Цитохромы, образование

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ьв из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (преимущественно гидрофобных) отщепляются с Ы-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно эта Ы-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ьв не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. [c.375]

Ионная связь может быть непосредственной или вовлекать двухвалентные катионы между аминокислотами, заряженными отрицательно, и анионными фосфолипидами (ФС, ФИ, ФГ). Взаимодействие такого типа (ионный мостик) было обнаружено между белком миелина и фосфолипидом ФИ [104], а также между ФС и водорастворимым белком пшеницы [33]. Было показано (хотя это нередко игнорируется в липидно-белковых взаимодействиях), что ионная связь может играть важную роль в образовании гидрофобных связей. Так, цитохром Ьб — белок эндоплазматического ретикулума не способен образовывать гидрофобные связи с алифатическими цепями фосфолипида ФС, тогда как они могут быть установлены с фосфолипидом ФХ [25]. Электростатическое отталкивание между белками и полярной частью фосфолипидов поэтому в состоянии воспрепятствовать последующему образованию гидрофобных связей. [c.311]

Гемопротеидом является и цитохром с, образованный небольшим белком, ковалентно связанным с гемом. Цитохром с осуществляет перенос электронов на кислород в важнейшем процессе окисления органических соединений, присущий [c.16]

Цитохром с переносит электроны к комплексу IV, цитохром с-ок-сидазе. Цитохром с-оксидаза содержит для осуществления окислительно-восстановительных реакций два медьсодержащих центра (Снд и Спв) и гемы а и а , через которые электроны, наконец, поступают к кислороду. При восстановлении О2 образуется сильный основной анион О2, который связывает два протона и переходит в воду. Поток электронов сопряжен с образованным комплексами I, III и IV протонным градиентом. [c.174]

К-окисление. Многие лекарства содержат в своем составе азот, при его окислении происходят фармакологические и токсические изменения препаратов. Для первичных, вторичных и третичных аминов характерно образование К-окисей, но цитохром окисляет только первичные амины. [c.404]

Биохимический процесс характеризуется двумя различными эндотермическими фотопроцессами, между которыми лежит экзо-переход от цитохрома Ь к цитохрому с (рис. 188). Выяснилось, что процесс начинается с возбуждения молекулы воды и кончается образованием ЫАОФ, восстанавливаемого затем до НАОФН. Эти фотохимические реакции происходят в двух фотохимических системах, причем поглощение света идет в различных областях спектра, т. е. с разными по величине квантами. В каждой из этих двух систем, обозначаемых как ФС1 и ФСИ, имеется свой реакционный центр, [c.345]

ЦИТОХРОМ с, хромопротеид, построенный из полипептидной цепи, к к-рой ковалентными связями присоединен гем (в образовании связей участвуют два остатка цистеина). Содержится в митохондриях всех аэробных клеток и участвует в окислит, фосфорилировании, передавая электроны от цитохрома Ь к цитохромоксидазе (при этом Fe в ге-ме превращается в Fe +). Изучена структура Ц., выделенных из разл. организмов напр., полипептидная цепь Ц. млекопитающих построена из 104 ами юкислотных остатков. ЦИТРАЗИ НОВАЯ КИСЛОТА (2,6-диоксипиридин-4-карбоновая к-та), све-тло-серые крист. ( л 317 °С (с разл.) не растворяется в воде и спирте, хорошо растворяется в водных р-рах щелочей. [c.687]

Убихинон цитохром с-оксидоредуктаза катализирует окисление добавленных гомологов убихинола цитохромом с с образованием окисленного гомолога и восстановленного цитохрома с. Комплекс представляет собой липопротеидный ансамбль, содержащий цитохромы Ь, си железо-серный белок, прочносвязанный убихинон и фосфолипиды. В литературе описаны два основных способа получения комплекса. Первый основан на фракционировании НАДН цитохром с-оксидоре-дуктазы солями в присутствии детергентов. Второй — на специфическом расщеплении сукцинат цитохром с-оксидоредуктазы при щелочных значениях pH на сукцинатдегидрогеназу и убихинон цитохром с-оксидоредуктазу. Препараты, получаемые обоими методами, практически не различаются ни по полипептидному составу, ни по каталитической активности. Оба препарата могут быть включены в состав протеолипо-сом, так что катализируемая ими реакция оказывается сопряженной с векторным перемещением протонов через осмотически активный барьер (второй пункт электрохимического сопряжения). [c.429]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

Присоединение хлора сопровождается кратковременным образованием переходного соединения железа, спектрально неотличимого от соединения I. Для него была предложена структура Ре—0С1 [29]. Белок имеет молекулярный вес 42 ООО он был выделен в низкоспиновом ферри-состоянии. Восстановленный феррофермент является высокоспиновой формой спектроскопически он почти идентичен цитохрому Р-450 (разд. Ж,2, е) [29, ЗОХ Лактопероксидаза молока в присутствии 1 и НгОг катализирует совершенно аналогичную реакцию иодирования в белках [c.378]

Окисление сульфита в сульфат осуществляется сульфит-цитохром с — редуктазой [сульфитоксидазой уравнение (10-28), стадия д -или идет через образование адеиилилсульфата (называемого также адено-зин-5 -фосфосульфатом, сокращенно APS). [c.429]

Для некоторых белков образование нативной конформации зависит от присутствия специфических лигандов, часто ионов металлов или других простетических групп [94, 413]. Наличие лиганда не обязательно приводит к существенно иной конформации свернутого белка, но способствует стабилизации его нативной формы. На основании опытов по водородному обмену [415], а также с помощью кривых денатурации мочевиной [461] апомиоглобина, глобулярного белка с ДОобщ 9 ккал/моль, установлено, что этот белок должен быть на 4 ккал/моль менее стабилен, чем миоглобин. Противоположным примером является цитохром с, присутствие в котором ковалентно связанной группы гема абсолютно необходимо для стабильности белковой структуры. При удалении этой группы белок перестает быть глобулярным [462. Если удалить только ион железа, белок остается глобулярным, хотя и менее стабильным, например, к термической денатурации [463]. [c.190]

В процессах тканевого дыхания наиболее важную роль играют цитохромы h, С , с, а и (Я,. Цитохром представляет собой терминальный участок дыхательной цепи — цитохромоксидазу, которая осуществляет окисление цитохрома с и образование воды. Элементарный акт представляет собой двухэлектронное восстановление одного атома кислорода, т.е. каждая молекула кислорода одновременно взаимодействует с двумя электрон-транспортными цепями. При транспорте каждой пары электронов во внутримитохондриальном пространстве может накапливаться до б протонов (рис. 9.8). [c.310]

Связь кофермента с апопротеином в флавопротеидных ферментах достаточно прочная, недиссоциирующая. Флавопротеиды расщепляются с различной степенью трудности с отделением апофермента и образованием рибофлавина или его коферментов. Однако простетическая группа в D-аспартатоксидазе отделяется уже в процессе очистки. В оксидазе L-аминокислот простетическая группа более прочно связана с апоферментом и диализ, а также повторное осаждение недостаточны для разрыва этой связи. Оксидаза D-аминокислот и дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза) диализируются на холоду разбавленной минеральной кислотой с выделением протеина. [c.567]

Оксидазы со смешанной функцией катализируют введение одного атома молекулы кислорода в органическую молекулу RH с образованием окисленного продукта ROH. Второй атом кислорода восстанавливается до воды. Второй субстрат [кофер-мент, обычно NAD(P)H] используется при этом в качестве донора электронов. Вся система представляет собой небольшую электронтранспортную цепь, включающую флавопротеин и цитохром Р450, который принимает электроны от восстановленного флавина в две одноэлектронные стадии и передает эти электроны на молекулярный кислород. Субстрат RH в ходе реакции, по-видимому, связывается с цитохромом Р450. Возможный механизм этой реакции приведен на рис. 5.13. Характерно, что такое гидроксилирование протекает с сохранением конфигурации. Примерами реакций, катализируемых оксидазами со смешанной функцией, могут служить гидроксилирование стероидов в мик-росомах печени, а также гидроксилирование лекарственных препаратов (детоксикация). Индукция цитохрома Р450 происходит под влиянием многих чужеродных органических соединений. [c.181]

Общая картина такова, что при переносе электронов от донора на акцептор фотосистемой I образуется сильный восстановитель, который может восстанавливать NADP+ до NADPH, и слабый окислитель, который тем не менее способен получать электроны от пластоцианина. Вместе с тем перенос электронов с донора на акцептор фотосистемой II приводит к образованию сильного окислителя (окисленный донор), который может осуществлять окисление воды и выделение кислорода. Образующийся при этом восстановитель (восстановленный акцептор), хотя и более слабый, чем в фотосистеме I, достаточно силен для передачи электронов через последовательность компонентов пластохинон — цитохром / — пластоцианин. [c.344]

Бел. крист, порошок. гидрата 93 94 безводн. 117. рК 4,96. Раств-сть р. ЕЮН, эф. м.р. HjO, бенз. Ингибирует выделение О при фотосинтезе (при 10 М на 50%), вероятно, путем образования хелатов с Zn или Мп при 10 М ингибирует некоторые Ре-ферменты ингибирует глутаматдегидро-геназу. При 0,5 мМ ингибирует уби-хинол-цитохром б -редуктазу только на 28% разобщители не оказывают влияния на ингибирование [ARB 46, 452 [c.259]

Описаны две формы метанмонооксигеназы связанная с вну-трицитоплазматическими мембранами и растворимая. Донором электронов для первой предположительно может быть восстановленный цитохром с или НАД Н2, образующийся в результате обратного электронного транспорта, для второй — только НАД(Ф) х ХН2 или соединения, которые окисляются с его образованием. Остальные этапы окисления катализируются соответствующими дегидрогеназами, различающимися строением, природой акцепторов электронов и другими параметрами. [c.396]

Ряд ионов металлов, в основном четвертого периода периодической системы элементов играет важную роль в качестве кофакторов белков при выполнении ими каталитических и некоторых других функций. Среди них приоритетное место занимает железо. В 1.1 уже говорилось о железопорф1 ринах, которые, связываясь с белками, образуют гелопротег1< ы — комплексы, выполняющие ряд жизненно важных функций. Среди них имеются и ферменты, например уже упоминавшаяся каталаза, и переносчики кислорода (гемоглобин), и переносчики электронов. К числу последних относится цгстохром с — гемопротеид, образованный небольшим белком, который двумя остатками цистеина связан ковалентно с гемом по его винильным радикалам. Цитохром с является участником одного из важнейших процессов в биосфере, свойственного всем аэробным организмам, — переноса электронов от NAD-И к О2. [c.65]

Четырехэлектронное восстановление кислорода цитохромоксидазой приводит к образованию воды. Однако свободное окисление, как и возможная утечка электронов с промежуточных переносчиков в дыхательной цепи, может привести к генерации токсичных форм кислорода. Так, например, такой высокореакционный кофермент, как коэнзим О, действующий в середине дыхательной цепи, в частности семихинон коэнзима О, будучи одноэлектронным переносчиком, иногда передает электрон не своему естественному окислителю (цитохрому ), а молекулярному кислороду, что приводит к образованию супероксида (О ). Молекулярный кислород содержит два неспаренньгх электрона с одинаково ориентированными спинами, занимающими внепшие орбитали, каждая из которых может принять еще один электрон. Таким образом, в приводимой выше реакции могут иметь место четыре одноэлектронных перехода [c.207]

Щелочной раствор а-нафтола и М-диметил-парафенилен-диамина (реактив надй ) окисляется в системе цитохром — цитохромоксидаза молекулярным кислородом с образованием индо-феноловой голубой [c.57]

Принцип этого метода в основном тот же, что и принцип метода, примененного Сенгером для определения последовательности аминокислот в молекуле инсулина. Вначале дыхательную цепь разделяют на фрагменты или механически (методом ультразвука), или путем разрушения липидного цемента детергентами, спиртами или дезоксихолевой кислотой. Затем фрагменты разделяют с помощью ультрацентрифугирования. Определяя химические и ферментные свойства этих фрагментов, можно реконструировать последовательность реакций интактной дыхательной цепи. Этот метод был впервые чрезвычайно успешно применен Грином и его сотрудниками. В целях удобства работу проводили почти исключительно на митохондриях животных. Дыхательная цепь особенно легко поддается расщеплению в некоторых точках, указанных на фиг. 62 буквами. При расщеплении в точке А из дыхательной цепи высвобождаются пиридинпротеиды, образуя фрагмент ( переносящую электрон частицу ), уже не способный окислять промежуточные продукты цикла Кребса, но получивший теперь способность окислять НАД-На (в отличие от интактных митохондрий). Таким образом, при расщеплении в точке А удаляются пиридин-протеиды, необходимые для дегидрирования кислот цикла Кребса, но в то же время открываются участки, пригодные для окисления НАД-Нг. Многочисленные исследования были проведены с так называемой переносящей электрон частицей . Расщепление в точках В Л О приводит к образованию фрагмента, обладающего сукци-нат-цитохром-с-редуктазной активностью, но не активного по отношению к связанным с пиридиннуклеотидами субстратам. Обычно наблюдается хорошее соответствие между ферментативной актив- [c.225]

Было найдено экспериментально, что весь дейтерий восстановленного НАД перешел в ацетальдегид с образованием СНзСОНОН. Таким образом, атом дейтерия, присоединившийся к никотинамидному кольцу, представляет собой тот же атом, который удаляется на следующей стадии. Это означает, что данная реакция стереоспе-цифична. Не все дегидрогеназы атакуют никотинамидное кольцо с той же стороны, что и алкогольдегидрогеназа. О дегидрогеназах, обладающих той же специфичностью, что и алкогольдегидрогеназа (например, лактатдегидрогеназа и малатдегидрогеназа), говорят, что они обладают Л-специфичностью. Дегидрогеназы, атакующие никотинамидное кольцо с противоположной (по сравнению с алкогольдегидрогеназой) стороны, называют В-специфичньши . К дегидрогеназам, обладающим Б-специфичностью, относятся сс-глицеро-фосфатдегидрогеназа, дегидрогеназа 3-фосфоглицеринового альдегида, глютаматдегидрогеназа и НАД-Нг-Цитохром-с-редуктаза. [c.230]

Цитохром Р-450 катализирует реакции гидроксилирования, в которых органический субстрат RH гидроксилируется до R-OH за счет одного из атомов кислорода О2, тогда как второй атом кислорода восстанавливается до HjO в результате присоединения восстановительных эквивалентов от NADH или NADPH, но чаще от одного из белков, содержащих железо и серу. На рис. 17-30 такая реакция представлена в упрощенном виде в действительности же она включает ряд промежуточных этапов, пока еще недостаточно изученных. Цитохром Р-450 участвует, например, в гидроксилировании стероидов в процессе образования гормонов коры надпочечников. Существенна также роль цитохрома Р-450 в гидроксилировании ряда лекарственных препаратов и других чужеродных для организма веществ, особенно если эти вещества сравнительно плохо растворимы в воде. В результате гидроксилирования растворимость таких чужеродных веществ в воде повышается, что в сильной мере способствует их детоксикации и выведению из организма (гл. 24). Цитохром Р-450 суще- [c.544]

От всех NAD-зависимых реакций дегидрирования восстановительные эквиваленты переходят к митохондриальной NADH-дегидрогеназе, содержащей в качестве простетической группы FMN. Затем через ряд железо-серных центров они передаются на убихинон, который передает электроны цитохрому Ъ. Далее электроны переходят последовательно на цитохромы j и с, а затем на цитохром аа , (цитохромоксидазу), которая содержит медь. Цитохромоксидаза передает электроны на О2. Для того чтобы полностью восстановить Oj с образованием двух молекул HjO, требуются четыре электрона и четыре иона Н. Перенос электронов блокируется в определенных точках ротеноном, антимицином А и цианидом. Процесс переноса электронов сопровождается значительным снижением свободной энергии. В трех участках дыхательной цепи происходит запасание энергии в результате синтеза АТР из ADP и Р . Окислительное фосфорилирование и перенос электронов можно разобщить, воспользовавшись для этого разобщающими агентами или ионофорами, такими, как валиномицин. Для того чтобы могло происходить окислительное фосфорилирование, внутренняя митохондриальная мембрана должна сохранять свою целостность и должна быть непроницаемой для ионов Н и некоторых других ионов. Перенос электронов сопровождается выталкиванием ионов Н из митохондрий. Согласно хемиосмотической гипотезе (одной из трех гипотез, предложенных для объяснения механизма окислительного фосфорилирования), перенос электронов создает между двумя сторонами внутренней митохондриальной мембраны градиент концентрации ионов Н , при котором их концентрация снаружи выше, чем внутри. Предполагается, что именно этот градиент служит движущей силой синтеза АТР, когда ионы Н, возвращающиеся из цитозоля в матрикс, проходят через [c.545]

Вода, диссоциируя но схеме НгО- -Н -Ь ОН , служит, с одной стороны, донатором водорода для образования НАДФ Нг, а с другой — источником электронов для хлорофилла. Предполагается, что ОН отдает свой электрон, который переносится через цепь переноса электронов на цитохром и в конечном счете на хлорофилл. При таком переносе освобождается энергия, необходимая для образования макроэргической фосфатной связи. ОН после отдачи электрона служит источником для образования кислорода. В связи с тем, что электрон, освобожденный хлорофиллом, используется для синтеза НАДФ Нг, а хлорофилл присоединяет другой электрон, этот процесс получил название нециклического фотофосфорилирования. Схема этого процесса представлена на рисунке 15. [c.137]

Позднее была установлена способность фенольных соединений в присутствии полифенолоксидазы служить переносчиками водорода в разнообразных модельных системах, причем донорами водорода служили аскорбиновая кислота, аминокислоты, каротиноиды, органические кислоты, восстановленный цитохром с, НАД-Нг, НАДФ-Нг, некоторые алкалоиды и ряд других соединений [57— 62]. В случае триптофана происходило образование гормона роста индолилуксусной кислоты [62, 63]. [c.122]

Индуцирование микросомальной монооксигеназной системы ферментов в гепатоцитах крыс с помощью фенобарбитала увеличивало токсичность Д. Ингибирование метаболизма Д. с помощью хлорида кобальта замедляло образование реактивных метаболитов и соответственно ослабляло токсическое действие Д. (Кокаревцева). Оксид углерода (П), ингибируя цитохром Р-450, уменьшает продукцию токсичных метаболитов Д. ( as iola, Ivaneti h). [c.366]

Поступление, распределение и выведение из организма. Подвергается метаболическим превращениям с участием цитохром-Р-450-зависимых оксидаз смешанных функций. В качестве метаболитов идентифицированы пропен, 1,2-эпоксипропан, 1,2-пропандиол и нронионовая кислота, которые вступают в реакцию с глутатионом с образованием 5-пропилглутатиона и 5-(гидроксипро-пил)глутатиона (ТасЬ1га уа е1 а1.). После в/ж введения крысам Б, [c.593]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология