Глобулин групп

Белковые вещества классифицируют также по форме их молекул, подразделяя на две группы а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки. [c.298]

В других случаях желательно избирательно выделить некоторые группы белков. Тогда используют свойства растворимости этих групп в воде или солевых растворах для альбуминов и глобулинов в разбавленном спирте для проламинов в кислой или щелочной среде для белков с наиболее выраженной структурой. При экстрагировании проламинов и глютелинов в качестве растворителей нередко используют 2-меркаптоэтанол, разрывающий дисульфидные связи, додецилсульфат натрия, разрывающий совокупность нековалентных связей, этилендиамин, диоксан. [c.77]

У глобулинов бобовых различные мономеры образованьЕ полипептидами с основными свойствами с низкой молекулярной массой и полипептидами с кислотными свойствами с более высокой молекулярной массой, соединение которых обеспечивается посредством ионных связей и дисульфидными мостиками. Действительно, глобулины рапса и подсолнечника имеют соответственно 13 и 12 дисульфидных мостиков, а также 4 и 5 свободных 5Н-групп. [c.161]

Из 9—10% сухого остатка плазмы крови на долю белков приходится 6,5—8,5%. Используя метод высаливания нейтральными солями, белки плазмы крови можно разделить на три группы альбумины, глобулины и фибриноген. Нормальное содержание альбуминов в плазме крови составляет 40—50 г/л, глобулинов —20—30 г/л, фибриногена—2,4 г/л. Плазма крови, лишенная фибриногена, называется сывороткой. [c.568]

Для оценки состояния белкового обмена прежде всего используется информация, полученная при определении белковых компонентов плазмы крови. Белки плазмы крови можно подразделить на три основные группы альбумины, глобулины и фибриноген. Нормальное содержание альбуминов составляет 40—50 г/л, глобулинов 20—30 г/л, фибриногена 2—4 г/л, общего белка 65—85 г/л. [c.407]

В сыворотке крови присутствует несколько десятков индивидуальных белков, которые разделяются на четыре основные группы альбумины а-, р- и 7 Глобулины. [c.125]

Эти группы делятся, в свою очередь, на ряд фракций 1-, 2-, аз-глобулины и др. [c.125]

Белки вследствие их сильнополярного характера не растворяются в органических растворителях. В водо растворимость минимальна при изоэлектрической точке и увеличивается как в кислой, так и в основной областях. Многие белки нерастворимы нри изоэлектрической точке, другие оседают при действии минимальных количеств электролитов. Не только небольшие примеси кислот или оснований, но и малые количества нейтральных электролитов увеличивают растворимость белков (см. глобулины), вероятно, вследствие образования ионных пар с белками. Растворимость белков в воде обусловлена сольватацией групп С00 и НН , несущих ионный заряд. Сольватация (гидратация) полярных групп объясняет высокое содержание воды (30—60 % от их веса) в чистых и даже в кристаллических белках. Фибриллярные белки, как, например, желатина, сильно набухают до растворения и образуют при охлаждении типичные эластичные гели (студни). [c.434]

Белки, обладающие специфическим физиологическим действием. Живые организмы содержат многочисленные белки, обладающие специфическими свойствами и играющие важную роль в физиологических процессах. Многие из них легко растворимы, причем их растворы обладают небольшой вязкостью. Эти белки имеют глобулярную конформацию. Их существование было впервые обнаружено по их активности многие из них были выделены впоследствии в чистом кристаллическом состоянии. Растворимость этой группы белков сходна с растворимостью глобулинов (их можно извлекать солевыми растворами) они легко подвергаются денатурации. Напротив, другие белки имеют небольшие молекулярные веса и сравнительно устойчивы к нагреванию. Эти белки но физиологической активности делятся на несколько классов. [c.446]

Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

ГЛОБУЛИНЫ (лат. 1оЬи1а5 — шарик) — группа простых белков, нерастворимых в воде, но растворимых в разбавленных кислотах, щелочах, солях. Г. плазмы крови человека составляют около 40% всех белков. При заболеваниях содержание Г. увеличивается. Г. встречаются во всех животных и растительных тканях, составляют большую часть зерен, особенно бобовых и масличных культур, [c.78]

К другой группе — сферопротеинам (они называются также глобулярными белками) — относятся белки, третичная структура которых напоминает сферические объекты. Они встречаются во всех видах тканей и имеют самое разное назначение. Так, многие из них являются ферментами, другие — антителами. В крови (а также в мышцах, молоке и яйцах) присутствуют альбумины и глобулины. В ядрах клеток содержатся гисто-ны. Тромбин участвует в превращении растворенного в крови [c.194]

При сжатии пленок, образованных глобулярными белками (например, альбумином, глобулином, гемоглобином, трипсином и др.), вплоть до давления около 20 мН/м изотермы двухмерного давления вполне обратимы. При несколько большем сжатии пленок, когда площадь на одну аминокислотную группу составляет приближенно 0,17 нм , дву. с-мерное давление резко возрастает и в пленках происходят необратимые изменения они могут приобретать специфическую нерастворимость и своеобразные структурно-механические (реологические) свойства во многом связанные с изменением конформации и структуры белковых молекул. Более сильное сжатие пленом (до 0,05—0,1 нм на группу) приводит к их коллапсу — образованию складок (а возможно, и по-лимолекулярпых слоев) и отрыву от поверхности. [c.66]

В молекулах белков (альбумины, глобулины, ферменты и др.) и полипептидов цепи построены из большого количества разнообразных остатков -ами-нокислот. Помимо последовательно соединяющих их плоскорасположенных пептидных связей СО ЫН—, аминокислотные остатки связаны большим количеством водородных связей с удаленными остатками. Условия максимального насыщения внутримолекулярных водородных связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков в цепи, при соблюдении обычных валентных углов и расстояний,—приводят к характерному свертыванию цепи в спирали. По теории Паулинга и Корея, в глобулярных белках, а-кера-тине и некоторых полипептидах свертывание происходит по типу а-спирали (рис. 92), где на 3 витка спирали приходится по 11 остатков и через каждый третий аминокислотный остаток между пептидными группами сб- [c.237]

Гликопротеины представляют собой чрезвычайно гетерогенную группу белков. По количеству белка и углеводов, входящих в состав гликопротеинов, их можно разделить на две основные группы. Первая группа—это гликопротеины, содержащие от 5 до 40% углеводов и их производных белковая часть состоит преимущественно из альбуминов и глобулинов. В гликопротеинах, составляющих вторую группу, содержится 40—85% углеводов, часто обнаруживается липидный компонент по своему составу они могут быть отнесены к гликолипопротеинам. [c.630]

Белки, входящие в состав саркоплазмы, относятся к протеинам, растворимым в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подразделение саркоплазматических белков на миоген, глобулин X, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку существование глобулина X и миогена как индивидуальных белков в настоящее время отрицается. Установлено, что глобулин X представляет собой смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. Термин миоген также является собирательным понятием. В частности, в состав белков группы миогена входит ряд протеинов, наделенных ферментативной активностью например, ферменты гликолиза. К числу саркоплазматических белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обмена. Недавно была открыта группа саркоплазматических белков —пар-вальбумины, которые способны связывать ионы Са . Их физиологическая роль остается еще неясной. [c.648]

В сложных многоклеточных организмах роль сигнальных, регуляторных веществ играют гормоны. В организмах животных имеются две большие группы гормонов — белки, полипептиды и их производные и стероиды. К первой группе относится тирео-глобулин — белок щитовидной железы, содержащий иодированный тироксин, инсулин, регулирующий уровень сахара в крови, окситоцин, вызывающий сокращение матки, вазопрессин, регулирующий кровяное давление, и т. д. Гормоны синтезируются в железах внутренней секреции и осуществляют регуляцию на уровне организма. Стероиды — соединения, содержащие углеродный скелет циклопентанофенантрена [c.50]

Белки разделяют на две большие группы простые белки — протеины и сложные — протеиды. Простые белки не содержат небелковых групп, они в основном состоят из аминокислот. Сложные белки содержат, кроме собственно белка, еще и небелковую (простетическую) группу. К простым белкам относятся альбумины, глобулины, прола-мины, глютелины, протамины, гистоны и протеиноды. Больше всего альбуминов — в зеленых частях растений. Глобулины являются самой распространенной группой природных тел. В растениях глобулины встречаются в основном как отложения в семенах. Глобулины в отличие от альбуминов нерастворимы в воде. В семенах пшеницы и ржи из проламинов содержится глиадин, в семенах ячменя — гордеин. В семенах злаковых и в зеленых частях растений наряду с другими белками есть глютелины. Глиадин и глютенин составляют белки клейковины. [c.35]

Третичная структура глобулярных белков имеет вид компактных клубочков, напоминающих по форме эллипсоид вращения (лат. globulus шарик). В глобулярных белках преобладают внутримолекулярные водородные связи шсло межмолекулярных связей невелико- Все или почти все полярные группы глобулярных белков расположены на поверхности молекул, гидрофобные остатки находятся внутри свёрнутой цепи. Сольватация молекул водой энергетически вьп одна из-за доступности полярных групп и немногочисленности межмолекулярных водородных связей, что и обеспечивает высокую растворимость глобулярных белков. В организме глобулярные белки выполняют роль регуляторов и стабилизаторов процесса жизнедеятельности к ним относятся ферменты, гормоны, глобулины, альбумины, тканевые белки и т.д. [c.71]

Изучен биохимический состав золотопоглощающих плесене Установлено, что осадителями золота являются некоторые амин, кислоты и белки. Максимальная степень осаждения обеспечивае ся протаминами и глобулинами. Химическая активность белке существенно повышается после умеренного обезвоживания щ термокислотной обработки в определенных условиях. Способное грибов поглощать не только растворенное, но и коллоидное зол1 то — следствие ионизации функциональных групп белков в раств рах до NH3+, СОО и их электростатического взаимодействия коллоидами. [c.104]

Фикобилипротеины — красные и синие пигменты, содержащиеся только у одной фуппы эубактерий — цианобактерий. Хромофорная фуппа пигмента, называемая фикобилином, ковалентно связана с водорастворимым белком типа глобулина и представляет собой структуру, состоящую из четырех пиррольных колец, но не замкнутых, как в молекуле хлорофилла, а имеющих вид развернутой цепи, не содержащей металла (рис. 69). Молекулы фикобилипротеинов состоят из двух нековалентно связанных неидентичных субъединиц — а и 3, к каждой из которых ковалентно присоединены хромофорные группы фикоэритробилин или фи-коцианобилин. Некоторые данные относительно строения и спектральных свойств фикобилипротеинов цианобактерий приведены в табл. 20. [c.266]

Изучалась растворимость и солюбилизация 15 углеводородов в воде и растворах у-глобулина, сывороточного альбумина человека (ЧСА), лизоцима. В качестве углеводородов использовали гомологи алифатического ряда — гептан, октан, нонан, декан, додекан, тридекан, тетрадекан, пентадекан и ароматического — бензол, толуол, /г-ксилол, этилбензол, изопропилбензол, а также сквалан (С24Н44(СНз)д) и циклогексан. Результаты исследований представлены в табл. 12. Прежде всего необходимо отметить, что для всех изученных белков величина связывания зависит от молекулярного объема углеводорода (в случае лизоцима зависимость выражена нечетко). Увеличение длины цепи нормального парафина или алкильной группы у бензольного ядра приводит к значительному уменьшению солюбилизации, что согласуется с результатами работы [105]. Качественный характер зависимости величины связывания углеводородов от молекулярного объема аналогичен для ароматических и парафиновых углеводородов. Однако, как хорошо видно из табл. 12, связывание углеводородов ароматического ряда существенно меньше связывания парафинов при равных объемах молекул. [c.39]

Хромофорная группа - фикобилин - это 4 пиррольных кольца, но не замкнутых — это развернутая цепь без металла. Фикобилин связан ковалентно с белком - глобулином. Молекулы фикобилипротеидов состоят из 2 нековалентно связанных субъединиц а и р, к каждой из которых ковалентно присоединены хромофорные группы фикоэрит-робилин и фикоцианобилин. [c.188]

Сннезеленые водоросли (СуаиорНу1а) содержат также специфические пигменты — билихромопротеиды, относящиеся к растворимым белкам, представляющим собой двухкомпонентные системы, состоящие из белка типа глобулинов и хромофорных групп — фикобилинов, обусловливающих голубой или красный цвет пигмента. Фикобилины представляют собой производные тетрапиррола, прн этом четыре пнррольные кольца [c.46]

Косвенное определение сульфгидрильных групп в белках основано на соединении с л-хлормеркурбензоатом натрия и полярографическом восстановлении [90, 174]. При pH 7 восстановление продукта реакции происходит при более отрицательном потенциале полуволны, чем восстановление п-хлормеркурбензоата. Высота первой волны пропорциональна концентрации в области 0,001—0,0001 М. Метод был проверен на цистеине, альбуминах и глобулинах. Цистин, метионин, кислород, иодид и гидросульфит мешают анализу. [c.394]

Было установлено, что при действии ультразвуковых волн на белки, выделенные из сыворотки крови, уменьшается их вязкость и возрастает содержание 5Н-групп. Этот процесс при длительной обработке становится обратимым [92]. С другой стороны, существуют указания на то, что в этих условиях происходит расщепление комплексов лннопротеидной или танни1шротеино-вой природы с изменением количественного отношения между четырьмя составными частями глобулина ( ь кг, Р и у) в сторону увеличения фракций Г1 и аг. [c.246]

Хроническое отравление. Животные. При ежедневном 6-месячном введении сульфата Т.(I) в дозе 0,35 мг/кг кроликам (одной группе в желудок, а другой — под кожу) к 5 месяцу отмечена агрессивность, заторможенность, у некоторых животных параличи задних конечностей, диспротеинемия (снижение уровня альбуминов при повышении глобулинов), снижение активности щелочной фосфатазы и количества 5Н-групп сыворотки крови. Патоморфологически — дистрофические изменения в печени с множественными крупноклеточными инфильтратами по ходу печеночных протоков в почках — резкое полнокровие клубочков, мутное набухание в желудке — лимфоидная инфильтрация слизистой. При 8-месячном введении в желудок крысам в дозе 5-10- мг/кг Т. вызывает изменения условно-рефлекторной деятельности, снижение содержания 5Н-групп в крови, ДНК и РНК в селезенке, активности щелочной фосфатазы, лактатдегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и дельтааминолевулиновой кислоты в крови. Б дозе 5-10 Т. вызывает менее выраженные сдвиги, а в дозе 5-10- мг/кс не вызывает изменений в организме. Т. обладает мутагенной активностью (в дозе 5-10- мг/кг в течение 8 месяцев), увеличивая процент хромосомных аберраций и число аберрантных клеток костного мозга крыс, а также гонадотропным эффектом (в дозах 5-10 и 5-10 мг/кг в те же сроки),вызывая нарушения функционального состояния сперматозоидов и морфологические изменения в семенниках самцов. Эмбриотоксическое действие Т. в дозе 5-10 мг/кг проявляется в виде снижения массы эмбрионов, а также (доза 5-10- мг/кг) а нарушениях функционального состояния развивающегося потомства, снижении его выживаемости. Алкогольная нагрузка отягощает интоксикацию Т., увеличивая гибель животных на 60-— 90 %, что может быть объяснено образованием более раствори-. [c.242]

Таким образом, у больных с ЖКГЭ в сочетании с миомой по сравнению с группой без миомы, выявлена абсолютная и относительная гиперэстрогене-мия. У них достоверно повышен уровень как общего эстрадиола, так и индекс свободных эстрогенов, отражающий свободную фракцию эстрогенов. По-видимому, компенсаторно возрастает и уровень сывороточного прогестерона. Уровень же глобулина, связывающего половые стероиды, наоборот несколько снижен. [c.536]

Группы Эстрадиол, нмоль/л, т М Прогестерон, нмоль/л, т М Глобулин, связывающий половые стероиды, нмоль/л, т М Индекс свободных эстрогенов, уел. ед. Активность ароматазы, фмоль андростендиона/ (мг белка-час), т М [c.537]

Между альбуминами и глобулинами существует постепенный переход, образующий почти непрерывный спектр растворимости, а так как растворимость и тех и других увеличивается с повышением концентрации соли, эти две группы белков нельзя резко разграничить. Ряд глобулинов, встречающихся в некоторых семенах в качестве запасных белков, выделен в кристаллической форме, например эдестин из конопляного семени, эксцельсин из бразильского ореха, арахин и конарахин из земляного ореха. Альбумины, вероятно, не являются запасными белками, и не все глобулины относятся к этой группе. Так, например, р-амилаза, содержащаяся в семенах ячменя, представляет собой альбумин, а а-амилаза — глобулин. Основные запасные белки хлебных злаков это проламины и глютелины. [c.10]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология