Аргинин структура

На всех стадиях расчета при анализе коротких и длинных участков Последовательности мы руководствовались исключительно энергией (внутримолекулярных взаимодействий валентно-несвязанных атомов. Рассматривая каждый раз большое количество вариантов, мы также постоянно стремились найти и отобрать для последующего счета такие структуры, в которых реализовывалось бы максимальное число взаимосогласованных друг с другом контактов между боковыми цепями, элементами основной цепи и между первыми и вторыми. В этой связи интересны результаты теоретического анализа, касающегося конформационных состояний боковых цепей полярных аминокислотных остатков. Так, расчет показал, что боковые цепи четырех остатков аргинина, т.е. всех, имеющихся в последовательности секретина, ориентированы в самых низкоэнергетических пространственных структурах молекулы во внешнюю среду. Иными словами, они автоматически приняли положения, самые выгодные с точки зрения межмолекулярных взаимодействий гормона с водой, что не учитывалось в расчете. В то же время эти положения не обеспечивают образования эффективных дисперсионных внутримолекулярных взаимодействий боковых цепей остатков Arg, что, казалось бы, свидетельствует о неудовлетворительности структуры с точки зрения. учитываемых в расчете внутримолекулярных взаимодействий. В действительности противоречие здесь кажущееся и найденные конформации (Секретина оптимальны в отношении всех видов взаимодействий. [c.383]

Другой весьма специфичный тип белок-белкового взаимодействия представлен ингибированием трипсина маленьким белковым ингибитором из поджелудочной железы быка. Последний белок состоит из 58 аминокислотных остатков, образующих весьма компактную структуру, содержащую три дисульфидных связи. Вследствие такой компактности белок не очень чувствителен к протеолитической атаке. Боковой радикал Lys-15, однако, полностью экспонирован и представляет собой участок взаимодействия с трипсином, а также его ингибирования. Обычный каталитический механизм действия сериновых протеиназ , представителем которых является трипсин, предполагает образование нековалентного комплекса, за которым следует ацилирование Ser-195 фермента карбонильной группой лизина или аргинина и высвобождение первого продукта реакции. Завершает процесс деацилирование ацилфермента. [c.563]

Как видно, в структуре грамицидина 8 имеются 2 остатка орнитина (Орн), производные аминокислоты аргинина и 2 остатка неприродных В-изомеров фенилаланина. Стрелки указывают направление синтеза от КН,-групп к СООН-группам каждого остатка, и вследствие цикличности грамицидин 8 не имеет конца. [c.77]

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. [c.142]

Трипсин гидролизует пептидные связи, образуемые основными аминокислотами, т. е. связи, в которых участвуют остатки лизина и аргинина. Пептидные связи Лиз-Про и Арг-Про устойчивы к гидролизу. Частичной устойчивостью к трипсиновому гидролизу обладают также некоторые другие пептидные связи, например в структуре. .. Лиз-Лиз-Х... связь Лиз-Лиз или связи в пептидах Арг-Арг, Арг-Лиз и Лиз-Арг. Скопление основных аминокислот в определенных участках пептида обусловливает частичную устойчивость его к гидролизу. То же самое справедливо и для пептидных связей Лиз-Глу и Арг-Глу. [c.35]

Были определены полная последовательность сегмента 7 (М) РНК двух штаммов - A/PR/8/34 (H1N1) [2, 122] и A/Udom/72 (H3N2) 157], а также частичные последовательности ряда штаммов [35]. Вслед за первым кодоном АУГ в плюс-цепи кодируется белок 252 остатка, гидрофобный и богатый аргинином. Структуры триптических пептидов из очищенного белка М штамма PR8 [35] хорошо соответствовали ожидаемым из последовательности аминокислот, предсказанной по последовательности гена. [c.153]

L-изолейцин заменен на L-фенилаланин, а ь-лейцин — либо на L-лизин (в вазопрессине свиньи), либо на ь-аргинин (в вазо-прессине быка). Первичная структура инсулина быка, который содержит 51 аминокислотный остаток, показана ниже. Конец пептидной цепи, содержащий концевую аминогруппу, изображен символом Н-(например, H-Gly- в схеме означает H2N H2 O—), а конец, содержащий карбоновую кислоту, обозначен ОН (-Ala-ОН означает —NH H(СНз)СО2Н). [c.299]

Имеется пять основных типов молекул гистонов. Четыре из них — нуклеосомные гистоны Н2А, Н2В, НЗ и Н4 — сравнительно небольшие белки с Мг= 10 000- 15 ООО. Они очень богаты положительно заряженными аминокислотами — лизином и аргинином и сходны по структуре. Основная масса положительно заряженных аминокислот сосредоточена в -концевых областях и в. меньшей степени в С-концевых областях, тогда как центральная часть богата гидрофобными остатками. Заряженные концы молекулы находятся в не упорядоченной конформации, тогда как середина организована в основном в а-спирали и и.меет глобулярную конформацию (рис. 121). [c.235]

ВАЗОПРЕССИН (антидиуретич. гормон, адиуретин), пеп-тидпы гop юи. Первичная структура у большинства млекопитающих, в т. ч. у человека (т. н. аргинин-В.)1 — HjN — [c.91]

Поскольку парциальные заряды на полярных атомах боковых групп (лизина, аргинина, глутаминовой и аспарагиновой кислот)обычно в несколоко раз выше, чем для атомов основной цепи [101, то электростатические контакты между ними должны давать значительный вклад в стабилизацию белковой конформации. Исследование атом-атомных взаимодействий в -спиральных белках с известной пространственноЛ структурой позволяет сделать вывод о значительном количестве (9 ) электростатических контактов внутри структуры белка. Вклад одного гидрофобного контакта дает выигрыш энергии л/ o.s ккал/моль, а одного электростатического до 4 ккал/моль. В связи с этим проведенный адализ подтверждает необходимость учета этого типа взаимодействий при расчете энергии определенных конформаций белка. [c.141]

Из вышерассмотренного анализа третичной структуры белковой молекулы можно вывести следующее определение третичной структуры это структура белка, обусловленная взаимодействием цистеиновых аминокислотных остатков, либо это клубок, фиксированный дисульфидными мостиками. Хотя в общем случае не исключено, что отдельные элементы (т.е. петли) клубка могут быть образованы взаимодействием и других аминокислот водородными связями с участием ОН-групп серина и треонина, ионными связями аммонийно-карбоксилатного типа ОСО-) остатков лизина (аргинина) и аспарагиновой (глутаминовой) кислоты. Но такие петли будут нестойкими и легко разрушаться при действии рас-т орителя, изменении pH среды и т.д. [c.99]

Это, наверное, самая неопределенная структура. Единственное, что можно сказать о ней — то, что это комплекс из нескольких полипептидных цепочек, связанных между собой самыми различными связями как слабыми водородными и ионными, так и прочными ковалентными, включая дисульфидные, сложноэфирные и амидные. Типичным случаем четвертичной структурной организации белка является молекула гемоглобина, состоящая из четырех полипептидных цепочек, связанных между собой водородными, гидрофобными и ионными связями. Особую роль выполняют ионные связи между аспарагиновой кислотой с одной стороны, лизином и аргинином с другой стороны — они образуются только в дезок-сигемоглобине и разрываются при ок-сигенировании атома железа. В свою очередь, гемы связаны с белковыми [c.99]

ГИСТ0НЫ (от греч. Mstos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Различают пять осн. групп Г., каждую из к-рых составляют белки с близкими св-вами, выделенные из разных организмов. Группы Н2А, Н2В, НЗ и Н4 имеют мол, м. от 1 до 14 тыс. (т. наз. низко молекулярные Г.), группа Н1 -ок. 22 тыс. Для первичной структуры Г. характерно высокое содержание остатков лизина и аргинина, а также отсутствие триптофана. Г. одной и той же группы, полученные из разл. источников, имеют очень сходную первичную структуру. Так, Г. из тимуса быка и проростков гороха, относящиеся к группе Н4, отличаются расположением только двух аминокислотных остатков. Во вторичной структуре преобладают а-спирали Р-стоуктура появляется только при необратимой агрегации Г. Третичную структуру образует глобула (80-100 аминокислотных остатков), содержащая гл. обр. гидрофобные и кислые аминокислотные остатки N-концевая (10-25 остатков), а в ряде случаев и С-концевая часть (5-10 остатков) не структурированы, подвижны и обогащены аргинином и особенно лизином. Группа Н1 отличается от др. групп значительно более длинным (ок. 100 остатков) подвижным N-концом. [c.574]

Фермент состоит из 4 субъединиц с мол. массами ок. 70, 30, 14 и 12 тыс. и содержит в качестве окислит.-восстановит. групп флавинадениндинуклеотид (ковалентно связанный с самой тяжелой субъединицей) и 3 Fe-S-кластера (ассоциированных с субъединицей с мол, м. 30 тыс.). Одна из малых субъединиц С. высших организмов и фумаратредук-тазы микроорганизмов содержит гем. Активный центр, связывающий сукцинат, локализован на самой тяжелой субъединице, а центр, связывающий убихинон,-в субъеди-нш(е с мол, м, 12 тыс, В специфич, связывании сукцината участвуют остатки аргинина, гистидина и цистеина. С. проявляет оптим. каталитич. активность при pH 7,5-8. Установлены первичные структуры субъединиц с мол. м. 70 и 30 тыс. [c.451]

Даже до того, как стала известна структура кристаллической лактатдегидрогеназы, отсутствие рН-зависимости связывания кофермента в интервале pH от 5 до 10 наряду с наблюдавшейся инактивацией фермента бутандионом позволило предположить, что пирофосфатная группа NAD+ связывается с гуанидиниевой группой бокового радикала аргинина [75]. Рентгеноструктурные исследования показывают, что эту функцию осуществляет Arg-101 (рис. 8-12). Несколько неожиданным оказалось то, что аминогруппа аденина не образует водородной связи с белком. Аденин скорее всего заключен в гидрофобной щели, а его аминогруппа контактирует с растворителем. [c.245]

Основные химические изменения, которые происходят при этом, состоят в частичном разрушении нескольких аминокислот, таких, как цистеин, треонин, серии, изолейцин, лизин, с попутным снижением биологической ценности. Возможно появление необычных аминокислот в результате преобразования некоторых аминокислотных остатков (изолейцин и аргинин, дающие соответственно аллоизолейцин и орнитин), или как следствие конденсации между остатков одной и той же белковой цепи или двух цепей посредством межмолекулярных или внутримолекулярных ковалентных связей с образованием лантионина и особенно лизиналанина, возможная токсичность которого в настоящее время обсуждается [6]. В любом случае эти реакции образования сетчатой структуры еще больше снижают переваримость азотистой фракции. [c.589]

С-концевой частях пептида. Существенное значение в стабилизации цонформации секретина, по мнению М. Бодански и соавт. [235], должны Лрать взаимодействия между отрицательно заряженными остатками Glu g Asp и положительно заряженными остатками четырех аргининов (Arg , Arg , Arg , Arg ) последовательности молекулы, поскольку замещения Glu и Asp соответственно на нейтральные остатки Gln и Д8п приводило к заметному изменению спектров КД исходного соедине-яяя. Применение ЯМР-спектроскопии [236] привело к предположению о наличии структуры секретина, предпочтительной для кислой среды, стабилизированной взаимодействиями остатков на участках последовательности [c.373]

В остальном структуры всех соединений могут изменяться в очень широких пределах. Помимо карбоксильной группы и а-аминогруппы, некоторые аминокислоты содержат вторую карбоксильную группу (например, аспарагиновая или глутаминовая кислота) или потенциальную карбоксильную группу в виде карбоксамидной (например, аспарагин) такие кислоты называют кислыми аминокислотами. Некоторые аминокислоты содержат вторую основную группу, в роли которой может быть аминогруппа (например, лизин), гуанидо-группа (аргинин) или имидазольная группа (гистидин) такие кислоты называют основными аминокислотами. Некоторые аминокислоты содержат бензольную или гетероциклическую систему, фенольные или спиртовые гидроксильные группы, атомы серы или галогенов. Каждой из этих циклических систем или функциональных групп присущи свои характерные реакции. [c.1040]

В ЭТОЙ форме они связываются с анионной группой сульфированной смолы. Элюция аминокислоты достигается либо повышением pH и, таким образом, смещением равновесия (2) влево, либо увеличением ионной силы, что приводит к конкурентному связыванию со смолой аминокислот и катионов элюата. Аспарагиновая, глутаминовая и цистеиновая кислоты [последняя образуется в результате окисления цист(е)иновых остатков (см. разд. 23.3.3)] элюируются легче всего, ибо это двухосновные кислоты. Лизин и аргинин, напротив, элюируются с трудом в силу того, что каждый из них несет в боковой группе протонированную группу. М.ежду этими крайними случаями располагаются остальные аминокислоты по мере того как увеличивается гидрофобное взаимодействие их боковых групп с ароматической структурой ионообменной смолы. Не удивительно, что ароматические аминокислоты обладают наибольшим гидрофобным связыванием и выходят лишь перед лизином и аргинином. С другой стороны, присутствие нейтральной полярной группы, такой как гидроксильная или амидная, уменьшает силу гидрофобного взаимодействия, так что серин, треонин, аспа--рагин и глутамин элюируются раньше лейцина, изолейцина и валина. [c.261]

Примером пирролизидиновых алкалоидов может служить се-неционин (44). Установлено, что основной элемент его структуры, ретронецин (43), образуется из орнитина (1) (а также из его предшественника аргинина [49]) (схема 12) в этом сходятся результаты, полученные различными группами исследователей. Однако в работах одной группы показано, что образование алкалоидов из орнитина идет через несимметричное промежуточное соединение [50], в работах другой — через симметричное, по меньшей мере для одного цикла [51] (ср. приведенное выше обсуждение биосинтеза никотина объяснение может быть аналогичным). Для выяснения и уточнения биосинтеза ретронецина, очевидно, необходимы дальнейшие исследования. [c.550]

Ферментативные методы гидролиза основаны на избирательности действия иротеолитических (вызывающих распад белков) ферментов, расщепляющих пептидные связи, образованные определенными аминокислотами. В частности, пепсин ускоряет гидролиз связей, образованных остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты, трипсин-аргинина и лизина, хпмотрипсин-триптофана, тирозина и фенилаланина. Ряд других ферментов, например папаин, субтилизин, проназа и другие бактериальные протеиназы, также используется для неполного гидролиза белков. В результате полипептидная цепь расщепляется на мелкие пептиды, содержащие иногда всего несколько аминокислот, которые отделяют друг от друга сочетанными электрофоретическими и хроматографическими методами, получая своеобразные пептидные карты. Далее определяют чередование аминокислот в каждом индивидуальном пептиде. Завершается работа воссозданием первичной структуры полной полипептидной цепи на основании определения последовательности аминокислот в отдельных пептидах. [c.56]

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

В отличие от коллагена в эластине значительно больше валина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина. В целом характерной особенностью первичной структуры эластина является слишком малое содержание полярных аминокислотных остатков. При ферментативном гидролизе эластина в гидролизате обнаруживаются десмозин и изодесмо-зин. Эти соединения содержатся только в эластине. Структура их довольно необычна 4 остатка лизина, соединяясь своими радикалами, образуют замещенное пиридиновое кольцо. Считают, что при образовангп десмозина сначала 3 остатка лизина окисляются до соответствующих е-альдегидов, а затем происходит их соединение с четвертым остатком лизина [c.664]

Смотреть страницы где упоминается термин Аргинин структура: [c.217] [c.136] [c.429] [c.445] [c.189] [c.250] [c.467] [c.553] [c.113] [c.524] [c.113] [c.265] [c.127] [c.275] [c.451] [c.191] [c.217] [c.213] [c.283] [c.300] [c.514] [c.569] [c.517]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология