Пептиды гистидин

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

Полученные гидролизаты анализируют различными методами гель-хроматографией, ионообменной хроматографией, электрофорезом и хроматографией на бумаге и в тонком слое, электрофорезом в полиакриламидном геле, методом пептидных карт на бумаге или в тонком слое (в одном направлении пептиды подвергаются электрофорезу, в другом — хроматографии) и др. При этом пептиды, содержащие остат ки аргинина, триптофана и гистидина, могут быть открыты с помощью специфических цветных реакций (с. 129). Выбор метода диктуется величиной (молекулярной массой) и характером пептидов гидролизата. [c.139]

Теперь подумаем, к чему приведет окисление атома железа в цитохроме из Ре2+ в Ре +. Вполне естественно представить, что удаление электрона вызовет цепь электронных перемещений в координационно связанном гистидине, в примыкающем к нему пептиде и в других полярных группах [уравнение (10-21)], вследствие чего около фосфата появится лишний протон. [c.422]

Образование пептидной связи между двумя аминокислотами или пептидами, помимо самой конденсации, сопряжено с некоторыми дополнительными химическими операциями. Так, при образовании пептидной связи между карбоксильной группой одного реагента и аминогруппой второго часто необходима защита не только концевой а-аминогруппы первого реагента и концевой карбоксильной группы второго, но и других реакционноспособных групп от нежелательных побочных реакций. К числу таких групп относятся боковые аминогруппы лизина и орнитина, гуанидиновая группировка аргинина, гидроксильные группы серина, треонина, оксипролина и тирозина, тиоловая группа цистеина и даже имино-группа имидазольного кольца гистидина. Поэтому при синтезе сложных пептидов применяется целый ряд временных защитных групп, большая часть которых рассматривается" в главе Защитные группы (стр. 190). [c.158]

Пептиды могут содержать аналоги АК, например дипептид карнозин представляет собой р-аланил-гистидин. [c.19]

Так, Д1апример, при гидролизе глобина 25 н. серной кислотой при 40° был выделен пептид гистидина [6]. Подобным же образом дипептиды были выделены из гидролизатов, полученных при обработке белков концентрированной соляной кислотой при 37° [7]. Образование при гидролизе пептидов служит указанием на неодинаковую устойчивость различных пептидных связей к гидролизующему агенту. Если, например, подвергнуть яичный альбумин действию 23-процентной соляной кислоты при температуре от 30 до 60°, то быстро расщепляются только 56 пептидных связей этого белка [8]. [c.24]

ВИП-груп- па Вазоакгивный интестинальный пептид, пептид гистидин-изолейцин, секретин [c.299]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Получены данные о том, что в процессе гидролиза я-анилид-ных производных пептидов, катализируемом сериновой протеа-зой из Myxoba ter 495, которую называют а-литической протеа-зой, возникает тетраэдрический интермедиат и происходит согласованный переход протона от Ser-195 к His-57 и от His-57 к Asp-102. В этом ферменте присутствует только один остаток гистидина [82, 83]. Стадией, лимитирующей скорость гидролиза, является разложение тетраэдрического интермедиата на ацилфермент и п-нитроанилин. Экспериментальные данные говорят в пользу того, что два перехода протонов осуществляются согласованно, а не последовательно. [c.221]

S—S и одну SH-rpynny. Активный центр включает осгаткн цистеина и гистидина активаторы — меркаптаны и др. восстановители, ингибиторы — окислители и ионы тял<е. ых металлов. Выделен в кристаллич. виде из сока дынного дерева. Катализирует гидролиз белков, пептидов, амидов, эфиров и тиоэфиров. Прнмен. для обработки коле, мягчения мяса, осветления напитков. [c.422]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

В основе метода динитрофенилирования лежит реакция свободных ЫНг-групп белка или пептида с 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ) в щелочной среде, при которой образуются соответствующие динитрофенильные производные (ДНФ-производные). В реакцию с ДНФБ, кроме свободных а-ЫНг-групп, вступают также е-ННг-группа лизина, 5Н-группа цистеина, ОН-группы оксиаминокислот и имидазольный гетероцикл гистидина. ДНФ-производное белка или пептида подвергают полному кислотному гидролизу. Ы-концевые ДНФ-амино-кислоты экстрагируют из гидролизатов эфиром, отделяя их от свободных аминокислот и ДНФ-производных по другим функциональным группам аминокислот, которые растворимы в воде. Идентификацию [c.145]

Помимо а- и е-аминогрупп дансилхлорид вступает в реакцию с ОН-группами тирозина, 5Н-группами цистеина и имидазольными кольцами гистидина (два последних соединения неустойчивы при щелочных значениях pH), а также с аммиаком, растворенным в воде. При взаимодействии ДНС—С1 с аммиаком образуется дансилсульфо-намид (ДНС-ЫНг). При щелочных значениях pH, дансилхлорид подвергается гидролизу с образованием дансилсульфоновой кислоты (ДНС—ОН). После окончания реакции дансилирования модифицированный белок или пептид подвергают кислотному гидролизу. Боль- [c.148]

С помощью Л. X, удается выделять и разделять соед., склонные к координации с ионами металлов, в присут. больших кол-в минер, солей и некоординирующихся в-в. Напр, с использованием иминодиацетатной смолы с ионами Си из морской воды выделяют своб. аминокислоты На катионитах с ионами Ре разделяют фенолы, с ионами Лg -сахара. На карбоксильных катионитах с N1 разделяют амины, азотсодержащие гетероциклы, алкалоиды. На силикагеле с нанесенным слоем силиката Си в водно-орг. среде в присут. ННз проводят быстрый анализ смесей аминокислот и пептидов, причем элюируемые из колонки комплексы легко детектируются спектрофотометрически. На высокопроницаемых декстрановых сорбентах с иминодиацетатными группами, удерживающими ионы N1 или Си- , селективно выделяются из сложных смесей индивидуальные белки и ферменты, содержащие иа пов-сти своих глобул остатки гистидина, лизина или цистеина. Силикагели с фиксированными на пов-сти инертными т/)ис-этилендиа.миновыми комплексами Со используют для т. наз. внешнесферной Л. х. смесей нуклеотид-фосфатов. Методом газовой Л. х. с помощью фаз, содержащих соли Ag , разделяют олефины, ароматич. соед., простые эфиры. Тонкослойная Л. х. на носителях, пропитанных солями Ag , применяется для анализа стероидов и липидов. [c.590]

Наряду с указанными группировками, для защиты амино-, гуанидиио- и карбоксигрупп в молекулах исходных аминокнслог нлн пептидов широко используют р-ции солеобразования. Разработаны также спец. приемы временной защиты при сиитезе П. тиоэфирной ф-ции метионина, имидазольного кольца гистидина, амидных групп в боковых цепях аспарагина н глутамина, а также индольного кольца триптофана. [c.470]

Маркирование пептидов и белков обычно затрэ тирозина или гистидина. [c.583]

Таким образом, для 5-пептидов характерны реакции миграции внутримолекулярные и межмолекулярные, для пептидов р-оксиаминокислот Ы->0, 0->-Ы внутримолекулярные и 0- -Ы межмолекулярные. Кроме того, для пептидов р-оксиаминокислот характерна реакция внедрения. Все изложенное позволяет заключить, что 5-пептиды цистеина и О-пептнды р-оксиаминокислот представляют собой богатые энергией вещества, способные служить промежуточными соединениями в синтезе пептидных связей, подобно описанным ранее ангидридам аминокислот. К таким же богатым энергией веществам следует отнести Ы-ациль-ные производные дикетопиперазинов и Ы-имидазольные производные гистидина. Весьма возможно, что все они принимают какое-то участие в синтезе пептидов в живой клетке, являясь переносчиками аминоацильных остатков. [c.509]

Самый ценный вывод, который был сделан на основании данных, полученных методом рентгеноструктурного анализа, состоит в том, что основной группой, отщепляющей протон от 2 -гидроксила, является Н1з-12, в то время как кислотная группа, отдающая протон уходящему 5 -кислороду, принадлежит Н1з-П9 [59]. (Любопытно, однако, что синтезированное производное рибонуклеазы с М -карбоксиметилированным остатком Н13-12 проявляет некоторую каталитическую активность — факт, в связи с которым возникает ряд вопросов [60].) Характер зависимости активности рибонуклеазы от pH согласуется с предложенным механизмом, поскольку найдены два значения р а (5,4 н 6,4), соответствующие двум группам, состояние ионизации которых контролирует активность фермента. (На основании ЯМР-спектров, показанных на рис. 2-42, было получено значение р/Са, равное 5,8.) Вблизи двух остатков гистидина расположен остаток Ьуз-41. Возможно, его положительный заряд используется для частичной нейтрализации отрицательного заряда на атомах кислорода фосфатной группы, облегчая атаку нуклеофильным агентом. С точки зрения химии рибонуклеазы интересен тот-факт, что под действием бактериальной пептидазы отщепляется фрагмент, содержащий двадцать аминокислотных остатков. Этот 5-пептид . Может воссоединяться с остальной частью молекулы с образованием активного фермента, называемого рибонуклеазой 5. Структура этого, фермента была определена методом дифракции рентгеновских лучей и по существу оказалась аналогичной структуре нативной рибонуклеазы. [c.121]

По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

При пептидных синтезах с незащищенной имидазольной функцией могут встречаться трудности, связанные с возможностью ацилирования имида-зольиого остатка, его слабой основностью, а также часто с низкой растворимостью таких пептидов. Эти трудности можно уменьшить блокированием имидазольной функции. Некоторые синтезы с незамещенной имидазольной функцией тем не менее были описаны, причем остаток гистидина был аминокомпонентом. Только после того, как в 1954 г. получили трет-бутилоксикарбонилгистидиназид (2-Н 8-ОН практически нерастворим в применяемых для пептидного синтеза растворителях), были проведены синтезы с не замещенными по имидазолу азидами гистидина [167]. Вообще же благоразумнее применять для пептидных синтезов гистидин с блокированной имидазольной функцией. Долгое время существовала только одна возможность блокирования азота имидазола бензильным остатком [168]. Приведенные в табл. 2-4 М -защитные группы довольно часто применяются в настоящее время в синтезе пептидов тем не менее трудная проблема защиты имидазольной функции все еще не решена. [c.128]

Аминокислоты, содержащие серу, отравляют катализатор, но в некоторых случаях при применении избытка катализатора возможно гидрирование пептидов, содержащих метионин [57, 931. Такие защитные группы, как формильная, фталоильная, -толуол-сульфонильная и карбо-трет-бутилоксигруппировка, не отщепляются при каталитическом гидрировании в условиях, обычно применяемых для удаления карбобензилоксигруппы. Бензиловые эфиры, п-нитробензиловые эфиры и бензиловые простые эфиры отщепляются почти так же легко, как и карбобензилоксигруппа. Защитная трифенилметильная группа [1811, как и бензильная группа, защищающая имидазольное кольцо гистидина [46, 1231, отщепляется более медленно. [c.164]

Ситуация существенно изменилась после того, как стали метилировать Л -ацетилированные пептиды. Такая обработка не только увеличивает летучесть образцов, но и значительно упрощает масс-спектр, так как в нем обычно преобладают ионы ацилия. Из нескольких методов полного метилирования, как правило, выбирают смесь метилиодида, гидрида натрия и диметилсульфоксида 128, 29]. При малом времени реакции (1—3 мин) и небольщом избытке метилиодида достигается метилирование амидного азота как в пептидной цепи, так и в боковых группах аспарагиновых и глутаминовых остатков, при минимальном образовании ониевых производных атомов азота (кватернизация) и серы в боковых группах гистидина, аргинина, метионина и цистеина. Образование ониевых производных понижает летучесть. [c.278]

Выделение и характеристика пептидных гормонов — обычно кропотливая и трудная работа это относится и к гормонам гипоталамуса [19]. Гипоталамус является той областью ткани мозга, которая осуществляет тонкий контроль за эндокринной системой, влияя на активность продуцирования гормонов внещней долей гипофиза. В ткани одного животного присутствуют лишь нанограм-мовые количества гормонов. Первые исследования тиротропин-ре-лизинг гормона (TRH) представляли собой огромную работу по экстракции сотен тысяч свиных гипоталамусов и даже в результате ее удалось получить не полностью очищенный препарат. Аминокислоты, найденные в гидролизате, первоначально рассматривали как примеси, и только после того как в достаточно чистом препарате были обнаружены три аминокислоты гистидин, пролин и глутаминовая кислота в эквимольных количествах, предположили, что гормон имеет пептидную природу. Были синтезировавш шесть возможных изомерных трипептида, однако все они оказались неактивными. Дальнейшие исследования привели, наконец, к пептиду (7), содержащему пироглутаминовую кислоту и амидную функцию этот пептид и оказался идентичным природному ТКН [20, 21]. Таким образом, синтез гормона и определение его структуры были достигнуты одновременно. [c.292]

Успешное введение аминокислотного остатка гистидина в синтетические пептиды по-прежнему представляет собой чрезвычайно сложную проблему. И это связано с крайне неудобными для синтеза химическими свойствами имидазольного цикла. Свободный имидазол — это эффективный катализатор гидролиза сложных эфиров и амидов, а также рацемизации. Сами же гистидиновые производные особенно склонны к рацемизации в процессе пептидного синтеза. Если имидазольный цикл оставить незащищенным, то он может подвергаться ацилированию активированными карбоксильными компонентами, причем получающиеся ацильные производные сами по себе достаточно реакционноспособны и могут затем вызывать перенос ацильной группировки в разных участках молекулы. По этой причине Л т-ацильные производные гистидина часто неудобны в качестве синтетических интермедиатов, если на ряде стадий нужно сохранить находящуюся в боковом радикале защитную группу. Для ступенчатого синтеза можно использовать защищенные уретановые производные, например Ма, Л 1т бис-грег-бут-оксикарбонилпроизводное (63), причем обе защитные группы удаляют непосредственно после введения аминокислотного остатка в пептидную цепь. Так, интермедиат (63) успешно используется в твердофазном синтезе [47]. [c.387]

Карбоксипептидаза — это металлофермент, содержащий один атом цинка на молекулу белка. Карбоксипептидаза катализирует гидролиз С-концевой пептидной связи в белках и олигопептидах и сложных эфиров а-оксикислот. Кинетический изотопный эффект растворителя равен 2 при гидролизе сложноэфирного субстрата О-(гранс-циннамоил)-ь-р-фениллактата и всего лишь 1,33+0,15 при гидролизе пептида Ы-(N-бeнзoилглицил)-L-фенилаланината [11]. По данным рентгеноструктурного анализа карбоксипептидаза представляет собой глобулярный белок, в котором содержится один атом цинка, координированный двумя остатками гистидина. Кроме того, в состав активного центра входят карбоксильная (01и-270), фенольная (Туг-248) и гуанидиновая (Aгg-145) группы. Последняя образует ионную [c.149]

Как показано в табл. 7.3, гидролиз л-нитрофенилацетата катализируют многие другие производные имидазола и гистидина N-мeтилIrмидaзoл, бензимидазол и его производные, а также содержащие гистидин пептиды. Так как катализ N-мeтилимидaзo-лом столь же эффективен, как и катализ самим имидазолом, то образование нейтрального Ы-ацилимидазола не представляется необходимым. Как и при катализе производными пиридина, каталитические константы скорости для стерически близких ими-дазолов зависят от р/Са катализатора. Следовательно, при анализе эффективности катализа производными имидазола в первую очередь следует обращать внимание на их относительную основность. [c.167]

Тиролиберин представлен трипептидом, состоящим из пироглутаминовой (циклической) кислоты, гистидина и пролинамида, соединенньгх пептидными связями. В отличие от классических пептидов он не содержит свободных МН,- и СООН-групп у М- и С-концевых аминокислот. [c.253]

Это свойство имидазола играет центральную роль в деятельности некоторых ферментов, содержащих имидазольное кольцо гистидина, например пищеварительного фермента химотрипсина, который отвечает за гидролиз амидных связей пептидов в тонкой кищке фермент переносит протон из одного положения в другое, что обеспечивается амбидентным характером имидазольного ядра. На приведенной ниже схеме показано, каким образом гетероцикл позволяет протону двигаться взад и вперед из одного положения в другое через гетероцикл. [c.508]

Смотреть страницы где упоминается термин Пептиды гистидин: [c.177] [c.238] [c.159] [c.238] [c.460] [c.160] [c.508] [c.167] [c.182] [c.222] [c.432] [c.104] [c.445] [c.510] [c.316] [c.120] [c.221] [c.611] [c.173] [c.185] [c.160] [c.265] [c.174]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология