиторов с высокой специфичностью, свойственной ферментативным реакциям. В этом случае также наблюдается линейная зависимость до определенного верхнего предела концентрации. [c.437]

    Во многих случаях реагент X присутствует в постоянной концентрации на протяжении всего хода реакции. Этот случай может иметь место, например, если X представляет собой Оа и концентрация Оз регулируется путем создания постоянного давления кислорода над раствором или если X представляет собой молекулу растворителя, например воду в реакциях гидролиза. В последнем случае [X] обычно выражается в единицах активности и принимается равной единице. Во всех этих случаях [X] становится постоянной величиной, и уравнение (35-8) сводится к уравнению Михаэлиса—Ментена (35-6), где [c.725]

    Лишь для нескольких отдельных ферментных реакций было возможно определить величины констант, входящих в Км- Наименьшей по величине, лимитирующей, была константа Кз, как предполагалось теорией. Однако для многих случаев Кз не была лимитирующей, и поэтому оказалось невозможным принимать величину Км за постоянную диссоциации комплекса фермент—субстрат. Несомненно одно — константа Михаэлиса — это величина, хорошо характеризующая действие фермента. Она связана с комплексным, но подчас очень различным взаимодействием между Е и 5. [c.53]

    На рис. 7 представлена зависимость константы к = к КК + + [8]), которая при постоянной концентрации субстрата характеризует усредненную реакционную способность одного активного центра от pH (к — константа скорости расщепления субстрата в комплексе Михаэлиса, /(Гм — константа Михаэлиса, [3] — концентрация субстрата). На соответствующей кривой при движении из щелочной области в кислую проявляются три четко выраженных спада, обусловленных последовательным протонированием (т. е. выведением из строя) трех нуклеофилов с различными трК - Кинетически определяемое число активных центров, приходящихся на макромолекулу, при этом сохраняется неизменным (6 на 620 звеньев, степень алкилирования 14%). Последнее как раз и доказывает, что каждый активный центр по меньшей мере трифункционален, [c.298]


    Внешнее сходство уравнения Моно и уравнения Михаэлиса— Ментен рассматривается как неслучайное, основанием для чего служит общее положение о том, что в основе процессов роста и размножения микробных клеток лежат ферментативные реакции внутриклеточного синтеза. Необходимость сопоставления абсолютных скоростей ферментативной реакции с величиной относительной скорости процесса роста популяции микроорганизмов объяснялась тем, что в случае ферментативной реакции концентрация фермента остается постоянной, а при росте популяции количество фермента увеличивается с возрастанием числа особей. [c.78]

    Постоянная К,,, носит название постоянной Михаэлиса. Если К, =[5], то [Е5] = [Еоб]/2, т. е., другими словами, скорость реакции равна половине максимальной скорости реакции, протекающей в присутствии большого избытка субстрата, когда [Е5] [Еоб ]. Это уравнение используется для определения Кт путем измерения скорости реакции при различных концентрациях субстрата. Постоянная Михаэлиса К, ) соответствует такой концентрации субстрата 5, при которой скорость реакции равна половине максимальной величины. [c.284]

    Во всем исследованном интервале pH значение кажущейся константы Михаэлиса постоянно (см. табл. 40), в то время как рН-завиеимости каталитической константы и константы скорости вто- [c.198]

    Из рис. 43 видно, что все эти величины (ДС , ДОа, ДС , ДС ), характеризующие свободную энергию фермент-субстратного взаимодействия в различных промежуточных состояниях реакции, линейно зависят от свободной энергии переноса субстратного фрагмента К из воды в органический растворитель (ДО итр) - Поэтому на рис. 44 профиль свободная энергия — координата реакции приведен лишь для крайних членов исследуемого ряда субстратов. При построении диаграммы были сделаны два допущения 1) свободная энергия валовой реакции 5 + Н2О Р1 + РдН — это постоянная величина для всех членов изохимического ряда субстратов и равная приблизительно нулю [116, 117 ] 2)/Ср.н Кз, поскольку константа Михаэлиса в реакциях, катализируемых химотрипсином, слабо зависит от природы уходящей группы (см. табл. 25 и 26) [6, 7, 119]. Проанализируем далее, как изменяется профиль свободная энергия — координата реакции при вариации структуры субстрата. [c.151]

    Далее, взяв в качестве исходной минимизацию 3 (см. табл. 19), проводили оптимизацию по сродству сайтов (табл. 20). Дальнейшую минимизацию в этом случае проводили по различным экспериментальным параметрам — относительным частотам расщепления связей, константе Михаэлиса, максимальной скорости ферментативной реакции, константе ассоциации К олигосахаридов высокой степени полимеризации с активным центром (при полном занятии всех сайтов), а также суммарно. При этом величина гидролитического коэффициента скорости полагалась равной или постоянной величине (ЛСа = 0) или последова-тел11Н0 1зозрастающей по мере заполнения сайтов (ДОа = сопз1). [c.71]

    Отсюда видно, что скорость ферментативной деструкции полимера при малой концентрации субстрата зависит от обоих показателей множественной атаки — эффективности гидролиза, г/ , или доли расщепленных связей за продвижение субстата на одну мономерную единицу, и среднего числа единичных продвижений за время жизни фермент-субстратного комплекса, т1 . В то же время максимальная скорость ферментативной деструкции (при насыщающей концентрации субстрата) определяется только эффективностью гидролиза, так как величина ta., предполагается постоянной. Левая часть выражения (77) в соответствии с уравнением Михаэлиса — Ментен (при [5]о<С/(т) равна йкат [5]о//Ст, а выражения (78) — кат) СЛСДОВЗТбЛЬНО  [c.100]

    Первая концепция внутренне противоречива. Дело в том, что непродуктивное связывание приводит к параллельному уменьшению констан1Ы Михаэлиса (увеличению константы ассоциации субстрата с ферментом) и каталитической константы ферментативной реакции, но их отношение должно остаться постоянным. Однако из табл. 38 видно, что отношение Акат/ т(каш) при переходе от длинных к коротким олигосахаридам не постоянно, а резко уменьшается (в несколько десятков тысяч раз при переходе от гексамера к тримеру) и не может быть объяснено возрастанием непродуктивного связывания. [c.196]

    Здесь подсистема А, В (при постоянном — катализаторе, как в системе Михаэлиса—Ментен) является двухпеременным осциллятором с предельным циклом. Это сокращенная версия (гипотеза псев-достационарного состояния) простейшего (трехпеременного) осциллятора типа действующих масс [11]. Переменная С, являющаяся постоянным экзогенным параметром, действует как параметр, вызывающий бифуркацию Хопфа когда величина С велика, система А, В порождает релаксационное колебание треугольной формы с большой амплитудой когда величина С мала, получается только притягивающее стационарное состояние (см. рис. 1, а). [c.409]

    Е]о = макс т- е. скорость р-ции не зависит от концентрации С5 страха и достигает постоянной величины, наз. макс. скоростью. Графически ур-ние Михаэлиса - Ментен представляет собой гиперболу. Его можно линеаризовать, используя метод двойных обратных величин (метод Лайнуи-вера - Ёмка), т. е. строя зависимость 1/у от 1/[8]д, или др. методы. Линейная форма ур-ния (1) имеет ввд  [c.81]

    В число основных факторов, определяющих начальную скорость ферментативной реакции, входят концентрация фермента и субстрата, pH и температура, наличие активаторов и ингибиторов, причем концентрация субстрата является одним из наиболее важных. График зависимости между начальной скоростью и концентрацией субстрата выражается в виде ветви равнобочной гиперболы. Краеугольным камнем ферментативной кинетики является теория Михаэлиса-Ментен о механизме взаимодействия фермента и субстрата через образование про.межуточного фермент-субстратного комплекса, что является исходным моментом самых современных концепций. Теория исходила из факта, что равновесие между ферментом и субстратом достигается быстрее, чем разрушается фермент-субстратный комплекс. Однако анализ, проведенный Бригсом и Холдейном, показал, что в любой момент реакции скорости образования и распада фермент-субстратного комплекса практически равны, то есть достигается стационарное состояние, в котором концентрация промежуточного соединения постоянна. На основании этого было предложено уравнение, выполняемое для многих механизмов реакций, катализируемых ферментами, которое на- [c.203]

    Это уравнение удобнее рассматривать в неинтегрированном виде. Обозначив —dSIdt через v, найдем, что кривая зависимости v от So имеет вид. представленный на рис. 42. Эта зависимость имеет тот же вид, как и общеизвестные в химии ферментов уравнение Михаэлиса— Ментона и в адсорбции уравнение Лэнг-мюра, и тесно связана с уравнением, описывающим перенос цепи при винильной полимеризации. Легко показать, что постоянная защиты k, /k.2, выражающая отношение скорости реакции радикалов с веществом Р к скорости реакции радикалов с субстратом S, равна значению So, при котором v равно половине максималь-НОЙ скорости При высоких концентрациях субстрата рассматриваемая скорость инактивации достигает Рмакс. так как действие вещества Р постепенно падает при возрастании So. [c.235]

    Обращает на себя внимание тот факт, что в целом холинэстеразы сыворотки крови различных животных характеризуются близкими значениями констант Михаэлиса — около (1,2—1,4)-10 М. Величина 3,2-10- М, найденная Августинссоном [11] манометрически, по-видимому, преувеличена. Для той же холинэстеразы сыворотки крови лошади в наших лабораториях двумя разными методами (потенциометрическое титрование при постоянном pH и концентрации субстрата [57] и при помощи регистрирующего рН-метра по скорости уменьшения pH [71]) получены близкие значения. [c.158]

    Со времени первых систематических исследований Михаэлиса в конце XIX века темпы развития химии органических соединений фосфора постоянно возрастали. Тем не менее можно выделить несколько периодов, когда важные открытия резко повышали интерес к этим соединениям. Открытие Шредером и другими исследователями [1] в 1930 г. токсических и инсектицидных свойств соединений фосфора вызвало к жизни новую отрасль промышленности. Превращение Виттигом карбонильных соединений в алкены и использование гомогенных катализаторов открыло совершенно новую область применения соединений фосфора в синтезе. Совсем недавно получение стабильных соединений пентаковалентного фосфора и изучение Вестхаймером и другими процессов псевдовращения вызвало прилив новых сил в эту область химии. [c.595]

    Ферменты-это белки, катализирующие строго определенные химические реакции. Они связываются с молекулой субстрата, в результате чего образуется промежуточный фермент-субстратный комплекс, который затем распадается на свободный фермент и продукт реакции. При повьппении концентрации субстрата 8 и постоянной концентрации фермента Е каталитическая активность последнего будет повьппаться до тех пор, пока не достигнет характерной для данного фермента максимальной скорости imax при которой практически весь фермент находится в форме комплекса Е8 и, следовательно, насьпцен субстратом. Такая зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции описывается гиперболича кой кривой. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет половину величины Р пах, получила название константы Михаэлиса-Ментен (Км). Эта константа является характеристикой каталитического действия фермента применительно к какому-то определенному субстрату. Уравнение Михаэлиса-Ментен [c.267]

    С целью подтверждения факта, что продукт реакции Арбузова является иным диастереоизомером, чем диастереоизомер, образующийся преимущественно в смеси продуктов реакции Михаэлиса — Беккера, мы приготовили смесь продуктов в отножении около 1 1. В спектре ЯМР найдены два двойных дублета, а химические сдвиги и постоянные / оказались такими же, как в случае смеси диастереоизомеров, образующихся путем метилирования. Этот результат утвердил нас в том, что обе фракции характеризуются очень высокой степенью стереоснецифичности (особенно реакция Арбузова). Мы имеем здесь дело со случаем, когда в двух реакциях нуклеофильного замещения нри одном и том же асимметрическом атоме углерода два подобных нуклеофильных реагента — метиловый эфир фенилфосфинистой кислоты и натриевая соль метилового эфира фенилфосфинистой кислоты — образуют в каждом случае диастереоизомеры. [c.56]

    При выводе уравнения для электродного потенциала Нейджи и др. [511] предположили следующее а) скорость реакции не зависит от концентрации кислорода (экспериментально доказано, что насыщение раствора пробы кислородом не влияет на электродную функцию), т. е. концентрация кислорода в реакционном слое постоянна б) толщина слоя, в котором протекает реакция, очень мала и постоянна в) концентрация в объеме раствора постоянна, и на нее не влияют процессы, протекающие в ферментном слое г) скорость реакции (14.3) немногим меньше скорости реакции (14.1) (стационарное состояние устанавливается сравнительно быстро, это также подтверждено экспериментом) д) концентрация субстрата намного меньше, чем константа Михаэлиса е) величины активности и концентрации взаимозаменяемы. Если все эти условия выполняются, то справедливо следующее уравнение для электродного потенциала при постоянной концентрации глюкозы [c.174]

    По методу, предложенному Михаэлисом, pH раствора определяется одноцветными индикаторами, являющимися слабыми кислотами. В недиссоциированном состоянии эти кислоты бесцветны, в диссоциированном сое тоянии они приобретают же. 1-товатую окраску. Окраску исследуемого раствора сравнивают с серией растворов индикатора, в которых варьируют количество индикатора при постоянной щелочности раствор- . Ра.з-личные количества индикатора, находясь в щелочном растворе, где происходит полная диссоциация индикатора, дают окраску раствора, степень которой пропорциональна количеству взятого индикатора, так как количество ионов индикатора в щелочном растворе равно количеству индикатора, взятого при составлении раствора. Если окраска исследуемого растио])а, полученная от нрибавления произвольного, но большего количества индикатора, чем взятое максимально при изготовлении стандарта, совпадает по окраске с одним из стандартов, то это значит, что концентрация ионов в исследуемом растворе такая же, как и в стандарте. Зная обп ее количество ндика-тора в исследуемом растворе и число ионов в нем, можно определить отношение ионизированной части индикатора к общему количеству его. Отсюда [c.98]

    Членом Е-На в уравнении (2.14) можно пренебре чь, поскольку реакция проводится при очень небольших глубинах накопления молекулярного водорода (Нг = 0). На допустимость подобного упрощения указывает тот факт, что начальная скорость реакции постоянна, несмотря на то, что процесс проходит при непрерывно возрастающей в системе жонцентрации водорода. Решение системы уравнений (Приводит к уравнению типа уравнения Михаэлиса — Ментен, где [c.40]


Смотреть страницы где упоминается термин Михаэлиса постоянная: [c.133]    [c.231]    [c.178]    [c.122]    [c.337]    [c.216]    [c.164]    [c.75]    [c.366]    [c.41]    [c.83]    [c.123]    [c.130]   
Химия и биология белков (1953) -- [ c.284 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Михаэлис

Ферменты Михаэлиса постоянная



© 2024 chem21.info Реклама на сайте