Коллаген пептидных

Именно вторичная аминогруппа придает жесткость и определяет направление пептидной цепи, из которой построен белок. Так, например, направление спирали коллагена (молекула коллагена построена как тройная спираль из трех отдельных полипептидных цепей, переплетенных между собой) постоянно меняется, что обусловлено содержанием в нем пролина и оксипролина. Коллаген— единственный белок, в котором обнаружен оксипролин, [c.30]

Коллагеновые волокна нерастворимы в воде, но при длительном нагревании с водой коллаген превращается в растворимую желатину — в результате гидролиза части пептидных связей и. следовательно, деструкции длинных белковых цепей. [c.255]

При кипячении в воде волокнистый, нерастворимый и неперевариваемый коллаген превращается в желатину-растворимую смесь полипептидов, которую в кулинарии используют для приготовления желе. В ходе этого превращения происходит гидролиз некоторых ковалентных связей коллагена-одна из главных причин, по которой мясо приходится подвергать тепловой обработке, так как именно коллаген соединительной ткани и кровеносных сосудов делает мясо жестким. Имеющиеся в продаже специальные препараты для размягчения мяса содержат смесь растительных ферментов, способных гидролизовать некоторые пептидные связи коллагена, в результате чего он превращается в растворимые, легко усваиваемые полипептиды. [c.177]

Коллаген, состояш,ий из сильно вытянутых полипептидных цепей, может выдерживать значительное механическое напряжение вдоль оси, поскольку оно по направлению совпадает с ориентацией ковалентных связей его пептидного остова. Поэтому структура коллагена хорошо соответствует характеру выполняемых им функций — передавать усилия в сухожилиях, образовывать заш,итный слой кожи и других органов. Коллаген безусловно является одним из самых распространенных в природе белков. [c.91]

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

При длительном нагревании с водой коллаген растворяется, превращаясь в желатину или клей. При этом разрывается часть пептидных связей поэтому желатина полидисперсна. Коллаген может быть превращен в желатину и на холоду в результате обработки щелочами. [c.451]

В связи с этим следует отметить, что коллаген—очень необычный по составу белок. Свыше 20% аминокислотных остатков коллагена составляют пролин и оксипролин, происходящие от соответствующих циклических аминокислот. Пептидный азот в этих остатках не имеет соединенного с ним атома водорода. [c.71]

Пространственные полимеры. К пространственным полимерам относится большая группа разнообразных технически чрезвычайно важных полимеров. Образование пространственных полимеров из линейных молекул охватывает различные системы, начиная с гелей (гл. IX) и кончая продуктами вулканизации каучука, дубления белков и др. Каучуки и коллаген практически используются преимущественно в виде трехмерных полимеров. Шерсть является природным пространственным полимером, в котором пептидные цепи соединены дисульфидными связями. [c.215]

В отличие от кератина коллаген расщепляется ферментами, изменяется при нагревании за счет разрыва межцепочечных связей. Обратный процесс (образование дополнительных поперечных связей) вызывается рядом химических реагентов (формальдегидом, хромом, танином, см. стр. 243). Этот процесс обеспечивает прочность коллагена и находит практическое применение при дублении кожи. Из коллагена получают клей, а при длительном его нагревании (после разрушения внутримолекулярных, межмолекулярных и даже пептидных связей) более очищенный продукт — желатину. [c.218]

Механизм взаимодействия соединений хрома с белками голья полностью еще н изучен. В науке существуют различные точки зрения. Наиболее правильными являются представления, объясняющие процесс дубления как химическое взаимодействие между соединениями хрома и коллагеном. Дубящие соединения хрома образуют в структуре коллагена прочные поперечные связи между соседними молекулярными цепями, вследствие чего происходит связывание ( сшивание ) этих цепей. Главную роль в фиксации дубящих соединений. хрома играют карбоксильные группы и аминогруппы боковых цепей коллагена. Эти группы внедряются во внутреннюю сферу комплекса, образуя координационные связи с атомами хрома. Наряду с образованием координационных связей имеет, место электровалентное взаимодействие между ионизированными группами коллагена и комплексными ионами хрома противоположного знака. Пептидные группы коллагена в фиксации [c.244]

Одно время считалось, что процесс превращения коллагена в желатину связан с легким гидролизом пептидных связей, а обратный процесс — с конденсацией аминных и карбоксильных групп. Известно, однако, что коллаген плохо растворим в горячей воде и что его растворимость повышается при обработке л-крезолом, формамидом или молочной кислотой [42]. Эти данные дают основание предположить, что структура нативного кол- [c.212]

Как показало исследование дисперсии вращения в присущих полипептидам полосах поглощения, а-спиральные полипептиды имеют аномальную дисперсию в области спектра 185—240 ммк. Обнаружены два эффекта Коттона один с точкой перегиба при 225 ммк и впадиной или пиком при 233 ммк и другой более сильный эффект Коттона, имеющий точку перегиба около 190 ммк. Как эти наблюдаемые на опыте дисперсии вращения связаны с собственными полосами поглощения пептидной группы Во-вторых, поли-ь-пролин II имеет единственный эффект Коттона, расположенный в области единственной полосы поглощения, наблюдаемой для этой макромолекулы. Аналогично коллаген имеет один эффект Коттона, но заметно смещенный в сторону более коротких длин волн. Является ли это следствием иного химического строения коллагена, [c.292]

Коллаген. Фибриллярный белок, служащий основным компонентом соединительной ткапп. Состоит из трех пептидных цепей, две из которых имеют одинаковый аминокислотный состав, а третья — отличающийся от них аминокислотный состав. Каждая цепь представляет собой левовращающую спираль. Бее три цепи переплетаются, образуя правовращающую сверхспираль с небольшим шагом. При кипячении в воде коллаген превращается в н<елатии. [c.413]

Специфический протеолиз — удобный процесс для образования сложных белковых структур. Во многих случаях белки модифицируются путем расщепления одной или нескольких пептидных связей. Для обозначения этого типа катализируемых ферментами реакций, которые играют доминирующую роль во многих физиологических процессах [137—139], используются термины ограниченный протеолиз или специфический протеолиз (табл. 4.2). Хорошо известными примерами специфического расщепления полипептидов являются активация предшественников пищеварительных ферментов, морфогенетические процессы в бактериальных вирусах и каскадные процессы коагуляции и комплементного действия крови [138, 140]. Недавно было показано, что механизмы посттрансля-ционного расщепления имеют место также при образовании таких разных белков, как инсулин, коллаген и специфичные белки вирусов. Кроме того, высокоспецифичное протеолитическое расщепление ферментов важно при инактивации и активации специфических внутриклеточных ферментов (табл. 4.2). [c.72]

Десмозин, образованный за счет поперечные СВЯЗИ между поли-объединеиня четырех боковых цепей пептидными цепями В коллагене остатков лизина встречается в элас- предохраняют ЭТОТ наиболее час- [c.78]

Волокиа коллагеиа очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, состааляю-щий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам, образующим длинные ннти — фибриллы. К та> КИМ белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков бьшн изучены в начале 30-х годов У. Астбери. [c.257]

Тропоколлаген — основная структурная единица коллагена, имеет молекулярную массу 285 ООО и состоит из трех полипептидных цепей — двух а1 и одной а2. Эти цепи находятся в особой, присущей лишь коллагену конформации и образуют тройную спираль. Аминокислотный состав цепей необычен и характеризуется высоким содержанием остатков глицина и пролина, а также наличием остатков 4-гидроксипролииа и 5-гидроксилизииа. В аминокислотной последовательности цепей практичес сн на каждом третьем месте находится остаток глицина, и наиболее часто повторяющийся фрагмеит пептидной цепи имеет структуру [c.258]

Изучение понижения температуры плавления при набухании было проведено Флори и Гарретом [136] при исследовании термодинамических переходов кристалл — жидкость в фибрилляр-ных белках, в частности в коллагене. С помощью чувствительной дилатометрической техники определена температура плавления коллагена (из сухожилия хвоста крысы и ахиллесова сухожилия кЗ быка), набухшего до различ- ных степеней в безводном эти-ленгликоле. Как видно из рис. 22, зависимость температуры плавления от концентрации эти-ленгликоля подчиняется вырал<е-нню (14), если не принимать во внимание область очень малых концентраций полимера. Из отрезка оси ординат на этом графике вычислено значение ДЯ , равное 24 кал1л или 2250 кал1моль пептидных звеньев (Гдл принята равной 418°К). [c.53]

Природные нуклеиновые кислоты, а также многие фибриллярные белки способны растворяться с сохранением внутрИ молекулярной организации, присущей твердому состоянию. Например, можно растворить фибриллярный белок коллаген, сохранив характерную упорядоченную структуру триспиральных протофибрилл [28, 29]. В перечисленных примерах сохранение и стабильность упорядоченной структуры обусловлены наличием специфических вторичных внутренних связей. У -спиральных структур возникают внутримолекулярные водородные связи между пептидными группами основной цепи. У мульти-спиральных структур возникают межцепные водородные связи. [c.60]

Сульфосинтаны — заменители таннидов — в отличие от вспомогательных сульфосинтанов сообщают коллагену свойства, характерные для выдубленной кожи. Взаимодействие между син-танами и коллагеном заключается в том, что сульфогруппы синта-на вступают в реакцию с основными группами коллагена. Гидроксильные группы молекул синтана, по-видимому, взаимодействуют с пептидными группами коллагена. Этим синтаны-заменители отличаются от вспомогательных синтанов. [c.250]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

Таким образом, детальный анализ фазового перехода в коллагене показывает, что этот переход зависит от изменения упорядоченности в льдоподобной структуре гидратной оболочки разуиорядочение связано с заселением междоузлий в структуре, близкой к структуре льда. В низкотемпературной фазе коллагена три-пептидные молекулы сильно сжаты льдоподобным каркасом из молекул воды, что приводит к снятию либрационной подвижности аминокислотных остатков в полипентидных а-цепях. [c.125]

Коллаген состоит главным образом из нитевидных частиц. Об этом свидетельствует двойное лучепреломление коллагеновых волокон в поляризованном свете. Положительный характер двойного лучепреломления указывает, что анизотронпьпии частицами являются субмикроскопические палочки, ориентированные параллельно длинной оси волокна [41]. Волокна коллагена не могут растягиваться подобно кератиновым волокнам. Полагают, что его пептидные цепи вытянуты до максимальной длины. При сверхсокращении рентгенограмма коллагена резко изменяется. На основании этого предполагают, что при сверхсокращении происходит поперечное складывание продольно ориентированных пептидных цепей [40]. [c.212]

Основную массу белка хрящей составляет коллаген, нерастворимый фибриллярный склеропротеин (см. гл. IX), построенный из длинных пептидных цепей. Поливалентные анионы хон- дроитинсерной кислоты соединяются, повидимому, с щелочными группами белковых нитей, образуя сетку из фибриллярных анионов полисахарида и катионов белка [46]. При кипячении хряща в воде коллаген превращается в водорастворимую желатину, которая, соединяясь с хондроитинсерной кислотой, образует так называемый хондромукоид. Это соединение, очевидно, представляет собой продукт распада нативного коллагена [46]. Поскольку коллаген при обычном значении pH тканей организма содержит избыток отрицательных групп, весьма вероятно, что не только солеобразные связи, но и вандерваальсовские силы участвуют в образовании соединения между коллагеном и хондроитинсерной кислотой [46]. Коллаген, как и хондроитинсерная кислота, кроме хрящей, находится также в коже и костях, которые, вероятно, содержат тот же глюкопротеид, что и хрящи. До сих пор окончательно не разрешен вопрос, принадлежит ли амилоид к категории глюкопротеидов, содержащих хондроитинсерную кислоту. Амилоид образуется в печени и других органах при хронических воспалительных процессах. При реакции с иодом он дает пурпурную окраску. Название амилоид дано этому веществу в связи с его сходством с крахмалом. В состав амилоида входят эфиры серной кислоты [47]. [c.234]

Пространственные полимеры. Пространственные полимеры охватывают большую группу разнообразных чрезвычайно важных в техническом отношении полимеров. Образование пространственных полимеров из линейных молекул наблюдается у различных систем, начиная от гелей вплоть до продуктов вулканизации каучука, дубления белков и др. Кау- чуки и коллаген практически используют преимущественно в виде трехмерных полимеров шерсть является природным пространственным полимером, в котором пептидные цепи соединены дисульфидными связями. Пространственные структуры линейных полимеров образуются также нри введении активных наполнителей (например, сажи в каучук), где узлы сетки образованы действием поверхностных и химических сил па частицах наполнителя. Истинные пространственные полимеры с химическими связями между линейными молекулами образуются путем их реакции с бифункциональными молекулами (например, дитиолами), с атомами серы или кислорода, при действии излучений и др. Пространственные нолимеры способны. тишь к ограниченному набуханию и полностью лишены текучести при увеличении числа связей между линейными молекулами длина свободных отрезков цепей и их изгибаемость у.меньшаются, возрастает жесткость полимера (например, эбонит) и наконец каучукоподобная эластичность полностью переходит в обычную упругость твердых тел. [c.276]

Смотреть страницы где упоминается термин Коллаген пептидных: [c.403] [c.475] [c.247] [c.100] [c.93] [c.417] [c.240] [c.223] [c.403] [c.475] [c.240] [c.81] [c.391] [c.706] [c.282] [c.331] [c.457] [c.61] [c.102] [c.212] [c.363] [c.84]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология