Витамин связывающие белки

Кровяная плазма, полученная по описанной выше методике, представляет собой жидкость, слегка окрашенную каротиноидамн, и содержит следующие белки альбумины (растворимы в 5%-ном солевом растворе), липопротеины, фибриноген и протромбин. Из цельной крови без защитных добавок при стоянии через несколько минут выделяются хлопья в результате превращения растворимого глобулярного фибриногена в н< растворимый нитевидный белок—фибрин, нити которого образуют ячеистую структуру сгустков. Это превращение происходит под влиянием протромбина и ионов кальция. Центрифугирование свернувшейся крови приводит к отделению смеси фибрина и красных кровяных тел. Надосадочная жидкость представляет собой кровяную сыворотку, которая отличается от плазмы тем, что не содержит фибриногена. Витамин К является антигеморрагическим агентом, так как он снижает концентрацию протромбина. Цитрат и гепарин предупреждают свертыванис крови, связывая ионы кальция. [c.670]

Другой важной функцией сывороточных белков является их транспортная функция. Так, сывороточный альбумин связывает и переносит многие слаборастворимые продукты метаболизма. Трансферрин переносит железо, а церулоплазмин (аг-белок, см. дополнение 10-3)—медь. Транскортин — это переносчик стероидных гормонов, в частности кортизола белок, связывающий ретинол, является переносчиком витамина А, а белки, связывающие кобаламин, переносят витамин Bi2. Липопротеиды, подразделяющиеся на три основных класса, переносят фосфолипиды, нейтральные липиды и эфиры холестерина". Главным компонентом этих веществ служит липид. Фракция U1 сыворотки содержит липопротеид с высокой плотностью , фракция, идущая непосредственно перед -бел-ками, содержит липопротеид с очень низкой плотностью, а в -фракции присутствует липопротеид с низкой плотностью. Все эти белки сейчас интенсивно исследуются. Большой интерес к ним обусловлен их связью с сосудистыми заболеваниями, а также с отложением холестерина и других липидов, переносимых белками плазмы, в атеросклеротических бляшках. [c.104]

Биологическая роль. Витамин А оказывает влияние на барьерную функцию кожи, слизистых оболочек, проницаемость клеточных мембран и биосинтез их компонентов, в частности определенных гликопротеинов. Действие витамина А в этих случаях связывают с его вероятной причастностью к синтезу белка. Существует предположение, что благодаря наличию двойных связей в молекуле витамин А может участвовать в окислительновосстановительных реакциях, поскольку он способен образовывать перекиси, которые в свою очередь повышают скорость окисления других соединений. [c.211]

Лечение при отравлении ртутью включает покой, прием антидотов и витаминов. Рекомендуют принимать яичный белок и молоко. Содержащиеся в этих продуктах белки связывают ртуть, локализуют ее в полости желудка, а затем выводят из организма. [c.174]

Биологическое действие. Ретинол действует подобно гормонам, проникающим в клетку, — связывается с ядерными белками и регулирует экспрессию определенных генов. Он необходим для осуществления нормальной репродуктивной функции. Ретиналь участвует в акте зрения. 11-/(ис-ретиналь связан с белком опсином и образует родопсин. На свету родопсин диссоциирует, и г<мс-ретиналь переходит в транс-ретналъ. Реакция сопровождается конформационными изменениями мембран палочек и открытием кальциевых каналов. Быстрый вход ионов кальция инициирует нервный импульс, который передается в зрительный анализатор. Для повторного восприятия (т.е. в темноте) транс-ретиналъ восстанавливается алкогольдегидрогеназой в транс-ретинол (здесь возможны потери витамина А). Транс-ретинол изомеризуется в <мс-ретинол (здесь возможно восполнение витамина А). Z/мс-ретинол окисляется в г<мс-ретиналь, который, соединяясь с опсином, образует родопсин. Система свето-ощущения готова к восприятию следующего кванта света. Ретиноевая кислота участвует в синтезе гликопротеинов, усиливает рост и дифференцировку тканей. Ретиноиды обладают антиопухолевой активностью и ослабляют действие канцерогенов. Р-Каротин — антиоксидант и способен обезвреживать пероксидные свободные радикалы (ROO ) в тканях с низким парциальным давлением кислорода. [c.333]

Родопсин состоит из белка опсина (рис. 1.16) и связанного е ним хромофора, являющегося альдегидной формой витамина Л (ретиналем) соотношение этих составных частей в молекуле родопсина 1 1. У наземных и морских позвоночных, которые приспособились к различным условиям освещенности окружающей пх среды, имеются различные хромофоры, обозначаемые как ретиналь I и ретиналь II (рис. 1.2). И палочки, и колбочки, несмотря на разные спектры поглощения (рис. 1.3), содержат, однако, в своем родопсине один и тот же ретиналь, различия в спектрах обусловлены белковым компонентом. С помощью своей альдегидной группы ретиналь образует шиффово основание с е-аминогруппой лизинового остатка опсина и, таким образом, ковалентно связывается с этим белком. Главная стадия фоторецепции состоит в использовании поглощенной световой энергии для изомеризации ретиналя 1 мс-ретиналь (рис. [c.10]

При дефиците B 2 и Bg смерть неизбежна. Было установлено, что для спасения нужна сырая печень до 120-240 г в сутки. Оказалось, что у больных отсутствует биосинтез специального белка - гликопротеида, который должен находиться в желудке и связываться там с витамином Bi2- Затем этот комплекс транспортируется в кровяное русло и далее к определенным органам. У больных этот транспорт Bj2 отсутствует и естественное всасывание очень мало 1-2%, поэтому ежесуточное потребление столь велико - 120-240 г печени в сутки. [c.282]

Означает ли, что она является единственным центром каталитической активности белка Конечно, нет Каким образом, куда в молекулу белка садятся окислительно- восстановительные простетические группы (например, витамины), создающие мощную окислительно-восстановительную ферментную систему Каким образом нуклеиновая кислота или ее производные связывают при образовании ферментные системы (с высшей степени специфическими функциями) и создаются условия синтеза пептидной или иной формы строения белка Все эти вопросы требуют экспериментального разрешения. [c.447]

Биотехнология. Новой отраслью народного хозяйства, относящейся к его химико-лесному комплексу, является микробиологическая промышленность. Эта отрасль получила реальное развитие в последние 10—15 лет и считается одной из наиболее перспективных и многообещающих. Одним из важнейших направлений ее развития является производство белка на основе углеводородного и древесного сырья микробиологическим путем. В СССР произведено в 1986 г. более 1,6 млн. т белка на основе углеводородного и древесного сырья. Длительное время сырьевая перспектива производства белково-витаминного концентрата (БВК) связывалась с использованием жидких алканов, выделяемых из дизельных фракций нефти. Однако качество БВК, получаемого таким способом, низкое, а в работе предприятий встречаются серьезные затруднения, вызванные необходимостью строгого контроля за сбросом сточных вод и особенно вредных выделений в атмосферу. В связи с этим в перспективе отрасль должна ориен- [c.20]

Глобулины — это белки с очень крупными молекулами, содержание которьгх в крови составляет около 3,4 г%. а- и (3-Глобулины связывают и переносят гормоны (включая тироксин и инсулин), холестерол, липиды, железо, витамины В , А, В и К. Гамма-глобулины представляют собой антитела и образуются не печенью, а лимфоцитами и другими клетками иммунной системы. Они участвуют в иммунном ответе (разд. 14.9). К другим важным белкам плазмы относятся факторы свертывания крови, в том числе протромбин и фибриноген, функции которьгх описаны в разд. 14.8.5. [c.427]

Азот по содержанию в организме человека (3,1 %) (см. табл. 5.3) относится к макроэлементам. Если учитывать только массу сухого вещества организмов (без воды), то в клетках содержание азота составляет 8—10%. Этот элемент — составная часть аминокислот, белков, витаминов, гормонов. Азот образует полярные связи с атомами водорода и углерода в биомолекулах. Во многих бионеорганических комплексах — металло-ферментах атомы азота по донорно-акцепторному механизму связывают неорганическую и органическую части молекулы. [c.346]

При отсутствии в рационе витамина D у детей развивается широко известное заболевание—рахит. Причина его состоит в расстройстве фосфорно-кальциевого обмена и нарушении нормального отложения фосфата кальция в костной ткани. Предполагают, что при D-авитаминозе нарушается всасывание Са и Р в желудочно-кишечном тракте и образование фосфорных эфиров ряда органических соединений вероятно, оба эти процесса взаимосвязаны. В последнее время показано, что всасывание, перенос Са и кальцификация костей регулируются не непосредственно витамином Оз, а его гормонально-активным метаболитом, содержащим оксигруппы в 1-м и 25-м положениях. Именно он, связываясь с ядерными рецепторами, обеспечивает биосинтез информационной РНК для наработки Са-связывающих белков и гормонов (кальцитонин и паратгормон), регулирующих обмен кальция (рис. 61). [c.155]

По своему существу аффинная хроматография — это особый тип адсорбционной хроматографии. В отличие от того, что было описано в гл. 6, адсорбция здесь осуществляется за счет биоспецифп-ческого взаимодействия между молекулами, закрепленными на матрице, т. е. связанными в неподвижной фазе, и комплементарными к ним молекулами, подлежащими очистке или фракционированию, поступающими, а затем элюируемыми с подвижной фазой. Биоспеци-фическое взаимодействие отличается исключительной избирательностью, а зачастую и очень высокой степенью сродства между партнерами. Оно лежит в основе множества строго детерминированных процессов, протекающих в организме. В качестве примеров можно назвать взаимодействия между ферментами и их субстратами, кофакторами или ингибиторами, между гормонами и их рецепторами, между антигенами и специфическими для них антителами, между нуклеиновыми кислотами и специфическими белками, связывающимися с ними в процессе осуществления своих функций (полимераза.мп, нуклеазами, гистонами, регуляторными белками), а также между самими нуклеиновыми кислотами-матрицами и продуктами их транскрипции. Наконец, многие малые молекулы (витамины, жирные кнслоты и др.) специфически связываются со специальными транспортными белками. [c.339]

Витамин К-кофермент в р-циях у-карбоксилирования остатков глутаминовой к-ты в предшественнике протромбина и в нек-рых др неактивных формах факторов свертывания крови с образованием остатков у-карбоксипутами-новой к-ты, В результате соответствующие участки молекул белков-предшествеиииков приобретают способность связывать Са и подвергаться активации с образованием [c.387]

Кроме специфических Са2+-связывающих белков, ион Са + связывают также и другие белки. К их числу относятся а-амилазы (гл. 7, разд. В.6), термолизин (гл. 7, разд. Г.4), стафилококковая нуклеаза (гл. 7, разд. Д.5), конканавалин А (рис. 5-7) и некоторые белки системы свертывания крови (рис. 6-16). Последние представляют особый интерес, поскольку они содержат специфичеомие Са2+-связывающие участки, образование которых зависит от витамина К (дополнение 10-Г). Ионы кальция связываются также с различными углеводами, например с карагениновыми гелями (гл. 2, разд. В.5). [c.375]

Единственная установленная функция витамина К — это его связь со свертыванием крови. Как удалось проследить, недостаточность витамина К приводит к понижению содержания протромбина (рис. 6-16), некоторых факторов свертывания крови (факторов VII, IX и X) н одного плазматического белка, функция которого пока еще не установлена. В 1972 г. было обнаружено, что дефектный протромбин, образующийся в печени в отсутствие витамина К, не способен связывать ионы кальция, необходимые для последующего связывания протромбина с фосфолипидами и активации его в тромбин. Основываясь на этих сведениях, удалось локализовать структурные различия между нормальным и дефектным белком в М-концевом участке этого гликопротеида, содержащего 560 остатков . Из триптических гидролизатов нормального и дефектного протромбина были выделены пептиды, различающиеся по электрофоретической подвижности. Тщательный химический анализ в сочетании с изучением ЯМР-спектров показал, что в нормальном протромбине остатки в положениях 7, 8, 15, 17,20, 21, 26, 27, 30 и 33, которые при определении аминокислотной последовательности были все идентифнцнро-ваны как глутаминовая кислота, в действительности являются остатками карбокснглутамата. [c.389]

Пространственное строение центров связывания было определено для двух различных белков миеломы для иммуноглобулина New человека, который связывает производные витамина К [618], и для иммуноглобулина МсРС 603 мыши [607], который связывает фосфорилхолин. На основании этих исследований были сделаны следующие выводы. [c.244]

Часть 2 посвящена основам катализа металлоферментами. Здесь сделана попытка уяснить, каким образом присутствие белков влияет на реакционную способность комплексов переходных металлов. На трех примерах детально рассматривается, как белок может влиять на термодинамику отдельных стадий процесса [например, на константу равновесия координационного связывания молекулярного кислорода с железом (П) в гемоглобине и мио-глобиие], на кинетику отдельных стадий (например, в реакциях железа, находящегося в составе пероксидазы и каталазы) и на термодинамику всего процесса в целом (как, например, при эндотермическом восстановлении молекулярного азота в гидразин за счет другой термодинамически выгодной реакции). Изложение не ограничено только железом и молибденом. Приведены данные об изо-меразных реакциях витамина В12. Несколько ранее в этой части отмечается, что кофактором, с которым координационно связывается молекулярный кислород, может быть не только железо-порфириновый комплекс, но и негемовое железо, медь и даже ванадий природа испробовала различные пути решения проблемы координационной химии — проблемы связывания кислорода. [c.9]

Развитие учения о витаминах, однако, справедливо связывают с именем отечественного врача Н.И. Лунина, открывшего новую главу в науке о питании. Он пришел к заключению, что, кроме белков (казеина), жиров, молочного сахара, солей и воды, животные нуждаются в каких-то еще неизвестных веществах, незаменимых для питания. В своей работе О значении минеральных солей для питания животных (1880) Н.И. Лунин писал Представляет большой интерес исследовать эти вещества и изучить их значение для питания . Это важное научное открытие позже (1912) было подтверждено работами Ф. Гопкинса. Поскольку первое вещество, выделенное К. Функом (1912) в кристаллическом виде из экстрактов оболочек [c.204]

Имеются экспериментальные доказательства прямой и опосредованной связи белкового обмена с обеспеченностью организма витаминами, в частности В , В,, В , РР и др. Обмен белков регулируется, кроме того, деятельностью желез внутренней секреции. Гормоны определяют в известной мере направление (в сторону синтеза или распада) и интенсивность белкового обмена. Например, после введения АКТГ и гормонов щитовидной железы наблюдается интенсивный распад тканевых белков. Другие гормоны, в частности СТГ, андрогены и эстрогены, напротив, стимулируют анаболические реакции и способствуют синтезу белка. Введение некоторых гормонов коркового вещества надпочечников вызывает диспро-теинемию и приводит к отрицательному азотистому балансу, что некоторые авторы связывают со стимулированием глюконеогенеза из углеродных скелетов аминокислот (после дезаминирования последних—см. далее). [c.412]

С реакциями меланоидинообразования связано потемнени фруктовых соков при хранении, внешний вид, вкус и запа готовых мясных продуктов. При меланоидинообразовании мож( связываться до 25 % белков, витаминов, аминокислот, снижае ся активность ферментов и многих биологически активных oi динений, тем самым снижается пищевая ценность получаемь продуктов. [c.56]

Витамин А поступает в организм как в свободном, так в эстерифициро-ванном виде. Свободный ретинол сорбируется слизистой кишечника, а его эфиры сначала гидролизуются при помоши фермента гидролазы эфиров карбоновых кислот. На внутренней поверхности ворсинок кишечника происходит ресинтез эфиров ретинола, которые затем поступают в кровь или в лимфу. В лимфе более 90% витамина А находится в эстерифицированном состоянии. В крови витамин А связывается со специфическим ретинол-связывающим белком, а затем депонируется в печени. Благодаря этому концентрация витамина А в сыворотке крови более или менее постоянна даже при некотором дефиците этого витамина в пище. [c.96]

Витамин К является одним из регуляторов системы свертывания крови. Одним из этапов многостадийного процесса формирования тромба является образование белка протромбина, который затем превращается в тромбин. Механизм этого превращения зависит от способности протромбина связывать ионы Са " при помощи остатков у-карбоксиглутаминовой кислоты. Карбоксилирование последней в составе белка осуществляется микросомальной карбоксилазой, коферментом которой является 2,3-эпоксид — окисленная форма витамина К. Окисление протекает за счет внедрения кислорода в положение 2,3-нафтохинона. [c.104]

Таким образом, при соедпнении витамина с протеином (белком) получается продукт (витапротеид), обладающий высокой биологической активностью. Протеидизация витамина иногда приводит к стабилизации его, что объясняется консервирующим действием коллоида (белка). В отдельных случаях белок так прочно связывается с витамином, что происходит инактивизация витамина- [c.7]

Сравнительно недавно удалось установить биохимическую функцию витамина К в механизме свертывания крови. Витамин К необходим для нормального образования белка плазмы крови протромбина, который является неактивным предшественником тромбина-фермента, превращающего белок плазмы крови фибриноген в дбмбрин-нерастворимый, волокнистый белок, спосрбствующий формированию кровяного сгустка. Чтобы протромбин мог активироваться и превратиться в тромбин, он должен связать ионы Са " . При недостатке витамина К в организме животных синтезируются дефектные молекулы протромбина, неспособные правильно связывать ионы Са . В нормальной молекуле протромбина содержится несколько остатков особой аминокислоты-у-карбоксиглутаминовой кислоты, которая и связывает ионы Са . При недостаточности витамина К вместо ос- [c.293]

ВИНОМ И сырыми яйцами. Сырые яйца богаты белками, минеральными веществами и витаминами, однако они содержат специфический белок-авмдмн, который связывает биотин и препятствует его всасыванию в кишечнике. Если же питаться не сырыми, а вареными яйцами, то недостатка в биотине не наблюдается, поскольку в результате тепловой денатурации авидин теряет способность связывать биотин. [c.834]

К остаткам аспарагиновой и глутаминовой кислот в ряде белков могут присоединяться дополнительные карбоксильные группы. Например, белок системы свертывания крови протромбин содержит в своей Н-концевой области несколько остатков у-карбоксиглутаминовой кислоты (гл. 24), которые включаются в белок при помощи фермента, зависимого от витамина К. Карбоксильные группы связывают ионы Са , необходимые для запуска механизма свертывания крови. [c.944]

Протромбин является одним из четырех факторов свертывания (кроме него в эту группу входят факторы IX, VII и X), для биосинтеза которых необходим витамин К [44]. У животных, получающих рацион, лишенный витамина К, синтезируется дефектный протромбин, который не связывает Са + и не активируется in vivo однако in vitro этот протромбин способен активироваться трипсином, и, следовательно, у него сохранен активный центр. В настоящее время установлено, что нормальный протромбин содержит в положениях 7 и 8, 15 и 17, 20 и 21, 26 и 27, а также 30 и 33 от N-конца молекулы у-карбоксиглутаминовую кислоту (Gla), ранее не встречавшуюся в составе белков [45] у животных с недостаточностью витамина К в указанных положениях находятся остатки глутаминовой кислоты. По-видимому, этим объясняются нарушения в связывании Са + дефектным протромбином, поскольку в норме ион Са + связывается с двумя соседними остатками Gla подобно тому, как он связывается с ЗДТА. Фосфолипид взаимодействует с протромбином через Са +, который, как уже говорилось, связан с Gla это обеспечивает связывание комплекса фактор Ха — фактор V с протромбином, что необходимо для процесса активации. Фактор X и фактор IX, так же как и протромбин, имеют в соответствующих положениях [c.53]

Механизм действия витамина Е двоякий. С одной стороны, это важнейший внутриклеточный антиоксидант, предохраняющий от окисления жиры и другие легкоокис-ляемые соединения, а с другой — переносчик электронов в окислительно-восстановн-тельных реакциях, связанных с запасанием освобождаемой при этом энергии. Он необходим для нормального обмена веществ в мышечной ткани. При недостатке этого витамина наступает атрофия мышечной ткани вследствие резкого снижения содержания сократительного белка мышц миозина и замены его коллагеном — инертным белком. Он имеет отношение к синтезу ацетилхолина, так как при его недостатке нарушаются процессы ацетилирования- Витамин Е связывает протромбин и замедляет свертывание крови. [c.164]

Витамин Н (биотин) — это первое вещество, которое было определено как необходимый ростовой фактор для микроорганизмов. В 1916 г. показано токсическое действие сырого яичного белка на крыс. Употребление печени или дрожжей снимало этот эффект. Фактор, предотвращающий развитие токсикоза, был назван витамином Н, или биотином (от греч. bios — жизнь). В сыром яичном белке оказался гликопротеин авидин, который обладал способностью связывать биотин с образованием нерастворимого в воде комплекса. [c.360]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология