Ферменты обновление

Сочетание процессов синтеза и распада ферментов называют обновлением ферментов. Обновление происходит и у бактерий, и у млекопитающих, однако значение распада ферментов как средства регуляции их количества у бактерий недооценивалось. [c.101]

Уровень активного фермента в клетке определяется не только скоростью его синтеза, но и другими факторами. Некоторые ферменты синтезируются в виде каталитически неактивных проферментов, которые далее переходят в активное состояние обычно в результате частичного протеолиза. Наконец, активные ферменты могут деградировать. Эта деградация происходит либо случайно, либо за счет запрограммированного гидролитического расщепления. Таким образом, как и в случае других компонентов клетки, синтез ферментов и их деградация находятся в динамическом равновесии. Результирующий процесс обычно называют обновлением белка [68]. [c.66]

Живая природа характеризуется рядом свойств, отличающих ее от неживой природы, и почти все эти свойства связаны с белками. Прежде всего для живых организмов характерны широкое разнообразие белковых структур и их высокая упорядоченность последняя существует во времени и пространстве. Удивительная способность живых организмов к воспроизведению себе подобных также связана с белками. Сократимость, движение — непременные атрибуты живых систем —имеют прямое отношение к белковым структурам мышечного аппарата. Наконец, жизнь немыслима без обмена веществ, постоянного обновления составных частей живого организма, т.е. без процессов анаболизма и катаболизма (этого удивительного единства противоположностей живого), в основе которых лежит деятельность каталитически активных белков—ферментов. [c.19]

В стенке могут быть белки-ферменты, они принимают участие в обновлении стенки, процессах деления и роста клетки. [c.16]

Выдерживание атак, в свою очередь, может означать или повышенную прочность, или способность действовать на атакующие молекулы как катализатор. Повышенная прочность не составляет атрибута жизненно важных веществ, участвующих в процессах обмена и обновления. Наоборот, каталитические функции присущи огромному большинству (если не всем) белков. Вероятно, развитие белковых цепей шло таким путем, что каждое новое усложнение структуры соответствовало появлению новой каталитической функции, дающей возникшему веществу химические преимущества в борьбе с влияниями среды. Механизм работы ферментов основан на взаимодействии групп молекул субстрата и активных групп макромолекул фермента. Первоначальное представление о жесткой структуре активного центра биокатализатора сменилось воззрениями, основанными на работах Кошланда [10] для этих воззрений характерно допущение известной гибкости фрагментов активного центра. Фиксируясь на ферментном белке, субстрат изменяет строение белка и притом так, что активные группы, смещаясь на величину порядка ангстрема или более, располагаются относительно молекулы субстрата наиболее выгодным образом затем происходит собственно каталитический акт, завершающийся образованием продуктов реакции и восстановлением прежней геометрической структуры активного центра. Фермент, следовательно, действует не как шаблон, а скорее как маленькая машина. [c.173]

Функция Na+K -АТФазы в жабре, адаптированной к морской воде. Упомянутые данные показывают, что приспособление к высокой солености связано с интенсивной активацией механизмов биосинтеза, затрагивающей, вероятно, как транскрипцию, так и трансляцию. Один из продуктов происходящих в это время биосинтетических процессов — особый вариант Na+K -АТФазы, который, очевидно, отличается в кинетическом отношении от формы фермента, преобладающей в жабрах рыб, адаптированных к пресной воде. Его появлению предшествует ускоренное обновление информационной РНК, которая, по-видимому, кодирует некоторые или все полипептидные компоненты новой АТФазы. Эта новая транспортная система адаптированных к соленой воде жабр обладает следующими особенностями. [c.155]

Живая клетка не может существовать без ферментов, витаминов и гормонов. Эти вещества необходимы организмам в очень малых количествах. Трудно представить себе, что они могут регулировать все химические процессы в организме и иметь такое значение для физиологии. Нормальному двадцатипятилетнему мужчине необходимо 70 г белков, но только 0,0016 г витамина в сутки. Для нормальной деятельности щитовидной железы достаточно 0,0001 г иода в сутки. Одна молекула фермента может участвовать в переработке 1 ООО ООО молекул субстрата, прежде чем понадобится обновление фермента. [c.297]

Поступающие в клетку вещества используются не только как источник энергии, но и как строительный материал, поскольку в ней происходит постоянное обновление структурных компонентов. Продукты этих превращений, т. е. продукты обмена, выводятся из клетки во внешнюю среду. Химические пути образования необходимых для организма веществ отличаются уникальной селективностью и достаточно высокой скоростью. Для этого природа в ходе своей эволюции создала биологические катализаторы — ферменты, обеспечивающие высокую скорость и селективность биохимических превращений (см. главу 2). [c.30]

Применение изотопов позволило выяснить механизмы действия ферментов, скорости протекания биохимических реакций, обнаружило биологический период полураспада , другими словами среднюю продолжительность существования различных соединений, в частности белков, в организме. Это достигается введением аминокислот, меченных радиоактивным изотопом азота, и определением скорости выделения его из организма. Период, в течение которого количество выделяемого изотопа уменьшается в 2 раза, характеризуется как период полураспада белка. Этот срок умножают на два и таким образом устанавливают среднюю продолжительность существования в организме тех или иных веществ. Оказалось, что средняя продолжительность существования белков в органах с интенсивным обменом веществ (печень, кишечник) составляет около 10 дней. Скорость обновления белков крови различна фибриногена — 4 суток, глобулинов — до 20 суток, а гемоглобина — до 100 суток. [c.68]

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - закваска) (энзимы), белки, выполняющие роль катализаторов в живых организмах. Осн. ф-ции Ф.- ускорять превращение в-в, поступающих в организм и образующихся при метаболизме (для обновления клеточных структур, для обеспечения его энергией и др.), а также регулировать биохим. процессы (напр., реализацию генетич. информации), в т. ч. в ответ на изменяющиеся условия. [c.83]

Известно, что молекулы белков расщепляются в тканях полностью. Поэтому для молекулы белков можно определить время обновления. Фосфолипиды также активно распадаются в тканях, но для каждой части молекулы время обновления различно. Например, время обновления фосфатной группы отличается от времени обновления 1-ацильной группы, и обусловлено это наличием ферментов, вызывающих частичный гидролиз фосфолипидов, вслед за которым снова может происходить их синтез (рис. 11.7). [c.397]

В течение первой половины иашего столетия были открыты все аминокислоты, входящие в состав растительных белков, изучены возможные пути их превращений, определено содержание белков и небелковых соединений азота в различных растениях, а также влияние условий выращивания растений на количество белков в них. Были выделены и изучены многие ферменты, катализирующие обмен азотистых соединений, и выявлены некоторые факторы, оказывающие влияние на синтез белков. Однако до начала пятидесятых годов оставались невыясненными многие важнейшие процессы белкового обмена. К этому времени имелись скуднтме данные по аминокислотно1му составу растительных белков, не было надежных методов выделения индивидуальных белков, были получены лишь очень приближенные, зачастую противоречивые данные о скоростях синтеза, распада и обновления белков в растениях и оставалась невыясненной важнейшая проблема биохимии и биологии в целом— механизм синтеза белков. [c.286]

Фосфатидные кислоты — очень лабильные вещества, характеризующиеся высокой скоростью обновления. В тканях живых организмов они могут подвергаться разнообразным превращениям. Мы кратко рассмотрим лищь те превращения фосфатидных кислот, которые приводят к образованию двух типов фосфатидов— лецитина и кефалина. И в том и в другом случае фосфатидная кислота под действием фермента фосфатидат- фос-фогидролазы с участием воды отщепляет остаток фосфорной кислоты и превращается в соответствующий диглицерид [c.326]

Применение ферментов из микроорганизмов — один из главных путей, которые биотехнология использует и будет использовать-для обновления пищевой промышленности. Наибольшие успехи были достигнуты при производстве фруктовых соков здесь используют такие ферменты, как пектиназы, целлюлазы, гемицел-люлазы, амилазы и протеиназы. Эти ферменты применяются не только в давно освоенных производствах с их помощьк> удалось расширить ассортимент и добиться большего выхода продукции из сырья. Ферменты используются на следующих основных стадиях переработки фруктов. 1. Обработка мезги разрушение мякоти при выработке фруктовой кашицы или нектаров увеличение выхода сока лучшее отделение веществ, ответственных за цвет и вкус. 2. Обработка сока уменьшение-вязкости облегчение изготовления концентратов упрощение процедур осветления, фильтрования и стабилизации сока. [c.127]

Ферментная инженерия позволяет изменить структуру выпуска тонких биохимикатов, ускорить темпы обновления их ассортимента и развития производства [78]. Суть ферментной инженерии состоит в иммобилизации (закреплении) индивидуальных очищенных ферментов на специальных носителях и в модификации ферментов, что позволяет устранить такие недостатки природных ферментов, как необходимость использования их в растворе, при температурах не более 30 - 85 °С и других мягких условиях. [c.62]

Эстрогены и прогестерон как бы взаимодополняют регуляторное влияние на обмен веществ, рост и развитие тканей и органов. Как правило, эффекты прогестерона возможны на фоне предварительного воздействия на ткани эстрогенов. Механизм действия этих проникающих в клетку гормонов связан с усилением матричного синтеза белков. Так, например, эстрогены в печени усиливают синтез ряда специфических белков белков-переносчиков стероидных и тироидных гормонов, факторов свертывания крови И, VII, IX, X, субстрата ренина — ангиотензиногена, ЛПВП, ЛПОНП. Для эстрогенов характерны анаболический эффект и положительный азотистый баланс. Как индукторы ферментов они активируют гликолиз, пентозофосфатный путь (восстановительные синтезы) ускоряют обновление липидов и выведение холестерина (атеросклероз реже развивается у женщин). Эстрогены оказывают тормозящее действие на Na , К+-АТФазу, в результате чего возникает деполяризация мембран миометрия, повышающая его возбудимость и сократимость. Тормозящее действие прогестерона связано со стойкой деполяризацией мембран миометрия, в результате чего он не реагирует на медиаторы. [c.409]

А Т — это белок, содержащийся в крови человека. Мутация в гене, кодирующем этот белок, приводит к неингибируемой активности эластазы и в конечном итоге к эмфиземе легких (разд. 9.7.3). Эластаза — это фермент, который вырабатывается некоторыми типами лейкоцитов и разрушает старые, потерявшие свою эластичность волокна, что обеспечивает обновление эластичной ткани в легких. В норме активность эластазы регулируется ААТ, который служит ингибитором фермента. (Считается, что курение ингибирует А4Т, и потому тоже приводит к эмфиземе.) ААТ образуется в печени и может быть вьщелен из крови, однако обеспечить всех нуждающихся в этом препарате больных, получая его из донорской крови, невозможно. В настояшее время ген, кодирующий ААТ, встроен в геном овцы, и экспрессия гена осуществляется в ее молочных железах. Использование для промышленного получения ААТ трансгенных овец, а не коров, объясняется тем, что время генерации у них меньше, а содержание обходится дешевле. [c.236]

Обновление белков синаптических структур, очевидно, происходит по общей схеме биосинтеза и самосборки мембран, но имеет и свои особенности. Предпосылки для осуществления локального синтеза в НО следующие. 1) Наличие в цитоплазме НО фонда свободных аминокислот (АК), который может пополняться за счет активного транспорта АК из межклеточной среды через пресипаптические мембраны либо за счет гидролиза лизосомальными ферментами, находящимися в НО, определенного [c.39]

До сих пор рассматривалась лишь ассоциация идентичных белковых молекул. Однако строго определенные комплексы могут образовываться и из различных компонентов. Важным случаем взаимодействия этого тина является гемоглобин человека и высших млекопитающих. В целом он состоит из четырех субъединиц, которые при низких значениях pH могут быть отделены одна от другой [983, 984]. Эти субъединицы попарно подобны, причем подобные пары в менее диссоциирующей среде, по-видимому, существуют в виде димеров [985, 986]. Асимметричное расщепление гемоглобина — обратимый процесс, и строительные блоки гемоглобина различного происхождения (значительно различающегося по своему химическому составу) могут рекомбинироваться с образованием гибридного гемоглобина [987]. Расшифровка кристаллической структуры гемоглобина подробно объяснила способ точной укладки четырех субъединиц и позволила сделать вывод о наличии строго определенной четвертичной структуры белка. Аналогичное положение, по-видимому, наблюдается и для фермента — триптофансинтетазы, который создается в некоторых живых организмах в виде двух различных белков. После разделения этих двух белков они проявляют совершенно различную каталитическую активность в процессе ассоциации, приводящей к образованию комплекса [988, 9891. Экспериментальные данные позволяют высказать предположение о том, что каждая субъединица комплекса несет часть ферментативного центра, и, таким образом, две субъединицы должны соответствовать друг другу точно установленным геометрическим образом. Подобное явление представляет образование комплекса из трех или четырех ферментов, которые катализируют ряд реакций, приводящих к дегидрогенизации а-кетокислот [990]. Этот комплекс исключительно устойчив и диссоциирует с большим трудом. Очевидно, такая ассоциация ферментов, участвующих в катализе последовательности метаболических процессов, с биологической точки зрения более предпочтительна, так как она устраняет необходимость обновления комплекса фермент-субстрат для каждой стадии реакции. [c.337]

Первый возможный путь обновления заключается в том, что белки подвергаются в организме интенсивному распаду с образованием аминокислот и синтезу заново из аминокислот. При оценке возможности этого пути приходится учитывать, что интенсивность протеолиза в тканях организма невелика и что нет соответствия между активностью протеолитических ферментов в различных тканях и интенсивностью об1Ювлення входян их в их состав белковых веществ. Сторонники взгляда, что обновление аминокислотного состава белков тканей происходит преимущественно в результате нх распада и синтеза заново, в недостаточной мере учитывают эти моменты. [c.575]

Второй, менее обычный способ модификации тубулина - это удаление С-концевого тирозина у молекул а-тубулина, включенных в микротрубочку. Отщепление тирозина катализируется специальным ферментом, имеющимся в цитоплазме многих клеток позвоночных. Как и в случае ацетилироваиия, есть и фермент, осуществляющий обратную реакцию-восстановление тирозина на С-конце денолимеризованных молекул тубулина. В клетках с быстро обновляющимися микротрубочками большинство молекул тубулина находится в их составе в исходной форме (с тирозином), так как просто не успевают детирозилироваться до отделения от полимера Зато все более старые микротрубочки-те, что сумели сохраниться за короткое время обновления,-оказываются обогащены детирозилированным тубулином. Таким образом, и ацети- [c.309]

Фосфолипазы — обширный класс липолитических ферментов, имеющих первостепенное значение для регулирования разнообразных процессов жизнедеятельности всех живых организмов. Это связано с многообразием их функций. Во-первых, они участвуют в обновлении мембранных фосфолипидов, что определяет стабильность и биохимическую активность мембран и в 1со-нечном итоге функциональное состояние целой клетки. Во-вторых, продукты фосфолипазной реакции (жирные кислоты, лизо-фосфатидилхолин, холин, диглицерид, фосфорилхолин и др.) являются мощными эффекторами мембранных процессов. В-третьих, фосфолипазам принадлежит ключевая роль в биосинтезе простагландинов, лейкотриенов и других продуктов превращения арахидоновой кислоты. Так, реакцию гидролиза фосфолипидов, приводящую к образованию свободной арахидоновой кислоты, катализирует фосфолипаза А , Эта реакция является лимитирующей стадией в каскаде ферментативных реакций биосинтеза физиологически активных эйкозаноидов. [c.157]

Слияние контактирующих мембран при эндо- и экзоцитозе — фактор обновления, роста и дифференцировки плазмалеммы. Так, при увеличении содержания соли (ЫаС1) в пище объем мембран некоторых железистых клеток птиц за короткое время увеличивается в 100 раз. В этих опытах было показано, как происходит встраивание Ыа, К-АТФазы в плазмалемму сначала субъединицы фермента синтезируются в мембранах ЭПР, затем олигомер формируется в аппарате Гольджи, от цистерн которых отделяются маленькие везикулы, содержащие Na, К-АТФазу, эти микровезикулы затем сливаются с плазмалеммой, пополняя ее запасы Ка, К-АТФазой. [c.29]

Поток энергии и вещества (в виде атомов углерода) в ходе метаболизма зависит от процессов синтеза ферментов и активации проферментов. Однако процессы эти необратимы. Как и все белки млекопитающих, ферменты распадаются на аминокислоты (обновление белков). В бактериальных клетках активность фермента может разбавляться из-за распределения его среди дочерних клеток, образующихся в результате последовательных делений. Хотя оба механизма приводят к уменьшению концентрации фермента и как следствие к уменьшению каталитической активности, идут такие процессы медленно и сопровождаются большими затратами вещества представим себе по аналогии, что мы выключали бы свет, разбивая лампочку, а затем, чтобы снова его включить, вкручивали бы новую лампочку. Ясно, что гораздо эффективнее регулировать активность фермента, включая и выключая его. Каталитическая актюность некоторых ключевых ферментов действительно регулируется с помощью низкомолекулярных метаболитов (см. гл. 6). Низкомолекулярные модуляторы, подавляющие ферментативную активность, называют отрицательными модуляторами, а повышающие ее—положительными. Мы рассмотрим их в гл. 10 и в последующих главах. [c.90]

Многие сложные молекулы, например молекулы белков, расщепляются в тканях полностью. Поэтому для них можно определить время обновления. Фосфолипиды также активно распадаются, но в этом случае для каждой части молекулы время обновления различно. Например, время обновления фосфатной группы отличается от времени обновления 1-ацильной группы это обусловлено наличием ферментов, вызывающих частичный гидролиз фосфолипидов, вслед за которым может снова происходить их синтез (рис. 25.4). Фосфолипаза А, катализирует гидролиз эфирной связи в положении 2 глицерофосфолипидов, в результате чего образуются свободная жирная кислота и лизофосфолипид, который в свою очередь реацилируется ацил-СоА при участии ацилтрансферазы. В альтернативном варианте лизофосфолипид (например, лизолецитин) атакуется [c.251]

На третий вопрос пока нет определенного ответа, но ясно, что ионы Н+ могут действовать двояко, а именно путем непосредственного разрушения чувствительных к кислотности связей или путем создания более благоприятных условий для различных ферментов, обусловливающих модификацию клеточной стеики, например приближая pH стенки к оптимальному для работы какого-либо ключевого фермента (ов). Если речь идет о ферментативном процессе, то важную роль у двудольных может играть ксилоглюкан матрикса, так как было показано, что ауксии влияет иа скорость обновления ксилоглюкана в большой степени, чем иа скорость обновления других полисахаридов, т. е. под действием ауксина ускоряется как раснад, так и синтез ксилоглюкана. Кроме того, эта ответная реакция иа обработку ауксином возникает очень быстро и может быть также вызвана снижением pH клеточной стеики. Как мы уже говорили, ксилоглюкан, очевидно, взаимодействует с микрофибриллами клеточной стенки и от этого взаимодействия, вероятно, зависят свойства степки. В настоящее время проводится активная работа по идентификации фермента (ов), катализирующего это ускоренное обновление ксилоглюкана. Следует подчеркнуть, что данная гипотеза пригодна только для двудольных. В матриксе однодольных не содержится ксилоглюканов, и в этом случае должен быть предложен другой механизм. [c.141]

ЛС второй подгруппы — циклофосфан, азатиоприн и метотрексат — как антиметаболиты нарушают синтез нуклеиновых кислот и белка во всех тканях, однако их действие наиболее выражено в тканях с быстрым обновлением клеток, например в ткани злокачественной опухоли, кроветворной ткани, слизистой оболочке ЖКТ, половых железах. Они угнетают деление Т-лим-фоцитов, их трансформацию в хелперы, супрессоры и цитостатические клетки, что приводит к блокированию кооперации Т- и В-лимфоцитов, торможению синтеза иммуноглобулинов (в том числе ревматоидного фактора), цитотоксинов и образования иммунных комплексов. Циклофосфан и азатиоприн интенсивнее, чем метотрексат, подавляют бласттрансформацию лимфоцитов, синтез АТ, а также тормозят реакции замедленной гиперчувствительности, снижают содержание у-глобулинов. Метотрексат в малых дозах активно влияет на показатели гуморального иммунитета, некоторые ферменты, имеющие большое значение в развитии воспаления, подавляет освобождение интерлейкина 1 мононуклеарными клетками. Необходимо отметить, что лечебный эффект иммунодепрессантов в применяемых дозах при ревматоидном артрите и других иммуно-воспалительных заболеваниях не соответствует степени вызываемой ими иммунодепрессий. Вероятно, это зависит от ингибирующего влияния на клеточную фазу местного воспалительного процесса. Циклофосфану приписывают и собственно противовоспалительный эффект. [c.316]

Кроме сигналов, определяющих место их локализации, клеточные белки имеют сигналы, определяющие время их жизни. Белки подвергаются непрерывному обмену часть их молекул случайным образом деградирует и замещается новыми копиями. Большинство постоянных белков цитозоля существуют относительно долго - несколько дней Другие, однако, деградируют гораздо быстрее - иногда через несколько минут после их синтеза. К таким белкам относятся ферменты, катализгфующие быстрые (определяющие скорость) стадии метаболизма скорости синтеза этих ферментов обычно ретулгфуются в соответствии с внешними условиями, чтобы метаболизм был эффективен. Другие коротко-живущие белки - это г одукты таких клеточных онкогенов, как fos или туе, которые, как полагают, играют важную роль в регуляции роста и деления клетки (см. разд. 13.4.6). Поскольку белки указанных типов непрерьшно и быстро разрушаются, их концентрации могут быстро меняться г и изменении скорости их синтеза (см. разд. 12.4.7). В большинстве случаев для такой регуляции требуется еще и необычно быстрое обновление мРНК, кодирующих эти белки (см. разд. 10.4.12). [c.20]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология