Глицин Gly гемоглобине

Работа 3. Определение гемоглобина и глицина в их смеси [c.243]

Разделение гемоглобина и глицина на колонке с сефадексом [c.243]

Первые окрашенные капли элюата начинают собирать в пробирки вместимостью 5 мл. Объем элюата в цилиндре записывают в журнал. После выхода гемоглобина (первые три фракции по 5 мл) продолжают собирать элюат в пробирки. Глицин вымывается из колонки в 4—8 фракциях, в которых затем определяют его количественно. [c.244]

Рис. 22-12. Биосинтез протопорфирина IX (порфирина, содержащегося в гемоглобине и миоглобине). Атомы углерода и азота, происходящие из глицина, выделены красным. Остальные углеродные атомы происходят из сук-цивильной группы сукцинил-СоА.

Второй пример-это биосинтез порфиринов, главным предшественником которых тоже является глицин. Процесс этот заслуживает особого внимания в связи с той важной ролью, которую порфириновое ядро играет в гемопротеинах, т.е. в гемоглобине и цитохромах, [c.663]

Биологическая роль порфиринов значительно шире их участия в построении систем гемоглобина и хлорофилла установлено, что без них не могли бы приспособиться живые организмы при переходе от ранней восстановительной к современной окислительной атмосфере. Есть основания полагать, что абиогенный синтез порфирина и далее гема и хлорофилла осуществлялся конденсацией янтарной кислоты (возникшей из уксусной кислоты) и глицина в к-ами-но-р Кетоадипиновую кислоту, которая после декарбоксилирования превращалась в б-аминолевулиновую кислоту две ее молекулы, взаимно конденсируясь, образовали пиррольное ядро. Серия последующих процессов окисления и конденсации привела к тетра-пиррольной порфириновой системе. Далее синтез гема и хлорофилла осуществлялся почти тождественной, совпадающей последователь- [c.549]

В этом отношении от глицина резко отличается гемоглобин лошади, у которого в изоэлектрической точке в любой момент времени только около 22% всех молекул находится в изоэлектрическом состоянии и лишь средний свободный заряд равен нулю благодаря флуктуациям при pH, соответствующем изоэлектрической точке, около 39% молекул белка представляют собой положительно заряженные частицы и 39% молекул—отрицательно заряженные. При этом все формы находятся друг с другом Б состоянии динамического равновесия. [c.123]

Как уже указывалось, третичная структура обеих пар цепей гемоглобина лошади аналогична структуре миоглобина. Подобную же структуру имеют цепи миоглобина тюленя и гемоглобина быка. Интересно сравнить аминокислотные последовательности этих цепей, обладающих аналогичной третичной структурой. На первый взгляд они не имеют ничего общего, поскольку их аминокислотный состав совершенно различен. Однако анализ показал, что в а- и р-цепях гемоглобина и в молекулах мио-глобинов некоторые аминокислотные остатки занимают идентичное положение в глобуле. Например, в местах изгиба в этих цепях часто находятся остатки пролина, в местах сближения между сегментами спирали — остатки глицина образование водородных связей между сегментами происходит через остатки тирозина с железом гема связан гистидин. В этом и состоит основное сходство трех структур. Последовательность остатков в спиральных участках может быть совсем различной, но для стабилизации этой структуры существенно, чтобы внутри глобулы находились неполярные остатки. [c.268]

Глицин — одна из основных аминокислот организма, идущих на синтез гемоглобина. Почему она не фигурирует в списке незаменимых аминокислот По какому признаку аминокислоты относят к незаменимым [c.415]

Молекулярный вес отдельных аминокислот колеблется от 75 (глицин) до 240, а для бром- и иодсодержащих почти до 800. Величина среднего молекулярного веса аминокислот у большинства белков оказывается приближенно равной 110, следовательно в состав белков входят преимущественно простые а-аминокислоты. Исходя из такого среднего молекулярного веса, можно подсчитать, что для белков с наименьшим молекулярным весом—около 17000 (например, для альбумина молока и для миоглобина мышц) число аминокислотных остатков все же должно быть не менее 150, а для более сложных белков значительно больше, например для яичного белка с М = 43000—около 400, а для гемоглобина крови с >60000—около 500. [c.172]

Порядок чередования аминокислот в небольших полипептидных цепях, содержащих 5—10 аминокислотных остатков, может быть установлен прн помощи весьма трудоемких и сложных аналитических методов. Таким путем была установлена, например, структура циклопептида — грамицидина С (см. гл. XV). Структура различных пептидов, получаемых при частичном гидролизе инсулина и гемоглобина, была установлена главным образом путем метки концевых групп динитрофторбензолом [17,89]. Результаты этих анализов показали, что как инсулин, так и гемоглобин построены из гетерогенных фрагментов. Так, например, пептид А, полученный из инсулина, содержал глицин, изолейцин, валин и тирозин. Определение аргинина, гистидина, лизина, фенилаланина и треонина в этом пептиде дало отрицательные результаты. Пептид В, выделенный из того же препарата инсулина, содержал фенилаланин, валин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, лизин, треонин и аланин [89] (см. гл. 111 и ХП1). Полученные данные указывают на то, что в пептидах, выделенных из инсулина, нет того периодического чередования аминокислот, о котором говорит Бергман [90]. [c.135]

Интерпретация данных, полученных изотопным методом, затрудняется тем, что мы не можем установить, была ли использована введенная в организм меченная изотопом аминокислота только однократно, для синтеза 1 молекулы белка, или же она многократно принимала участие в синтезе молекул белка, освобождаясь при распаде одних белков и входя в состав других. Опыты с N 5-глицином, при обработке которых принималось во внимание это усложняющее обстоятельство, показали, что в течение суток у человека образуется примерно 0,2 г, а у крысы около 1 г белков плазмы на 1 кг веса тела [45]. В ряде исследований для определения скорости образования альбуминов и глобулинов животным скармливался С -лизин, причем было найдено, что глобулины плазмы образуются быстрее, чем альбумины, и быстрее, чем альбумины, исчезают из крови [46]. В течение 24 час. обновляется около 10% белков плазмы [46]. Скорость обновления белков мышц значительно меньше скорости обновления белков плазмы и печени [47]. Медленнее всех остальных белков регенерирует гемоглобин, так как в течение суток обновляется только 2,5% этого белка [43, 47]. Период полураспада гемоглобина приблизительно равен 25—30 дням. [c.389]

Так, например, была определена структура НЬ S, имеющего большую электрофоретическую подвижность, чем НЬ А, и отличающегося от НЬ А тем, что у него в положении 6 р-цепи глутаминовая мислота заменена валином формула этого гемоглобина а р . В НЬ G (afP ) глутаминовая кислота в положении 7 заменена глицином в НЬ Е глутаминовая кислота в положении 26 — лизином в НЬ Цюрих (а Р ) гистидин в положении 63 — аргинином. Возможны замещения аминокислот и в а-цепи. [c.132]

Об общности путей образования обеих групп пигментов свидетельствует также наличие в некоторых тканях растения красящего вещества крови. В частности, значительные количества гемоглобина обнаружены в клубеньках на корнях бобовых. Недавно показано, что гомогенаты, полученные из клубеньков корней сои, способны включать С ацетата и глицина в гемин. [c.129]

Плотноупакованные остатки с неполярными боковыми цепями находятся во внутренних частях глобул миоглобина и а- и р-субъединиц гемоглобина. Их число составляет приблизительно половину общего количества неполярных остатков. Многие остатки глицина и аланина располагаются на поверхности глобулы. Остатки с объемными гидрофобными боковыми цепями, не попадающие во внутреннюю часть, спрятаны от контактов с водой в щелях, образованных цепями вблизи поверхности. Все это находилось в полном соответствии с развитым Козманом представлении о гидрофобных взаимодействиях. [c.49]

Разделение гемоглобина и глицина на колонке с сефадексом <3-25 происходит вследствие различия их молекулярных масс.. Гемоглобин представляет из себя белок, окрашенный в красно-коричневый цвет, с молекулярной массой около 63 500, а глицин— аминокислоту МНгСНгСООН с молекулярной массой 75. Вначале во внешнем объеме вымывается из колонки гемоглобин, а затем глицин. [c.243]

По данным гель-хроматографии строят график с = 1(У), рассчитывают 1 0, коэффициент распределения Ко, КаУ и число теоретических тарелок для глицнпа. Записывают содержание (в мг) гемоглобина и глицина в журнал. [c.245]

По данным гель-хроматографии строят график с = 1С /), рассчитывают Уо, коэффициент распределения Кв, КаУ и числотеоретических тарелок для глицина. Записывают содержание (в мг) гемоглобина и глицина в журнал. [c.245]

Исходными субстратами в биосинтезе порфирнновых соед. служат сукцинат и глицин. Порфириновые соед. выполняют в О.в. важные ф-ции, принимая участие в окислит.-восстановит. процессах. В частности, в составе гема в гемоглобине порфириновое кольцо участвует в переносе О2 в крови. Порфириновое кольцо входит в состав цитохромов и хлорофиллов. Катаболизм порфиринов в животном организме состоит в раскрытии и частичной деградации пор-фиринового кольца. Продукты катаболизма в виде окраш. соед. (биливердина, билирубина и др.) наряду с продуктами частичного окисления стероидов (холевыми к-тами) выводятся через желчные протоки в кишечник. [c.315]

Что же общего между всеми гемоглобинами Прежде всего для них характерен один и тот же способ укладки полипептидных цепей вокруг идентичных для всех гемоглобинов (или очень сходных) гемогрупп. Однако наиболее поразительным является тот факт, что, несмотря на четко выраженное единообразие общей структуры всех гемоглобинов, имеется всего девять инвариантных аминокислотных остатков и один почти инвариантный. Эти десять остатков заключены на рис. 4-17 в прямоугольные рамки. Два глицина (или аланина) в положениях В-6 и Е-8 инвариантны потому, что тесный контакт между спиралями В и Е не позволяет находиться в этих положениях аминокислотным остаткам большего размера. Пролин С-2 обеспечивает изгиб молекулы. Четыре других инвариантных остатка непосредственно связаны с гемогруппой. Два из них. His Е-7 и His F-8, являются гем-связанными гистидинами. Девятый остаток. Туг НС-2, о котором уже шла речь в разд. 5.а, играет основную роль в кооперативном связывании кислорода. И только Lys Н-9 расположен с наружной стороны молекулы. Причины, по которым этот остаток инвариантен, не ясны [80]. [c.314]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

Остатки природных белков, составляющие группу примерно из 20 аминокислот, все имеют I (/е с>)-конфигурацию, кроме глицина, у которого R = Н (Зангер и Смит приводят список этих кислот и используемые сокращения [1785]). По-видимому, отдельные d ( ел /го)-кислоты входят в состав некоторых низших организмов. Мы не будем здесь касаться d-кислот, хотя они и представляют определенный интерес. Это следует, в частности, из результатов исследования оптической активности синтетических полипептидов. Белки построены в основном из трех-четырех различных остатков, но в меньшем количестве в молекулу входят также еще пятнадцать или больше других кислот. Простейш ий белок, инсулин, состоит из 106 аминокислотных единиц, гемоглобин — из 580. [c.254]

Изучение синтеза гемоглобина с использованием пизкомолекулярных клеточных метаболитов достигло вершины совершенства в работах Шемина и Виттенберга [117]. В своих экспериментах Шемин и Виттенберг инкубировали суспензии утиных эритроцитов с глицином, меченным и (или) (в а-положении). В других опытах меченный по метильной или оо карбоксильной группе ацетат использовался в качестве радиоактивного субстрата в синтезе [c.443]

Кристаллический миоглобин был получен при диализе мышечного экстракта против концентрированного раствора сернокислого аммония [203]. Его можно получить также путем ресинтеза из его составных частей [204]. Сродство миоглобина к кислороду выше, чем сродство гемоглобина [ 05]. Он отличается от гемоглобина также своим спектром поглощения, аминокислотным составом и более высокой устойчивостью к действию едкого натра [206]. Молекулярный вес миоглобина 17 ООО, и молекула его содержит лишь 1 атом железа [203]. Концевая а-аминогруппа миоглобина образована глицином [184]. Миоглобин был обнаружен также в моче людей, мышцы которых были размож-жены [207]. Большой интерес представляет тот факт, что филогенетически миоглобин соответствует гемоглобину беспозвоночных животных [208]. [c.254]

Участие глицина в синтезе гема было доказано при инкубировании глицина, меченного N и С , с серповидными эритроцитами, образующимися у человека при особой форме анемии, или с ядерными эритроцитами птиц [77, 78]. Пиррольное кольцо порфирина образуется, по всей вероятности, при конденсации глицина с р-кетоальдегидом [79]. Порфирины можно получить in vitro при конденсации глицина с ацетоуксусным альдегидом СНз- СО СНг СОН [79]. Опыты с мечеными аминокислотами показали, что ни пролин, ни глутаминовая кислота не являются предшественниками порфиринов [81], и, следовательно, представление о том, что пролин является исходным веществом в синтезе пиррольных колец, должно быть отброшено. Порфириновая часть гемоглобина, введенная интраперитонеально, не используется для образования новых молекул гемоглобина. Организм осуществляет полный синтез порфирина из глицина и не использует для этой цели порфирин, введенный с пищей или парентерально [79, 82]. [c.376]

I выполнены Риттенбергом и Фостером [1310] с приме-X тяжелых изотопов водорода, углерода и азота для опре-нокислот в гидролизатах гемоглобина и альбуминов, а ления пальмитиновой кислоты в животных жирах. Для лось небольшое количество каждого из определяемых ое тяжелым изотопом какого-либо из перечисленных эле-ко миллиграммов его прибавлялось к гидролизату. После элировалась порция этого же соединения и масс-спектро- бом измерялось содержание в ней соответствующего тяже-уменьшению количества его по сравнению с добавленным препаратом определялось разбавление тем же веществом, Цервоначально в гидролизате. Таким путем, например,, содержание глицина, аргинина, тирозина, аспарагиновой слот и др. с точностью до 1% в пробах полученных ог жих миллиграммов протеинов. [c.446]

Нарушения биосинтеза, вызванные недостатком некоторых вещ еств. Биосинтез гемоглобина может нарушаться не только в тех случаях, когда имеются какие-то неправильности в структуре генетического материала, но и при недостатке некоторых веществ, необходимых для его синтеза. В случае недостатка железа в пище или при потерях крови, включающих и потерю железа, развивается микроцитарная анемия, характеризующаяся малыми размерами эритроцитов и понижением содержания в них НЬ. Железо необходимо на двух этапах синтеза порфиринов при конденсации глицина и сукцинил-кофермента А с образованием б-аминолевулиновой кислоты и при внедрении железа в протопорфирин IX, поэтому отсутствие его блокирует синтез сразу в двух местах. Этот недостаток легко восполняется принятием внутрь соли двухвалентного железа, обычно в виде карбоната. [c.147]

При образовании эритроцитов клетками костного мозга гемоглобин синтезируется из глицина, янтарной кислоты и железа (двухвалентного). Эритроциты через 120 дней разрушаются в печени, селезенке, костном мозге. Происходит и распад гемоглобина. В результате нарушения структуры гема гемоглобин преврашается в вердоге-моглобин. Вердогемоглобин распадается на глобин, би-ливердин и железо [c.164]

Дальнейшая судьба кетокислоты зависит от типа той аминокислоты, из которой она образовалась. Вообще говоря, катаболизм каждой аминокислоты требует особого изучения. Так, например, глицин представляет собой простейшую аминокислоту, однако в обмене веществ он может участвовать в образовании муравьиной и уксусной кислот, этаноламина, серина, аспарагиновой кислоты, жирных кислот, рибозы, пуриновых и пиримидиновых оснований и протопорфирина. Таким образом, глицин может играть важную роль в обмене углеводов, жиров, белка, нуклеиновых кислот и гемоглобина, что является прекрасной иллюстрацией взаимоотношений, существующих в организме между разными типами обмена. Другие аминокислоты также претерпевают сложные метаболические превращения, описание которых выходит за пределы данной книги. Обычно аминокислоты разделяют на гликогенные и ке-тогенные, подчеркивая тем самым их способность образовывать глюкозу и гликоген, т. е. участвовать в углеводном обмене, или же вступать в реакции обмена липидов и образовывать кетоновые тела. [c.381]

Применение изотопного метода позволило выявить различные стороны превращения глицина в организме. Оказалось, что глицин участвует в процессах обезвреживания бензойной кислоты путем синтеза гиппуровой кислоты (стр. 364) и в образовании парных соединений с желчными кислотами (стр. 329). Он может дать начало образованию ряда соединений муравьиной и уксусной кислотам, этаноламину, серину, производным пурина и пор-фиринам. Благодаря этому глицин связан с обменом углеводов и жиров (через уксусную кислоту), с обменом серина, нуклеотидов и нуклеиновых кислот (участвуя в синтезе производных пурина) и с обменом гемоглобина (как предшественник протопорфирина). Кроме этого, глицин участвует в синтезе важных в физиологическом отношении веществ — креатина и глютатиона. [c.365]

Эффект Зеебека — возникновенне ЭДС в электрической цепи, состоящей из последовательно соединенных разнородных проводников (полупроводников) с различными температурами в местах нх контакта [26]. Эффект наблюдается на препаратах гемоглобина, глицина, мелаиина [26], ориентированных пленках натриевой соли ДНК, содержащей 32 % адсорбированной воды [87], листьях яблони, розы, кукурузы, герани, традесканции [34], мышцах и нервах [74]. Для возникновения гермоЭДС Зеебека необходима разность температур не менее чем в 10 °С [34]. Значения термоЭДС для бно. логических тканей лежат в диапазоне 0,5—15 мВ К (34, 87]. [c.159]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология