Углеводы в полипептидных цепях

Установлено, что собственно белковые молекулы за счет функциональных групп ответвлений полипептидных цепей часто соединяются с различными небелковыми веществами (углеводами, фосфорной кислотой, гетероциклическими соединениями и др.), образуя сложные белки. [c.293]

После трансляции многие полипептиды подвергаются различным модификациям. У большинства из них отщепляется N-концевой метионин, так что N-концевым остатком становится вторая аминокислота. У эукариот происходит так называемый процессинг некоторых белков, когда полипептидная цепь расщепляется в определенных сайтах с образованием более коротких белковых молекул со специфическими функциями. В некоторых случаях, особенно в эукариотических клетках, к определенным аминокислотам ферментативным путем присоединяются фосфатные группы, липиды, углеводы или другие низкомолекулярные соединения. В результате этих химических модификаций образуются белки, выполняющие в клетке специфические функции. [c.40]

В разных тканях человека молекулы коллагена отличаются микрогетерогенностью, так как состоят из полипептидных цепей разного типа, отличающихся либо аминокислотным составом, либо разной последовательностью аминокислот, либо зарядом. Различают до 12 типов коллагена. Из них наиболее важными являются четыре I — из кожи, костей, связок — содержит менее 10 остатков гидроксилизина на цепь, мало углеводов II — из хряща — содержит более 10 остатков гидроксилизина и 10% углеводов III — из стенок сосудов — много гидроксипролина и гидроксилизина, мало углеводов IV — из базальной мембраны — много 3-гидроксипролина, более 20 остатков гидроксилизина и мало аланина в цепи. [c.464]

Гликопротеины. Простетическая группа гликопротеинов образована углеводами и их производными и достаточно прочно связана с полипептидной цепью через одну из трех аминокислот аспарагин, серин, треонин. Для гликопротеинов типична ковалентная углевод-пептидная связь. В качестве углевода выступают гетерополисахариды нерегулярного строения (гексозамины, моносахариды и ряд производных кислот). [c.89]

Шелк и шерсть представляют собой белковые волокна, состоящие из длинных полипептидных цепей (гл. 15). Хлопок и лен — полисахариды (углеводы), имеющие состав (СбНю05) е. Эти волокна состоят из длинных цепей, в состав которых входят атомы углерода, водорода и кислорода, но в них отсутствуют атомы азота. [c.378]

Эти разные белки находят у большинства других видов бобовых. Преобладающая часть семян бобовых растений содержит антитрипсиновые вещества, гемагглютинины [56, 69, 70, 93, 96] и липоксигеназы [36 . Трипсиновые ингибиторы — это белки с молекулярной массой от 8000 до 25 ООО Да [70[ и с повышенным содержанием цистеина. Каждый растительный вид содержит, как правило, несколько изоформ ингибиторов три у конских бобов, девять у гороха. Гемагглютинины представляют собой в большинстве случаев гликопротеины, содержащие 1—5 % углеводов, с молекулярной массой от 50 ООО (горох, конские бобы) до 120 ООО Да (соя). Эти белки, часто представленные в форме нескольких изолектинов, имеют четвертичную структуру, число субъединиц которой колеблется от двух (конские бобы) до четырех (соя, фасоль, горох). Субъединицы состоят из двух полипептидных цепей, одна из которых с низкой молекулярной массой (а), другая — с более высокой (Р). У гороха цепи аир имеют молекулярную массу соответственно 7000 и 17 ООО Да [69]. [c.167]

В качестве последнего примера белков, связывающих малые молекулы, уместно рассмотреть лектины. Эти белки, чаще всего встречающиеся в растениях (но не только в них), связывают производные углеводов со значительной степенью стереоспецифичности. Впервые лектины привлекли внимание исследователей своей способностью агглютинировать эритроциты посредством связывания гликопротеинов мембран. Некоторые лектины специфичны к индивидуальным групповым веществам крови. Интерес к ним увеличился после того, как было обнаружено, что некоторые из лек-тинов агглютинируют преимущественно злокачественные клетки. Посредством иммобилизации на нерастворимом носителе типа агарозы лектины могут быть использованы для очистки гликопротеинов методом афинной хроматографии. Наиболее изученным лек-тином является конкавалин А для этого белка определены аминокислотная последовательность из 238 остатков и трехмерная структура. Конформация конкавалина А весьма примечательна. Семь участков его единственной полипептидной цепи формируют антипараллельную складчатую структуру, а шесть последующих участков образуют другую антипараллельную структуру, перпендикулярную первой. Ион Mn + координирован с двумя молекулами воды и боковыми радикалами Н18-24, 01и-8, Азр-Ш и Азр-14, образуя октаэдр. Ион Са +, расположенный на расстоянии 0,5 нм от Мп +, делит с ним два последних лиганда, а также связан с карбонильным кислородом Туг-12, боковым радикалом Айп-14 и двумя молекулами воды и также образует октаэдрическую конфигурацию. Остатки глюкозы и маннозы связываются в глубоком кармане размером 0,6 X 0,75 X 1,8 нм, образованным, как это ни удивительно, гидрофобными остатками. [c.562]

Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

Иммуноглобулинами называют группу сывороточных гликопротеинов, выполняющих функцию антител и продуцируемых в ответ на стимулирующее действие антигенов. В настоящее время известно пять классов иммуноглобулинов 1 0, 1 А, 1дМ, IgD и IgE. Основу структуры всех изученных иммуноглобулинов (в мономерной форме) составляют четыре полипептидные цепи, связанные дисульфидными мостиками. Обнаружены полипептидные цепи двух типов, так называемые легкие и тяжелые, причем каждый мономер содержит по две цепи каждого типа (рис. 26.3.6). Существуют два типа легких цепей — каппа (и) и лямбда (к), общие для всех классов иммуноглобулинов, причем индивидуальные иммуноглобулины в мономерном виде содержат 3 качестве легких цепей либо две х-, либо две > -цепи. Тяжелые цепи специфичны для иммуноглобулинов и определяют их класс. Каждый класс иммуноглобулинов содержит характерное для него количество углеводов, которое может колебаться от 22 моносаха-Ридных остатков в до 82 остатков в мономерном 1 М. Из полимерных форм иммуноглобулинов описаны димерный 1 А и пентамерный 1 М. Макромолекулярный 1 М, как полагают, со- бржит пять мономерных единиц, соединенных в виде кольца, из которого радиально выступают пять клешней . [c.269]

Наряду с ван-дер-ваальсовыми взаимодействиями водородные связи являются важнейшими для биологии и биофизики нехимическими взаимодействиями. Мы уже видели, что водородные связи стабилизуют вторичную структуру полипептидных цепей. То же относится к конформационному строению нуклеиновых кислот и углеводов. [c.196]

Еще одна трудность выделения натриевых каналов связана с их сравнительной нестабильностью вне мембраны. Пока известны лишь следующие биохимические характеристики канала ТТХ-связывающий компонент мембраны аксона с 230 ООО (по данным метода инактивации радиацией) или 260 000 (определено биохимическими методами), коэффициент седимента-. ции 9,2 этот компонент инактивируется протеазами, при нагревании и при обработке ионными детергентами (додецилсуль-фатом натрия). Часть натриевого канала, ответственная за связывание ТТХ или STX, построена, по крайней мере частично, из белка СИ]- Молекулярная масса натриевого канала синаптосом мозга равна в целом 320 ООО, что обусловлено присутствием двух небольших полипептидных цепей (37 ООО и 39 ООО) и одной большой (260 000). Однако нельзя исключить, что другие молекулы, липиды или углеводы частично или полностью не участвуют в транспорте ионов Na+. [c.142]

Протеогликаны. Это группа углевод-белковых биополимеров, в которых преобладает доля углеводного компонента. Свойства протеоглйканов определяются полисахаридными составляющими. Типичными представителями этой группы смешанных биополимеров являются протеогликаны соединительной ткани. Основным типом связи полисахаридной и полипептидной цепей служит 0-глико-зидная связь. Полипептидная цепь выступает в роли агликона , поставляющего для образования гликозидной связи гидроксильную группу бокового радикала серина. [c.422]

В настоящее время практически все белкн системы комплемента выделены в чистом виде и охарактеризованы, установлена полная первичная структурв многих из них. Впервые рвботы по изучению структуры компонентов комплемента были проаедены лабораториями Р. Портера (Великобритания) и Г.Фэя (США). В структурном отношении детально изучен фактор С1, функционирующая молекула которого содержит одну lq, две С1г и две ls субъединицы, связанные нековалентно. Белок lq во многих отношениях уникален. Его молекула состоит из трех типов близких по природе полипептидных цепей (А, В и С) с молекулярной массой 23 500 каждая. В структуре каждой цепи можно выделить короткий N-коице-вой фрагмент, С-концевой глобулярный участок и достаточно протяженный коллагеиоподобный район. Молекула lq содержит в своем составе большое число остатков гидроксилизина и гидрокси-пролина, а также углеводы (глюкозу и галактозу). [c.224]

Направ,1енное гликозилирование белков, например, рекомбинантных, полученных в бактериях с целью создания точных копий природных белков, пока неосуществимо ни химическим, ни ферментативным способом. Причина заключается в сложности процесса биосинтеза углеводных цепей его осуществляет сложный комплекс ферментов — гликозилтрансфераз, каждый из которых присоединяет определенный углеводный остаток. Кроме того, присоединение углеводов начинается уже в процессе биосинтеза полипептидной цепи гликопротеина, поэтому место будущей углеводной цепи оказывается помеченным еще до того, как произойдет формирование третичной структуры белка. В сформировавшейся глобуле места потенциального гликозилирования могут быть недоступными для действия соответствующих ферментов. [c.491]

Гликопротвид — 1) сложный белок, в котором углеводный фрагмент ковалентно связан с полипептидными цепями белка О- или М-гликозид-ными связями 2) сложные белки, простетической группой которых являются углеводы. [c.82]

Линейные антибиотики-полипептиды. Актиномицеты являются также основными, хотя не единственными продуцентами таких линейных антибиотиков-полипептидов, как, например, алазопептин, дуазо-мицин, альбомицин и др. В настоящее время известно более 50 линейных антибиотиков-полипептидов, которые широко различаются между собой как по химическим, так и по биологическим свойствам. Прежде всего необходимо отметить их структурную разнообразность. Известны миниантибиотики, содержащие всего 2-3 аминокислотных остатка, антибиотики со средней мол. массой (10-30 аминокислотных остатков) и макроантибиотики — белки, в состав которых входит до 100-120 аминокислот. Кроме того, многие из них содержат фрагменты непептидной природы — остатки жирных кислот, углеводов, нуклеиновых оснований и т. п., которые чаще всего находятся либо в начале, либо в конце полипептидной цепи. Структуры некоторых антибиотиков приведены на рис. 3.12 и 3.13. [c.182]

Дерма состоит, в основном, из волокнистого белка — коллагена, к-рый очень богат глицином и проливом и является единственным белком, содержащим большое количество оксипролина. Макромолекула коллагена [длина 280 нм (2800А), поперечник 1,4 нм (14А), мол. м. 360 ООО] представляет собой трехспиральную спираль , образованную тремя полипептидными цепями, каждая из к-рых состоит из 1000 аминокислотных остатков. Предполагается, что в макромолекуле коллагена имеются связанные углеводы. [c.523]

Основу структуры и функции каждого белка составляет первичная структура — аминокислотный состав и последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи белковой молекулы. От первичной структуры белка зависят форма молекулы, ее свойства, функция, функциональная активность, апособность давать тот или иной тип комплекса при взаимодействии ее с другими молекулами белка или с молекулами НК, липидов и углеводов. В последовательности аминокислот как бы записана информация на все уровни организации от молекул до организма со всеми его видовыми осо(бенностями. [c.14]

К числу наиболее полно изученных мембранных гликопротеинов относится гликофорин, присутствующий в мембране эритроцитов (разд. 12.13). Гликофорин содержит около 50% углеводов в форме длинной полисахаридной цепи, ковалентно присоединенной к одному из концов полипептидной цепи. Полисахаридная цепь выступает наружу с внешней стороны клеточной мембраны, тогда как полипептидная цепь погружена внутрь мембраны. К мембранным гликопротеинам относится также фибронектин (от латинских слов fibra -волокно и ne ter -связывать, присоединять). [c.319]

Некоторые белки состоят пе только из полипептидных цепей типа—ЫН—СНК —СО—ЫН—СНР —СО—, но включают и небольшое количество (реже много) других типов структур. Хорошо известным примером является гемоглобин он содержит железо-порфириновый комплекс. Другие белки, например овальбумин, содержат несколько молекул фосфорной кислоты. Существуют также белки, скомбинированные с углеводами гликопротеиды), жирами, стероидами липопротеидя) или нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды). Особенно важную роль в биологии играют нуклеопротеиды, которые кратко описаны в разделе 2ж. [c.19]

ОДНОЙ полипептидной цепи. Следовательно, мы вынуждены заставлять нашу бесклеточную систему работать до тех пор, пока она не изготовит поддаюш,ееся определению количество белка. Было бы в высшей степени непрактичным все необходимое количество АТФ добавлять в виде чистого АТФ — это забило бы весь наш аппарат белкового синтеза. Вместо этого обычно добавляют так называемую регенерирующую АТФ систему. Подробно мы ее описывать не будем, скажем лишь, что главный ее компонент — фосфоенолпировиноградная кислота, которая образуется в процессе распада углеводов при участии этой кислоты и определенных ферментов из АДФ и фосфорной кислоты вновь образуется АТФ. [c.78]

К гликопротеинам относят углевод-белковые комплексы различной структуры, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Общей чертой гликопротеинов является наличие полипептидной цепи или нескольких цепей, к которым присоединены простетические углеводные группы, имеющие нерегулярное строение. Молекулярная масса олигосахаридных цепочек 512—3 500. Восстанавливающий конец гетеросахаридов соединен О-гликозидной связью с оксиаминокислотами (серин, треонин, оксилизин) или Ы-ацил-гликозиламидной связью с аспарагином. [c.90]

Так построены в общих чертах молекулы простых белков. В составе некоторых белков наряду с аминокислотными остатками содержатся в качестве структурных единиц остатки фосфорной кислоты, красящих веществ, углеводов и других соединений. Такие белки называются сложными или протеидами. В их молекуле различают две части белковую (полипептидная цепь) и небелковый компонент, называемый простетической группой. Таким образом, молекула сложного белка-протеида состоит из простого белка и простетической группы. [c.118]

Аминокислотный остаток на одном из концов открытой (т. е. нециклической) полипептидной цепи имеет свободную а-аминогруппу и называется обычно К-концевым остатком [126]. Аналогично аминокислота на другом конце цепи, несущая свободную карбоксильную группу, называется С-кон-цевым остатком. ]йдентификация остатков на концах цепи представляет собой ценный прием структурной химии белков, так как он позволяет определить последовательность остатков вдоль полипептидной цепи. Эта методика полезна также и при исследовании структуры гликонротеинов для определения природы аминокислот вблизи углевод-белковой связи коротких гликопептидов, отщепляемых от макромолекулы. Поскольку органические амины более реакционноспособны и образуют более устойчивые производные, чем карбоновые кислоты, методы определения К-концевых групп выполняются легче и более успешно, чем методы определения С-концевых остатков [118]. [c.152]

Только в последние несколько лет получены точные сведения о природе связи между углеводной группой (гетеросахаридом) и полипептидной цепью в гликопротеинах. Это объясняется тем, что только в последние годы в этой области были успешно применены хроматографические методы. Еще в 1938 г. Нойбергер [1] выделил из яичного альбумина гликопептид, который, как это стало ясно теперь, содержал остаток аспарагина но тогда аспарагин не был обнаружен, поскольку не были разработаны удобные методы анализа малых количеств аминокислот, не имеющих специфических характеристик. Решение проблемы было ускорено новыми методами аминокислотного анализа, такими, например, как метод, разработанный Муром и Стейном, и расширением знаний о принципе построения некоторых гликонротеинов. Как можно видеть из гл. 1 и 2, основная концепция об общем построении гликонротеинов была развита только сравнительно недавно, а первые экспериментальные данные о связи между углеводами и пептидами в гликопротеинах животного нроисхождения опубликованы в 1957 и 1958 гг. [c.278]

В опытах на изолированной перфузируемой нечени крысы Сарцион [137, 138] показал, что включение [С ]-галактозы и [С ]-глюкозамина в полипептидные цепи гликопротеинов происходит только после синтеза полипептидов в рибосомах. Эти данные были основаны на том, что включение углеводов в белки не происходит в рибосомах, а присоединение галактозы, маннозы и глюкозамина к полипептидной цепи имеет место в мембранах, в растворимой дезоксихолеатом части эндоплазматической сети. [c.289]

Как мы уже знаем, биологические мембраны чрезвычайно асимметричны наружный и внутренний монослои различаются как по липидному составу, так и по белковому. Такая же асимметрия наблюдается и в распределении углеводов углеводные цепи основной массы гликолипидов, гликопротеинов и нротеогликанов во внутренних и плазматических мембранах локализованы исключительно на той стороне мембраны, которая не контактирует с цитозолем. В плазматических мембранах остатки Сахаров выступают на внешнюю поверхность клетки, а во внутренних мембранах они обрашены внутрь ограничеппого мембраной комиартмента. Сушествуют два различных варианта присоединения олигосахаридов к мембранным глико протеинам они могут быть пришиты N-связью к остаткам аспарагина в полипептидной цепи или О-связью к остаткам серина или треонина. N-связанные олигосахариды обычно содержат около 12 Сахаров и строятся на основе общего ядра, состоящего из остатков маннозы. О-связанные олигосахариды, как правило, короче (длиной около 4 сахарных остатков). [c.377]

Наконец, из нескольких десятков других белков миелина отметим миелинассоциированный гликопротеин (МАГ), расположенный на экстрацеллюлярной поверхности мембран он встречается, кроме того, в олигодендроцитах до миелинизации и в миелине периферической нервной системы. В ЦНС человека он представлен тремя полипептидными цепями с М =92, 107, 113 кД, а в периферической нервной системе — одним белком с М =107 кД. МАГ относится к гликопротеинам с относительно низким содержанием углеводных остатков — около 30% от массы молекулы, но содержит характерный для гликопротеинов набор углеводов N-ацетилглюкозамин, N-ацетилнейрами-новая кислота, фукоза, манноза и галактоза. Для белковой части молекулы характерно высокое содержание глутаминовой и [c.90]

Смотреть страницы где упоминается термин Углеводы в полипептидных цепях: [c.585] [c.30] [c.353] [c.354] [c.277] [c.52] [c.62] [c.34] [c.510] [c.137] [c.526] [c.136] [c.223] [c.336] [c.244] [c.16] [c.287] [c.290] [c.52] [c.58]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология