Глицин определение воды

Для определения брома в присутствии хлора представляет интерес метод, широко рекомендуемый в работах по анализу воды, основанный иа связывании хлора в хлорамин [741] или хлор-глицин [740] с последующим титрованием только брома раствором соли Мора в присутствии добавок индикатора — К,К-ди-этил-и-фенилендиамина. [c.76]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

Но все же метод Фишера не мог быть применен для точных количественных определений аминокислотного состава белков. При самых благоприятных условиях перегонки могло быть определено не более 70% анализируемых сухих веществ. В большинстве же случаев определению в расчете на чистые аминокислоты подвергалось не более 50% исходных веществ. Для суждения о количественном содержании аминокислот необходимо было прибегнуть к весьма искусным, но в то же время спорным интерполяциям. Количественный аминокислотный анализ белков был удовлетворительным лишь в исключительных случаях. Примером этого может служить фиброин шелка, который при гидролизе давал около 36 /о глицина, легко количественно отделяемого в воде от трудно растворимых хлоргидратов эфиров других аминокислот. [c.77]

Высокоэнергетические соединения. В процессе распада и обмена веществ следует выделить два типа свободной энергии энергия образования и разрыва определенных связей свободная энергия реакций переноса атомны.х группировок между различными соединениями. Наиболее существенное значение для биохимии имеет второй вид образования свободной энергии. Многие биохимические реакции осуществляются не путем простого расщепления или присоединения, а путем переноса атомных групп по типу реакций двойного обмена, в котором происходит одновременно разрыв одних связей и образование других. Это обеспечивает течение реакции с меньшим суммарным изменением свободной энергии. По такому типу идут многие реакции гидролиза и фосфоролиза, где наблюдается перенос частицы молекулы субстрата на остаток воды или фосфорной кислоты. Например, гидролиз дипептида глицил-глицина можно представить следующим образом [c.236]

Анализ исследуемого раствора. Исследуемый раствор глицина помещают в мерную колбу вместимостью 50 мл, доводят до метки дистиллированной водой и тщательно перемешивают. Пипеткой отбирают 20 мл этого раствора в ячейку, добавляют дистиллированную воду (как при определении концентрации NaOH) и титруют установленным по п. 1 раствором гидроксида натрия. Стрелку прибора перед тифова-нием устанавливают на 80-90 делений. Титрант приливают порциями по 0,5 мл до тех пор, пока не обнаружат начало резкого уменьшения показаний прибора, после чего добавляют еще несколько порций раствора NaOH. Строят кривую титрования, находят точку эквивалентности и рассчитывают массу глицина в исследуемом растворе в миллиграммах. [c.237]

Глицин (а-аминоуксусная кислота, гликокол) — СНа — СООН — однй из самых распространенных в природе аминокислот, входит в состав белков бесцветные кристаллы, т. пл. 232— 236° С, растворимы в воде. Г. выделяют из желатина, фиброина, шелка, а также синтезируют. Г. применяется для органического синтеза, для приготовления буферных растворов, в аналитической химии в качестве стандарта для определения аминокислот, для количественного определения Си, Ag. [c.78]

Глицинат меди(П) представляет собой комплекс меди(П) с анионами а-амикоуксусной кислоты — глицина. Оксихинолинат цинка — комплекс цинка с остатком 8-оксихинолина это — малорастворимое в воде соединение, используется для определения цинка. [c.200]

Пример, в табл. 9. 1 показано определение констант устойчивости 1 1- и 2 1-комплексов, состоящих из глицина и меди. О приготовлении растворов и проведении титрования сообщалось на стр. 152. Значение общей концентрации лиганда [Lo] и общей концентрации металла [Мо] взято с учетом эффектов разбавления. Поправка эта невелика, но увеличивает точность результатов. Подобная же поправка была внесена в значение той концентрации щелочи [КОН], которая получилась бы, если бы в титровальном сосуде находимсь чистая вода. Значение [L ] было рассчитано из уравнения (9.4), а п из уравнения (9.12). [c.159]

На слое силикагель — гинс удалось разделить и определить количественно желчные кислоты природного происхождения [110] (литохолевую, холевую, дезоксихолевую, хенодезоксихолевую) и их пептидные производные, полученные синтетически производные глицина (гликоконъюганты) и производные таурина (тауроконъю-гаты). Разделение производили в две ступени свободные кислоты двигались с верхней фазой смесп толуол — уксусная кпслота — вода (5 5 1), а конъюгаты оставались вблизи стартовой линии. Затем глико- и тауро-конъюгаты разделяли в системе бутанол — уксусная кислота — вода (10 1 1). При этом свободные кислоты передвигались к линии фронта. Проявление производили фосфорномолибденово1г кислотой с последующим нагреванием в течение 5 мин. нри 110° С. Для спектрофотометр ических определений применяли 65%-ную серную кислоту, которая одновременно служила для элюирования веществ с силикагеля. Количество вещества в смесях определяли путем сравнения коэффициентов экстинкций. [c.123]

Для определения сульфата в воде Фольмер и Фролих [124] рекомендовали метод, который заключается в следующем берут 20 мл анализируемой воды (содержащей 0,1 — 0,5 мг сульфата) и добавляют 0,05 н. раствор глицина до pH 3,2, затем добавляют 4 мл 1%-ного гуммиарабика я 4 мл 10%-ного хлорида бария. Энергично перемешивают и немедленно производят измерение. Шин и др. [99] разработали метод определения О—15 мкг мл сульфата в воде. Умемото [120] описал полевой метод полуколичественного определения сульфата с применением так называемого нефелобара , который представляет собой тонкий черный стержень длиной 250 мл, который перпендикулярно прикреплен к центру латунного диска диаметром 13 мм. Мутность определяют, погружая стержень с диском до тех пор, пока последний не станет визуально неразличимым при наблюдении с поверхности отмечая глубину погружения, находят содержание сульфат-ионов. [c.315]

Для проверки гипотезы о самопроизвольном возникновении аминокислот и других молекул жизни в условиях, которые, как считают, должны были существовать в первичной атмосфере Земли и океана, были проведены лабораторные опыты, В 1955 г. в Чикагском университете Стенли Миллер подвергал в течение недели действию электрического разряда смесь метана, аммиака, воды и водорода. В конце опыта при гидролизе реакционной смеси он обнаружил глицин и другие аминокислоты. Действительно, более 2% метана исходной смеси превратились в глицин. Этот замечательный результат ясно показывает, что в природе по крайней мере при определенных условиях проведения реакции происходит образование молекул жизни, и в гораздо большей степени, чем можно было бы ожидать по соображениям статистики. Как этот, так и другие эксперименты, проведенные позже, показывают, что аминокислоты и другие важные для жизни шdлtкyл.ы могли образоваться небиогенным путем. Однако было ли так на самом деле Есть ли в природе свидетельства того, что когда-либо это случилось на Земле или где-либо еще во Вселенной Да, есть [c.17]

Определению не мешают Na, Са, Mg, Л1, Fe, сульфат, нитрат, фосфат, карбонат, гидрокарбонат, фенол, пиридин, гумминовые кислоты, лактат натрия, глицин, пирогаллол, пектины, танниновая кислота, додецилсульфонат натрия. Бромид и иодид мешают определению. Метод, разработанный для анализа воды, применим для определения 5—1000 ррт С -. [c.320]

ПОЛОСЫ поглощения. В той же области спектра поглощают гидрохлориды простых аминов бутиламина [37] и метиламина [38]. Томпсон и др. [19] обнаружили полосу поглощения 3100 см у гидрохлорида глицинового эфира, в то время как фенилглициновая соль натрия с незаряженной группой ЫНг дает обычную аминную полосу поглощения вблизи 3370 смГ . Гор и др. [24] подтвердили наличие полосы поглощения вблизи 3000 см у растворов глицина в тяжелой воде, содержащей ВС1. С другой стороны, при рассмотрении спектров гидрохлоридов аминокислот, опубликованных Рендаллом и др. [17], можно сделать заключение, что семь соединений, содержащих группу ЫНд, и три соединения, содержащих группу не поглощают в этой области, в то время как пять других соединений с группой ЫНд поглощают в пределах 3145—3049 слГ . Это свидетельствует о необходимости дальнейшей работы в этом направлении, так как если бы было подтверждено, что гидрохлориды аминокислот не поглощают в этой области, то было бы обоснованным сомнение в правильности отнесения этого поглощения к группе КНд. Однако поскольку все исследованные до настоящего времени нейтральные аминокислоты определенно поглощают в этой области, данная корреляция вполне может быть использована для их идентификации. Полосы валентных колебаний ЫН+ наблюдаются также у координационных соединений, таких как аммины кобальта. Эти соединения были изучены рядом исследователей [39—45]. Однако в этих случаях заряд, сосредоточенный на атоме азота, существенно меньше и частоты антисимметричных и симметричных колебании равны соответственно примерно 3300 и 3150 см -. [c.340]

Россоти и сотр. [29] нашли, что отношение констант устойчивости, определенных при равновесиях в смесях растворителей так, как указано вьш1е, оказалось независимым от состава используемого растворителя. Мак-Брайд и сотр. считают, что в большинстве исследованных ими систем отношение первых двух ступенчатых констант устойчивости не зависит от типа растворителя. При определении ступенчатых констант кислотной диссоциации эта закономерность справедлива только для этилендиамина, а для глицина отношение констант протонирования возрастает с увеличением концентрации органического ко1к1понента. Если же образование глициновых комплексов понимать как реакцию между протонированным лигандом и ионом металла, сопровождаемую освобождением иона водорода, то отношение констант равновесия опять-таки почти не зависит от состава используемой смеси растворителей. Гайзер и Джильберт [35] показали, что константы устойчивости комплексов хлорида цинка в смеси диметилсульфоксида и воды различного состава оказались вьппе, чем ожидалось из значений констант, измеренных в чистом диметилсульфоксиде и в воде соответственно. [c.228]

Для определения активности белка отрезки после предварительной фиксации этанолом тщательно растирали в ступке и переносили небольшим объемом дистиллированной воды, содержащей глицин-С 2 в концентрации 0,2 мг/мл, в центрифужные пробирки. Белок осаждали 20%-ной трихлоруксусной кислотой (ТХУ) и отделяли вместе с клеточными стенками центрифугированием. Осадок растворяли в 1н. NaOH, содержащей глицин-С (0,2 мг/мл), в течение 30 мин. при 37° и после охлаждения центрифугировали при 6 тыс. об/мин. 10 мин. Белок из центрифугата переосаждали 50%-ной ТХУ, дважды промывали холодной 5%-ной ТХУ и растворяли в 1 н. аммиаке. Аликвот наносили на чашечки, высушивали под зеркальной лампой и определяли [c.161]

Кондуктометрическое титрование смеси глицина с H I описано в работе [297]. Авторы приходят к выводу, что избыток НС1 титруется дифференцированно, что не подтверждается теорией. Поскольку основные функциональные группы аминокислот не титруются в водных растворах, предложено их определение проводить в смесях воды со спиртом, ацетоном или диоксаном [298]. Метод обратного титрования раствором NaOH аминокислот, обработанных избытком сильной кислоты, описан также в работе [257]. Кондуктометрическое титрование раствором Ва(0Н)2 исследовали для анализа фракций гумуса, содержащих аминокислоты, полученных после хроматографического разделения. Титрование проводят в водно-ацетоновой среде после добавления НС1. [c.196]

В 1883 г. Т. Курциус установил, что этиловый эфир глицина-спонтанно переходит в глицил-глицин-дикетопиперазин и вещество, дающее положительную биуретовую реакцию. Это соединение Курциусу не удалось идентифицировать, и оно было названо биуретовым основанием . В дальнейшем Курциус показал, что реакцию образования биуретового основания можно контролировать в определенных пределах, удаляя из реакционной среды воду. Образование дикетопиперазина при этом приостанавливалось, а выход биуретового основания , которое Курциус при- [c.78]

В эту категорию также можно включить большую группу реакций, в которых происходит перенос протона между кислородом, азотом или серой, а также общий кислотный или основной катализ, сопровождающийся образованием или разрушением связей более тяжелых атомов. Большинство реакций карбонильной или ацильной группы является реакциями такого рода. Несмотря на то что детальная природа катализа переноса протона в этих реакциях до конца не понята, весьма вероятно, что в переходном состоянии этих реакций протон не находится на вершине потенциального барьера, хотя в переходном состоянии почти определенно его положение отличается от положения в исходных веществах или продуктах реакции. Эти реакции обычно протекают в окиси дейтерия в 2—3 раза медленнее, чем в воде [58] кц о/ко о = 3,0 для общеосновного катализа имидазолом гидролиза этилхлорацетата [59]), но иногда они обнаруживают большие изотопные эффекты кц,о1к0. о = 4,0 и 4,4 для общекислотного и общеосновного катализа реакции морфолина с б-тиовалеролактоном [60]), или практически отсутствие изотопного эффекта кц о/ко о = 1Д для катализируемого по общеосновному механизму аминолиза фенилацетата глицином [7]), или да"/ке обратный изотопный эффект (кщо/ко о = 0,59 для общекислотного катализа присоединения метоксиэтантиола к ацетальдегиду [18]). Как указывалось в гл. 3, разд. Е,2, весьма вероятно, что в переходных состояниях реакций этого типа протон находится в более или менее стабильной потенциальной яме и может содержать существенную нулевую энергию. [c.212]

Дженкинсон и Тинслей [19] идентифицировали с помощью хроматографии на бумаге состав аминокислот, гидролизат которых был получен в ходе изучения аминокислот растительного происхождения, выделенных из компоста. Десять мл гидролизата, содержавшего приблизительно 1 мг связанного азота, запаривали досуха при пониженном давлении, растворяли в 5 мл воды и снова упаривали досуха. Остаток растворяли в 1,5 мл воды и центрифугировали. Осветвленную жидкость в количестве 0,04 мл наносили на бумагу Ватман № 1. Разделение проводили элюентом, предложенным Вольфом [20]. Хроматограмму проявляли, окуная лист в 0,2%-ный раствор нингидрина в ацетоне. Были идентифицированы следующие аминокислоты цистеиновая, аспарагиновая, глутаминовая, лизин, аргинин, глицин, гистидин, серии, аланин, тирозин, пролин, валин, треонин, изолейцин, лейцин и фенилаланин. Метионин не поддавался определению, поскольку его трудно было отделить от глицина в описанных системах растворителей. Метио-нин-5-оксид тоже не отделялся от валина. Хроматограммы опускали в 0,1%-ный раствор изатина в ацетоне для обнаружения про-лина и подтверждения отсутствия оксипролина. Детектирование и определение содержания пептида с остатком лизина в середине цепи проводили с помощью 2,4-динитрофторбензола [21]. Эта реакция протекает, поскольку е-аминогруппа, в отличие от а-амино-группы лизина, свободна и может вступать в реакцию. [c.306]

Метод 2 [46]. Этот метод позволяет более быстро проводить определение гидролиза гиппурата. Готовят 1%-ный раствор гиппурата натрия в дистиллированной воде и разливают в пробирки по 0,4 мл. Пробирки, закрытые пробками, хранят в морозильнике при —20°С. Перед экспериментом содержимое пробирок размораживают и смешивают с ним до получения очень густой суспензии полную петлю выросшей культуры, взятой с поверхности твердой среды. Пробирку инкубируют в блочном термостате или в водяной бане при 37 °С в течение 2 ч. После инкубации добавляют приблизительно 0,2 мл нингидринового реактива [3,5 г ниигидрина растворяют в 100 мл смеси ацетона и бутанола (1 1, по объему)]. Пробирку не встряхивают [35]. Инкубацию продолжают при 37 С в течение 10 мин. Положительная реакция появление темно-фиолетовой окраски за счет глицина, образующегося при гидролизе гиппурата. Отрицательная реакция отсутствие окраски или наличие лишь слабого фиолетового оттенка. Следует использовать контрольные пробы с микроорганизмами, для которых реакция уже известна. [c.26]

Другая важнейшая функция серы в растительном организме состоит в поддержании определенного уровня окислительно-восстановительного потенциала клетки за счет обратимости реакций цистеин цистин и SH-глутгтион S —S-глу-татион. Эти редокс-системь/ могут связывать или освобождать атомы водорода в зависимости от преобладающих метаболических условий в клетке. Трипептид глутатион, состоящий из остатков глутаминовой кислоты, цистеина и глицина, благодаря хорошей растворимости в воде играет важную роль в метаболизме. Обычно глутатион находится в восстановленном SH-состоянии и может реагировать с дисульфидными группами тиоловых ферментов, в том числе протеолитических, активируя их и переходя в окисленную — S — S-форму. [c.243]

Из-за множества биокаталитических процессов, протекающих в клетках, избирательности действия сенсоров на основе цельных клеток ткани следует уделять особое внимание. Изучение избирательности биосенсора на основе ткани почки свиньи показало его пригодность для определения глутамина в сложных биологических объектах. Специально изучалось влияние большого числа соединений (мочевина, Ь-аланин, Ь-аргинин, Ь-гистидин, Ь-валин, Ь-серин, Ь-глутаминат, Ь-аспарагин, Ь-аспартат, О-аланин, О-аспартат, глицин и креатинин), которые могли бы создавать помехи работе сенсора, но оказалось, что они не дают заметного сигнала. Как известно, в клетках почки свиньи велика концентрация О-аминокислотной оксидазы [16], поэтому проверяли также отклик сенсора на различные О-аминокислоты. В присутствии кислорода и воды этот фермент катализирует окислительное деаминиро-вание нескольких О-аминокислот. Однако в специфических условиях работы глутаминовый биосенсор не обнаруживал чувствительности к проверяемым О-аминокислотам. То, что побочные биокаталитические процессы не влияют на сигнал биосенсора, по всей вероятности, обусловлено отсутствием флавинадениндинуклеотида в буферной системе [23]. [c.37]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология