Небелковые компоненты ферментов

Некоторые ферменты, помимо белковой части, содержат небелковый компонент, образуя молекулу сложного белка (см. далее). [c.118]

ФЕРМЕНТЫ (энзимы), биологические катализаторы, ускоряющие хим. р-ции в живых организмах. Все Ф.— белки. М. б. связаны с небелковыми компонентами кофакторами), такой комплекс иаз. холоферментом, а его белковая часть — апоферментом. Многие Ф.— комплексы, состоящие из неск. молекул белка (субъединиц), соединенных между собой нековалентными связями. Известно более 2000 Ф. Согласно рекомендациям комиссии по ферментам Международного биохим. союза, Ф. в зависимости от характера ка- [c.617]

Противопеллагрический витамин (никотиновую кислоту и ее амид) называют также витамином РР. В организме амид никотиновой кислоты является составной частью кодегидраз, т. е. входит в состав небелкового компонента ферментов, осуществляющих окисление за счет отнятия водорода. [c.97]

Многие ферменты — комплексы, состоящие из нескольких молекул белка (субъединиц), соединенных между собой нековалентными связями. Установлено, что белковая часть фермента (апофермент) может быть связана с небелковыми компонентами кофакторами), такой комплекс называется холоферментом. [c.110]

При изучении витаминов в ряде случаев можно было наблюдать, что витамины (В,, В , В , РР) являются веществами, из которых в организме образуются небелковые компоненты ферментов. В этих случаях явления авитаминозов вызываются недостатком в ферментах, нарушениями ферментативных процессов в организме. В других случаях механизм действия витаминов остается еще невыясненным, хотя и здесь авитаминозы сопровождаются нарушениями процессов обмена веществ. [c.131]

Ферменты делятся на однокомпонентные и двухкомпонентные. Однокомпонентные относятся к простым белкам протеинам двухкомпонентные, состоящие из белкового и небелкового компонентов, относятся к сложным белкам— протеидам. В молекулу этих ферментов в качестве небелкового компонента нередко входят витамины. Большинство гидролитических ферментов относится к простым белкам. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные процессы, принадлежат к сложным белкам. [c.62]

Ферменты представляют собой вещества белковой природы. Многие из них содержат и небелковый компонент, образуя сложный белок (дегидразы, оксидазы и др.). Ряд ферментов получен теперь в кристаллическом виде (пепсин, трипсин, уреаза, каталаза, амилаза и др.). [c.49]

Эффективный активный центр фермента формируется в несколько этапов. В простейшем варианте это связано с образованием третичной структуры белка-фермента, а также достижением индуцированного соответствия определенному субстрату. В случае образования ферментов в неактивном состоянии их активация (например, за счет ограниченного протеолиза) приводит к изменению конформации, что обеспечивает взаимодействие функциональных группировок активного центра. Формирование активных центров сложных ферментов обусловлено также присоединением небелкового компонента. [c.70]

Начиная с 1926 г. многие ферменты были получены в чистом виде в форме кристаллов. В кристаллическом виде была получена уреаза, фермент, расщепляющий мочевину на ЫНз и СО2. Затем были получены кристаллические препараты ферментов пепсина и трипсина, которые при изучении оказались белками. Позже удалось выяснить, что многие ферменты имеют, кроме белка, небелковый компонент. Так, из бактерий и дрожжей был выделен фермент, активирующий водород при окислительно-восстановительных процессах. Оказалось, что в его со- [c.82]

Как видно из таблицы, небелковая часть ферментов, переносящих водород, построена из ограниченного числа компонентов. В органических [c.207]

По своей химической природе ферменты относятся к протеидам. В их молекулах белковая часть соединена с небелковым компонентом, который называют коферментом. [c.436]

Некоторым витаминам принадлежит особо важная роль в азотистом обмене. Подвергаясь в организме фосфорилированию, а в некоторых случаях более сложным превращениям, они дают начало образованию небелковых компонентов ферментов, катализирующих реакции превращения аминокислот. Витамин Ва (флавин) является составной частью кофермента оксидазы О- и .-аминокислот и аминооксидаз. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента ацилирования, играющего важную роль в обмене безазотистых соединений, образующихся из аминокислот (а-кетокислот и др.) и ряда азотистых веществ. Фолиевая кислота и ее производные участвуют в процессах, приводящих к использованию метильных групп метионина, формильных, оксиметильных групп (остатков муравьиной кислоты и формальдегида), возникающих при превращении ряда аминокислот (серина, глицина, гистидина, триптофана). Особо важное место в азотистом обмене занимает витамин В( (пиридоксаль). В виде своего фосфорного эфира Вд служит коферментом ряда ферментов, участвующих в превращениях аминокислот. В частности, ферменты, катализирующие переаминирование аминокислот, содержат в виде кофермента пиридоксальфосфат. Авитаминоз В сопровождается, особенно у микроорганизмов, ослаблением и даже прекращением реакций переаминирования. Пиридоксальфосфат является также коферментом декарбоксилаз аминокислот. Вместе с этим тшридоксальфосфат входит (в виде кофермента) в состав ряда других ферментов, участвующих в превращениях определенных аминокислот (триптофана, серина, серусодержащих аминокислот). [c.433]

Иногда к П. г. относят нуклеиновые кислоты, входящие в состав нуклеопротеидов, и мукополисахариды, входящие в состав глюкопротеидов. Такое широкое понимание термина П. г., по-видимому, не оправдано. Нуклеиновые к-ты и мукополисахариды сами являются высокомолекулярными полимерами и их уд. вес в количественном составе соответствующих комплексов зачастую не уступает уд. весу белкового компонента, так что понятие П. г. к ним вряд ли приложимо. В связи с этим некоторые авторы относят к П. г. лишь низкомолекулярные небелковые компоненты сложных белков. В энзимологии принято проводить различие между коферментами, связь к-рых с белковой частью фермента (апоферментом) временна и непрочна, и П. г., связанной с апоферментом постоянной и прочной связью. [c.184]

При удалении простетических групп (небелковые компоненты сложных ферментов), например после длительного диализа, ферменты могут терять свою активность. [c.33]

Известные в настоящее время ферменты могут быть подразделены на две больщие группы 1) ферменты, представляющие собой вещества чисто белковой природы, каталитические свойства которых определяются строением самой белковой молекулы 2) ферменты, состоящие из белка и небелкового компонента, в состав которого входят, например, нуклеотиды, гемины, атомы металлов и др. Такие сложные ферменты мы находили среди ферментов окислительно-восстановительного действия. Небелковые компоненты сложных ферментов называют простетическими группами, а их белковый компонент — апоферментом. [c.212]

Многим ферментам для эффективной работы требуются те или иные небелковые компоненты, назьшаемые кофакторами. Кофакторы — это вещества, присутствие которьк совершенно необходимо для проявления каталитической активности ферментов, хотя сами они в отличие от ферментов сохраняют стабильность при довольно высоких температурах. Роль кофакторов могут играть различные вещества — от простых неорганических ионов до сложных органических молекул в одних случаях они остаются неизменными в конце реакции, в других — регенерируют в результате того или иного последующего процесса. Кофакторы подразделяются на три типа неорганические ионы, простетические группы и коферменты. Их мы и рассмотрим в последующих трех разделах. [c.165]

В изучении молекулярного механизма действия ферментов достигнуты значительные успехи, однако многие вопросы о биологических катализаторах ждут своего решения. В последнее десятилетие признание получила точка зрения, согласно которой каталитическая активность простых ферментов (состоящих из чистых белковых молекул) определяется только химическим строением и пространственной укладкой полипептидной цепи, причем как в случае простых, так и сложных ферментов (состоящих из белка и небелкового компонента) в каталитическом акте участвует не вся белковая молекула в целом, а лишь определенные ее участки — активные центры фермента. [c.131]

По своей химической природе ферменты относятся к белкам. В их молекулах белковая часть соединена с небелковым компонентом, который называют коферментом. Химическое строение многих коферментов известно. Изучены и механизмы нх превращений в процессе осуществления каталитических функций. Однако это еще не значит, что полностью понята каталитическая роль фермента. Дело в том, что сам по себе кофермент обычно либо вовсе не обладает каталитической активностью, либо проявляет лишь слабое каталитическое действие. Активность кофермент приобретает лишь в комбинации с соответствующим белком. [c.398]

Важная группа окислительно-восстановительных ферментов, как пра-нило, содержит простетические группы, включающие азотистые гетероциклы, которые и в >1полняют редокс-функции (окислительно-восстановительные). В случаях, когда именно небелковый компонент фермента обусловливает специфичность ферментативной активности, простетические группы называются коэнзимами или коферментами, а белковая часть — апоэнзимом или апоферментом. Кофермент определяет специфичность по типам реакций, апофермент — субстратную специфичность. Апофермент и кофермент во многих случаях удается теми или иными приемами отделить друг от друга, и часто можно осуществить обратную реакцию, воссоздавая фермент. Один и тот же кофермент с разными апо-ферментами образует серию ферментов с различным характером действия. [c.698]

Амид никотиновой кислоты входит в состав небелковых компонентов ферментов дегидраз, по своей химической природе ди- и трифосфопиридин-нуклеотидов (стр. 195). Амид пикоти1ювой кислоты в тканях организма соединяется с рибозофосфорной кислотой с образованием соединения типа мононуклеотида. [c.107]

Антивитамины, конкурируя с витаминами, в ряде случаев вытесняют их из небелковых компонентов ферментов (например, дезоксипиридин вытесняет пиридоксин из ферментов, катализируюгцих об.чен аминокислот). Занимая их место, они образуют недеятельные ферменты . В результате этого обмен веш,еств нарушается, что может привести к гибели организма. [c.132]

Ферменты имеют различные молекулярные мвссы — от 10 000 до 1 ООО ООО и выше. Они могут быть построены из одной полипептидной цепи, нескольких полипептидных цепей или представлять собой сложные (иногда полиферментиые) комплексы. В состав фермента входят и небелковые компоненты, получившие название коферментов (кофакторов),— ионы металлов, небольшие органические молекулы типа витаминов и т. п. [c.177]

Биологические реакции идут только при определенных условиях при значениях pH, близких к нейтральному, и температурах, мало отличающихся от 300° К. Границы, в которых допустимы отклонения от этих условий, весьма узки. В органической химии для ускорения реакций их часто проводят в крайне кислотных или крайне щелочных условиях, применяя высокие температуры и мощные окислители или восстановители. В биологических системах, где между различными компонентами должно существовать тонкое равновесие, такие способы исключены, и быстрое достижение равновесия в нужный момент и в нужном месте обеспечивается участием катализаторов. Такие биокатализаторы называют ферментами. Они состоят либо целиком, либо в основном из белка. В состав небелковой части фермента могут входить металлические ионы и некоторые органические молекулы. Если последние обладают каталитической активностью, входя в активный центр фермента, их называют кофер-ментами. Небелковая часть фермента носит название простети-ческой группы. Как и все катализаторы, ферменты не изменяют условий равновесия, а лишь ускоряют достижение равновесия, обеспечивая ход реакции по более быстрому пути. Ферменты, как правило, высокоспецифичны, т. е. взаимодействуют только с одним или несколькими аналогичными соединениями, называемыми субстратами. Благодаря этому они ускоряют определенные реакции, не влияя на скорость других. Это свойство ферментов имеет существенное значение. Специфичность фер-мента, по-видимому, обусловлена его конформацией. [c.380]

В двадцатых годах нашего столетия благодаря работам Вильштеттера окончательно сложилось представление о двухкомпонентной структуре ферментов, оказавшееся, однако, правильным не во всех, а лишь во многих случаях. По представлениям Вильштеттера. ферменты состоят из двух компонентов одного, находящегося в коллоидальном состоянии (так называемый носитель — ферон), и другого, активного компонента — агсна. Вильштеттер не сумел правильно оценить значение носителей , оказавшихся во всех случаях белковыми веществами. Последующие исследования показали ведущее значение белковых компонентов в проявлении действия ферментов, они привели к выяснению во многих случаях химической природы и механизма действия небелковых компонентов ферментов. [c.168]

Источниками железа для синтетических целей являются пищевые продукты, а также железо, освобождающееся при постоянном распаде эритроцитов в клетках печени и селезенки (около 25 мг в сутки). Простетические группы пищевых хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин), включая хло-рофиллпротеины, не используются для синтеза железопротеинов организма, поскольку после переваривания небелковый компонент гем подвергается окислению в гематин, который, как и хлорофилл, не всасывается в кишечнике. Обычно эти пигменты выделяются с содержимым толстой кишки в неизмененной форме или в виде продуктов распада под действием ферментов кишечных бактерий. Следовательно, гемсодержащие соединения пищи не используются в качестве источника порфиринового ядра, а синтез сложного пиррольного комплекса в организме протекает из низкомолекулярных предшественников de novo. [c.504]

Для ферментов характерны все закономерности строения, присущие белкам. Ферменты всегда являются глобулярными белками, причем высшей может быть как третичная, так и четвертичная структура. Сложные ферменты состоят из белкового и небелкового компонентов. Белковая часть называется апоферментом, небелковая, легко диссоциирующая с белковой частью, — коферментом, прочно связанная с белком, — простетической группой, а моле- [c.62]

Ферменты, или энзимы, являются биологическими катализаторами, ускоряю-шимн химические процессы обеспечения жизнедеятельности любых организмов. Все ферменты относятся к белкам, и их разделяют на два типа вещества чисто белковой природы и соединения, в которых белковая часть связана с небелковыми компонентами — оферлектали. В качестве кофермента могут выступать простетические группы, входящие в состав фермента — протеида либо другие ниэкомолекулярные органические соединения, чаще всего витамины, связанные с белком в комплекс. В последнем случае биологическая активность белковой структуры проявляется только в соединении с небелковой частью молекулы. [c.559]

Растворимые белки встречаются в клетках в растворенном состоянии или в виде гидратированных гелей. Альбумины растворимы в водо и в разбавленных растворах электролитов (кислот, оснований, солей) глобулины отличаются от албуминов тем, что они растворимы только в растворах электролитов. К этой категории относятся все белки со специфическими физиологическими свойствами белки кровяной сыворотки, ферменты, многие белковые гормоны, антитела л токсины. Важной категорией белков являются протеиды, или сопряженные протеины, — соединения белков с небелковым компонентом. [c.416]

Этот вопрос изучался во многих крупнейших современных лабораториях. В результате многочисленных и весьма трудоемких и кропотливых работ было установлено, что большинство гидролитических ферментов от-гюсится к классу простых белков — протеинов. Действительно, при гидролизе этих ферментов, как и при гидролизе белков (стр. 24), ничего, кроме аминокислот, получить не удается. К такого рода ферментам — протеинам, близким по своим физико-химическим свойствам к глобулинам, относятся, в частности, пепсиноген, пепсин, трипсиноген, трипсин, папаин, уреаза и ряд других. С другой стороны, ферменты, катализирующие окислительновосстановительные процессы, обычно принадлежат к числу сложных белков, т. е. протеидов. В состав молекулы этих ферментов, помимо белковой части, входят различные термостабильные соединения, например нуклеотиды, порфириновые циклы, атомы железа, меди и т. д. Эти небелковые группы, как и небелковые компоненты других протеидов, называются простетическими группами. [c.128]

Разделение синтетических аминокислот. — Гринштейн разработала удобный метод ферментативного разделения рацематов аминокислот. Например, -аланин ацетилируют и образующееся ацетильное производное 1) -аланина обрабатывают раствором фермента, катализирующего деацетилирование. Раствор этого фермента может быть легко приготовлен из свиных почек, кусочки которых гомогенизируют с водой в гомогенизаторе Уоринга и полученный гомогени-зат центрифугируют. Прозрачный раствор, содержащий фермент, декантируют в целлофановый мешок, который опускают в проточную воду на ночь для удаления диализом растворимых небелковых компонентов. Диализованный раствор фермента вновь центрифугируют, после чего он готов для использования. Полное расщепление ацетил-Ь-аланина проходит примерно за четыре часа. Фермент действует главным образом на ацетильное производство природной аминокислоты. В результате указанной ферментативной обработки образуется смесь [c.644]

ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА — небелковый компонент, входящий в состав сложного белка (протеида). П. г. различных протеидов имеют разную химич. природу, начиная от простых неорганич. веществ, напр, ионов металла, и кончая сложными органич. соединениями. Так, П. г. фосфонротеидов является фосфорная к-та, соединенная сложноэфирной связью с окси-грунпой остатка аминокислоты серина или треонина, входящих в состав полипептидной цепи белковой молекулы П. г. гемопротеидов являются различные железонорфирины, напр, железонротопорфирин в цитохромах группы В и гемоглобине. Различные по природе П. г. входят в состав многих белков ферментов, являясь составной частью активного центра последних. [c.184]

В этом отношении с флавопротеинами сходны ферменты, имеющие в качестве простетической группы дифосфопиридин-нуклеотид (ДФН) или трифосфопиридиннуклеотид (ТФН) [152]. Имеется, однако, одно существенное различие между этой группой ферментов и флавопротеинами. Флавопротеины относятся к классу сложных белков, небелковые компоненты которых связаны более или менее прочно со своими специфическими белками и отщепляются только под воздействием кислоты или метилового спирта, тогда как апоферменты ДФН и ТФН менее прочно связаны со своими ферментами [153], так что даже в нейтральных водных растворах большая часть нуклеотида находится в свободном состоянии. Химическая структура ДФН и ТФН может быть представлена в следующем виде Н—Р—Ф—Ф—Р—Ад и Н—Р-—Ф—Ф—Ф—Р—Ад, где Н — амид никотиновой кислоты, Р — рибоза, Ф — фосфорная кислота. Ад — аденин. Дифосфопи-ридиннуклеотид, называемый иначе козимазой или кодегидразой I, [c.303]

Ферменты, гидролизующие белки или действующие на небелковые компоненты сложных белков, могут выделяться или активироваться во время подготовки белковой смеси к фракционированию. При действии этих ферментов многие из соединений, которые должны быть получены, могут оказаться измененными или разрушенными. Хорошо известно, как важно быстро инактивиро-вать протеолитические ферменты поджелудочной железы при выделении из нее инсулина [22]. Даже если в начале опыта фермент присутствовал в небольших концентрациях, то по мере фракционирования его концентрация может увеличиваться в какой-либо отдельной фракции и нанести большой ущерб. Примером непро-теолитич"еского фермента может служить так называемый ПР-фер-мент Кори и Грина [23]. Этот фермент изменяет свойства фосфо-рилазы мышц таким образом, что ее трудно затем выделить [c.10]

Эти методы могут применяться для открытия небелковых веществ и определения их количеств независимо от того, связаны ли они химически с белком, или нет. Обнаружение небелковых компонентов, которые, повидимому, вряд ли являются обязательной составной частью выделяемого белка, указывает на необходимость дальнейшей очистки. Однако при работе с неизвестным белком и даже в случае определенных белков, происхождение которых неизвестно, такое предположение следует делать осмотрительно. Сходные белки, выделенные из различных источников, даже если они обладают одной и той же биологической функцией, часто обнаруживают различия в составе. Например, дегидраза глицероальдегидфосфата, полученная кристаллизацией из мышцы кролика, обычно содержит прочно связанный кофермент — дифосфопиридиннуклеотид, — в то время как аналогичный фермент, полученный из дрожжей, его не содержит [103, 104]. [c.22]