Фенилаланин см гормонах

Не менее важными направлениями исследований являются иммобилизация клеток и создание методами генотехники (генного инженерного конструирования) промышленных штаммов микроорганизмов —продуцентов витаминов и незаменимых аминокислот. В качестве примера медицинского применения достггжений биотехнологии можно привести иммобилизацию клеток щитовидной железы для определения тиреотропного гормона в биологических жидкостях или тканевых экстрактах. На очереди-создание биотехнологического способа получения некалорийных сластей, т.е. пищевых заменителей сахара, которые могут создавать ощущение сладости, не будучи высококалорийными. Одно из подобных перспективных веществ —аспартам, который представляет собой метиловый эфир дипептида—аспартилфенилаланина (см. ранее). Аспартам почти в 300 раз слаще сахара, безвреден и в организме расщепляется на естественно встречающиеся свободные аминокислоты аспарагиновую кислоту (аспар-тат) и фенилаланин. Аспартам, несомненно, найдет широкое применение [c.164]

Природные (—)-тирозин и Ь —)-фенилаланин образуются при гидролизе почти всех белков. Особенно много тирозина в составе казеина и фиброина щелка. Важную физиологическую роль играют также некоторые производные тирозина, в частности дииодтирозин и тироксин. Тироксин — гормон, регулирующий обмен веществ он продуцируется щитовидной железой. Строение тироксина подтверждено синтезом (Харрингтон, 1926 г.) по следующей схеме (стр. 174). [c.173]

Эта аминокислота содержит гидроксильную груяяу с рК = 10,07, способную к диссоциации. Близость строения фенилаланина и тирозина обусловливает способность первого превращаться во второй в организме. Отсюда следует, что именно фсннлалании, а не тирозин, является незаменимой аминокислотой. Эти аминокислоты — предшественники в синтезе гормона адреналина. [c.29]

Участие молекулы тирозина в биосинтезе гормонов щитовидной железы и катехоламинов подробно представлено в главе 8. Фенилаланин и тирозин являются также предшественниками меланинов. В этом важном биологическом процессе, обеспечивающем пигментацию кожи, глаз, волос, активное участие принимает фермент тирозиназа. [c.457]

На основании того, что фенилаланин может заменить тирозин в пище, был сделай вывод, что фенилаланин необратимо превращается в организме животного в тирозин, который считается основным веществом двух важных гормонов — адреналина и тироксина, а также и других ароматических соединений организма животного. Они образуются в результате окислительных реакций. [c.397]

Гормон роста был открыт в экстрактах передней доли гипофиза еще в 1921 г., однако в химически чистом виде получен только в 1956—1957 гг. СТГ синтезируется в ацидофильных клетках передней доли гипофиза концентрация его в гипофизе составляет 5—15 мг на 1 г ткани, что в 1000 раз превышает концентрацию других гормонов гипофиза. К настоящему времени полностью выяснена первичная структура белковой молекулы СТГ человека, быка и овцы. СТГ человека состоит из 191 аминокислоты и содержит две дисульфидные связи К- и С-концевые аминокислоты представлены фенилаланином. [c.259]

Изучение гормонов роста, выделенных из гипофизов людей и обезьян, показало, что оба эти гормона весьма близки по химическому составу, структуре и свойствам, но оба резко отличаются от гормона роста, выделенного из гипофиза крупного рогатого скота. Молекулярный вес соматотропина человека и обезьяны — 27 100 и 25 400 соответственно. С-концевой и N-концевой аминокислотами является фенилаланин, находящийся, следовательно, на обоих концах в единственной полипептидной цепи, из которой состоит молекула обоих соматотропинов. Если расщепление химотрипсином не превышает 10% возможного, то уменьшения активности не наблюдается. Более глубокое расщепление ведет к потере активности. [c.198]

Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин иг рает большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных сое динений (холина и креатина, стр. 347) и т. д. Таким образом, часть неза менимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для синтеза тканевого белка. Этим в значительной мере и можно объяснить тот факт, что аминокислоты, освобождающиеся в тканях при голодании в результате расщепления тканевых белков, не используются вновь орга- [c.325]

Изучение гормонов роста, выделенных из гипофизов людей и обезьян, показало, что оба эти гормона довольно близки по химическому составу, структуре и свойствам, но оба резко отличаются от гормона роста, выделенного из гипофиза крупного рогатого скота. Молекулярный вес соматотропина человека и обезьяны — 27 100 и 25 400 соответственно. С-концевой и М-концевой аминокислотами является фенилаланин, находящийся, следовательно, на обоих концах в единственной полипептидной цепи, из кото- [c.209]

Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин, из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин играет большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных соединений (холина и креатина, стр. 366) и т. д. Таким образом, часть незаменимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно, остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для [c.342]

Вазопрессин отличается от окситоцина двумя аминокислотами он содержит в положении 3 от N-конца фенилаланин вместо изолейцина и в положении 8—аргинин вместо лейцина. Указанная последовательность 9 аминокислот характерна для вазопрессина человека, обезьяны, лошади, крупного рогатого скота, овцы и собаки. В молекуле вазопрессина из гипофиза свиньи вместо аргинина в положении 8 содержится лизин, отсюда название лизин-вазопрессин . У всех позвоночных, за исключением млекопитающих, идентифицирован, кроме того, вазотоцин. Этот гормон, состоящий из кольца с S—S мостиком окситоцина и боковой цепью вазопрессина, был синтезирован химически В. дю Виньо задолго до выделения природного гормона. Высказано предположение, что эволю-ционно все нейрогипофизарные гормоны произошли от одного общего предшественника, а именно аргинин-вазотоцина, из которого путем одиночных мутаций триплетов генов образовались модифицированные гормоны. [c.257]

С химической точки зрения гормоны гипофиза представляют собой либо олигопептиды, например окситоцин и вазопрессин, о которых сказано выше, либо полипептиды со сравнительно небольшими молекулами, состоящими из одной полипептидной цепи. Адренокортикотропный гормон (АКТГ), называемый также кортикотро-пином, выделенный из гипофиза свиньи, был разделен в процессе операций очистки хроматографическим путем и другими методами на два компонента — кортикотро-пины А иВ (применяют также обозначения аир). Кортикотропин Р имеет молекулярный вес 4567, установленный методом центрифугирования. При номощи методов, впервые примененных к инсулину, установлено, что препараты А, а и р являются тождественными или очень сходными соединениями, обладающими полипептидной цепью, состоящей из 39 аминокислотных остатков, происходящих из 15 аминокислот, с серином у аминного конца и фенилаланином у карбоксильного конца. Была определена последовательность всех аминокислот, причем найдено, что препараты, выдо-ленные из различных животных, несколько отличаются друг от друга строением определенных участков цепи. Кортикотропин В образуется из кортикотропина А в результате потери 11 аминокислотных остатков от карбоксильного конца таким образом, он содержит в своей цепи всего 28 аминокислот. [c.448]

Следует отметить, что ароматические соединения образуются обычно в результате жизнедеятельности бактерий и растений и гораздо реже в результате жизнедеятельности животных. Организм животных не способен продуцировать соединения, относящиеся к ароматическому ряду. Животные получают из растений фенилаланин, триптофан и определенные витамины. Эти вещества являются источниками ароматических колец, необходимых для синтеза адреналина, эстрогенных гормонов, коферментов и других соединений. [c.230]

Обмен фенилаланина и тирозина. Использование тирозина для синтеза катехоламинов, тироидных гормонов, меланина. Распад тирозина до фумаровой и ацетоуксусной кислот. Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина. [c.327]

L-T.-кодируемая заменимая аминбкислота. Входит в состав почти всех белков, в частности пепсина и инсулина. В животном организме необратимо образуется из фенилаланина. Из Т. в организме синтезируются ряд важных в-в тирамин и 3,4-дигидроксифенилаланин (предшественники катехоламинов), а также динодтирозин, из к-рого образуется гормон тироксин. [c.589]

Гормон инсулин — это небольшой белок, состоящ,ий нз двух полипептидных цепей (обозначаемых латинскими буквами А и В), которые связаны друг с другом дисульфидными мостиками (рис. 4-13, Л). На рис. 4-13,5 схематически изображена структура этого белка согласно рентгеноструктурным данным представлены только остовы полипептидных цепей и несколько боковых групп [54, 55]. На этом рисунке В-цепъ расположена за А-цепью. Начиная от N-кoнцeвoгo фенилаланина- , пептидная цепь делает плавный поворот, затем примерно в центре молекулы образует три а-спиральных витка, и наконец после крутого разворота направляется в верхний левый угол рисунка, обра- [c.291]

Интересно, что у всех четырех гормонов в положении 6 находится остаток фенилаланина, у первых трех совпадает N-концевой дипептид и только единственный гормон, стимулирующий секрецию поджелудочной железы, имеет в положении 10 остаток лейцина, в то время как остальные несут в этом положении остаток тирозина. Эти факты дали повод Вюншу отнести все 4 гормона к семейству глюкагона. [c.270]

Расчетные исследования пространственного строения Met- и Ьеи-энкефалинов проводились неоднократно (см. табл. III.33), но как уже было отмечено ранее, отсутствовало единое мнение о конформационных возможностях этих простейших лигандов опиоидных рецепторов. Г. Шерага и соавт, [181] при расчете Ме1-энкефалина в качестве исходных приближений выбрали регулярные структуры и различные формы -изгибов основной цепи, а также низкоэнергетические конформационные состояния монопептидов, ди-(РЬе -Ме1 ) и три-(Туг -01у ) пептидных фрагментов. Все регулярные структуры гормона, в том числе а-спираль, имели высокую энергию. Самыми предпочтительными оказались конформации с формой B-H-R-B-B (шейп fffe). Они имеют -изгиб на участке Gly -Phe и водородную связь между ОН-группой боковой цепи Туг и карбонилом основной цепи Gly или Phe . Боковые цепи остатков метионина и фенилаланина ориентированы в среду и конформационно свободны. В более поздних исследованиях Г. Шераги и соавт. [188-190] лучшая по энергии конформация имела форму основной цепи В-Н-В-В-В meiinffee). Дж, Де-Ко н и [c.392]

Ежегодно в мире производится более 200 тыс. тонн аминокислот, которые используются в основном как пищевые добавки и компоненты кормов для скота. Традиционным промышленным методом их получения является ферментация, однако все большее значение приобретают химические и особенно ферментативные методы синтеза различных аминокислот. Наибольший удельный вес в промышленном получении аминокислот имеет лизин и глутаминовая кислота, в больших количествах производят также глицин и метионин. Аминокислоты, особенно незаменимые, т. е. не синтезирующиеся в организме, представляют большой интерес в первую очередь для медицины и пищевой промышленности. Фенилаланин является предщественником ряда гормонов, осуществляющих многие регуляторные реакции в организме, метионин — основной донор метильных группировок при синтезе адреналина, креатина, а также источник серы при образовании тиамина, валин участвует в синтезе пантотеновой кислрты, треонин — предшественник витамина B 2 и т. д. Следовательно, дефицит аминокислот, способствующий нарушению многих обменных процессов, должен восполняться за счет введения соответствующих экзогенных аминокислот.- [c.26]

Определение числа пептидных цепей в белке путем количественного измерения скорости отщепления аминокислот может оказаться ненадежным, если два соседних аминокислотных остатка отщепляются почти с одинаковой скоростью. Это наблюдается в случае ростового гормона быка, в котором два остатка фенилаланина быстро отщепляются карбоксйпеп-тидазой, после чего происходит отщепление аланина, лейцина и серина. В этом белке имеются два К-концевых остатка, но расщепление гидразином позволило обнаружить только один С-концевой остаток фенилаланина. Полученные при расщеплении белка карбоксйпептидазой результаты объясняются тем, что С-концевой участок имеет состав —Фе.Фе.ОН [198]. [c.234]

Катехоламины — представители биогенных аминов, lie. аминов, образующихся в организме в результате процессов Анаболизма. Принципиальный путь биосинтеза катехоламинов, одя из незаменимой а-аминокислоты фенилаланина (см. 11.1), веден на рис. 9.1. К каФехоламинам относятся три последних представленных на рисунке соединений — дофамин, норадре-Яин и адреналин, выполняющие, как и ацетилхолии, роль ней- иедиаторов. Адреналин является гормоном мозгового ве-Й тва надпочечников, а норадреналин и дофамин — () предщественниками. [c.255]

II необходимость точного определения их полной структуры хорошо иллюстрируется на примере выделенного из задней доли гипофиза гормона вазопрессина, обладающего аптидиуретической активностью [46]. По структуре он идентичен окситоцину, за исключением того, что в нем вместо изолейцина присутствует фенилаланин. Вазопрессин быка, кроме того, имеет в своем составе вместо лейцина аргинин, а вазопрессин свиньи — вместо лейцина лизин [8, 127]. [c.409]

По-видимому, встречающиеся в природе пептиды (но не из микроорганизмов) содержат аминокислотные остатки, принадлежащие к Ь-конфигу-рационному ряду. Так, окситоцин, который является гормоном задней Д0Ш1 гипофиза (стимулирует сокращение матки), состоит только из Ь-амино-кислотных остатков. Некоторые из аминокислотных групп, найденных в антибиотиках, имеют В-конфигурацию. Например, остаток В-фенилаланина обнаружен в грамицидине 3 (рис. 24.2). Пенициллин — второй пример пептидообразного вещества, состоящего из аминокислотных групп, среди которых имеются группы с В-конфигурацией. Это вещество можно рассматривать как производное аминокислоты, пеницилламина, который похож по структуре и на аланин, и на цистеин, но имеет В-конфигурацию. Пенициллин был первым открытым природным антибиотиком и до сих пор остается важнейшим. Это вещество в очень малых дозах тормозит рост разнообразных болезне- [c.539]

Витамин С имеет большое значение для образования коллагенов, способствует повышению свертываемости крови и регенерации тканей играет роль в гидроксили-ровании и окислении гормонов коры надпочечников участвует в превращении аминокислот (тиразина и фенилаланина). [c.136]

Полипептидный гормон инсулин участвует в регуляции углеводного обмена. Молекула бычьего инсулина содержит 51 аминокислоту и состоит из двух цепей. Последнее подтвернедается присутствием двух N-концевых аминокислот — глицина и фенилаланина. Цепь с N-концевым глицином называется А-цепью и содержит 21 аминокислоту цепь с N-концевым фенилаланином называется В-цепью, и в состав ее входит 30 аминокислот. Сэнгер и его сотрудники окислили инсулин надмуравьиной кислотой и провели хроматографическое разделение двух цепей. После этого каждую цепь подвергли ферментативному и кислотному гидролизу. На фиг. 27 и 28 указаны главные пептиды, полученные при гидролизе каждой из цепей, и приведены полные структуры цепей, установленные на основе этих данных. Видно, что места, в которых трипсин, химотрипсин и пепсин расщепляют цепи, согласуются с тем, что мы знаем о специфичности этих ферментов в отношении синтетических соединений. Обнаружено также и несколько дополнительных мест расщепления, в частности при гидролизе, катализируемом пепсином. Особо следует обратить внимание на то, что перекрывающиеся пептиды, полученные при использовании разных гидролитических методов, дополняют друг друга и позволяют однозначно установить общую аминокислотную последовательность. Для каждого из главных пептидов, приведенных на фиг. 27 и 28, аминокислотная последовательность была определена путем неспецифического гидролиза кислотой, установления последовательности аминокислот в образовавшихся ди-, три- и тетрапептидах и объединения полученных данных в общую картину. Как указывалось выше, в настоящее [c.91]

Описанные явления относятся к так называемым молекулярным болезням и намечают новый подход к лечению различных заболеваний, заключаюш,ийся в восстановлении нормального строения уродливых молекул. Показано также, что незначительные изменения строения белковой молекулы приводят к изменению выполняемых ею биохимических функций. Так, например, гормон гипофиза (синтезирован в 1954 г.), вызывающий сокращение мышц матки, и вазопрессин, изменяющий кровяное давление, различаются строением лишь двух аминокислот изолейцин и лейцин оксито-цина заменены в вазопрессине соответственно фенилаланином и аргинином. [c.282]

В противоположность растениям в животных организмах фенольные соединения встречаются в очень незначительных количествах, и известно лишь небольшое число структурных типов таких фенолов. Наиболее важным фенолом является незаменимая аминокислота тирозин — универсальный компонент животных, растительных и бактериальных белков. У животных тирозин является предшественником меланина фармакологическое значение его состоит в том, что он вместе с фенилаланином является предшественником нейрогуморальных веществ — норадреналина и адреналина. Структура тирозина лежит в основе тиреоидиых гормонов, представляющих собой иодсодержащие фенолы и являющиеся продуктами деятельности щитовидной железы. Кроме того, тирозин встречается в ряде пептидных гормонов, например в инсулине, глюкагоне и в некоторых известных нейрогипофизарных гормонах, таких, как окситоцин и вазопрессин. Третий основной класс биологически активных фенолов — это гидроксилированные индоламины, например 5-ОТ, образующийся из триптофана. [c.358]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

ТИРОЗИН. Аминокислота. НОСбН4СН2СНКН2СООН. Почти не растворим в воде. Имеет большое значение в обмене веществ. У животных является исходным материалом для синтеза важных гормонов — тироксина и адреналина. В растениях Т. содержится в значительных количествах в интенсивно раступщх органах. В связи с тем, что в организме животных Т. синтезируется из фенилаланина, потребность животных в нем может удовлетворяться за счет поступления с кормом достаточных количеств фенилаланина или же корм должен иметь в своем составе Т. [c.288]

Ферментативный гидролиз применяют для получения крупных пептидов с целью изучения последовательности расположения аминокислотных остатков. Так как специфичность ряда энзимов достаточно ясно выражена, то энзиматический гид-ролизат редко содержит обычно встречающиеся в химическом гидролизате перекрывающиеся пептиды (о которых подробно будет сказано дальше). Среди наиболее часто применяемых протеиназ в первую очередь следует упомянуть трипсин, расщепляющий связи, образуемые карбоксильными группами аргинина и лизина, и химотрипсин, гидролизующий связи, в которых участвуют карбоксильные группы тирозина, фенилаланина, триптофана и метионина. Специфичность таких протеиназ, как пепсин и субтилизин, относительно широка — ими атакуются разнообразные пептидные связи. Избирательный энзиматический гидролиз иллюстрируется приводимой на рис. 7 схемой действия различных протеиназ на гормон — кортико-тропин. [c.40]

Все кадацитонины имеют близкое строение I-кoнцeвoгo участка молекул. В свином, бычьем, овечьем и двух лососевых кальцитонинах идентична один — девять аминокислотная последовательность. В гормоне человека из этих девяти остатков — семь одинаковых Во всех кальцитонинах С-концевая аминокислота —пролинамид, в 28-м положении — глицин, в 22-м ароматическая аминокислота, в 15-м — дикар-боновая кислота. Гидрофобные остатки (тирозин, фенилаланин, лейцин) расположены в одних и тех же участках (положения 4, 9, 12, 16, 19, 22), восьмое положение занято неполярной аминокислотой (в большинстве случаев валином, а в гормойе челе века и одном из лососевых — метионином). [c.276]

В главе 25 уже было дано определение незаменимых аминокислот — кислот, которые человек получает из пищи. Сам организм не может синтезировать эти кислоты или синтезирует их слишком медленно в количестве, недостаточном для построения гормонов, ферментов и других специфических молекул. Эти кислоты не способны к восстановительному аминированию или переаминирова-нию. Лизин и треонин, очевидно, необратимо дезаминируются. В молекулах валина, лейцина и изолейцина содержатся разветвленные цепи, в молекуле фенилаланина — бензольное кольцо, в молекуле триптофана — ядро индола. Такие разветвленные цепи и кольца необходимы организму, но не могут быть синтезированы в нем. Не происходит в животном организме и конденсации индола с аланином. [c.346]

Оказалось, однако, что активность синтезированного таким образом декапептида составляет всего лишь 1 % активности природного гормона. Сравнение удельного оптического вращения промежуточных соединений с удельным вращением тех же соединений, синтезированных другими исследователями, показало, что при синтезе тетрапептида Pro-Phe-His-Leu, осуществленном путем последовательного наращивания пептидной цепи, начиная с N-конца, имела место рацемизация. Действительно, в продуктах гидролиза свободного тетрапептида, разделенных с помощью ионообменной хроматографии, обнаружен лишь рацемический фенилаланин. Чреввычайно низкая активность синтетического УаР-ангиотензина I, составлявшая всего лишь 1 % активности природного соединения, может быть объяснена, по мнению Эллиотта, тем, что получающийся в качестве примеси Val -D-Phe -ангиотензин I является мощным ингибитором all-L-соединения, или тем, что на последующих стадиях синтеза относительное количество а11-ь-пептида резко снижается. [c.57]

Оба гормона обладают высоким сродством к Си(II) [24, 25], образуя при pH 8 комплекс розового цвета с единственной полосой поглощения в видимой области при 525 нм. Титрование Си(II)-комплексов окситоцина (рис. 7.3) и вазопрессина [25] показывает, что связывание иона меди сопровождается выделением четырех протонов — одного из а-КНг-лруппы (положение 1) и трех протонов из других групп, которые при pH 8 обычно протонированы. Участие а-ЫНг-группы в овязьпвании подтверждается тем, что Си(II) не образует никакого комплекса с дезаминированным окситоцином, в котором la-NHj-rpynna замещена водородом, а также с N-ацетиллизинвазопреосином, в котором a-NHg-группа ацетилирована [25]. То, что фенольные гидроксилы не участвуют в связывании, было доказано тем, что замена тирозина на фенилаланин никак не влияла па комплексообразование (рис. 7.3). Три дополнительные группы, депротонируемые u(II), были идентифицированы как атомы азота из пептидных связей [c.285]

Иное использование аминокислот. Давно известно, что глицин в организме травоядных, а также человека образует гиппуровую кислоту, служащую для обезвреживания бензойной кислоты. Некоторые аминокислоты превращаются в тканях в такие пептиды, как, например глютатион, карнозин, пантотеновая кислота. Серин соединяется с фосфоглице-ридами, образуя составную часть нервной ткани. В организме используются не только самые аминокислоты, но и продукты их распада, при образовании пуринов, креатина и др. Некоторые гормоны, например тироксин и адреналин, происходят из тирозина и фенилаланина. Таким образом, из аминокислот образуются специфические азотсодержащие продукты. Вещества эти нередко обладают сильной биологической активностью и не подвергаются дальнейшим превращениям, свойственным аминокислотам и обычным продуктам их распада. Только при дальнейшем использовании их организмом в специальных биологических целях они подвергаются окончательному сгоранию, но уже без связи с общим белковым обменом. [c.366]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология