Молекулярный вес цитохромов

Среди цитохромов групп А, В и С наиболее изучен цитохром С, получаемый в кристаллическом виде и имеющий молекулярный вес порядка 13 ООО. В состав его входит как важная составная часть атом железа, стоящий в центре порфириновой группировки с ее четырьмя пиррольными кольцами [c.336]

Белки с определенной молекулярной массой (Да) яичный альбумин (45 000), бычий сывороточный альбумин (68 000), рибо-нуклеаза из поджелудочной железы (12 700), цитохром с (13 000). [c.107]

Акцепторами водорода, помимо кислорода, может быть метиленовый голубой, хиноны, цитохром с. Ксантиноксидаза (из молока) имеет молекулярную массу около 290 000. [c.564]

Электроны поступают на цитохром и через цитохром с на терминальную оксидазу аа , где акцептируются молекулярным кислородом (рис. 98, Б). При этом происходит перенос через мембрану 2Н" . Поток электронов от N62 на О2 происходит с участием очень короткого отрезка дыхательной цепи. Так как пары N02/N0з равен -1-420 мВ, восстановитель образуется в процессе энергозависимого обратного переноса электронов. Большая нагрузка на конечный участок дыхательной цепи объясняет высокое содержание цитохромов с и я у нитрифицирующих бактерий. [c.382]

Часто встречающийся у бактерий цитохром о также может реагировать с молекулярным кислородом. Эта терминальная оксидаза может быть ингибирована цианидом или окисью углерода. [c.238]

Другим белком, для которого изучалась эволюция на молекулярном уровне, является цитохром с. Этот белок сравнительно небольшого молекулярного веса (около 12000) содержит железо и гем (этим он похож на гемоглобин). Цитохром с служит переносчиком электронов при энергетических превращениях (гл. 2). Обнаружен он во всех живых организмах. [c.264]

Цитохромы Ь, с и а — переносчики электронов. В окисленной форме они отнимают электрон у атома водорода, содержащегося в дегидроформе флавнновой дегидрогеназы, в результате чего образуется ион водорода, а цитохром превращается в восстановленную форму. Способность цитохромов к переносу электронов обусловлена присутствие.м в них железа, которое может обратимо изменять свою валентность (Ре +-Ье Ре +). Цитохромы последовательно передают электрон от одного к другому, и последний из них окисляется цитохромоксидазой. Она передает электрон цитохрома непосредственно молекулярному кислороду, который ионизируется и реагирует с поном водорода, образуя воду (2Н+-Ь0 = = Н,0). [c.117]

На рис. 89 показаны результаты эксперимента, в котором элюцию смеси белков, включающей и цитохром-с-оксидазу, с колонки фенилсефарозы вели последовательно пятью разными детергентами. Как и следовало ожидать, цитохром-с-оксидазу снимает Тритон Х-100. Еще две зарегистрированные в опыте ферментативные активности выходят раньше, при элюции другими детергентами, а наибольшее количество сорбированного белка снимает с колонки на последнем этапе элюции ДДС-Na. Высокая эффективность ДДС-Na в качестве элюента, вероятно, связана с его относительно малой молекулярной массой. Можно предположить, что на каждый гидрофобный участок поверхности белка садится несколько молекул ДДС-Na, привнося тем самым сильно выраженную гидрофильную функцию. [c.185]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

Цитохромы. Группа сложных белков, локализованных в митохондриях, которые играют важную роль в процессах биологического окисления. Лучше всего изучен цитохром е (молекулярная масса 12 400). Цитохромы осуществляют конечные реакции окис-литепьпого метаболизма пищи. [c.195]

Цитохромы -типа содержат протогем, который также обнаружен в бактериальных цитохромах о [13—16]. Типичные цитохромы Ь не реагируют с Ог, однако цитохром о служит конечным акцептором электронов (цитохромоксидазой) и способен к автоокислению молекулярным кислородом. Другой протогемсодержащий цитохром, участвующий в гидроксилировании, называется цитохромом Р-450. В этом случае цифра 450 указывает положение интенсивной полосы Соре (называемой [c.373]

Присоединение хлора сопровождается кратковременным образованием переходного соединения железа, спектрально неотличимого от соединения I. Для него была предложена структура Ре—0С1 [29]. Белок имеет молекулярный вес 42 ООО он был выделен в низкоспиновом ферри-состоянии. Восстановленный феррофермент является высокоспиновой формой спектроскопически он почти идентичен цитохрому Р-450 (разд. Ж,2, е) [29, ЗОХ Лактопероксидаза молока в присутствии 1 и НгОг катализирует совершенно аналогичную реакцию иодирования в белках [c.378]

Гемсодержащие белки являются переносчиками электронов или малых молекул, таких, как О2. В гемоглобинах функция гема и окружающей его полипептидной цепи состоит в обеспечении связывания молекулярного кислорода железом и в защите координированного ферроиона от окисления [639]. В цитохроме с функция атома железа в геме заключается не в координации малой молекулы, а в переносе электронов в ходе метаболизма энергии железо ферментативно восстанавливается (Fe —>- Fe " ) и окисляется соответствующими белками — партнерами цитохрома с [509]. Цитохром 65 — составная часть другой группы электронпереносящих белков, которые участвуют в расщеплении жирных кислот и других химических реакциях [297]. Было выдвинуто предположение [640], что цитохром 5 может взаимодействовать in vivo с цитохромом с. Однако пока установлено, что восстановление цитохрома с цитохромом bs может происходить только in vitro. Недавно была предложена структурная модель этого взаимодействия [640]. [c.249]

Никотинамидные ферменты дегидрируют субстрат, причем НАД" переходит в восстановленную форму — НАД-Н — и одновременно в буферную среду митохондрий переходит протон. Протоны и электроны акцептируются ФАД и передаются на убихинон (кофермент Q) [424] и далее на систему цитохромов. Эгу реакцию осуществляет флавопротеид — дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза), выделенная из сердечной мышцы 1425], печени [426]. В состав фермента, помимо ФАД, входит четыре атома негеминового железа на моль флавина молекулярная масса 78 ООО. Из системы ферментов цепи дыхания выделен флавопротеид с простетической группой ФМН и двумя атомами железа на моль флавина [427]. [c.559]

Цитохром l (из митохондрии) — гемопротеид с молекулярной массой 40 ООО— содержит четыре геминовые группы на моль ферл1ента. Цитохром с растворим в воде, имеет молекулярную массу 13 ООО. Цитохром а входит в состав цитохромоксидазы, катализирующей завершающую фазу реакции переноса электронов от восстановленного цитохрома с (окисляя его железо в Fe ) на молекулярный кислород, используя при этом протон воды и образуя воду. Цитохром а представляет собой железоцитопорфирин. Цитохромоксидаза содержит два атома меди на моль фермента молекулярная масса 70 ООО. [c.560]

Оксидазы со смешанной функцией катализируют введение одного атома молекулы кислорода в органическую молекулу RH с образованием окисленного продукта ROH. Второй атом кислорода восстанавливается до воды. Второй субстрат [кофер-мент, обычно NAD(P)H] используется при этом в качестве донора электронов. Вся система представляет собой небольшую электронтранспортную цепь, включающую флавопротеин и цитохром Р450, который принимает электроны от восстановленного флавина в две одноэлектронные стадии и передает эти электроны на молекулярный кислород. Субстрат RH в ходе реакции, по-видимому, связывается с цитохромом Р450. Возможный механизм этой реакции приведен на рис. 5.13. Характерно, что такое гидроксилирование протекает с сохранением конфигурации. Примерами реакций, катализируемых оксидазами со смешанной функцией, могут служить гидроксилирование стероидов в мик-росомах печени, а также гидроксилирование лекарственных препаратов (детоксикация). Индукция цитохрома Р450 происходит под влиянием многих чужеродных органических соединений. [c.181]

Как индивидуальное развитие организма, так и эволюционное развитие в целом, в конечном счете определяются сложными нелинейными молекулярными процессами. Мы вправе говорить о молекулярных основах эволюции. С одной стороны, эволюционные взаимосвязи между биологическими структурами прослеживаются вплоть до молекулярного уровня — устанавливаюг-ея закономерные гомологии в первичной структуре однотипных белков разных видов (цитохром с, гемоглобин и т. д.). С другой стороны, сделаны первые шаги в построении молекулярной теории эволюции. Эйген предложил теорию эволюции и самоорганизации макромолекул, дающую принципиальное модельцое истолкование естественного отбора в добиологической системе. Исходное понятие этой теории, имеющее, как уже сказано, фун- [c.610]

Обнаружены ингибиторы, специфически действующие на определенные участки дыхательной цепи. Амитал и ротенон блокируют перенос электронов на участке до цитохрома Ь, действуя предположительно на НАД(Ф) Н2-дегидрогеназу. Антимицин А (антибиотик, продуцируемый Streptomy es) подавляет перенос электронов от цитохрома Ь к цитохрому с,. Цианид, окись углерода и азид блокируют конечный этап переноса электронов от цитохромов а + Дз на молекулярный кислород, ингибируя цитохромоксидазу. Если блокировать перенос электронов в электронтран-спортной цепи определенными ингибиторами, то переносчики, находящиеся на участке от субстрата до места действия ингибитора, будут в восстановленной, а переносчики за местом действия ингибитора — в окисленной форме. [c.364]

Затем с рустицианина они передаются на цитохром с, локализованный на внешней стороне ЦПМ, а с него на цитохром а,, расположенный на внутренней стороне мембраны. Перенос электронов с цитохрома на сопровождающийся поглощением из цитоплазмы 2Н , приводит к восстановлению молекулярного кислорода до Н2О. Особенность дыхательной цепи Т. ferrooxidans — отсутствие переноса через мембрану протонов, а перенос только электронов. Градиент Н+ по обе стороны ЦПМ поддерживается как за счет поглощения протонов из цитоплазмы, так и в результате низкого pH внешней среды, в которой [c.379]

Ферменты, катализирующие превращения с участием молекулярного кислорода, разделяются на три основные группы оксидазы, монооксигеназы и диоксигеназы. К оксидазам относят ферменты, катализирующие процессы, в результате которых О2 восстанавливается до Н2О2 или до двух молекул воды. Примерами таких ферментов могут служить глюкозооксидаза и цитохром с оксидаза, катализирующая о кисление ферроцитохрома с до феррицитохрома по реакции [c.133]

Четырехэлектронное восстановление кислорода цитохромоксидазой приводит к образованию воды. Однако свободное окисление, как и возможная утечка электронов с промежуточных переносчиков в дыхательной цепи, может привести к генерации токсичных форм кислорода. Так, например, такой высокореакционный кофермент, как коэнзим О, действующий в середине дыхательной цепи, в частности семихинон коэнзима О, будучи одноэлектронным переносчиком, иногда передает электрон не своему естественному окислителю (цитохрому ), а молекулярному кислороду, что приводит к образованию супероксида (О ). Молекулярный кислород содержит два неспаренньгх электрона с одинаково ориентированными спинами, занимающими внепшие орбитали, каждая из которых может принять еще один электрон. Таким образом, в приводимой выше реакции могут иметь место четыре одноэлектронных перехода [c.207]

В этом процессе молекулярный кислород выступает акцептором водорода по отношению к двум донорам водорода — жирной кислоте и НАДФН. Реакция катализируется микросомальной десатуразной системой, состоящей из цитохрома 5, цитохром -редуктазы и оксигеназы, по следующей схеме [c.344]

В ряде случаев электрон с цитохрома поступает на цитохром Р-450 и участвует в восстановлении железа гема. НАДФН-зависимый флавопротеин представляет собой димер с молекулярной массой 40,5 kDa, причем каждая субъединица содержит 1 молекулу ФАД. Цитохром является мономером с молекулярной массой 13 kDa. [c.511]

Ключевым ферментом системы микросомального окисления является цитохром Р-450. Этот гемопротеин также является мономером, содержащим одну геминную группировку и имеющим молекулярную массу 45 kDa. [c.511]

Ингибирование цитохрома Р-450 ксенобиотиками осуществляется различными путями. Химическое вещество может связываться с апоферментом, вернее, с некоторыми гидрофобными сайтами, локализованными в белковой части фермента. Ингибирование фермента в данном случае конкурентно, так как ингибитор может вытесняться из энзима при помощи того или иного субстрата. Ксенобиотики, взаимодействующие с железом геминной группы цитохрома Р-450, ингибируют фермент, блокируя его способность активировать молекулярный кислород. Это ингибирование неконкурентно по своей природе. Соединения, разрушающие мембрану эндоплазматического ретикулума, в которую встроены энзимы биотрансформации, в частности цитохром Р-450, также являются ингибиторами этих энзимов. [c.525]

НАДФН-зависимый флавопротеин - димер с молекулярной массой 40,5 кДа, каждая субъединица содержит 1 моль ФАД. Цитохром является мономером с молекулярной массой 13 кДа. [c.400]

Цитохром р45о является ключевым ферментом системы микросомального окисления. Он является гемопротеином, мономером, содержащим одну геминную группировку и молекулярную массу 45 кДа. Цитохром Р450 присоединяясь к соответствующему субстрату, фактически начинает реакции биотрансформации субстрата. [c.400]

Порфирины, содержащие железо и медь. Простетические группы, содержащие окисное железо, представлены в энзимах — каталазе и пероксидазе, — катализирующих реакции перекиси водорода. Цитохромоксидаза, промотирующая вторичное окисление восстановленных (т. е. содержащих закисное железо) цитохромов молекулярным кислородом, также является соединением окисного железа, а энзимы, вызывающие прямое аэробное окисление фенолов, содержат медь в качестве основного компонента. Все эти производные порфирина, в отличие от гемоглобина, но подобно цитохрому (ст р. 290), действуют посредство1м химических процессов, включающих обратимое окисление и восстановление атома металла, как постулировано Габером и Виль-штеттером (стр. 293). Следует указать, что следы таких соединений, как окись углерода, цианистый водород, фториды и азиды, которые могут давать прочные, не ионизирующиеся связи с атомом металла, способны подавлять каталитическую активность. В образующихся устойчивых комплексах нет неспаренных электронов 2. [c.307]

Акцепторами электронов могут быть никотинамид-адениндиЕ1уклео-тид (НАД и НАДФ), цитохром, молекулярный кислород, дисульфидные соединения и др. [c.114]

В некоторых случаях переброска электронов от окисляемого вещества осуществляется последовательно с помощью всех указанных цитохромов и заканчивается цитохромокси-дазой, способной непосредственно реагировать с молекулярным кислородом и восстанавливать его. Последовательность расположения цитохромов устанавливается по их окислительно-восстановительному потенциалу. Цитохром с более положительным окислительно-восстановительным потенциалом способен окислять цитохром с менее положительным окислительно-восстановительным потенциалом [c.119]

Цитохромоксидаза в присутствии цитохрома с и молекулярного кислорода окисляет восстановленную сукциндегидрогеназу 50 — систему янтарная кислота — сукциндегидрогеназа. Кроме того, цитохром с может служить акцептором водорода при окислении некоторых аминов и фенолов, как, например, парафени-лендиамина, гидрохинона, пирокатехина, адреналина. Поэтому [c.56]

Щелочной раствор а-нафтола и М-диметил-парафенилен-диамина (реактив надй ) окисляется в системе цитохром — цитохромоксидаза молекулярным кислородом с образованием индо-феноловой голубой [c.57]

Молекулярные массы белков, которые можно определить различными физикохимическими методами, лежат в диапазоне примерно от 12000 для малых белков, таких, как цитохром с, содержащий лишь 104 аминокислотньа остатка, до 10 и более для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей. Молекулярные массы некоторых типичных белков приведены в табл. 6-4. По-видимому, не существует простых закономерностей, связывающих молекулярные массы белков с их функциями. Например, ффменты очень сильно различаются по молекулярной массе. [c.143]

Первый этап окисления является эндергонической реакцией, которую катализирует монооксигеназа. Атом кислорода в NH2OH доставляется молекулярным кислородом. Второй этап идет при участии гидроксила-мин-оксидоредуктазы. При окислении нитрита электроны переносятся на цитохром а . Только стадии окисления гидроксиламина в нитрит и нитрита в нитрат являются энергетически полезными. [c.350]

К группе оксидаз относятся и ферменты, выполняющие роль переносчиков электронов. Их простетические группы содержат атомы металлов, способных легко изменять свою ва,лентность. Так, например, механизм действия цитохромоксидазы сводится к переброске электронов от одного из цитохромов (стр. 232) на молекулярный кислород. Цитохром-оксидаза играет при этом роль промежуточного акцептора-донатора электронов. Эти истинные оксидазы не могут служить промежуточными переносчиками протонов. Более подробно указанный вопрос рассматривается в главе Тканевое дыхание в разделе Металлофлавопро-теиды и Цитохромы . [c.130]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология