Цитохром катализируемые реакции

Большинство изотопных эффектов, которые были изучены до настоящего времени в ферментативных реакциях, является ненормальными и трудно интерпретируемыми. Необычно нормальный и прямой результат был получен при изучении цитохром редуктазы — флавинового фермента, который катализирует восстановление цитохрома и других акцепторов электрона под действием НАДНа [73]. Реакция [схемы (28) и (29)] включает промежуточное восстановление фермента, при котором существует изотопный эффект [c.218]

Другой характерный компонент структуры митохондрий — это матрикс, который заполняет просвет, окруженный внутренней мембраной. Он содержит много белка и некоторое количество липидов. Системы митохондриальных мембран характеризуются постоянной толщиной и определенным расстоянием в пространстве во всех изученных типах клеток. Митохондрии состоят из 30% жиров и липидов и более 50 % структурного белка. В белковых и липоидных слоях находятся ферменты, которые катализируют биохимические реакции в митохондриях. Часть митохондриальных ферментов, принимающих участие в окислительном фосфорилировании, довольно легко экстрагируется водой, солевыми растворами (КС1). К их числу можно отнести цитохром С и некоторые дегидрогеназы цикла Кребса. Экстракция других [c.369]

Структура промежуточного соединения первой стадии реакции цитохром-с-пероксидазы с перекисью водорода. Согласно существующему представлению, цитохром-с-пероксидаза (ССР) катализирует вос- [c.151]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

Из цитохромов группы (Ь) наиболее изучен цитохром Р-450. Эта цито-хромоксидаза содержит Fe(III) и катализирует реакции типа гидроксилирования С-Н-связей (рис. 28.9). Чтобы иметь представление о примерном механизме действия цитохрома Р-450, приведем его каталитический цикл (см. рис. 28.9). В биохимии, в отличие от органической химии, из-за сложности и многостадийности биохимических процессов вместо системы взаимосвязанных уравнений ступенчатых химических реакций используются каталитические циклы. 0ш1 более наглядны, реагент вводится в цикл с помощью фигурной стрелки. Аналог№шо удаляются из цикла некоторые продукты реакции. [c.748]

Порфирины, содержащие железо и медь. Простетические группы, содержащие окисное железо, представлены в энзимах — каталазе и пероксидазе, — катализирующих реакции перекиси водорода. Цитохромоксидаза, промотирующая вторичное окисление восстановленных (т. е. содержащих закисное железо) цитохромов молекулярным кислородом, также является соединением окисного железа, а энзимы, вызывающие прямое аэробное окисление фенолов, содержат медь в качестве основного компонента. Все эти производные порфирина, в отличие от гемоглобина, но подобно цитохрому (ст р. 290), действуют посредство1м химических процессов, включающих обратимое окисление и восстановление атома металла, как постулировано Габером и Виль-штеттером (стр. 293). Следует указать, что следы таких соединений, как окись углерода, цианистый водород, фториды и азиды, которые могут давать прочные, не ионизирующиеся связи с атомом металла, способны подавлять каталитическую активность. В образующихся устойчивых комплексах нет неспаренных электронов 2. [c.307]

Некоторые оксидазы, широко распространенные в живых организмах, являются хромопротеидами, родственными гемоглобину, но отличающимися от последнего своими физиологическими функциями. Все они содержат в качестве простетической группы комплекс Я елеза с протопорфирином. К этой категории относятся каталаза и пероксидаза — два фермента, катализирующие реакции перекиси водорода, а также цитохром и дыхательный фермент Варбурга (цитохромоксидаза), играющие особенно важную роль в клеточных окислениях. Все эти ферменты были выделены в кристаллическом состоянии (два других — цитохромы а ж Ъ — были идентифицированы по их спектрам) (об их ферментативном действии см. главу Ферменты ). [c.454]

Цитохром Р-450 катализирует реакции гидроксилирования, в которых органический субстрат RH гидроксилируется до R-OH за счет одного из атомов кислорода О2, тогда как второй атом кислорода восстанавливается до HjO в результате присоединения восстановительных эквивалентов от NADH или NADPH, но чаще от одного из белков, содержащих железо и серу. На рис. 17-30 такая реакция представлена в упрощенном виде в действительности же она включает ряд промежуточных этапов, пока еще недостаточно изученных. Цитохром Р-450 участвует, например, в гидроксилировании стероидов в процессе образования гормонов коры надпочечников. Существенна также роль цитохрома Р-450 в гидроксилировании ряда лекарственных препаратов и других чужеродных для организма веществ, особенно если эти вещества сравнительно плохо растворимы в воде. В результате гидроксилирования растворимость таких чужеродных веществ в воде повышается, что в сильной мере способствует их детоксикации и выведению из организма (гл. 24). Цитохром Р-450 суще- [c.544]

Хотя пероксидазы и способны катализировать реакцию (XV. 166), однако наиболее эффективно они катализируют реакцию (XV. 16а). Косубстратами пероксидаз служат фенолы, алифатические и ароматические амины, восстановленные формы красителей (лейкоформы), ендио.лы, а также цитохром с. Рассмотренные факты, а также наличие обш ей простетической группы (все каталазы и большинство пероксидаз, по-видимому, содержат ферри-протопорфирин IX в высокоспиновом состоянии), которая сама обладает слабой каталазной и пероксидазной активностью, — все это позволяет отнести эти ферменты к одному классу ферментов — к гидропероксидазам. [c.386]

К первой группе Ц. относится, напр., никотинамид-аденин-динуклеотид (НАД-Нг) — цитохром с редук-тазная система митохондрий, катализирующая реакцию [c.441]

Цитохром а (цитохром оксндаза, цитохром с Oj — оксидоредуктаза, шифр 1.9.3.1) катализирует реакцию [c.443]

Аэробные дегидразы катализируют реакции перенесения электронов и протонов от подвергающихся окислению веществ непосредственно на кислород. Эти реакции окисления обь .чно приводят к образованию перекиси водорода. В случаях, когда окислению подвергается восстановленный цитохром, с г омощью цитохромоксидазы образуется не перекись водорода, а вода. [c.244]

Цитохромоксидаза—гемопротеин, широко распространенный в растительных и животных тканях. Она служит конечным компонентом цепи дыхательных переносчиков, локализованных в митохондриях, и катализирует реакцию, в результате которой электроны, высвобождающиеся из молекул субстрата при их окислении дегидрогеназами, переносятся на конечный акцептор —кислород. Данный фермент отравляется окисью углерода, цианидом и сероводородом. Иногда цитохромоксидазу называют цитохромом j. Первоначально предполагали, что цитохром а и цитохром fltj—это автономные гемопротеины, поскольку каждый из них характеризуется определенным спектром, кроме того, они проявляют разную чувствительность к действию окиси углерода и цианида. В дальнейшем же было показано, что эти два цитохрома входят в сосх ав комплекса, который получил название цитохром аа Он содержит две молекулы гема, в каждой из которых атом железа может переходить из состояния Fe + в состояние Fe + и обратно в ходе окисления и восстановления, а также два атома Си, каждый из которых взаимодействует с одним из гемов. [c.120]

Убихинон цитохром с-оксидоредуктаза катализирует окисление добавленных гомологов убихинола цитохромом с с образованием окисленного гомолога и восстановленного цитохрома с. Комплекс представляет собой липопротеидный ансамбль, содержащий цитохромы Ь, си железо-серный белок, прочносвязанный убихинон и фосфолипиды. В литературе описаны два основных способа получения комплекса. Первый основан на фракционировании НАДН цитохром с-оксидоре-дуктазы солями в присутствии детергентов. Второй — на специфическом расщеплении сукцинат цитохром с-оксидоредуктазы при щелочных значениях pH на сукцинатдегидрогеназу и убихинон цитохром с-оксидоредуктазу. Препараты, получаемые обоими методами, практически не различаются ни по полипептидному составу, ни по каталитической активности. Оба препарата могут быть включены в состав протеолипо-сом, так что катализируемая ими реакция оказывается сопряженной с векторным перемещением протонов через осмотически активный барьер (второй пункт электрохимического сопряжения). [c.429]

Присоединение хлора сопровождается кратковременным образованием переходного соединения железа, спектрально неотличимого от соединения I. Для него была предложена структура Ре—0С1 [29]. Белок имеет молекулярный вес 42 ООО он был выделен в низкоспиновом ферри-состоянии. Восстановленный феррофермент является высокоспиновой формой спектроскопически он почти идентичен цитохрому Р-450 (разд. Ж,2, е) [29, ЗОХ Лактопероксидаза молока в присутствии 1 и НгОг катализирует совершенно аналогичную реакцию иодирования в белках [c.378]

Ферменты катализируют минимум две последовательные реакции гидроксилирования и реакцию отщепления боковой цепи холестерина (в виде альдегида изокапроновой кислоты). В качестве переносчика электронов участвует цитохром Р-450 в сложной оксигеназной системе, в которой принимают участие также электронтранспортирующие белки, в частности адренодоксин и адренодоксинредуктаза. [c.277]

Цитохром l (из митохондрии) — гемопротеид с молекулярной массой 40 ООО— содержит четыре геминовые группы на моль ферл1ента. Цитохром с растворим в воде, имеет молекулярную массу 13 ООО. Цитохром а входит в состав цитохромоксидазы, катализирующей завершающую фазу реакции переноса электронов от восстановленного цитохрома с (окисляя его железо в Fe ) на молекулярный кислород, используя при этом протон воды и образуя воду. Цитохром а представляет собой железоцитопорфирин. Цитохромоксидаза содержит два атома меди на моль фермента молекулярная масса 70 ООО. [c.560]

Оксидазы со смешанной функцией катализируют введение одного атома молекулы кислорода в органическую молекулу RH с образованием окисленного продукта ROH. Второй атом кислорода восстанавливается до воды. Второй субстрат [кофер-мент, обычно NAD(P)H] используется при этом в качестве донора электронов. Вся система представляет собой небольшую электронтранспортную цепь, включающую флавопротеин и цитохром Р450, который принимает электроны от восстановленного флавина в две одноэлектронные стадии и передает эти электроны на молекулярный кислород. Субстрат RH в ходе реакции, по-видимому, связывается с цитохромом Р450. Возможный механизм этой реакции приведен на рис. 5.13. Характерно, что такое гидроксилирование протекает с сохранением конфигурации. Примерами реакций, катализируемых оксидазами со смешанной функцией, могут служить гидроксилирование стероидов в мик-росомах печени, а также гидроксилирование лекарственных препаратов (детоксикация). Индукция цитохрома Р450 происходит под влиянием многих чужеродных органических соединений. [c.181]

Ферменты, катализирующие превращения с участием молекулярного кислорода, разделяются на три основные группы оксидазы, монооксигеназы и диоксигеназы. К оксидазам относят ферменты, катализирующие процессы, в результате которых О2 восстанавливается до Н2О2 или до двух молекул воды. Примерами таких ферментов могут служить глюкозооксидаза и цитохром с оксидаза, катализирующая о кисление ферроцитохрома с до феррицитохрома по реакции [c.133]

В этом процессе молекулярный кислород выступает акцептором водорода по отношению к двум донорам водорода — жирной кислоте и НАДФН. Реакция катализируется микросомальной десатуразной системой, состоящей из цитохрома 5, цитохром -редуктазы и оксигеназы, по следующей схеме [c.344]

Микросомальные ферментные системы. Реакции микросомального окисления катализируются НАДФН- и НАДН-зависимыми ферментными системами в присутствии кислорода. НАДФН-зависимый флавопротеин переносит электрон от восстановленного НАДФН на терминальный фермент — цитохром Р-450, восстанавливая железо гема последнего. Кроме того, в монооксигеназных реакциях принимает участие НАДН-зависимый ферментный комплекс, состоящий из НАДН-зависимого флавопротеина и цитохрома Ь . В этом случае электрон переносится на кислород и активирует его [c.511]

Первый этап окисления является эндергонической реакцией, которую катализирует монооксигеназа. Атом кислорода в NH2OH доставляется молекулярным кислородом. Второй этап идет при участии гидроксила-мин-оксидоредуктазы. При окислении нитрита электроны переносятся на цитохром а . Только стадии окисления гидроксиламина в нитрит и нитрита в нитрат являются энергетически полезными. [c.350]

Миндт и др. [479] сконструировали датчик на лактаты, представляющий собой платиновый электрод, покрытый тонким слоем фермента и отделенный от раствора полупроницаемой мембраной электрод на глюкозу имеет аналогичную конструкцию. В первом случае был взят фермент цитохром hi, который катализирует образование пируватов. Регенерация фермента в окисленную форму осуществлялась под действием гексацианоферрата(П1) калия, образовавшийся гексацианоферрат(П) калия окислялся на платиновом электроде. Последовательность реакций может быть записана в следующем виде [c.168]

ДПН-Н при 340лш . Кристаллич. Л., полученная из дрожжей или бактерий (цитохром Ьц), отличается от Л., полученной из животных тканей. Дрожжевая Л. (мол. в. 100000) катализирует окисление 1.-молочной к-ты в пировиноградную СНзСО(ОН)СООН окисленный цитохром С —СН3СОСООН восстановлеп-ный цитохром С. Дрожжевая Л. — белок с двумя простетич. группами флавинмононуклеотидом и геном. Первичным акцептором водорода окисляемой молочной к-ты при ферментативной реакции является флавинмононуклеотид, с к-рого электроны переходят на гем фермента и затем на цитохром С. [c.455]

Ни цитохром, ни каталаза, ни пероксидаза неспособны катализировать окисление органических веществ молекулярным кислородом. Согласно данным Варбурга [128], способностью восстанавливать молекулярный кислород в клетках обладает лишь специфический гемсодержащий белок, которому было присвоено название дыхательного фермента. Молекулярный вес этого белка 75 000 [129]. Этот фермент, согласно Кейлину, катализирует следующую реакцию [c.299]

Нитратредуктаза (цитохром) (КФ 1.9.6.1, ферроцитохром нитрат оксидоредуктаза) катализирует следующую окислительно-восстановительную реакцию [c.395]

Каталитически активной группой, входящей в состав активного центра пероксидазы, каталазы и цитохром с пероксидазы, является гемин, содержащий трехвалентное железо. Поэтому данные ферменты могут катализировать пероксидазные процессы окисления. Реакция этих гембелков с перекисью водорода идет через образование нескольких промежуточных соединений, которые спектрально сходны и имеют близкие максимумы поглощения (табл. 2). Однако исследование этих промежуточных соединений методами ЭПР и ЭЯДР [Hanson et al., 1981 Blumbeig, [c.17]

Система реакций Q-цикла катализируется в хлоропластах РСНг-пластоцианин-редуктазой (комплексом bef). Комплекс содержит по крайней мере четыре полипептида. Три из них снабжены редокс-центрами. Это цитохром f (32 кДа), двугемовый цито-хром be (23 кДа) и FeS-белок (20 кДа). Четвертая субъединица (17 кДа) прямо не участвует в переносе электронов. Субъединич-ный состав комплекса bef, а также фотосистем I и II приведен в табл. 3. [c.71]

Существует наблюдение, свидетельствующее о том, что комплекс b i может быть устроен существенно проще. У Р. denitrifi ans тот же фермент составлен всего из трех субъединиц 62 (цитохром а), 39 (двугемовый цитохром 6) и 20 кДа (Ре8-белок). Комплекс катализирует всю последовательность реакций Q-цикла и ге- [c.85]

Интересный пример мощной активации свободного дыхания описан в лейкоцитах, атакующих бактериальную клетку. В этом случае особые внутриклеточные пузырьки сливаются с внешней клеточной мембраной лейкоцита. Такой эффект имеет следствием вспышку свободного дыхания, в котором участвует цепь окисления НАДН и НАДФН, включающая флавопротеины и самоокис-ляющийся цитохром типа Ь. Цитохром Ь катализирует одноэлектронное восстановление Ог до супероксидного радикала, который реагирует с С1 под действием миелопероксидазы с образованием радикальной формы хлора. Последняя, будучи чрезвычайно токсичной, убивает бактерии. Описанная цепь реакций прерывается аскорбатом, восстанавливающим супероксидный радикал. [c.191]

Установлено, что аскорбиновая кислота является существенным фактором многих реакций типа RH + О — ROH. Роль восстановителя в таких процессах кажется на первый взгляд парадоксальной. Но это отнюдь не так, если принять во внимание, что витамин С может образовывать окислительно-восстановительную пару аскорбиновая кислота/дегидроаскорбиновая кислота (НгЛ/Л) аналогично цитохромам. Цитохром с, например, функционирует в митохондриях в виде пары цитохром с (Ге )/цитохром с (Fe ). Осуществляя перенос электронов между метаболитами и кислородом, молекула цитохрома постоянно претерпевает циклические изменения, переходя из восстановленной формы (Fe ) в окисленную (Fe ) и обратно. Гидроксилирование катализируется моноокси-геназами, при этом образуется реакционноспособный атомарный кислород. Процесс можно представить следующим образом [c.97]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология