Белки электронная микроскопия

Недостатком электронной микроскопии является сложность подготовки объектов для исследования и необходимость поддерживать в микроскопе высокий вакуум. Кроме того, поскольку при наблюдении объект находится в вакууме, в электронном микроскопе нельзя наблюдать коллоидную систему как таковую, а можно видеть лишь частицы, содержащиеся в ее сухом остатке. Однако электронный микроскоп получает все более широкое применение в науке и технике, поскольку с его помощью можно видеть мельчайшие частицы со всеми особенностями их формы и строения. Благодаря его огромной разрешающей способности можно наблюдать даже отдельные большие молекулы (молекулы белков), вирусы. [c.49]

Форму коллоидных частиц, вирусов, многих макромолекул, включая молекулы более крупных белков, впервые оказалось возможным увидеть на флуоресцирующем экране и сфотографировать с помощью электронного микроскопа, изобретенного в конце 30-х годов XX века. Длина волны потока электронов при достаточной ускоряющей разности потенциалов имеет порядок 10 м, что меньше размеров коллоидных частиц. Поэтому взаимодействие потока электронов с коллоидными частицами происходят по законам геометрической оптики. [c.297]

Рис. 11,5, Поперечные срезы волокон белков конских бобов под сканирующим электронным микроскопом волокна получены из прядильных растворов белка с разными pH

Очень высокой избирательностью обладают иммунные белки (антитела), соединяющиеся только со строго определенными для каждого антитела чужеродными белками (антигенами). Изучение при помощи электронного микроскопа показало, что антитела адсорбируются, например, на поверхности брюшно-тифозных бактерий не равномерно, а участками, как бы по активным центрам . [c.142]

Согласно новым представлениям белки делятся на две морфологически различные группы — глобулярные и фибриллярные белки. К первым относятся кристаллические, в большей или меньшей степени растворимые в воде или солевых растворах вещества, молекулы которых по форме напоминают uiap, эллипсоид вращения, цилиндр или диск. Примерами таких белков могут служить гемоглобин и миогло-бин. Выводы о форме их молекул сделаны на основании вискозиметри-ческих, рентгенографических, осмометрическнх измерений и электронной микроскопии. [c.396]

С помощью электронного микроскопа в отличие от ультрамикроскопа удается рассмотреть изображение и форму коллоидных частиц. Это позволило, иапример, изучить форму и строение вирусов, которые имеют размер 1—100 нм, наблюдать макромолекулы, например молекулы белков, динамику формирования коллоидных частиц, строение гелей и т. д. Одним из существенных ограничений электронной микроскопии при исследовании коллоидных растворов является необходимость получения объекта в твердом состоянии в очень тонком слое. [c.395]

В заключение необходимо остановиться еще на двух методах оценки вторичной структуры полипептидов и ряда белков электронной микроскопии и спектроскопии в инфракрасной области. Эти методы, соответственно, позволяют нам получить прямые доказательства существования а-спиралей и четко отметить тип вторичной структуры макромолекулы. Однако эти приемы исследования вторичной структуры существенно отличаются от вышеизложенных тем, что они не могут быть применены для изучения белков и полипептидов в растворе. [c.107]

Сокращение мышцы происходит в результате взаимодействия белковых молекул. Изображение структурной единицы мышечного волокна (саркомера), полученное методом электронной микроскопии, приведено на рис. 15.8. В центре каждого саркомера находится набор филаментов (нитей) белка миозина-, диаметр филамента примерно [c.436]

Главное внимание исследователей было сосредоточено на попытках локализовать методом иммунной электронной микроскопии белки 30S субчастицы Е. соИ. Однако, несмотря на возможность получения специфических антител ко всем 21 индивидуальным белкам, эта задача оказалась не простой, и метод дал много ложных локализаций. Дело в том, что этот метод, кажущийся столь прямым и демонстративным, таит опасности различных артефактов, обусловленных недостаточной очисткой антител, неспецифическим присоединением антител к некоторым участкам поверхности частиц, искажением специфического положения антитела на частице вследствие ее ориентации на подложке и т. д. Тем не менее, в настоящее время можно выделить наиболее надежные результаты в отнощении 30S субчастицы. Первой такой надежной локализацией было, по-видимому, определение положения белка S14 на головке частицы (рис. 65) антигенный детерминант белка был найден на поверхности головки со стороны, противоположной боковому выступу ( платформе ) 30S субчастицы (рис. 68). Недалеко от него были локализованы также антигенные детерминанты белков S10 и S19. Ниже этой группы белков, в районе борозды, разделяющей головку и тело, был локализован белок S3, а еще ниже, близко к борозде, но уже на теле субчастицы, белок S5 (рис. 68). Белки S6 и S11 были локализованы по другую сторону 30S субчастицы, а именно на ее боковом выступе ( платформе ). Белок S8, согласно иммунной электронной микроскопии, располагается также у бокового выступа, где-то между ним и телом, на внешней (обращенной от 50S субчастицы) стороне 30S субчастицы. [c.112]

В последние годы появилось много сведений о строении биологических мембран. Важные данные были получены отчасти благодаря биохимическим методам (выделение различных химических соединений из клеточных мембран), рентгеноструктурному анализу, электронному и ядерному магнитному резонансу, спектроскопии, но в основном благодаря применению электронного микроскопа. Клеточные мембраны, такие, как мембрана эритроцита, состоят из примерно равных коли честв липидов и белков. В них присутствует также небольшое количество (несколько процентов) полисахаридов, которые соединяются с полипептидными цепями с образованием гликопротеидов. [c.465]

Разборка рибосомных частиц происходит при их инкубации в условиях повышенной ионной силы и высокой концентрации Вначале процесс сводится лишь к диссоциации рибосомных белков в порядке, обратном наблюдаемому при сборке. Исследования пространственной структуры малой частицы рибосомной РНК с различным содержанием белков методами электронной микроскопии и малоуглового рентгеновского и нейтронного рассеяния убеждают в том, что всего шесть белков из 21, а именно те, которые первыми присоединяются к 16S РНК при сборке, удерживают плотность упаковки и форму полинуклеотидной цепи, свойственные функ- [c.54]

Сейчас проводится много экспериментов с использованием реагентов, образующих поперечные связи между белковыми молекулами. В частности, используются бифункциональные соединения, способные ковалентно связываться с двумя различными —SH- или —ЫНг-груп-пами [93—95]. Использование этого подхода дало возможность идентифицировать следующие связанные поперечными связями пары [93, 95] S2-S3, S4-S6, S4-S8, S4-S9, S4-S12, S5-S8, S5-S9, S7-S8, S7-S9, S11-S18, S13-S19 и S18-S21. Другой подход состоит в том, чтобы получать специфические антитела к отдельным рибосомным белкам и изучать при помощи электронного микроскопа места их связывания на поверхности рибосомных субчастиц [96, 97]. Этим методом была установлена локализация многих белков на поверхности как 30S-, так и 505-субчастиц (рис. 15-13). В ряде случаев антитела к определенному белку связывались сразу в нескольких участках. Тот факт, что связывающие места для антител к белкам S2, S12, S15 и S18 отстоят друг от друга на 8—19 нм, свидетельствует о том, что эти белки в 305-субчастице находятся в вытянутой, фибриллярной [c.230]

Первые электронные микроскопы появились в продаже в 1939 г. и с тех пор стали одним из важнейших приборов, применяющихся при изучении биологии клетки. Обладая разрешением 0,4 нм, электронный микроскоп позволяет увидеть молекулы белков и нуклеиновых кислот, а также детали строения клеточных органелл. Еще более широко электронный микроскоп стал использоваться с 1950 г., когда были сконструированы микротомы и ножи, позволяющие делать ультратонкие (20—200 нм) срезы тканей, предварительно залитых в пластмассу. [c.19]

Как при световой, так и при электронной микроскопии белковые структуры можно идентифицировать, используя растворы более или менее специфичных ферментов (протеаз, пепсинов, трипсинов), которые атакуют протеиновые участки. На срезах, инкубированных в ферментных растворах, в местах нахождения белков проявляются дыры, которые четко отличимы от окружающих структур. [c.128]

Бактериальные клетки имеют средние размеры 1-10 мкм, клетки растений и животных по размерам сильно различаются от 10 мкм до 10" мкм. Вирусы имеют величину 10-100 нм и не видны в световой микроскоп (разрешение светового микроскопа 200 нм). Размер средней молекулы белка составляет примерно 6,5 нм надмолекулярного комплекса (рибосомы) -10 нм. Субклеточные структуры имеют размеры от 0,1 до 100 нм их изучают с помощью методов электронной микроскопии и дифракции рентгеновских лучей. [c.4]

Сердцевинное положение РНК и более периферическая локализация белков в рибосомных частицах может быть продемонстрирована также с помощью специальной техники электронной микроскопии, где частицы погружены в среды с разной электрон-рассеивающей плотностью. Здесь используется тот же принцип контрастирования, что и в случаях диффузного рассеяния в растворе. Так, когда частицы погружены в глюкозу, то электрон-рассеивающие плотности среды и белкового компонента оказываются уравненными и видна только РНК. В других средах видны как белок, так и РНК. Этим методом удалось подтвердить как тот факт, что РНК образует центральное ядро в рибосомной частице, так и многочисленные указания, что в то же время РНК далеко не вся покрыта белками, а в ряде мест образует поверхность частицы. [c.106]

Электронные микроскопы дают возможность увидеть отдельные коллоидные частицы, крупные макромолекулы (например, белков), вирусы, элементы кристаллической решетки и другие субмикроско-пические объекты размером 10 —10" см. Методом электронной микроскопии можно также наблюдать структуру полимеров. Если классическим методом структурного анализа (рентгенографическое исследование) можно получить сведения лишь о строении областей, размеры которых в десятки и сотни раз меньше длины полимерных молекул, то применение электронной микроскопии позволяет исследовать структуры, образующиеся при взаимодействии макромолекул (надмолекулярные структуры). [c.166]

Подходы, описанные выше, дают сведения о взаимном расположении белков друг относительно друга, но без какой-либо привязки к морфологии рибосомной частицы. Применение электронной микроскопии для визуализации белков на рибосоме позволяет определить местоположение белка на морфологически видимом контуре рибосомной частицы, а в комбинации с вышеописанными данными наложить всю сеть белковой топографии (рис. 63 и 64) на видимые проекции [c.109]

Однако из всей совокупности данных, изложенных выше, уже сейчас можно пытаться строить приблизительные модели взаимного расположения белков и РНК, в той или иной мере отражающие четвертичную структуру рибосомных частиц с грубым разрешением. Это особенно верно для рибосомной 30S субчастицы, в отношении которой существует гораздо больше сведений (и которая в то же время вдвое меньше), чем о 50S субчастице. Одна из таких грубых моделей размещения 21 рибосомных белков, аппроксимированных сферами с диаметром, соответствующим их молекулярным массам, на Y-образной РНК, форма которой выведена из электронной микроскопии, дана на рис. 72. [c.116]

Протяженность первичных ядерных транскриптов, образуемых РНК-полимеразой И, сильно варьирует, но может достигать десятков тысяч нуклеотидных пар, т. е. соответствует размерам ряда эукариотических генов (см. гл. IX). При исследовании клеточного ядра специальными методами электронной микроскопии удается обнаружить транскрипционные комплексы (рнс. 101). Продвижение РНК-полимеразы по ДНК сопровождается образованием транскриптов, которые, взаимодействуя с белками, упаковываются в рибонук-леопротеидные комплексы. [c.172]

Регуляторные ДНК-связывающие белки прокариот вызывают заметные изменения конформации ДНК. При рентгеноструктурном исследовании комплекса регуляторного белка TFIHA со своим участком ДНК оказалось, что двойная спираль находится в А-форме. Другие изменения (изгибы и изломы двойной спирали) можно обнаружить с помощью электронной микроскопии, электрофореза ДНК-белковых комплексов, а также при действии нуклеаз. Связанный белок защищает от расщепления 15—30 п. о. в месте связывания и порождает два участка повышенной чувствительности к нуклеазам с обеих сторон от места связывания. Тонкий анализ мест гиперчувствительности в хроматине эукариот показал, что они имеют точно такую же структуру — две гипер-чувствительные точки, разделенные защищенны.м участком. [c.257]

В тканях человека и других животных, а также в зеленых растениях и грибах значительная часть железа находится в форме ферритина, красновато-коричневого водорастворимого белка . Ферритин представляет собой резервную форму Fe(lII) в растворимом и нетоксичном состоянии, легко пригодном для использования. Ферритин — несколько необычный белок. Содержание железа в ферритине составляет 17—23%, причем оно находится в виде расположенной в центре плотной массы гидратированной гидроокиси железа (III), заполняющей пространство диаметром 7 нм. Эта масса окружена белковой оболочкой из 24 субъединиц, распол( женных в соответствии с кубической симметрией, во многом аналогично тому, как это показано на рис. 8-17. Внешний диаметр частицы составляет 12 нм. Молекулярный вес апоферритина равен 445 ООО, а каждая субъединица имеет молекулярный вес 18 500. Полностью заполненная (до 23% Ре) молекула ферритина содержит свыше 2000 атомов железа, упакованных почти как в кристаллической решетке. Сердцевина молекулы легко различима в электронном микроскопе, н в микроскопии ферритин часто используют как своеобразный маркер. Другая резервная форма железа, гемосидерин, по-видимому, состоит из молекул ферритина вместе с добавоч- [c.126]

Необычайно важную роль в исследовании ядрышка сыграло прямое наблюдение неупорядоченной центральной зоны ядрышек при помощи электронного микроскопа [59, 86]. На ДНК-цепях пре-РНК-генов удалось увидеть образующиеся нити РНК, покрытые белком, (рис. 15-7). С одного гена одновременно транскрибируется приблизительно 80—100 РНК-цепей разной длины. Общая длина гена, согласно электронно-микроскопическим данным, составляет 2,3 мкм, что лишь ненамного меньше рассчитанной длины полностью вытянутой молекулы ДНК (в В-форме). Однако, судя по длине образующихся транскриптов, цепи пре-рРНК многократно сложены с образованием компактной структуры. [c.227]

Какие же другие функции кроме нейтрализации зарядов ДНК выполняют гистоны Первоначально считали, что эти белки могут играть, роль репрессоров генов аналогично тому, как это происходит у бактерий. Однако экспериментального подтверждения это предположение не получило. Гистоны, по-видимому, образуют своеобразный комплекс с нитями ДНК. Сравнительно недавно с помощью электронного микроскопа были получены микрофотографии, на которых видно, что хрома-типовые волокна имеют регулярно повторяющееся строение, напоминая нитки бус. Диаметр бусинки (или у-телец, или нуклеосом) составляет 7—10 нм, а длина свободной нитки между бусами равна 2—14 нм. (рис. 15-35] [290—294]. Содержание ДНК в бусинках велико. Данные, полученные методом дифракции нейтронов, свидетельствуют о том, что в у-частицах нить ДНК намотана вокруг гистонового олигомера-(рис. 15-36) [295]. Гистоны Н2а, Н2в, НЗ и Н4 обнаруживаются почти в одинаковом количестве — на каждые 100 пар оснований в ДНК приходится по одной молекуле каждого из гистонов. В растворе был получен октамер, содержащий по две субъединицы гистонов каждого типа [296]. [c.302]

В туннельном сканирующем микроскопе система пьезокристаллов, управляемая компьютером, обеспечивает трехкоординатное перемещение металлич. зонда на расст оянии порядка 0,1 нм от исследуемой пов-сти. Между ней и зондом прикладывают напряжение ок. 1 В и регистрируют возникающий туннельный ток. Компьютер управляет вертикальньтм перемещением зонда так, чтобы ток поддерживался на заданном постоянном уровне, и горизонтальными перемещениями по осям jt и у (сканированием). Воспроизводимое на дисплее семейство кривых, отвечающих перемещениям зонда, является изображением эквипотенциальной пов-сти, поэтому атомы изображаются полусферами разл. радиусов. Достоинства метода сверхвысокое разрешение (атомного порядка, 10 нм) возможность размещать образец не в вакууме (как в электронных микроскопах), а в обычной воздушной среде при атм. давлении, в атмосфере инертного газа и даже в жидкости, что особенно важно для измения гелеобразных и макромол. структур (белков, ДНК, РНК, вирусов) в нативном состоянии. [c.17]

Электронофафически можно проводить фазовый анализ в-ва (в этом случае совокупность значений и сравнивают с имеющимися банками данных), можно изучать фазовые переходы в образцах и устанавливать геом. соотношения между возникающими фазами, исследовать полиморфизм и политипию. Методом Э. исследованы структуры ионных кристаллов, кристаллогвдратов, оксидов, карбвдов и нитридов металлов, полупроводниковых соединений, орг. в-в, полимеров, белков, разл. минералов (в частности, слоистых силикатов) и др. Э. часто комбинируют с электронной микроскопией высокого разрешения, позволяющей получать прямое изображение атомной решетки кристалла. [c.451]

Подобно микоплазмам, клетки Е. oli окружены тонкой ( 8 нм) мембраной, в состав которой входят белки ( 50%) и липиды ( 50%) -Под электронным микроскопом окрашенная (например, перманганатом) мембрана имеет внд двух тончайших ( 2,0 нм) темных линий, разделенных неокрашиваемым слоем ( 3,5 нм) (рис. 1-2,6). Мембраны примерно такой толщины и таким же образом прокрашивающиеся имеются во всех клетках, как у бактерий, так и у эукариот. [c.21]

Молекула тропонина состоит из трех полипептидных цепей с мол. массами от 18 000 до 37 000 дальтон. Один полипептид (Т) прочно связывает тропонин с тропомиозииом в участке, расположенном приблизительно на одной трети расстояния от С- до N-конца, со стороны С-конца. Второй полипептид (I), входящий в состав тропонина, взаимодействует с актином в отсутствие ионов Са + и работает вместе с остальными двумя полипептидами, удерживая тропомиозин в таком положении, в котором он ингибирует гидролиз АТР. Когда третий полипептид (С-субъединица) присоединяет ионы кальция, то ингибирование прекращается и может начаться сокращение. Однако общая картина функционирования всей этой машины остается непонятной. По данным рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии [93, 94], при связывании кальция с тропонином тропомиозин отклоняется от S1 примерно на 20°, открывая активный центр для взаимодействия миозин — АТР—актин (рис. 4-24). Возможно, тропомиозин катится наподобие ролика вдоль поверхности актина, открывая центры одновременно в семи молекулах актина Если это действительно так, то какого рода мотор используется при этом и что не позволяет ролику упасть с актина Обо всем этом мы может только догадываться. Вполне возможно, что боковые цепи отдельных аминокислотных остатков тропомиозина, выступающие наподобие зубцов на субмикроскопической шестеренке, входят в комплементарные углубления актина. Тогда возникает вопрос почему связывание иона кальция с тропомиозииом приводит к тому, что тропомиозии начинает катиться , как ролик, по актину Мы знаем, что присоединение металлов к белкам может приводить к очень сильным конформационным изменениям (разд. В.8.в). Не исключено, что конформационное изменение С-субъединицы тропонина [c.325]

Первое сообщение о расшифровке полной аминокислотной последовательности IgG появилось в 1969 г."" Оказалось, что обе тяжелые цепи белка содержат по 446 аминокислот, а обе легкие — по 214. Таким образам, всего в мо-лекуле 1 0 содержится 1320 аминокислот. Исследование иммуноглобулина IgM. показало, что более длинные тяжелые цепи этого белка содержат по 576 амииокислот . У всех иммуноглобулинов тяжелые и ле1 кие цепи связаны между собой дисульфидными связями. Наличие дисульфидных связей внутри цепей заставляет их складываться в петли. Для IgM характерна полимеризация, обусловленная наличием дополнительных дисульфидных связей между молекулами этого белка и приводящая к образованию пентамеров, которые можно легко увидеть при помощи электронного микроскопа. [c.382]

Какие способы позволяют наблюдать и изучать in situ клеточные белки Мы увидим далее, что сохранение белков и их макромолекулярной архитектоники вследствие участия белков во всех клеточных структурах составляет первостепенную проблему для цитологов. Последовательно рассмотрим цитологические и цитохимические приемы, используемые при световой микроскопии, а затем при электронной микроскопии классическую фиксацию, ультракриотомию, криовытравливание (низкотемпературное травление). Мы увидим также, что может дать для изучения белков применение новейших цитологических методов, таких, как иммуноцитохимия и радиоавтография. Далее мы попытаемся подвести итоги современных знаний о структуре и ультраструктуре запасных белков, об их генезисе и эволюции в клетках, будь то кристаллические протеины или белковые тельца. [c.126]

Как и при любом исследовании посредством электронной микроскопии, локализация и описание ультраструктуры белков в процессе фиксирования биологического материала требуют максимальной предосторожности, чтобы избежать изменения структуры (артефакт) вследствие манипуляции необходимо применительно к каждому типу клетки уточнить pH фиксирующей смеси, ее осмолярность, продолжительность фиксации. Когда определены эти параметры, можно изучать структуры на сверхтонких срезах, полученных из материала, который помещен в водорастворимые смолы (ОМА, Оигсирап и др.) или гидрофобные смолы (Ероп, Ага1с111е и др.). Поскольку белки имеют невысокую плотность для электронов, необходимо перед наблюдением увеличить контрастность срезов с помощью тяжелых металлов (свинец, уран и др.), которые отлагаются на клеточных структурах и таким путем усиливают изображение, наблюдаемое на экране микроскопа. [c.127]

Чтобы изучить образование белков в динамике и установить, например, изменения белковых структур в процессе их хранения, можно ввести в органы или ткани предшественник белка, меченный тритием или углеродом " С, и с помощью радиоавтографии выявлять радиоактивные соединения. При световой и электронной микроскопии биологический материал обрабатывают с таким расчетом, чтобы получить тонкие или сверхтонкие срезы, которые затем покрывают подвижной ядерной эмульсией, как, например, эмульсия Ильфорсд Г5 или Л4 (1Иог5с1 Оз или Ь4) по методу Ларра и Дроза [52]. После удаления эмульсии местонахождение радиоактивных участков определяется по присутствию зерен восстановленного серебра, которые задерживают фотоны или электроны. - [c.128]

Хотя повышение pH и ионной силы или присутствие липидов способствует агрегации всех глиадинов [10], образование фибрилл наблюдалось только у некоторых а-глиадинов. Ввиду этого возможно, что образование фибрилл вовлекает вторичные специфические взаимодействия, зависящие от конформации основных единиц [114]. Структура других глиадинов может препятствовать образованию фибрилл этого типа. К тому же иммунохими-ческое исследование глиадинов [28] показывает, что а-, р-, у- и ы-глиадины состоят из иммунологически различных белков, т. е. различных по своей третичной структуре. Различие антигенных структур недавно подтверждено методом ELISA [179]. Обнаружены различия в N-концевых последовательностях. Изучение структуры глиадинов с помощью трансмиссионной и сканирующей электронной микроскопии обнаруживает в них не определенную структуру, а аморфную совокупность [55, 142]. [c.198]

Исследование ультраструктуры глютенинов с помощью электронной микроскопии обнаруживает существование фибрилл, ламелл и глобулярных агрегатов [143]. Наблюдались фибриллы диаметром 100—200 А, которые образуют компактную сеть [55]. Разнородность ультраструктуры особенно наглядно продемонстрирована в исследованиях Лефебвра и др. [127]. Они наблюдали два крупных типа субъединиц субмикроскопической структуры, очень непохожих друг на друга одни, близкие к глиадинам (гладкие на вид), а другие, еще более приближающиеся к растворимым белкам, фибриллярного вида, иногда соединенные с гранулами. Кроме того, им удалось в глютениновой фракции различить более или менее деградированные фрагменты мембраны и эндоплазматической сети (ретикулума). Эти наблюдения [c.218]

Формирование клейковины пшеницы. Замешивание теста из муки с очень малым количеством воды (0,6—1 л на 1 кг сухой муки) приводит к соединению белков пшеницы, которые образуют фибриллы. После периода покоя белки принимают структуру сети в этом минимальном количестве воды. Данное явление наблюдали в электронный микроскоп и описали Бернардэн и Казарда (11,12]. Оно,. видимо, обусловлено возникновением дисульфидных мостиков и водородных связей внутри и между молекулами, в которых липиды играют заметную роль. Эти данные подтверждают ранее выдвинутые гипотезы и дополняют их (см. главу 6). В самом деле, лишь нативная клейковина обнаруживает вязкоупругие свойства, возникающие при этом и противостоящие механическим воздействиям. Если глиадины или глютелины извлекают раздельно, то их свойства различны то же происходит при извлечении липидов. В этих условиях приготовление пищевой клейковины из пшеницы отличается от приготовления других белковых изолятов. [c.487]

Фурукава с соавторами [13] изучали влияние температуры образования прогеля на свойства получаемого геля при прогреве в течение 30 мин. По данным этих авторов, прогрев до 105 °С на когезию геля не влияет. Наоборот, прочность геля достигает максимума при температуре прогрева прогеля 80 °С. В таких условиях теплового воздействия можно выделить 3 типа геля применительно к изолятам соевого белка мягкий (при температуре ниже 50 °С), твердый, прочный (60—110°С), непрочный (свыше 110°С). Эти разные гели под электронным микроскопом обнаруживают различную структуру. Прочные, долговечные гели обладают пористой структурой с порами размером 10— 20 мкм, стенки которых образованы тонкими и компактными пленками. [c.520]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология