Сольватация аминокислот

Неводная среда способствует образованию комплексов в растворах и помогает изучить природу взаимодействия "хозяин-гость" для биологических реакций. В результате исследований взаимодействия краун-эфиров с аминокислотами было обнаружено [35], что добавление краун-эфира к насыщенным спиртовым растворам аминокислот способствует увеличению растворимости последних. Из данных по термодинамическим параметрам комплексообразования аминокислот с 18-краун-б в метаноле и этаноле показано [55, 56], что макроциклические лиганды не способны селективно связывать различные аминокислоты в спиртах. В то же время процесс их взаимодействия характеризуется различными энтальпийными и энтропийными вкладами. Таким образом, сольватация молекул "хозяина", "гостя" и комплекса играет значительную роль в процессе комплексообразования. [c.207]

Константы устойчивости комплексов рассматриваемых аминокислот с краун-эфиром в воде [57, 58] значительно ниже (табл. 4.8), чем в спиртовой среде [56], что связано с более сильной сольватацией участников реакции в воде. Константы равновесия реакций комплексообразования увеличиваются в порядке Ь-аланин < глицин < Ь-фенил- [c.207]

Крам и сотр. [3, 30 ] применили результаты своих исследований по расщеплению на оптические изомеры аминокислот (разд. 5.3.1) к переносу аминокислот. С использованием оптически активных краун-соединений они добились разделения на стереоизомеры рацемических солей аминоэфиров и первичных аммониевых солей с анионами С1 , Вг РР при пассивном переносе из одной водной фазы в другую через жидкую мембрану из хлороформа. Схематически метод разделения показан на рис. 5.11 [66]. Крам с сотр. предположил, что термодинамически движущей силой являются энтропия разведения (движущаяся сила из слоя хлороформа в направлении черной стрелки) и изменение энергии сольватации, связанное с тем, что неорганическая соль "выдавливает" органическую соль из ее начального раствора (движущаяся [c.302]

Согласно формуле (22), величина Нт является линейной функцией числа одинаковых групп при постоянном числе остальных групп. Вклад определенной группы в величину Нт данного соединения должен быть поэтому независимым от молекулярного остатка и от положения этой группы в молекуле. Это, конечно, справедливо только приближенно. Поскольку отдельные группы влияют друг на друга, имеют место отклонения от этого. Хорошего согласия с формулой (22) можно ожидать, собственно говоря, только в гомологических рядах и только в той мере, в какой пространственное расположение гомологических структурных элементов обеспечивает одинаковую возможность сольватации, причем одновременно остаток молекулы в каждом члене ряда остается одинаковым. Таким образом, под гомологическим рядом в узком смысле слова подразумевается ряд нормальных карбоновых кислот, спиртов, сложных эфиров, аминов, аминокислот и т. д. точно так же образуют гомологический ряд бензол, толуол, этилбензол, но не бензол, толуол и ксилол [56]. Щавелевая, малоновая, янтарная кислоты и т. д., согласно упомянутому критерию, также не образуют гомологического ряда, поскольку изменяется не только длина цепи, но и взаимодействие карбоксильных групп. В Пределах подобных ограничений, как указывалось выше , требуемая, согласно (22), аддитивность часто подтверждалась экспериментально. При систематической обработке по формуле (22) можно [c.105]

Поскольку указанные закономерности тесно связаны с электрическими характеристиками среды, представляет интерес изучить влияние и других растворителей, чтобы более правильно учитывать сольватацию. В частности, следует ожидать проявления более сильных эффектов при использовании органических растворителей, обладающих селективной сольватацией. В качестве примера рассмотрим реакцию цианэтилирования аминокислоты [c.80]

Труднее интерпретировать сольватацию в воде и окиси дейтерия неполярных веществ. Большая растворимость в окиси дейтерия (до 10%) некоторых углеводородов и аргона, которые, по-видимому, при растворении вызывают увеличение структурирования растворителя, находится в согласии с постулированной структурой окиси дейтерия [38, 39]. Однако растворимость простых галоидоалкилов в окиси дейтерия равна или на 10% меньше, чем в воде [40], растворимость иода также на 20% меньше в окиси дейтерия [41] оценки растворимости гидрофобных углеводородных боковых остатков аминокислот после поправки на влияние растворителя на заряженные группы этих люлекул показывают, что свободная энергия этих неполярных групп также выше в окиси дейтерия, чем в воде [38]. Очевидно, другие факторы, помимо структуры растворителя , такие, как различия в поляризуемости, следует использовать для объяснения этих эффектов. [c.207]

ТФ-подход порождает свои проблемы, возникающие из необходимости фиксировать пептид на носителе (обычно при помощи ковалентных связей). Хотя пептиды можно связать и адсорбционными силами, такая иммобилизация не надежна, так как жидкофазное элюирование, происходящее минимум один ра ъ каждом цикле отщепления аминокислоты, может привести к вымыванию и потере пептида. Для надежной адсорбции необходим тщательный подбор хорошо сочетающихся между собой пептидных образцов и адсорбирующих поверхностей. При множественных и очень прочных адсорбционных связях затрудняется сольватация и понижается подвижность пептидов и тем самым ухудшается кинетика реакции (разд. 16.2.2 — об [c.443]

А. Г. Пасынским [216] для определения сольватации неэлектролитов. Именно таким способом на основании измерения скоростей ультразвука были изучены сольватации спиртов, жирных кислот, углеводов, аминокислот и некоторых других органических соединений. Измеряя скорости звука и плотности растворов разной концентрации и вычисляя соответствующие значения сольватации, можно экстраполяцией найти предельное значение сольватации, соответствующее бесконечно разбавленному раствору. Как показал опыт, величина предельной сольватации характеризует определённые группы, входящие в молекулы неэлектролитов, часто вне зависимости от структуры остальной части молекулы. Этот вывод иллюстрирует таблица 34, в которой данные о предельной сольватации, полученные на основании акустических измерений отнесённые к определённым группам в молекулах, сопоставлены с данными, полученными на основании иных физикохимических методов [217] (последние величины приведены в скобках). [c.216]

Применение калориметрии и денсиметрии в биологических исследованиях позволило значительно продвинуться вперед в изучении взаимодействий как между низкомолекулярными веществами (ионы биометаллов, аминокислоты, пептиды, основания нуклеотидов и некоторые другие биомолекулы), так и между биополимерами (белки, липиды, полисахариды) в водных растворах [5, 6, 15-18]. Является чрезвычайно важным, что в этих исследованиях значительное место отведено рассмотрению взаимодействий растворенное вещество-растворитель и установлению роли сольватации в проявлении биологических функций молекул перечисленных выше соединений. [c.5]

Согласно формализму МакМиллана-Майера, энтальпийные коэф-фиценты представляют собой энтальпийные вклады в соответствующие коэффициенты свободной энергии. Коэффициенты свободной энергии являются мерой взаимодействия между парами, триплетами и т.д. и учитывают изменения во взаимодействиях растворенное вещество-растворитель и растворитель-растворитель. На основе величин указанных коэффициентов можно судить о взаимосвязи сольватации молекул растворенного вещества и их способности к взаимодействию с другими молекулами. При исследовании термодинамики взаимодействия между некоторыми амидами и аминокислотами в воде сделан важный вывод чем сильнее сольватированы молекулы растворенного вещества, тем их способность к взаимодействию с другими молекулами меньше, что подтверждают данные термодинамических исследований энтальпий взаимодействия некоторых амидов с мочевиной в воде [8]. Вклады эффектов сольватации и межчастичного взаимодействия в гетеротактические вириальные коэффициенты можно оценить, построив зависимость от энтальпии сольватации амидов (рис. 4.1). [c.187]

Ошибки при использовании изоморфных производных, полученных путем замены иона металла, находящегося в нативном белке, на более тяжелые элементы, могут возникать из-за изменений в структуре металл-лигандных центров при замене металла. Кристаллографические исследования карбоксипептидазы А [29, 67] карбоангидразы С [68, 69] и нуклеазы стафилококка [33] показали что более тяжелый ион металла смещен относительно металла в на тивном белке, как и следовало ожидать, исходя из различных ко ординационных свойств и ионных радиусов соответствующих ме таллов. Из-за вполне вероятного в этих условиях изменения кон фигурации боковых цепей аминокислот, являющихся лигандами отсутствие точного изоморфизма приводит к некоторой ошибке в расчете фаз. Более того, при замене металла следует ожидать, что изменится сольватация и геометрическая структура центра, связывающего металл, как, например, при замене тетраэдрического иона цинка(П) на ртуть(П). Эти изменения также могут привести к утрате точного изоморфизма. Вообще говоря, эта проблема может быть частично решена путем использования фаз, полученных для нескольких изоморфных производных. При расчете электронной плотности вблизи центра связывания металла для производного, в котором тяжелый атом замещает катион нативного белка, могут быть использованы фазы, определенные для других производных. При этом ошибки в определении стереохимии металл- [c.23]

Отталкивание и притяжение между координированным лигандом и окружающими аминокислотами могут влиять на величину константы равновесия, хотя довольно трудно количественно оценить этот эффект. К сожалению, в нашем распоряжении нет небелковых комплексов с пятью лигандами вокруг центрального атома Ре(П), которые позволили бы сравнить соответствующие константы равновесия (разд. 7.3). Константы равновесия связывания N комплексами Ее" гемоглобина и миоглобина, по-видимому, не превышают 10 [121]. Это значение представляется очень низким (ср. сданными, приведенными в работе [77]) и, по всей вероятности, отражает упомянутые, выше пространственные затруднения, а также невыгодность переноса заряженной частицы — аниона — в более гидрофобное окружение внутри белка из-за ослабления сольватации. Гемоглобин в 5 раз сильнее связывает СО, чем железопротопорфирин в водном растворе в присутствии 5 10" М пиридина [155], что, по-видимому, определяется стабилизацией связи Ее—С белком. Однако это отношение следут, конечно, разделить на константу равновесия (которая неизвестна) связывания шестого лиганда (вода или пиридин) пентакоординационным комплексом Ее(И). Полученное отношение будет, вероятно, отражать существенное дестабилизирующее действие белка. Однако нас в основном интересует координация кислорода. Из рентгеноструктурных данных, по-видимому, следует, что аминокислотные остатки вокруг дистального координационного положения размещены таким образом, чтобы свести к минимуму всякие силы отталкивания и перегруппировки белка, которые могли бы уменьшить константу равновесия связывания кислорода, разумеется, в предположении, что кислород связывается, образуя структуру V. С другой стороны, не получено никаких данных о значительном увеличении константы равновесия, например вследствие образования водородной связи. В ероятно, этот фрагмент белка, рассматриваемый вне связи с остальной частью белковой глобулы, не влияет или оказывает лишь не- [c.162]

Овербергер и Такекоши [63] синтезировали оптически активные полиамиды на основе 3-, 4-, 5- и 6-метил-7-аминоэнан-товой кислоты из соответствующих лактамов или аминокислот. Кривые ДОВ в л-крезоле и 2,2,2-трифторэтаноле подчинялись простому уравнению Друде, причем ко изменялась в больших пределах (118—249 нм), что связывалось со степенью сольватации и образованием водородных связей оптически активными амидными хромофорами. Хотя эти полиамиды обладают стереоспецифической структурой, их цепь слишком гибка, чтобы образовывать стабильные специфические асимметрические конформации и приводить к аномальному характеру ДОВ. [c.149]

Наконец, с некоторой осторожностью следует упомянуть об абсорбции ионообменными полимерами неионных соединений. В настоящее время считают, что полимерная матрица ионообменной смолы является эффективным и селективным твердым растворителем для всех видов незаряженных органических веществ. Так, например, для анализа смеси углеводов обычно применяют катионо- и анионообменные смолы, а в качестве элюента — 85— 95%-ный этанол. Основная функция ионных групп заключается, по-видимому, в том, что вследствие их сольватации смола набухает и становится проницаемой для неионных соединений. Обычно этот принцип при анализе загрязнений окружающей среды не ис- пользовали. Однако в 1969 г. [65] для извлечения органических соединений из морской воды применили не являющийся ионооб-менником пористый сополимер стирола и дивинилбензола — амберлит ХАО-1. Оказалось, что в отличие от неорганических ионов, углеводов и аминокислот, которые этой смолой не удерживаются, кислоты жирного ряда с длинной алкильной цепью, холестерин, поверхностно-активные вещества, ДДТ и другие инсектициды и пестициды поглощаются из воды и затем могут быть элюированы [c.515]

Этот переход вследствие сольватации цвиттерионов полярными молекулами воды дает заметный вклад в ДС переноса. Важным параметром является разность ДС р между ДО переноса данной аминокислоты и ДО в случае глицина. Такая разность может служить мерой вклада в суммарную энергию боковой цепи данной аминокислоты. Из табл. 5.8 ясно, что ДО р возрастает с увеличением размеров боковой цепи. Весьма неожиданно, что вклад группы —СН2 в ДО р оказывается одинаков для различных молекул. В табл. 5.8 показано, что разница в ДО переноса между этаном и метаном почти такая же, как и в случае аланина и глицина. Более того, различия в ДО между аланином и глицином такие же, как и между лейцином и валином. Подобные результаты дают основание предположить, что отдельные группы —СН2 взаимодействуют с растворителем как более или менее независимые и аддитивные единицы этих небольших простых молекул. [c.266]