Рибосомы, биосинтез ферментов

Рис. 13-17. Индукция ферментов. Высокая внутриклеточная концентрация субстрата А может стимулировать биосинтез ферментов Е1, Ег и Ез- Содержание этих ферментов в клетке возрастает, и тем самым создается возможность для ускорения тех реакций, в результате которых избыток субстрата А удаляется. Избыток субстрата А служит, следовательно, для клеточного ядра сигналом, вынуждающим его включить гены, контролирующие образование ферментов Е , Ег и Е3. Включение генов означает синтез соответствующей матричной РНК она поступает в рибосомы, и вследствие этого в них осуществляется синтез ферментов Е1, Ег и Е3.

В основном ферменты синтеза нуклеиновых кислот, а в митохондриях — ферменты процессов аэробного окисления углеводов и жирных кислот (весь набор цикла лимонной кислоты), превращения отдельных аминокислот. В мембранах митохондрий локализованы ферменты дыхательной цепи и процессов окислительного фосфорилирования, катализирующие реакции образования АТФ. В рибосомах сосредоточены ферменты биосинтеза белка, а в лизосомах — ферменты гидролитического расщепления различных веществ. Каждый фермент катализирует определенную специфическую реакцию, что обеспечивает упорядоченность многостадийных метаболических процессов. [c.89]

Рассмотрим отдельные этапы работы рибосомы более детально. Удобно, подразделить процесс биосинтеза фермента или белка вообще на три стадии инициацию синтеза цепи, элонгацию цепи и терминацию синтеза, или освобождение цепи. Прежде всего мы рассмотрим этот процесс на бактериальной системе, которая изучена более полно. [c.52]

Большая часть фосфолипидов бактерий образуется путем превращения фосфатидных кислот в DP-диглицериды (рис. 12-8, реакция е). Последние вступают в реакцию с различными нуклеофилами, что сопровождается высвобождением СМР. В частности, при взаимодействии с L-серином образуется фосфатидилсерин (реакция ж), а при реакции с инозитом (реакция и) синтезируется фосфатидилинозит. Фермент катализирующий образование фосфатидилсерина, по имеющимся данным, связан с рибосомами [60, 61]. В противоположность этому большая часть других ферментов биосинтеза фосфолипидов включена в состав цитоплазматической мембраны или тесно с ней связана. Один из мембраносвязанных ферментов катализирует декарбоксилирование фосфатидилсерина с образованием фосфатидилэтаноламина (реакция з . рис. 12-8) [63]. Хотя фосфатидилхолин не относится к основным компонентам липидов бактерий, однако он может быть синтезирован из фосфатидилэтаноламина путем трехступенчатого трансметилирования-с использованием S-аденозилметионина в качестве донора метильных групп. [c.556]

Биосинтез большой субъединицы контролируется ДНК хлоропластов он осуществляется на рибосомах этих органелл. Малая субъединица синтезируется в форме предшественника с более высокой изоэлектрической точкой при посредстве ядерной ДНК и на рибосомах цитоплазмы. Этот положительно заряженный предшественник взаимодействует с оболочкой хлоропластов, которая имеет отрицательный заряд [47], затем проникает через оболочку и теряет положительно заряженный пептид перед тем, как соединиться с большими субъединицами для образования активного фермента. [c.243]

Как было указано, концентрация ряда ферментов в клетках резко снижается при повышении содержания отдаленных конечных продуктов, образующихся в цепи последовательных ферментативных реакций. Такой эффект, получивший название репрессии ферментов, часто наблюдается при реакциях биосинтеза. В этих случаях молекулы репрессора, также образующиеся в рибосомах ядра по команде гена-регулятора, являются неактивными и сами по себе не обладают способностью подавлять деятельность гена-оператора и, следовательно, всего оперона, но приобретают такую способность после образования комплекса с конечным или одним из конечных продуктов биосинтетического процесса (см. рис. 14.13). [c.537]

В прокариотических клетках нет отсеков, или компартментов, разделенных внутренними мембранами. Однако и у бактерий обнаруживается известная компартментализация некоторых ферментных систем (рис. 13-22). Так, большинство ферментов, участвующих в биосинтезе белка, локализуется у них в рибосомах, а некоторые ферменты био- [c.396]

Рибосомы катализируют биосинтез белков, в том числе и ферментов. Показано, что выделенные из клеток и очищенные рибосомы способны синтезировать белки. [c.36]

На третьем этапе биосинтеза комплексные соединения р-РНК с аминокислотами переносятся на поверхность ы-РНК в рибосоме. Этот процесс совершается под действием особых ферментов переноса, содержащихся в растворимой фракции клеток и специфических для индивидуальных аминокислот. Детали этого этапа биосинтеза белков во многом еще остаются неясными, но полагают, что эти реакции идут следующим образом. и-РНК, содержащаяся в рибосоме, играет роль шаблона, матрицы, на поверхности которой синтезируется полипептидная цепь. Каждая молекула р-РНК, переносящая ту или иную аминокислоту, имеет в своей цепи особый адапторный участок, последовательность нуклеотидов в котором комплементарна к определенному участку ы-РНК- В связи с этим отдельные молекулы р-РНК вместе с аминокислотами присоединяются к строго определенным участкам и-РНК, в результате чего аминокислоты оказываются выстроенными в ряд на матрице. После этого, при участии соответствующих ферментов, связь между молекулами р-РНК и аминокислотами разрывается, аминокислоты под действием специфических синтезирующих ферментов соединяются между собой пептидными связями. Процесс образования пептидных связей требует затраты энергии, которая доставляется, вероятно, гуанозинтрифосфатом. Высвободившиеся молекулы р-РНК вновь соединяются с активированными аминокислотами. Таким образом, в результате третьего этапа биосинтеза белка в активной рибосоме образуется полипептидная цепь. [c.293]

Итак, биосинтез белков, по современным представлениям, проходит четыре основных этана 1) активирование аминокислот и взаимодействие их с ферментами 2) соединение аминокислот с растворимой РНК 3) перенос аминокислот на молекулы информационной РНК в рибосомах и образование пептидных связей и 4) высвобождение полипептидной цепи из рибосомы. Последовательность реакций белкового синтеза представлена на схеме (рис. 25). Следует подчеркнуть, что все эти процессы биосинтеза белка в клетке идут очень быстро. Наблюдения над синтезом гемоглобина показали, что построение молекулы белка, состоящей из 150 аминокислотных остатков, заканчивает [c.294]

В белковой молекуле, осуществляется на поверхности мельчайших частиц цитоплазмы — рибосом. Для того чтобы эта завершающая стадия могла осуществиться, на рибосоме должна находиться соответствующая матрица, обеспечивающая сборку нужного белка, а также к рибосоме должны постоянно доставляться необходимые аминокислоты. Каждая из стадий сложного процесса биосинтеза белка катализируется определенным ферментом. [c.456]

Как и на промышленном предприятии, в клетке установлен строгий порядок. В ней имеются различные цехи , производящие необходимые полупродукты и продукты из поступающего сырья. Для этого клетка разделена полупроницаемыми перегородками на множество мельчайших отсеков. Каждый из химических процессов в клетке протекает в специально предназначенном для него отсеке и катализируется специфическим ферментом. Так, например, описанные выше окислительные реакции, в результате которых клетка получает необходимую энергию, происходят в митохондриях (небольших частицах цитоплазмы). Биосинтез белка не является в этом отношении исключением. Подготовительные стадии сложного процесса биосинтеза происходят в разных участках клетки, а завершающая стадия сборки аминокислот на специальной матрице (шаблоне), обеспечивающей нужную их последовательность в белковой молекуле, осуществляется на поверхности мельчайших частиц цитоплазмы — рибосом. Для того чтобы эта завершающая стадия могла осуществиться, на рибосоме должна находиться соответствующая матрица, обеспечивающая сборку нужного белка, а также к рибосоме должны постоянно доставляться необходимые аминокислоты. Каждая из стадий сложного процесса биосинтеза белка катализируется определенным ферментом. [c.378]

Ферменты обычно локализуются на определенных органоидах клетки и в растворимой фракции цитоплазмы. Есть мнение, что комплекс ферментов, осуществляющий определенный цикл последовательно текущих реакций, локализуется в структуре органоида таким образом и на таком расстоянии, чтобы обеспечить этот процесс с минимальными затратами энергии на перемещение промежуточных продуктов от фермента к ферменту. Поэтому реакция строго координируется в клетке по времени и в пространстве. Прекрасный пример тому — биосинтез белка на рибосомах. [c.37]

Эндоплазматический ретикулум (саркоплазматический ретикулум в скелетных мышцах) состоит из многочисленных замкнутых мембранных образований в виде цистерн, трубочек и пластинок, которые разделяют клетку на отдельные отсеки. На ретикулуме протекают процессы синтеза различных липидов и сложных углеводов. На его шероховатой поверхности, где располагаются рибосомы, осуществляется биосинтез основных белков клетки. В саркоплазматическом ретикулуме мышц депонируются ионы кальция, которые при возбуждении мышц выбрасываются в цитоплазму и запускают процесс сокращения, а при расслаблении с участием фермента Са -АТФ-азы транспортируются снова в ретикулум. Следовательно, саркоплазматический ретикулум контролирует уровень свободного Са в цитоплазме мышц. [c.35]

Ферменты могут находиться в жидкой части клетки (цитозоле) и отдельных клеточных органеллах (ядре, митохондриях, рибосомах, лизосомах и др.), а также входить в состав клеточных мембран. В жидкой части клетки локализованы ферменты анаэробного окисления углеводов, биосинтеза жирных кислот, превращения многих аминокислот. В ядре находятся [c.88]

Рибосомные белки совместно с вспомогательными факторами обеспечивают ферментативные активности, необходимые для биосинтеза белка. При этом одни функции обусловлены индивидуальными белками, для проявления других активностей необходимо наличие нескольких белков. В рибосомах имеется несколько функциональных центров, каждый из которых построен из определенной группы белков. В этом смысле рибосомы представляют собой набор определенных ферментов, активных лишь в том случае, если они находятся в составе частиц. В результате их совместного координированного действия осуществляется акт трансляции. [c.103]

При биосинтезе ферментов и других белков рибосомы играют роль сборочного аппарата, соединяя аминокислоты, связанные с соответствующими тРНК, в полинептидные цепи, аминокислотная последовательность которых определяется мРНК- Этот процесс протекает на рибосомах в присутствии нескольких белковых кофакторов. [c.50]

Синтез. Биосинтез Б. происходит в результате трансляции в субклеточных частицах-рибосолшх, представляющих собой сложный рибо-нуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре Б. хранится в соответствующих генах-участках ДНК-в виде последовательности нуклеотидоа В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента-ДНК-зависимой РНК-полимеразы - передается на матричную рибонуклеиновую к-ту, к-рая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза Б. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному Б. конформацию, а также подвергаются модификации благодаря р-циям разл. функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей (см. Модификация белков). [c.253]

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА, программируемый геномом процесс биосинтеза белков и(или) РНК. При синтезе белков Э. г. включает транскрипцию - синтез РНК с участием фермента РНК-полимеразы трансляцию - синтез белка на матричной рибонуклеиновой кислоте, осуществляемый в рибосомах, и (часто) посттрансляционную модификацию белков. Биосинтез РНК включает транскрипцию РНК на матрице ДНК, созревание и сплайсинг. Э. г. определяется регуляторными последовательностями ДНК регуляция осуществляется на всех стадиях процесса. Уровень Э. г. (кол-во синтезируемого белка или РНК) строго регулируется. Для одних генов допустимы вариации, иногда в значит, пределах, в то время как для других генов даже небольшие изменения кол-ва продукта в клетке запрещены. Нек-рые заболевания сопровождаются повышенным уровнем Э.Г. в клетках пораженных тканей, напр, определенных белков, в т. ч. онкогенов при онкологич. заболеваниях, антител при аутоиммунных заболеваниях. [c.413]

Ряд физических проблем возникает в связи с функциональностью нуклеиновых кислот. Необходимо установить механизм конвариантной редупликации ДНК, механизм матричного синтеза РНК на ДНК и полипептидных цепей на комплексах мРНК с рибосомами. Необходимо решить проблему генетического кода — соответствия между первичной структурой ДНК (и, значит, мРНК) и первичной структурой белковой цепи. Недостаточно описать химизм биосинтеза белка, но следует выяснить физические и физико-химические механизмы и условия этого синтеза, в частности механизмы действия ферментов. Биофи. ика должна [c.488]

Транспортные и информационные РНК управляют биосинтезом белков. Как отмечалось выше, последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях закодирована в ДНК. ДНК находится в ядре клетки. Однако пептидный синтез протекает вне ядра клетки в рибосомах. Это означает, что генетическая информация должна безошибочно передаваться от места ее хранения к месту синтеза. Для этого в ядре клетки на матрице ДНК при участии фермента РНК-полимеразы из рибонуклеозидфосфатов строятся информационные (матричные) РНК. На основе того факта, что спаренными друг с другом могут оказаться только комплементарные основания, информационная РНК содержит комплементарный код действующего как матрица тяжа ДНК. Таким путем информация транскрибируется [3.4.5]. Информационная РНК становится тем самым собственно матрицей для синтеза полипептидов, который протекает как второй этап процесса в рибосоме. Необходимые для этого а-аминокислоты могут попасть к матричной [c.666]

Тремя главными матричными процессами, присущими всем без исключения живым организмам, являются репликация ДНК, транскрипция и трансляция. Репликация ДНК происходит с участием ферментов ДНК-полимераз. Роль матриц играют разделенные цепи двунитевой материнской ДНК. Субстратами являются дезоксирибонуклеозид-5 -трифосфаты. Транскрипция осуществляется с помощью ферментов РНК-полимераз. Матрицей служит одна из нитей двунитевой ДНК, а субстратами — рибонуклеозид-5 -трифосфаты. Трансляция происходит на рибосомах с участием информационной РНК (мРНК) в качестве матрицы и аминоз1Ц1л-тРНК в качестве субстратов. Кроме того, при заражении клеток вирусами, у которых наследственная информация содержится в молекулах вирусных РНК, в клетках начинается запрограммированный этими РНК синтез ферментов, называемых обычно РНК-репликазами, которые катализируют биосинтез РНК, используя в качестве матриц молекулы РНК. Некоторые вирусы, вызывающие злокачественные новообразования, содержат ферменты, катализирующие обратную транскрипцию — синтез ДНК с использованием в качестве матриц молекул РНК. Эти ферменты часто называют обратными транскриптазами или ревертазами. Более строгие названия двух последних групп ферментов соответственно — РНК-зависимая РНК-полимераза и РНК-зависимая ДНК полимераза. [c.174]

При нормальном развитии процесса на каждый акт инициа1 ии и терминации биосинтеза приходится большое число актов элонгации, т. е. соединения очередного мономера с растущей цепью. Каждый акт элонгации проходит в активном центре соответствующей полимеразы нуклеиновых кислот или рибосомы, причем его непосредственными участниками являются концевая группа синтезируемого полимера, кодирующий элемент матрицы и очередная молекула мономера. Все эти участники должны быть закреплены определенным образом в активном центре полимеразы или рибосомы. Вытекающая из этих соображений схема активного центра матричного фермента представлена на рис. 48. По аналогии с активными центрами других, более просто устроенных ферментов можно ожидать, что такой активный цент]р должен быть уникальным. [c.175]

Следовательно, полипептидная цепь при биосинтезе белков растет в направлении от N-конца к С-концу, а фермент, вмонтированный в рибосому и катализирующий это химическое превращение, является пептидил трансферазой. Образование полипептидов из аминоацил-тРНК представляет собой превращение сложных эфиров в амиды, которое термодинамически разрешено, т. е. для этого процесса AG < 0. Энергия Гиббса, необходимая для превращения аминокислот в пептиды, сообщается аминокислоте вне рибосомы на стадии аминоацилирования тРНК, сопряженного с гидролизом АТФ до АМФ и пирофосфата и катализируемого соответствующими аминоацил-тРНК-синтетазами (см. 4,6). [c.188]

Важными компонентами цитоплазмы являются рибосомы, ферменты, рибонуклеиновые кислоты (РНК). Рибосомы представляют собой мембранные структуры 16 X 18 нм, состоящие на 40% из белка и на 60% из РНК. Они являются центрами синтеза белка. Одним из доказательств этого служит концентрация антибиотика хлорамфеннкола на рибосомах. Механизм действия хлорамфеннкола на бактерии состоит в подавлении синтеза белка в бактериальных клетках, чувствительных к этому антибиотику. Бактериальная клетка содержит около 10 000 рибосомальных частиц. Матричная и транспортная РНК участвуют в синтезе белков. Ферменты катализируют реакции синтеза и распада. При обработке лизоцимом бактериальных клеток протопласт приобретает сферическую форму и сохраняет жизнеспособность. В протопластах происходят важнейшие биохимические процессы биосинтез белка и нуклеиновых кислот, [c.26]

Ферменты проявляют обычно свое каталитическое действие в водных растворах и, следовательно, по этому признаку могут быть отнесены к гомогенным катализаторам. Однако при более тщательном рассмотрении вопроса такое заключение оказывается не вполне точным. Дело в том, что ферменты — это белки с весьма большим молекулярным весом — от десятков до сотен тысяч и, следовательно, при обсуждении свойств многих из них мы вправе говорить о существовании в растворе ферментов поверхности (микроповерхности) раздела, характерной для гетерогенных катализаторов. Более того, каталитическая активность ферментов, как и гетерогенных катализаторов, определяется наличием на их поверхности особых участков ограниченного размера — активных центров, обладающих специфической реакционноспособностью. Многие ферменты, например ферменты переноса электронов в окислительновосстановительных реакциях, ферменты, участвующие в биосинтезе белка, и некоторые другие ферменты функционируют, будучи вмонтированными в сравнительно жесткие структурные компоненты клетки, обладающие макроповерхностью раздела (митохондрии, рибосомы и т. п.). [c.26]

Подводя итоги имеющимся данным, мы можем с уверенностью сказать, что для биосинтеза белка in vitro необходимы следующие компоненты [5, 8, 41—46] аминокислоты, АТФ, Mg , активирующие ферменты, ГТФ, микросомы или по.лученпые из них рибосомы и S-PHK. [c.267]

Крупные успехи в понимании биохимических аспектов синтеза белка были достигнуты главным образом благодаря тому, что исследователи научились воспроизводить большинство наиболее важных этапов этого процесса в бесклеточных системах использование различных методов, основанных на применении бесклеточных систем, является одной из наиболее характерных черт современной биохимии. Первая бесклеточная система, предложенная в 1952 г. Сикевицем (работавшим тогда в лаборатории Замечника в Гарвардском университете), содержала микросомную фракцию печени крыс. В последующие три года в лаборатории Замечника и одновременно в нескольких других лабораториях были сделаны важные открытия. Было показано, во-первых, что в микросомной фракции за синтез белка ответственны рибосомы во-вторых, что аминокислоты, принимающие участие в биосинтезе белка, активируются АТФ в реакции, катализируемой специфическими активирующими ферментами аминоацилсинтетазами или ацилазами), которая приводит к образованию неорганического пирофосфата, [c.519]

Несмотря на сходство в картине реакции отдельных ферментов, необходимых для биосинтеза мочевины, ряд фактов указывает на то, что наряду с синтезом ферментов здесь, вероятно, действует и какой-то более тонкий регулирующий механизм. Наиболее убедительные из имеющихся данных касаются КФС 1. Биосинтез этого фермента, по-видимому, осуществляется по меньшей мере в два этапа. Первый из них — это обычный мРНК-зависимый синтез белка на рибосоме, и он чувствителен к обычным ингибиторам транскрипции и трансляции. Второй [c.177]

Для биосинтеза белков требуется присутствие не только ферментов и мономеров (аминокислот), но и матрицы (молекулы иРНК), задающей последовательность присоединения аминокислот к растущей цепи, а также специфического переносчика для активирования мономера и отбора его в соответствии с заданным кодом (тРНК). Реакция образования новой пептидной связи происходит на рибосоме и катализируется ферментом пептидилтрансферазой. Полипептидная цепь растет в направлении от N- к С-концу. [c.224]

Во всех этих реакциях, которые в конце концов приводят к синтезу белка, принимает уч астие целая армия ферментов. Биосинтез белка начинается с раскручивания двойной спирали ДНК и изготовления ее копии — негатива (образование мРНК — транскрипция ), затем следуют переносы мРНК из клеточного ядра в цитоплазму к рибосомам, активирование аминокислот и присоединение их к растущей полипептидной цепи в соответствии с кодом (перевод 4-буквенной записи оснований в 20-буквенную запись — трансляция). На каждой из этих стадий постоянно активен один белок — фермент, специфично действующий как катализатор. Именно действие одного фермента после раскручивания двойной спирали ДНК обеспечивает, что только одна из двух высвобождающихся цепей копируется в виде мРНК. [c.155]

Многие ферменты, например участвующие в биосинтезе белка, функционируют, будучи вмонтированными в сравнительно жесткие структурные компоненты клетки, обладающие поверхностью раздела (рибосомы, мито-.шндрии). Таким образом, ферменты характеризуются признаками и гомогенных и гетерогенных катализаторов. По сравнению с небиологическими катализаторами ферменты более активны. Например, для разложения перекиси водорода на воду и кислород без катализатора энергия активации равна 18 тыс. кал. на 1 моль, при использовании в качестве катализатора коллоидной платины— 11,7 тыс., а при действии фермента каталазы — до 5500 тыс. кал. на 1 моль. У ферментов в реакции участвует одновременно несколько группировок активного центра. [c.9]

По современным представлениям [16—19] формирование фо-тосинтетического аппарата растений генетически обусловлено часть систем в хлороиластах детерминирована ядром (ключевые ферменты биосинтеза хлорофилла) [18], часть находится под влиянием ДНК самих хлоропластов (упаковка пигментов в ла-меллах и образование функционально-активных фотосистем опре-де.тяются ламеллярными белками, синтезированными на 70S рибосомах хлоропластов) [17, 18]. [c.157]