Ферменты механизмы

Почти все биополимеры по своей природе нестабильны и в реакции с водой распадаются на мономерные звенья (гидролизуются). Гидролиз катализируют протоны, ионы гидроксила и ферменты. Механизмы гидролиза рассматриваются в гл. 7. Гидролиз может быть полным или частичным, неспецифическим или, напротив, направленным на определенные связи в молекуле полимера. [c.166]

Часто в биохимических реакциях происходит присоединение к связям С=С, сопряженным не с настоящей карбонильной группой, а с группой — 00 , являющейся гораздо более слабым акцептором электрона. Если эта группа находится в составе молекулы белка, то она может быть в протонированном состоянии, что делает ее улучшенным акцептором электрона. Тем не менее возникает вопрос, выполняется ли у таких ферментов механизм, показанный в уравнении (7-41). И в самом деле, исходя из различных экспериментальных данных, мы вынуждены предположить наличие совершенно отличного механизма, а именно того, который постулируется для реакции обычной неферментативной гидратации алкенов. Примером такой реакции может служить гидратация этилена горячей водой в присутствии разбавленной серной кис- [c.146]

ГЛАВА 6 ФЕРМЕНТЫ. МЕХАНИЗМЫ ДЕЙСТВИЯ [c.199]

Проферменты (или зимогены). Проферментами (или зимогенами) называют неактивную форму фермента. Механизм превращения неактивной формы в активную различен. Ферменты, у которых активная группа связана пара-лизатором (ингибитором), активируется при отщеплении его (например, неактивный пепсиноген или трипсиноген превращаются в активные пепсин и трипсин после отщепления от каждого из них ингибитора полипептидной природы). Ферменты, у которых неактивной является окисленная форма, [c.99]

Активаторами и парализаторами называются вещества, которые способны ускорять или тормозить действие ферментов. Механизм действия активаторов и парализаторов не [c.110]

Наибольшее значение имеют специфические ингибиторы, которые действуют на один фермент или на группу близких ферментов. Механизм действия этих ингибиторов заключается в том, что они соединяются, блокируют активные группы, или активные центры, молекул ферментов, связывающих субстрат. Некоторые ингибиторы соединяются с металлами — активаторами ферментов. При этом частично или полностью подавляется активность фер.мента. [c.48]

Рентгеноструктурный анализ дает точные представления о пространственном расположении частей в огромных и очень сложных молекулах белков и ферментов, нуклеиновых кислот и других важнейших для жизни человека соединений (рис, 20). В верхней части модели видна темная дискообразная частица это гем, придающий соединению окраску. Буквой N обозначено положение Ы-концевой аминокислоты. Без таких представлений невозможно понять механизм действия ферментов механизм синтеза белков на нуклеиновых кислотах н другие важнейшие биологические (биохимические) функции. [c.53]

Нарушение синтеза ферментов. Механизм, явлений белковой недостаточности в некоторых отношениях был выяснен в исследованиях С. Я- Капланского и его сотрудников на " животных. [c.370]

Специфический РНК-синтезирующий фермент, механизм действия которого во многом сходен с механизмом действия ДНК-полимеразы, был открыт Вейссом и его сотрудниками в печени крысы. Этот фермент — РНК-полимераза, или транскриптаза,— катализирует образование полимера из рибо- [c.512]

Механизм токсического действия синильной кислоты. Токсическое действие синильной кислоты заключается в подавлении или прекращении окислительных процессов в живых тканях . Как из-вестно > передача кислорода из крови к клеткам происходит с участием железосодержащего фермента. Механизм передачи кислорода связан с процесса. Н1 окисления — восстановления содержащегося в ферменте железа. [c.166]

Представляет интерес ответ на вопрос, по какому механизму протекает инактивация фермента. Протекает ли инактивация мономолекулярно через свободную форму фермента (механизм I), фермент-субстратный комплекс (механизм П), бимолекулярно через взаимодействие с субстратом (механизм П1) или продуктом реакции (механизм [c.125]

Стабильные формы фермента (такие формы, которые не способны к мономолекулярному распаду с высвобождением субстрата пли продукта или к изомеризации с превращением в эти формы) будут обозначаться буквами Е, Р, О, Н, где Е представляет собой свободный фермент. Последовательный механизм включает только одну стабильную форму фермента (свободный фермент). Механизмы пинг-понг включают две или большее число стабильных форм. [c.356]

Кон и сотр. [130, 131] объяснили данные для креатинкиназы по релаксации линии спектра ЯМР взаимодействием иона металла-активатора с двумя фосфатными группами АДФ, а не с фосфорильной группой, переносимой от креатина к АДФ. Это согласуется с механизмом элиминирования метафосфата, тем более что неферментативный гидролиз креатинфосфата также протекает с отщеплением метафосфата [132], поскольку креатин представляет собой весьма благоприятную уходящую группу. Следовательно, для этого фермента механизм бидентатной активации можно исключить. Он может все же существовать для ферментов, которые катализируют перенос фосфорильной группы между худшими уходящими группами и для которых ассоциативный механизм может быть более вероятен [36]. [c.656]

Каждый гормон высокоспецифичен и действует только на определенные клетки-мишени, несущие на своей поверхности соответствующие белковые рецепторы. У клеток, не являющихся мишенями для данного гормона, таких рецепторов нет, и поэтому гормон не оказывает на них влияния. Связавшись со своим рецептором, гормон может изменить работу разных структур клетки-мишени. Это прежде всего 1) клеточная мембрана 2) встроенные в нее ферменты (механизм второго посредника) 3) гены. [c.338]

В зависимости от свойств фермента механизм действия гистидин-сериновой пары в активных центрах гидролаз может изменяться довольно сильно. Интересна в этом отношении ацетилхолинэстераза (КФ 3.1.1.7), в активном центре которой при катализе осуществляется обратимый перенос заряда с участием фенольной группы тирозина. [c.164]

Некоторые ферменты находятся в клетках и биологических жидкостях в неактивном или малоактивном состоянии. Такие ферменты получили название проферментов. Под действием определенных соединений они становятся активными — переходят в фермент. Механизмы такого превращения разнообразны. Часто профермент переходит в фермент при разрушении находящегося в нем ингибитора. Возможно превращение профермента в фермент в результате перестройки структуры и конформации его молекулы. Как известно, химотрипсин образуется в поджелудочной железе в виде каталитически неактивного химотрипсиногена. Это вещество превращается в активный химотрипсин лишь тогда, когда попадает в пищеварительный тракт животного. Происходит это под действием трипсина и заключается в гидролизе одной пептидной связи в первичной структуре фермента. Благодаря расщеплению пептидной связи полипептидная цепочка становится как бы менее стянутой, поэтому она расправляется и может принять ту третичную структуру, [c.13]

Смещение равновесия в данной реакции в сторону синтеза соляной кислоты происходит, по-видимому, за счет использования энергии гидролиза АТФ. Затем соляная кислота секретируется в желудок, где выполняет разнообразные функции активирует пепсиноген создает оптимум pH для действия пепсина и других протеолитических ферментов денатурирует пищевые белки, облегчая тем самым процесс их гидролиза оказывает антимикробное действие, т. е. создает барьер для попадания болезнетворных бактерий в кишечник. От денатурирующего влияния соляной кислоты и гидролитического действия протеолитических ферментов собственные белки стенок желудка предохраняет специальный слизистый секрет, содержащий гликопротеины. При язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки в области язвы происходит разрушение клеток протеолитическими ферментами механизм образования язвы пока детально не изучен. [c.378]

Ферменты механизм действия [c.91]

Большинство приведенных примеров показывает, что в основе механизма действия самоуничтожающихся ингибиторов ферментов лежит отщепление протона. По этой причине пиридоксальзависи-мые ферменты являются наиболее вероятными объектами такого ингибирования. Б будущем можно ожидать появления еще большего числа ингибиторов пиридоксальзависимых ферментов, механизм действия которых основан на инактивации функциональной группы, обусловленной карбанионной природой промежуточных соединений [315]. Весьма вероятно, что именно создание более селективных ингибиторов активного центра продвинет вперед разработку самоуничтожающихся ферментативных ингибиторов, или инактиваторов. По сравнению с рассмотренными ранее специфичными к активному центру необратимыми ингибиторами преимущество самоуничтожающихся ингибиторов состоит в том, что, будучи относительно нереакционноспособными, они становятся активными после взаимодействия с остатками в активном центре фермента. Активная форма зависит от каталитических особенностей конкретного активного центра. Таким образом, ингибирование катализируется самим ферментом. Однако оба типа ингибирования позволяют вводить метку и идентифицировать группы активного центра и функциональные группы ферментов. [c.458]

Теоретическая направленность занятий в данном разделе практикума по биохимии связана с анализом основных высокоэффективных механизмов регуляции активности ферментов, обсуждаемых в настоящее время в учебной литературе и на страницах известных биохимических журналов. К таким механизмам относятся аллостерический механизм контроля активности, реализующийся на уровне существования множественных форм ферментов механизм усиления, связанный с функционированием субстратных циклов адсорбционный механизм контроля, реализующийся при обратимом взаимодействии ферментов с биологическими мембранами регуляторный механизм с участием вторичных мессенжеров (цАМФ, С +) и универсальных модуляторов белковой природы (кальмодулин). [c.329]

АНТИФЕРМЁНТНЫЕ СРЕДСТВА (ингибиторы ферментов), подавляют активность ферментов и увеличивают в результате концентрацию их субстратов в организме. Специфичные А.с.-в-ва белковой природы, взаимодействующие только с определенными ферментами. Механизм этого взаимодействия м, б. конкурентным и неконкурентным. В первом случае препарат связывается с тем же активным центром фермента, что и субстрат. Последний, накапливаясь, начинает реактивировать фермент, вытесняя ингибитор. При неконкурентном механизме препарат фиксируется аллостерич. рецептором и для восстановления ф-цин фермента концентрация субстрата значения не имеет. [c.183]

Ферментативный перенос протона с участием атомов азота мы рассмотрим на примере ацетоацетатдекарбоксилазы, входя-щей в многочисленную группу ферментов, механизм действия которых включает образование в качестве промежуточного соединения основания Шиффа (имина). Ацетоацетатдекарбоксила- [c.146]

Реакции декарбоксилирования, в отличие от других процессов промежуточного обмена аминокислот, являются необратимыми. Декарбоксилазы аминокислот являются сложными ферментами, коферментами которых, как и у трансаминаз, является пиридоксальфосфат (ПФ), специфичность их действия определяется апобелковым компонентом фермента. Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот в соответствии с теорией пиридоксалевого катализа связан с образованием шиффова основания между пиридоксальфос- [c.383]

Витамины разделяются на водорастворимые и жирорастворимые. К числу водорастворимых витаминов относятся тиамин, рибофлавин, пиридоксин, кобаламин, никотинамид, аскорбиновая кислота и др. (или В], Вг, Ве, В12, РР, С и др.). К числу жирорастворимых относятся ретинол, эргокальци- ферол и холекальциферол, филохиноны и токоферолы (витамины А, Ог, Оз, К, Е). В настоящее время открыто более 20 различных витаминов. Витамины нужны человеку и животным в очень незначительных количествах, исчисляемых миллиграммами или даже гаммами (кальциферолы, кобаламин). Установлено, что некоторые водорастворимые витамины входят в состав простетических групп ферментов. Механизм участия жирорастворимых витаминов в процессе обмена веществ изучен еще недостаточно. [c.58]

Заслуживает внимания роль Асп-102 (запрятанного в гидрофобный мешок и не способного поэтому отдавать свой протон молекуле растворителя НгО), который образует в сочетании с имидазольным циклом Гис-57 систему, выступающую в роли проводника протона. Этим обеспечивается как общий основный катализ на стадии ацилирования, так и общий кислотный катализ на стадии деацилироваиия фермента. Механизм всей реакции в целом может.быть охарактеризован как нуклеофильный катализ, первая стадия которого ускоряется общим основным, а вторая — общим кислотным катализом. [c.434]

Рентгеноструктурный анализ дает точные представ. тения о пространственном расположении частей в огромны.х и очень сложных молекулах белков и фер.ментов, нуклештовых кислот и других важнейших для жизни человека соединений (рис. 15). Без таких представлений невозхюжно понять механизм действия ферментов , механизм синтеза белков на нуклеиновых кислотах и другие важнейшие биологические (биохимические) функции. [c.45]

В основе активности Ц. лежит ингибирование им процессов азотистого обмена, каталпзируемых ииридоксалевымп ферментами путем высоко специфического необратимого взаимодействия с этими ферментами, механизм к-рого расшифрован вплоть до молекулярного уровня. [c.429]

Осмий(У1П) оксид 0з04 применяется как фиксатор ткани (липидный стабилизатор) для гистологических исследований в виде 1 %-ного раствора в ацетоне. 0з04 можно использовать и для электронно-микроскопического выявления ферментов. Механизм действия 0з04 может быть представлен в следующем виде [c.302]

Для пируваткиназы [111], ускоряющей обратимую реакцию дефос-форилирования фосфонолпирувата в присутствии ADP с образованием АТР и пировиноградной кислоты, показано, что ADP и АТР делят общий связывающий центр на ферменте, как и в случае глице-раткиназы. Надо указать, что и в этом случае не предполагается фосфорилирования фермента. Механизм действия пируваткиназы относится к классу пуш-пульных реакций, при которой происходит прямой перенос фосфорильной группы с донора на акцептор с участием одного связывающего центра для ADP и АТР и другого — для пирувата и фосфоенолпирувата. Конкуренция за связывание с ферментом [112] происходит между АТР и фосфоенолпируватом [c.153]

Интересные данные получила Гудо [8] относительно механизма действия обоих ферментов. Механизм действия этих ферментов изучался путем определения магнитной восприимчивости системы при каталитическом процессе и комплексов пероксидазы с Н2О2 и вторым субстратом реакции. Осуществить подобные измерения для каталазы [c.213]

Организация работы этой системы будет поддерживаться и регулироваться не клеточной структурой, а чисто химической специфичностью ферментов. Однако живую клетку нельзя рассматривать как мешок с ферментами , в котором ферменты находятся в беспорядочном гомогенном состоянии. Живая клетка имеет сложное строение, и иногда ферменты не свободны, а локализованы в определенных внутриклеточных структурах. Эта топографическая организация, наряду с организацией на основе специфичности, обеспечивает дополнительный контроль над последовательностью реакции. Однако решающими в регуляции обмена должны быть механизмы, действующие на уровне ферментов. Механизмы более высокого порядка — нервные и гуморальные, развившиеся в связи с возникновением многоклеточно-сти, реализуются в основном на том же уровне и не могут быть окончательно расшифрованы без познания принципов регуляции ферментных реакций. Большинство биохимических процессов складывается из многочисленных рядов превращений субстратов, катализируемых отдельными специфическими ферментами. Такие ферментные системы можно рассматривать как основные функциональные един1щы метаболизма. [c.158]

Целиком на явлениях хелатирования основано использование в биохимической практике ферментных ядов при решении ряда вопросов и в том числе изучении механизма активирующего действия металлов в каталитических реакциях. Ингибирующее действие последних во многих случаях связано с блокированием металла-активатора фермента вследствие образования неактивного комплекса. Следуя этим путем, удалось выяснить природу. металлов, входящих в состав разнообразных групп ферментов, механизм их действия. Так, например, были идентифицированы железосодержащие флавопротеины и доказана в настоящее время роль негеминового железа в системе переноса электронов (Грин и др., 1962). Подобных примеров можно привести очень много. [c.280]

Для интенсификации процесса роста и синтеза ферментов часто добавляют всевозможные вытяжки или экстракты, содержащие дополнительные факторы роста. К ним относятся прежде всего аминокислоты. Они легкб проникают внутрь клетки и специфически влияют на образование фермента. Механизм их действия, вероятно, заключается в компенсации недостающих свободных внутриклеточных аминокислот, необходимых для синтеза фермента. Факторами роста являются также пуриновые основания и их производные, РНК и продукты ее гидролиза. [c.110]

Получение конъюгатов с помощью гомобифункциональных сшивающих реагентов. Весьма удобным в качестве сшивающего реагента оказался глутаровый альдегид, который взаимодействует с е-аминогруппами лизиновых остатков антител и фермента. Механизм реакции глутарового альдегида с белками до конца не изучен. Одновременно протекает несколько реакций, приводящих к появлению смеси продукта, содержащих более прочные химические связи, чем в простых основаниях Шиффа. Однако в общем виде схему реакций можно записать в следующем виде [c.183]

Обмен веществ в клетках, тканях, органах и целостном растительном организме представляет собой огромиое число физических и химических реакций, находящихся в состоянии непрерывного взаимодействия между собой, а также с окружающей средой их упорядоченность, целенаправленность и скорость достигаются благодаря биокатализаторам-ферментам, механизмам регуляции и подчиняются законам термодинамики. [c.353]

Глава 9. Ферменты механизм действия. Виктор Родуэлл 91 [c.376]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология