Аминокислоты асимметрический углеродный ато

В молекуле аланина а-углеродный атом (он помечен звездочкой) является асимметрическим, и аланин представляет простейшую оптически активную аминокислоту, суш,ествуюш ую в виде двух зеркальных изомеров (стр. 201, 203), [c.279]

Понятие о способе установления конфигурации второго асимметрического атома углерода, если он есть, можно дать на примере треонина. Как всегда в природных а-аминокислотах, а-углеродный атом треонина имеет -конфигурацию. Это следует из того, что треонин восстанавливается посредством иодистого водорода в присутствии красного фосфора [c.500]

Аминокислоты имеют асимметрический углеродный атом (связанный с четырьмя различными химическими группами) и существуют в, виде двух энантиомеров и 5, как показано ниже [c.585]

Стереохимия аминокислот. Большинство аминокислот содержит асимметрический атом углерода (у а-аминокислот это а-углеродный атом) и может существовать в виде оптических изомеров [c.779]

Вследствие того что во всех (за исключением глицина) природных аминокислотах а-углеродный атом асимметрический, у большинства этих молекул имеется хотя бы один хиральный центр, поэтому они существуют в виде двух оптических изомеров (Ь- и В-энантиомеры). Встречающиеся в живой природе а-аминокислоты, как правило, имеют Ь-конфигу-рацию. Ь-Конфигурация природных аминокислот обеспечивает высокую стереоселективность белковых молекул, которые вступают во взаимодействие только с соединениями, имеющими строго определенную простран- [c.37]

За исключением глицина, который не содержит асимметрического углеродного атома, все аминокислоты оптически активны. Все эти аминокислоты, обнаруженные в белках, обладают L-конфигура-цией при а-атоме углерода. Заглавная буква L указывает на конфигурацию молекулы, но не на направление вращения плоскости поляризации света. Право- и левовращающие изомеры обозначаются соответственно знаками (+) и (—) или же буквами d я I. Конфигурацию молекулы при а-атоме углерода можно определить химически путем сравнения с родственным оптически активным соединением. Например, L-серин можно превратить в L-аланин или L-цистеин с помощью следующих реакций [c.24]

В обычных белках находят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, цистин, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, оксилизин, оксипролин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, пролин, серин, треонин, триптофан, тирозин, валин. Все белковые аминокислоты, за исключением глицина, содержат асимметрический углеродный атом и все они входят в состав белков в оптически активном виде. [c.587]

Изомерия аминокислот определяется положением аминогрупп по отношению к карбоксильным группам, строением углеродного скелета и наличием асимметрических углеродных атомов. [c.278]

Конфигурация а-асимметрического углеродного атома у всех природных а-аминокислот одинаковая. Это доказано взаимным превраш ением природных а-аминокислот друг в друга реакциями, которые не разрывают и не создают связей с асимметрическим углеродным атомом (как говорят, не затрагивают асимметрический углерод) и, следовательно, [c.498]

Все а-аминокислоты (кроме HgN— Hg OOH) имеют асимметрический углеродный атом (именно а-углеродный атом) некоторые из них имеют два асимметрических углерода, например треонин [c.498]

Для установления конфигурации других асимметрических центров в молекулах аминокислот обычно уничтожают асимметрию у а-углеродного атома и сравнивают конфигурацию оставшейся части молекулы и какого-нибудь другого соединения. Непосредственное сопоставление с конфигурацией а-углеродного атома может быть сделано лишь методами рентгеноструктурного анализа. [c.373]

Расположение Н— и —NH2 у а-углеродного атома аминокислот соответствует конфигурации а-углеродного атома у L- e-рина. Однако некоторые аминокислоты (треонин, оксипролин, изолейцин, оксилизин) имеют более одного асимметрического атома углерода и могут существовать в виде более чем двух изомерных форм. При двух асимметрических углеродных атомах, очевидно, возможно существование четырех изомерных форм. При этом обозначение L- сохраняется для активного изомера, содержащегося в белках, обозначение D- используется для изомера, который является его зеркальным отображением, а [c.185]

В аминокислотах асимметрическим атомом углерода обычно является только -углеродный атом. Поэтому нри изображении формул оптических антиподов все сводится к различному расположению аминогруппы у а-углеродного атома. Для определения принадлежности данной аминокислоты к L- или D-ряду ее стремятся превратить при помощи ряда химических реакций в другую аминокислоту, стереохимическая конфигурация которой известна. Если химические методы неприменимы, то пользуются физическими, например оптическими, методами, сравнивая свойства аналогичных производных изучаемой аминокислоты и молочной кислоты. [c.26]

Белки обладают оптической активностью, т. е. способны вращать плоскость поляризации света. Это свойство обусловлено оптической активностью входящих в их состав аминокислот, молекулы которых несимметричны, так как они содержат углеродные атомы (они получили название асимметрических), связанные с четырьмя различными заместителями (за исключением глицина). Асимметрический атом углерода обозначается звездочкой [c.10]

Белковые вещества обладают рядом характерных оптических свойств. Они вращают плоскость поляризации света влево (в обычных условиях), причем величина удельного оптического вращения [a D колеблется чаще всего от —30 до —70°. Эта величина определяется наличием асимметрических углеродных атомов в аминокислотных остатках и сложной конфигурацией пептидных цепей в молекулах белков. Все протеины обладают способностью поглощать лучи в ультрафиолетовой зоне спектра, причем характерным является поглощение на волне 280 ммк, обусловленное наличием ароматических аминокислот, в первую очередь тирозина. Инкремент показателя преломления белков [c.31]

Аминокислоты, получающиеся в результате полного гидролиза белка, представляют собой оптически активные соединения (если гидролиз не сопровождается рацемизацией). Все выделенные из хорошо известных белков аминокислоты имеют одну и ту же конфигурацию, т. е. одинаковое пространственное расположение четырех радикалов у сс-углеродного атома, хотя одни аминокислоты являются правовращающими, другие — левовращающими. Все аминокислоты, встречающиеся в природе, относятся к -ряду. Их взаимная связь доказывается путем превращения в идентичные производные [70]. В некоторых алкалоидах спорыньи и бактериальных токсинах найдены оптические стереоизомеры этих природных аминокислот — неприродные -аминокислоты (см. гл. XV) [70]. Глицин оптически неактивен, так как он не содержит в своей молекуле асимметрического углеродного атома. [c.35]

Конфигурация а-асимметрического углеродного атома у всех природных а-аминокислот одинаковая. Это доказано взаимным превращением природных а-аминокислот друг в друга реакциями, которые не разрывают и не создают связей с асимметрическим углеродным атомом [c.468]

Оптическая активность аминокислот. Все аминокислоты, за исключением глицина, содержат в своей молекуле асимметрический углеродный атом. Поэтому они могут существовать в О- или -форме. На примере аланина, простейшей оптически активной аминокислоты, можно показать строение его О- и -форм и сравнить их со строением О- и -форм глицерозы и молочной кислоты [c.316]

Растворы всех белков способны вращать плоскость поляризации света, проходящего через них. Это происходит, в частности, вследствие присутствия в молекулах белков остатков оптически активных аминокислот. В то же время изучение даже сравнительно простых молекул показывает, что знак и величина оптического вращения зависят не только от природы атомов и групп, связанных с асимметрическими атомами углерода, но и от взаимного расположения асимметрических углеродных атомов. Отсюда следует, что изменение в структуре или конформации белковых молекул может отражаться на величине его удельного вращения. [c.201]

В ряду а-аминокислот, у которых конфигурация молекулы характеризуется расположением заместителей нри я-углеродном атоме, классификация различных соединений по оптической активности долгое время имела чисто условный характер. В результате изучения механизма замещения при асимметрическом атоме углерода Ингольду удалось связать структуру этих соединений со структурой глицеринового альдегида. Природный левовращающий аланин (УП) был, таким образом, связан с /-глицериновым альдегидом через промежуточную стадию — О-а-бромпропионовую кислоту (VI). [c.414]

К счастью, несколько иная методика измерения была разработана рядом хроматографистов, одним из которых был Г. Поллок, работающий в том же самом Научном центре в Эймсе. Основанный на газовой хроматографии, метод Поллока требует всего лишь нескольких микрограммов пробы и может быть применен к сложным смесям атаино-кислот. Первым этапом методики была этерификация аминокислот чистым (только одним энантиомером) 7 -2-бутанолом. Полученный эфир имел два асим метрических центра и мог существовать в виде-двух диастереомеров ЯЯ и где первая буква относится к конфигурации спирта, а вторая — к конфигурации аминокислоты. Затем эфиры были переведены в амиды обработкой трифторуксусным ангидридом для уменьшения полярности амино-группы и повышения летучести производных аминокислот, что позволило проводить успешное их хроматографирование. Используя капиллярные колонки, имеющие характеристики, приведенные на рис. 17-16, Поллок получил хроматограмму смеси диастереомерных производн ых аминокислот. Заметим, что каждая аминокислота дает пару пиков. Эксперименты доказали, что каждый пик отвечает одному из двух диастереомеров и что характеристики удерживания диастереомеров, которые отличаются только конфигурацией при асимметрическом углеродном атоме, как оказалось, были вполне достаточными, чтобы можно было проводить их разделение на газохр оматографической колонке. Таким образом, относительные количества Я- и 5-энантиомеров для некоторых отличающихся между собой аминокислот можно было определить хроматографированием,, сравнивая относительные высоты ЯЯ- и 5-пиков для каждого производного аминокислоты, причем для обнаружения требуется всего несколько нанограммов каждой аминокислоты. [c.585]

Для энантиоселективного синтеза сложных эфиров использовали оптически активные полиамины (полученные из производных аминокислот). Продукты имели очень низкую оптическую чистоту [1722]. Еще в одной группе опытов была поставлена цель получить сложные эфиры DL-2-фенилмасляной и DL-миндальной кислот при использовании серии хиральных катализаторов с асимметрическим углеродным скелетом с гидроксильными группами и без них. Только в присутствии бромида (li ) - (4 -изопропил)-(1г-метил)-(Зс-триэтиламмоний)циклогек-еа а был достигнут небольшой оптический выход [843, 949]. Оксим сополимера 4-винилпиридина и (5)-5-метилгептен-1-она-3 показал очень умеренное хиральное различие при гидролизе эфира (ОЕ)-/г-нитрофенил-3-метилпентановой кислоты [1723]. [c.107]

Все природные аминокислоты, кроме аминоуксусной, содержат асимметрический углеродный атом. Все они относятся к -ряду. Простейшая Р-аминокислота — аминопропионовая — входит в состав важного и универсального витамина — пантотеновой кислоты, но в общем роль Р-амино-кислот несравненно более скромная, чем а-аминокислот. Из других [c.484]

Все а-аминокислоты, встречающиеся в природе (за исключением гли-кокола), содержат асимметрический углеродный атом и поэтому являются оптически активными соединениями, т. е. способны вращать плоскость колебаний поляризованного луча. Оптически активные вещества вращают плоскость поляризации либо вправо, либо влево. Вещества первой группы обычно называют правовращающими и обозначают знаком плюс (+), вещества второй группы называют левовращающими и обозначают знаком минус (—). [c.25]

В аминокислотах асимметрическим атомом углерода обычно является только а-уг-л(фодный атом. Поэтому при изображении формул оптических антиподов все сводится к различному расположению аминогруппы у а-углеродного атома. Для определения [c.26]

Кроме D-изомеров, указанных в табл. 4, существуют такие природные аминокислоты с несколькими асимметрическими углеродными атомами, у которых по меньшей мере один оптический центр имеет D-конфигурацию. К таким аминокислотам относятся L-треонин, лгезо-диаминопимелиновая кислота, алло-oк и-L-пpoлин и метил-лантионин . [c.70]

На основании результатов модельных исследований с аминокислотами Нейбергер [95] пришел к выводу о том, что при обработке белков кетеном в щелочном растворе ацетилируются амино-, тио- и фенольные группы, в то время как гуанидинные и алифатические гидроксилыные группы в реакцию не вступают. Суммируя недостатки кетена как реагента для белков, Олькотт и Френкель-Конрат [19] отмечают, что 1) Действие кетена является недостаточно специфичным по отношению к аминогруппам 2) (взаимодействие его с этим типом групп обычно не доходит до конца 3) будучи нестойким газом, кетен требует использования специальной аппаратуры для своего получения, с трудом может применяться в точно отмеренных количествах и обнаруживает склонность к поверхностному денатурированию чувствительных к такому воздействию белков. Кроме того, еще один недостаток кетена заключается, повидимому, в его исключительной токсичности. Предполагается также, что при проведении реакции в кислой среде кетен может вызывать рацемизацию части асимметрических углеродных атомов белка . [c.303]

При полном гидролизе белки и пептиды распадаются иа а-амино-карбоновые кислоты, H2N— HR—СООН. К настоящему времени из гидролизатов белков удалось выделить более 20 так называемых природных аминокислот , которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к одному и тому же стернческому ряду (L), отличаясь друг от друга лишь остатками R. Помимо природных аминокислот, выделяемых из белков, известны также редкие аминокислоты (см. ниже). Все а.минокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусиой кислоты. Их строение может быть установлено окислительным расщеплением, в результате которого боковая цепь вместе с а-углеродным атомом превращается в альдегид [c.349]

Стерические соотношения в ряду аминокислот. Сопоставлению конфигураций многих аминокислот были посвящены фундаментальные исследования Эмиля Фишера и Фрейденберга, Каррера и Левина. В результате было установлено, что все полученные из белков природные аминокислоты имеют одинаковую конфигурацию асимметрического а-углеродного атома, то есть принадлелот к одному стерическому ряду. Если смотреть со стороны боковой цепи по направлению к а-углерод-ному атому, то заместители Н, СООН и NH2 расположатся либо по направлению часовой стрелки, либо против него [c.365]

Для семейств а-окси- и а-аминокислот ключевым считают асимметрический центр а-углеродного атома (т. е. наиболее близкого к карбоксильной группе). Для семейств оксиальдегилов и оксикетонов ключевым считают асимметрический атом, наиболее удаленный от карбонильной группы Конфигурацию функциональных производных обозначают тем же знаком, что и конфигурацию исходных соединений. [c.384]

Оптическая активность. — Работами школы Э. Фишера, Каррера и Левина (1907—1930) путем соответствующих превращений, яе затрагивающих асимметрический центр, было показано, что все аминокислоты в белках имеют одинаковую конфигурацию -при а-углеродном атоме. Интересно отметить, что один из двух подходов к установлению стереохимического соотношения между аминокислотами и соответствующими сахарами включает умышленное проведение реакции по асимметрическому центру. Хьюз и Инголд (1937) показали, что реакция 5лг2 неизбежно сопровождается вальденовским обращением и что взаимодействие галоидпроизводных с азидом натрия может быть проведено так, чтобы исключить бимолекулярное замещение. Этим методом авторы превратили О-молочную кислоту в вещество, оказавшееся неприродным аланином отсюда природному аланину была приписала -конфигурация [c.651]

Ароматическое кольцо в этих соединениях — бензольное, имид-лзольное и индольное —удалено только на один углеродный атом от асимметрического центра и оказывает влияние на величину угла вращения вследствие наличия сопряженной ненасыщенной системы, сильно адсорбирующей свет. Пролин обладает большим вращением, чем все природные аминокислоты перечисленных выше трех групп. В данном соединении асимметрический атом углерода входит в пятичленный цикл. Это подтверждает общее правило — образование цикла ведет к существенному увеличению оптического вращения. Возможно, что ббльщая вращательная способность пролина в сравнении с его нециклическим аналогом объясняется большей жесткостью циклической асимметрической системы. (В качестве аналогии можно указать на тот факт, что пропеллер из мягкой резины имеет гораздо меньшую тягу, чем металлический пропеллер). [c.653]

Структуры всех 20 нормальных аминокислот (компонентов, выделенных из гидролизатов белков) были установлены к 1935 г. самым первым Браконно в 1820 г. был охарактеризован глицин, самым последним — треонин. Хотя цистеин входит в состав многих пептидов и белков как таковой, Однако их функционирующие формы содержат окисленный продукт — цистин, дисульфидные мостики которого могут образовываться как внутри-, так и межмолекулярно. За исключением глицина, все кодируемые аминокислоты белков оптически активны и одинаково хиральны при асимметрическом ос-углеродном атоме. По аналогии, с обычной номенклатурой для углеводов, их обычно рассматривают как соединения, обладающие -конфигурацией, при этом -серин считают родоначальным соединением. За исключением цистеина, конфигурация всех аминокислот соответствует S-конфигурацни по системе Кана-Ингольда-Прелога положение серы в цистеине таково, что -цистеин имеет / -конфигурацию. Изолепцин и треонин имеют по второму центру асимметрии при -углеродных атомах найденные в белках (2S, 35)-2-амино-3-метилвалериановая и (2S, 3/ )-2-амино-3-гидроксимасляная кислоты являются стереоизомерами. [c.227]

Все а-аминокислоты можно рассматривать как результат замены атома водорода в простейшей а-аминокислоте - глицине - на тот или иной остаток К. Если К я Н, а-углеродный атом является асимметрическим (помечен звёздочкой). В соответствии с природой остатка К, называемого боковой цепью, а-аминокислоты подразделяют на 4 группы, отличающиеся гид-рофильностъю или гидрофобностью боковых цепей (группы а) и [c.38]

Аминокислоты, пептиды, белки и ферменты образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит исключительная роль во многих жизненно важных процессах [1, 2]. Биогенная связь этих веществ подтверждается полным гидролизом белков и пептидов, которые распадаются на а-аминокарбоновые кислоты (HjN- HR- OOH). Все аминокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусной кислоты. К настоящему времени из гидролизатов белков выделено более 20 аминокислот, которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к 1-стерическому ряду, отличаясь друг от друга в основном остатками заместителей [3-5]. а-Аминокислоты, имеющие цвиттерионную природу, являются наиболее важными и многочисленными среди всех аминокислот, встречающихся в природе. Общее число а-аминокислот, идентифицированных в свободном или связанном виде из живых организмов, исчисляется сотнями, и число их увеличивается [1,2]. Все а-аминокислоты, обнаруженные в белках, за исключением глицина, хиральны [3, 6]. Больщинство других а-аминокислот, обнаруженных в природе, также имеют -конфигурацию а-углеродного атома, однако известны многие природные а-аминокислоты D-ряда [7]. D-ами-нокислоты выделены из микроорганизмов [8, 9], растений [7, 10, 11], грибов [12], насекомых [13] и морских беспозвоночных [14, 15]. Также эти кислоты найдены в белках животных [16] и в пептидах, выделенных из раковых новообразований [17]. Природные галогенированные а-аминокислоты и пептиды редко встречаются в природе, и их можно отнести к новой группе соединений [18-20]. [c.289]

Наличие асимметрического а-углеродного атома означает, что а-аминокислоты имеют три заторможенных вращательных изомера вокруг Са—Ср-связи (а-иминокислоты, т. е. иролин и оксииро-лин, из-за влияния боковых заместителей имеют более узкий набор конформаций, не обязательно заторможенных). [c.271]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология