Вторичные или вандерваальсовы связи

Вторичные или вандерваальсовы связи [c.131]

В неориентированном состоянии молекулы волокна обладают наиболее вероятной конфигурацией. В процессе вытяжки они переходят из более вероятного состояния в менее вероятное следовательно, этот переход сопровождается уменьшением энтропии. Вследствие образования связей между макромолекулами они не могут после снятия растягивающих усилий возвратиться в свое первоначальное положение. Поперечные связи возникают иногда за счет сил первичной валентности, но чаще в виде вторичных валентных связей (вандерваальсовы силы). Помимо этого, вследствие некоторой кристаллизации волокна в процессе вытяжки следует учитывать энергию решетки. Если энтропийный фактор превышает энергию межмолекулярного взаимодействия, что имеет место в каучуке, образец после снятия нагрузки должен испытывать усадку. [c.104]

Данные о гидродинамических свойствах белков в растворе и оценка размеров элементарной ячейки, полученная с помощью рентгеноструктурного анализа кристаллических белков, свидетельствуют о компактности и жесткости белковой молекулы. Эти свойства белка нельзя объяснить одной лишь вторичной спиральной структурой, даже если принять во внимание наличие дисульфидных связей и остатков пролина. Легкость, с которой эта компактность может быть нарушена, свидетельствует вместе с тем о том, что структура стабилизирована не ковалентными связями. Стабилизация плотно свернутой третичной структуры глобулярных белков достигается за счет взаимодействия боковых цепей аминокислотных остатков, обладающих указанными выше химическими свойствами. Силы взаимодействия каждая в отдельности не велики ионное взаимодействие, водородные связи, гидрофобное взаимодействие и вандерваальсовы силы. Но поскольку число этих слабых связей очень велико и все они действуют одновременно по всей свернутой структуре белка, она обладает достаточной устойчивостью при обычной температуре. Оценить относительное значение связей различного типа в поддержании третичной структуры очень трудно и на этот счет еще нет единого мнения. [c.26]

Халькогены являются двухвалентными в элементарном состоянии и в кристаллической и аморфной формах (см. стр. 675 и 714). При таком строении каждый атом имеет двух ближайших соседей, так что образуются цепи или циклы. Расстояния между атомами, принадлежащими различным цепям или циклам, значительно больше. Этим самым оправдывается предположение, что между такими цепями или циклами действуют вторичные валентные силы (вандерваальсовы силы). Из отношения межатомных расстояний внутри таких цепей и между ними можно заключить, что величина вторичных валентных сил возрастает от селена к теллуру. Это можно рассматривать как признак перехода к металлической связи. [c.660]

Конформационные переходы цепи с кинк-изомерамп, свободная энергия которой при наличии напряжения представляется сплошной линией (рис. 5.1), термодинамически необратимы, а внутренняя энергия переходит в тепло. Представляет интерес постоянная времени процесса перехода если она мала по сравнению со временем, в течение которого происходит растяжение цепи, то кривая напряжение—деформация не слишком сильно отличается от кривой, соответствующей сплошной линии на рис. 5.1, а если постоянная времени слишком велика, то переходы могут быть запрещены и цепи деформируются эластично. Однако при промежуточных значениях постоянных времени наибольшие напряжения не полностью вытянутых цепей будут зависеть от скорости, с которой происходят конформационные переходы, снимающие напряжение. Детальное рассмотрение данного явления потребовало бы изучения формы и взаимодействия цепных молекул, основ термодинамики необратимых процессов [15] и анализа потенциала вторичных, или вандерваальсовых, связей между сегментами [16]. Это привело бы к рассмотрению неупругого деформирования полимеров, которое не является предметом данной книги. Тем не менее все же представляет интерес некоторая информация относительно скорости переходов между различными кинк-изомерами, сопровождающихся релаксацией напряжения в системе. Так как любые переходы, приводящие к движению только одного кинк-изомера, обычно не вызывают удлинения цепи вдоль ее оси, то приходится учитывать по крайней мере одновременную активацию н аннигиляцию двух кинк-изомеров. Подобный процесс состоит из поворота четырех гош-связей и передачи поворота сегмента между кинк-изомерами можно оценить энергию связи, необходимую для преодоления потенциального барьера, которая должна составлять 33,5 кДж/моль для поворота гош-связи [7] и (2,1—5) кДж/моль для вращения СНг-группы [17, 18]. Следовательно, чтобы преобразовать весь кинк-изомер tgtgttgtgt в транс-конформацию, необходима энергия активации 46—63,6 кДж/моль. Можно предположить, что подобные преобразования напряженных цепей ПЭ к состоянию, свободному от напряжений, действительно происходят при скорости деформирования по крайней мере 1 с при температуре ниже точки плавления, т. е. при 400 К. Теперь мол<но рассчитать скорость данного процесса при 300 К с помощью выражения (3.22), которая оказывается равной 0,0018 с . При деформировании цепи энергия активации вращения сегмента только убывает, а скорость переходов, сопровождающихся ослаблением напряжения, возрастает [19]. С учетом подобного [c.130]

Догадкиньш и Трелоаром была предложена гипотеза о наличии в натуральном каучуке вторичных поперечных связей, играющих роль временных узлов пространственной сетки полимера. Существование их в других полимерах доказывается многими опытами > Доказательства образования локальных межмолекулярных связей в полимерах (водородные и вандерваальсовы связи) получены наблюдением их молекулярных спектров. Эти вторичные поперечные связи являются временными и сравнительно легко распадаются и восстанавливаются в процессе теплового движения, причем равновесие между разрушенными и не-разрущеннымн связями смещается с изменением температуры. В полярных каучуках существование временных узлов сетки очевидно, так как полярные группы соседних участков цепей легко образуют локальные поперечные связи. По мнению Ф. Бик-ки и некоторых других исследователей, роль временных узлов сетки могут играть также места перехлестов и перепутанностей макромолекул. р [c.117]

Уже в 1959 г. разрешающую способность метода удалось довести до 2 А [272]. Это сразу позволило различать атомы, соединенные водородными и вандерваальсовыми связями, хотя соседние атомы, соединенные типичной ковалентной связью, отчетливо не различались. Несмотря на это можно было сделать определенный вывод о пространственном расположении атомов, т. е. перейти к детальному построению трехмерной модели. В этой работе была доказана правота утверждений об универсальности а-спиральной структуры Полинга — Корея. Большая часть молекулы миоглобина была построена из отрезков правозакрученной спирали. Таким оразом, удалось впервые сфотографировать а-спирали в молекуле белка, что является блестящим подтверждением теоретических построений о вторичной конфигурации полипептидной цепи. Сопоставление полученных результатов с данными более ранних работ свидетельствовало со значительной достоверностью о наличии а-спиральных конфигураций в молекулах глобулярных белков. Было показано, что молекула миоглобина на 75% состоит из спиральных участков и таких участков в молекуле восемь. Они соединены неспиральными произвольной формы отрезками различной длины. Эти результаты косвенно подтверждались опытами с использованием методов дейтерооб-мена и определения оптического вращения. [c.150]

Отчетливо заметно различие температурных зависимостей величины /д для лиофилизованного (сухого) и увлажненных образцов миоглобина. Если сухой белок характеризуется обычной для твердых тел относительно слабой температурной зависимостью, то остальные — резким спадом /л в области 220 -г 300 К. Это резкое уменьшение упругой доли РРМИ связано с возрастанием роли внутриглобулярной подвижности. Эта подвижность может быть понята, как и в случае движения атома железа, на основе возникновения конформационных подсостояний, которые присущи биополимерам, обладающим вторичной и третичной структурой и образованным слабыми водородными и вандерваальсовыми связями. Внутренняя усредненная динамика молекулы миоглобина [c.471]

Настоящее изложение ограничивается рассмотрением чисто химических поперечных связей и не затрагивает вопросов, связанных с поперечными связями, образующимися за счет вторичных сил, т. е. водородных и вандерваальсовых связей. [c.394]

В разд. 1.1 уже рассматривалось соотношение напряжение-деформация одиночного сегмента цепи, нагруженного в точках на концах. Однако в (несшитых) термопластах большие осевые усилия не могут быть приложены в точках вдоль основной цепной связи, а будут равномерно распределены по цепи благодаря более слабым межмолекулярным силам. Силы, действующие между молекулами, представляют собой сумму сил короткодействующего (ядерного) отталкивания и сил (электронного) вандерваальсового притяжения (которые включают электростатические силы между ионами, диполями и квадрупо-лями, наведенные силы, вызванные поляризацией атомов и молекул, и, в общем, более существенные квантовомеханические дисперсионные силы). Вандерваальсово притяжение вызывает отверждение и кристаллизацию полимеров теоретически оно достаточно хорошо изучено и детально рассмотрено Ланг-бейном [16]. С учетом этой работы и общего списка литературы к гл. 1 можно утверждать, что вторичные силы не насыщены и не направлены, т. е. не ограничены точными положениями соседних атомов, например тетраэдрическими углами связей. В соответствии со справедливостью данных предположений потенциал межмолекулярных сил, действующий на цепь или сегмент, может быть заменен суммой потенциалов взаимодействия всех подходящих пар атомов. Парные потенциалы содержат в себе составляющую силы притяжения, которую определяют теоретически и которая убывает как шестая степень межатомного расстояния [16], и составляющую силы отталкивания, для которой существуют лишь полуэмпирические выражения. Тогда полная энергия межмолекулярного взаимодействия, т. е. энергия когезии твердого тела, представляется в виде суммы парных [c.131]

Малые строительные блоки, мономеры, в клетке соединяются в гигантские макромолекулы, или полимеры, в которых мономерные звенья связаны прочными ковалентными связями. Одни полимеры состоят всего лишь из нескольких мономерных звеньев (олигомер), другие из сотен, тысяч и даже миллионов. Типичный белок содержит от 100 до нескольких сотен аминокислот, молекула ДНК Е. oli состоит из 4-10 пар нуклеотидов, а сильно разветвленная молекула крахмала содержит свыше миллиона сахарных звеньев. Одни молекулы биополимеров представляют собой линейные цепочки, другие — разветвленные.. Иногда цепи полимера скручиваются с образованием жесткой цилинд-рической спирали, стабилизированной большим числом слабых вторичных связей. Но, как правило, такие структуры имеют значительно более сложную и нерегулярную конформацию. Довольно часто цепи полимера прилегают одна к другой, образуя сетчатые структуры, волокна,, мембраны. В отдельных случаях (например, в коллагене соединительной ткани) молекулы белка прошиты в поперечном направлении сильными ковалентными связями. Однако обычно макромолекулы в клетках связаны друг с другом более слабыми электростатическими и вандерваальсовыми силами. [c.67]

С другой стороны, вследствие модифицирования неэлектролитом структуры жидкости заметно изменяется также влияние электрического поля ионов на слои жидкости, расположенные несколько далее от иона (т. е. вторичная гидратация). Неэлектролит в зависимости от его свойств и концентрации деформирует, ослабляет или разрывает водородные связи между молекулами воды. Он может в некоторой мере образовывать с молекулами воды водородные и другие связи вандерваальсовой или химической природы. Поэтому изменяется не только решетчатая структура воды, но и структура, и размер более или менее упорядоченных областей, и статистическое равновесие их с молекулами мономерной воды. Могут также образоваться области с различным составом и расположением образующих их частиц. Таким образом, по данным исследования влияния неэлектролита можно судить о структуре жидкостей. Вследствие многообразия возможных взаимодействий для объяснения явлений в растворах электролитов, содержащих неэлектролиты, необходимы детальные и всесторонние экспериментальные исследования. [c.410]

Взаимное расположение ионогенных групп в макромолекулах белков существенным образом влияет на конформацию пептидных цепей и морфологию. Наиболее выгодным состоянием с минимумом свободной энергии должны обладать такие структуры амфотерных макромолекул-цвиттерионов, в которых были бы сближены (в изоточке) противоположно заряженные функциональные группы. Подобному расположению групп и, следовательно, полипептидных цепей мешают ограниченная гибкость цепей, близость ионогенных функциональных групп в первичной структуре и наличие внутримолекулярных водородных, вандерваальсовых и ковалентных связей. Можно было бы думать, что нарушение вторичной или третичной структуры вызовет увеличение локальной цвит-терионности — сближение противоположно заряженных групп в макромолекуле белка. Это действительно имеет место при плавлении а-спирали, в процессе нагревания В-цепи инсулина или [c.196]

В первичную или вторичную ассощ ацию ХСА—субстрат могут давать вклад и другие типы взаимодействий, кроме водородной связи такие примеры также приведены в табл. 1. Наведение анизохронности происходит при образовании диастереомерных комплексов с переносом заряда (тгкислота — тг-основание) (примеры 36 и 82). Эффективное связывание хиральных арилалкиламмониевых ионов (включая сопряженные кислоты аминокислот и их производные) различными типами хиральных краун-эфиров (примеры 21, 25, 28, 31, 44 и 45) обусловлено не только образованием водородной связи, но также диполь-дипольным взаимодействием и в некоторых случаях взаимодействием по типу переноса заряда [92—95]. Вандерваальсовы взаимодействия и освобождение высокоэнергетических молекул воды дают вклад при включении липофильных субстратов в циклодекстрины в водной среде (примеры 5 и 16) [96]. Наконец, в некоторых случаях основным может быть образование ионных пар (примеры 15 — 17, [c.206]

Вторичная структура белка поддерживается за счет физических или химических взаимодействий между боковыми группами полипептидной цепи. При связывании с поверхностью носителя часть этих взаимодействий нарушается, в результате чего можёт произойти полная денатурация белка. С другой стороны, связывание отдельных сегментов молекулы с твердым носителем ограничивает ее подвижность, что должно приводить к стабилизации белковой глобулы. Действительно, белки, связанные с носителем, гораздо дольше сохраняют свою активность, чем в растворе. Связи, образовавшиеся при сорбции, делают молекулу белка более жесткой и менее подверженной мор юлогическим изменениям. Важную роль в стабилизации молекул играют вандерваальсовы взаимодействия, обусловленные появлением локализованных диполей в зоне контакта. Эти взаимодействия слабы, если молекулы реагента и поверхность носителя отдалены друг от друга, но их сила возрастает обратно пропорционально седьмой степени расстояния между ними. [c.58]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология