Аминокислоты в биологических объектах

Декарбоксилирование аминокислот имеет малое значение для химии, но широко распространено в биологических объектах. При ферментативном декарбоксилировании аминокислот в качестве кофермента используется пиридоксальфосфат (гл. 19). [c.99]

Каталитические ферментативные методы анализа используют преимущественно для определения многих органических соединений, п частности таких, которые содержатся в биологических объектах (в крови, моче, тканях и др.). Таким способом можно определять мочевину, мочевую кислоту, аминокислоты и другие органические кислоты, глюкозу и другие сахара, антибиотики и т. д. [c.450]

Имидазол широко распространен в биологических объектах и входит в состав аминокислот (гистидин в составе гемоглобина), алкалоидов, нуклеиновых кислот. [c.694]

Один из методов оценки возраста биологических объектов основан на измерении содержания в них оптических изомеров аминокислот. В живых организмах отношение концентраций В- и Ь-изомеров постоянно ( В]о/[Ь]о = а). В мертвых организмах происходит рацемизация [c.208]

Производные антрахинона являются катализаторами дегидрирования аминокислот, моделируя тем самым действие ферментов в биологических объектах [2]. [c.43]

Определение аминокислот в биологических объектах. III. Хро- [c.218]

Блюменфельд Л.. 4., К а л м а н с о н А. Э., Спектры парамагнитного резонанса биологических объектов, I. Действие ионизирующих излучений на сухие препараты аминокислот, пептидов, белков и лиофилизированных тканей. Биофизика, 2, № 5, 552—567 (1957). [c.276]

Мягкий пиролиз проводят при температурах не выше 500 °С, чаще всего его используют для биологических объектов, в частности для аминокислот, крахмала, бактерий и т. Д. При пиролизе [c.194]

В связи с установлением состава и строения аминокислот, содержащихся в белках, стали понятными многие цветные реакции, характерные для белков. Уже давно эмпирически найдены были цветные реакции для обнаружения присутствия белков в биологических объектах. [c.31]

Аминокислоты Аналоги Биологические объекты Дей- ствие Источник данных [c.142]

Процессы окисления аминов изучали с применением многих биологических объектов и самых различных субстратов. Ряд аминов образуется из аминокислот в результате их декарбоксилирования (стр, 199). Окисление аминов происходит путем следующих реакций [c.192]

Определение аминокислот, выделенных из биологических объектов в виде эфиров, предпочитают проводить на малополярных НЖФ (силиконовое масло), нанесенных на силанизированные твердые носители. Иногда для уменьшения размывания заднего фронта пика к силиконовой смазке добавляют капронат натрия 16]. Так, определение фенилаланина в сыворотке крови в виде его метилового эфира проводили при программировании температуры от 120 до 300° С со скоростью 4 град/мин на силиконе ОУ-17, нанесенном на силанизированный хромосорб У [10]. [c.44]

Методом ГЖХ в виде различных летучих производных могут быть определены как индивидуальные аминокислоты, так и их смеси, выделенные из сложных по своему составу биологических объектов белков, пептидов, энзимов. [c.72]

Спектры электронного парамагнитного резонанса биологических объектов, I, Действие ионизирующего излучения на сухие аминокислоты, пептиды, белки и лиофилизированные ткани, [c.340]

Есть две важные области, где приходится встречаться со студнями, образованными сшитыми полимерами. Во-первых, это биологические объекты и прежде всего белки, которые представляют собой цепочки различных а-аминокислот, связанных пептидными связями, с большим числом боковых амино- и карбоксильных групп, придающих макромолекулам свойства электролита. Во-вторых, это ионообменные смолы — густосетчатые полимеры, содержащие ионогенные группы. [c.70]

Определение аминокислот в биологических объектах также представляет собой важную область хроматографического анализа. Исследователей могут интересовать свободные аминокислоты, содержащиеся в биологических жидкостях, или аминокислотный состав выделенных белков и белковых тканей. Обычно вполне удовлетворительные ответы на такие вопросы дают ионообменные методы, в связи с чем газохроматографическим методам уделялось очень мало внимания. Однако результаты сравнительных исследований показали [112], что стан- [c.100]

В этом отношении интересны опыты Варбурга, который в свое время попытался создать дыхательную модель клетки. Он показал, что -на поверхности кровяного угля окисляются различные аминокислоты до углекислоты, воды и аммиака. Для окисления обязательно, чтобы эти аминокислоты адсорбировались на поверхностях угольных частиц. Процесс окисления идет приблизительно с такой скоростью, с какой идут окислительные процессы в биологических объектах. Предварительное добавление к углю разных наркотиков (спирт, эфир, хлороформ и т. п.), адсорбирующихся поверхностью угля сильнее, чем аминокислоты, отравляют угольную модель и тогда окисление аминокислот не идет. Больше того, можно добавить наркотики после того как аминокислоты уже адсорбировались. Тогда, благодаря своей большей поверхностной активности, эти наркотические добавки вытесняют с поверхности угля аминокислоты и процесс окисления останавливается. Следовательно, эти опыты показывают, что для каталитического окисления необходимо конденсирование окисляемого вещества на поверхности( адсорбция). [c.96]

Понятие информация обычно ассоциируется с радио, телевидением, газетами, печатной продукцией, вычислительными центрами и т. д., поскольку мы привычно связываем информацию с деятельностью человека. В данной главе речь будет об информации, которая передается и перерабатывается в процессах совершенно иного рода, а именно в процессах воспроизводства живых организмов. В настоящее время уже установлено, что запись и передача информации в биологических объектах осуществляются посредством нуклеиновых кислот, таких, как ДНК, РНК и т. п. В информационных высокомолекулярных соединениях такого рода статистическая информация определяется последовательностью элементов структуры. Высокая сложность процессов передачи информации требует участия в них большого числа веществ сигнализаторов , функциональных агентов (ферменты, носители и т.п.), матриц записи. Главную роль играют белки, поскольку именно последовательность аминокислот в белках (первичная структура) является основой записи информации. Использование записанной информации определяется формой и характеристиками белковых молекул (распределение электрического заряда, наличие гидрофобных групп и т.д.). Процессы, связанные с передачей информации посредством белков, очень интересны, но мы их рассматривать не будем, а уделим все внимание некоторым специальным вопросам функциональности полимеров в системах передачи информации. [c.178]

Для окончательного выяснения причины изменения аминокислотного состава белка необходимо провести параллельные исследования изменений в нуклеотидном составе ДНК и аминокислотном составе индивидуальных белков при облучении одного и того же биологического объекта. Теоретическая интерпретация результатов экспериментов может быть уточнена, если в конкретном случае учесть 1) изменение относительного содержания гомогенных фракций в исследуемом сложном белке после облучения 2) относительное содержание аминокислот в нативном гомогенном белке 3) относительное содержание каждого из четырех нуклеотидов в ДНК, комплементарной иРНК, специфичной к данному белку 4) радиационно-химические выходы всех реакций, приводящих к существенным заменам оснований. [c.40]

Пиролитическая газовая хроматография (ПГХ) довольно широко используется при исследовании различных биологических объектов, включая белки [1], аминокислоты [2—3], барбитураты [4—5], а также для таксономии микроорганизмов [6—8]. При изучении биологических объектов методом ПГХ образующиеся летучие продукты, как правило, не определяют, а осуществляют идентификацию объекта непосредственно по наличию или отсутствию отдельных пиков или их относительной высоте. [c.48]

Детали процессов метилирования неорганических соединений ртути иод влиянием микроорганизмов выходят за рамки этой. К1п г]1. С 1бдует, однако, отметить, что карбоновые кислоты н а-аминокислоты могут претерпевать фотохимические превращения в производные метилртути и без вмешательства биологических объектов [212, 213] (см. также [214, 215]). [c.88]

Большинство аминокислот имеют только один асимметрично расположенный атом углерода и могут образовывать два возможных оптических изомера — О (право) и Ь (лево), вращающих луч проходящего через них света. У пролина.-оксили-зина, треонина и изолейцина, которые являются непременными компонентами протеинов, имеется и второй асимметричный атом углерода. Аминокислоты биологического происхождения, находимые в ископаемых геологических объектах, представлены Ь-изомерами, в то время как аминокислоты, синтезированные неорганическим (не биологическим) путем, представляют собой смеси оптических изомеров (Ь и О в равных количествах) и потому оптически не активны. [c.353]

Хлорная кислота для удаления протеинов. Удаление протеинов из биологических объектов часто требуется при биохимическом и клиническом анализе, так как они мешают последующему определению других соединений. По мнению многих исследова-телей , хлорная кислота очень хорошо осаждает протеины, гораздо лучше, чем трихлоруксусная кислота. В биохимических анализах хлорная кислота также нужна для выделения не содержащих протеинов метаболитов, аминокислот, аминов, пептидов, и т. [c.126]

Для анализа биологических объектов интерес представляет использование ферментных электродов. С их помощью можно 01феделягь глюкозу, аминокислоты, молочную кислоту и некоторые другие вещества. [c.475]

Биотехнология - это наука об использовании биологических процессов в технике и промышленном производстве. Название ее происходит от греческих слов bios - жизнь, teken - искусство, logos - слово, учение, наука. К числу биологических процессов относят те из них, в которых применяют биологические объекты разной природы (микробной, растительной или животной), например, производство ряда продуктов медицинского, пищевого и другого назначения-антибиотики, вакцины, ферменты, кормовой и пищевой белки, полисахариды, гормоны, гликозиды, аминокислоты, алкалоиды, биогаз, удобрения и пр.[14]. [c.4]

Образование синей окраски при взаимодействии аммиака с фенолом и гипохлоритом натрия было впервые отмечено Бертело в 1859 г. реакция время от времени исследовалась в течение последних 50 лет [171]. Преимуществом фенол-гипохлоритной реакции является образование истинного раствора окрашенного соединения. Чувствительность этой реакции близка к чувствительности реакции Несслера. Прямое фотометрическое определенде аммиака без дистилляции или аэрации невозможно [32, 149]. Ионы железа, хрома и двухвалентного марганца катализируют реакцию, в то время как ионы меди [149] и окислители, как, например, персульфат [32], подавляют развитие окраски. Некоторые аминокислоты [125, 149] и никотин [61] также влияют на чувствительность реагента. Температура влияет на воспроизводимость окраски [61]. Метод применяли для определения аммиака в водах кок-со-бензольного производства [60] и биологических объектах [32, 48, 116, 125, 126, 149, 171, 178]. Аналогичная реакция с применением тимола и гипобромита натрия с последующей эфирной или ксилольной экстракцией была предложена для фотометрического определения азота [c.93]

Определение общего азота в различных биологических объектах. Метод Коха — Мак-Микина был применен для определения азота в разнообразных биологических материалах, например аминокислотах, пиримидинах, пуринах, нуклеиновой кислоте, креатине, витаминах и аналогичных веществах, в экстрактах из нормальной мышцы и опухоли, а также в очищенных диализом белках. [c.113]

Кроме аминокислот многие другие ор-гмические биомолекулы аминокислот также обладают хиральньши свойствами и содержат один или большее число асимметрических атомов углерода. Примером таких соединений может служить широко распространенный сахар глюкоза, в молекуле которой содержится не менее пяти асимметрических атомов углерода. В живых организмах хиральные молекулы присутствуют обычно только в одной из двух возможных форм. Так, аминокислоты, и в частности аланин, встречаются в белках только в одной хи-ральной форме. Аналогичным образом глюкоза, основная структурная единица крахмала, обнаруживается в биологических объектах только в одной из своих многочисленных хиральных форм. Наоборот, когда химик в лабораторных условиях синтезирует органическое соединение с одним асимметрическим атомом углерода, используя обьиные небиологические реакции, с равной вероятностью образуются обе возможные хиральные формы, в результате чего получается эк- [c.64]

Добавление некоторого ограниченного числа нуклеотидных единиц к концу молекулы имеющегося полирибонуклеотида не может рассматриваться как полинуклеотидный синтез. Тем не менее эта реакция близка к нему, имеет большое значение и хорошо сейчас изучена. В 1956 г. было показано, что в присутствии фосфорилирующей системы Р -аденозин-5 -мопофосфат целиком включается в РНК в цитоплазме печени крыс [149]. После гидролиза диэстеразой змеиного яда был получен меченый 5 -АМФ, а после щелочного гидролиза — меченые цитидип-2 - и цитидин-З -монофосфаты. Это говорит о том, что в РНК АМФ преимущественно присоединяется к ЦМФ. Подобные наблюдения на различных биологических объектах были проведены многими исследователями. Эти данные наряду с данными о том, что основная часть включенного аденина освобождается после щелочного гидролиза в виде нуклеозида, свидетельствуют о том, что АМФ присоединяется к концу цепи РНК. На важность этих наблюдений впервые обратили внимание Замечник, Хоглэнд и их сотрудники [150—152] в Бостоне, работавшие с растворимой, т. е. транспортной, РНК (s-PHK) цитоплазмы печени крысы. s-PHK отличается от РНК рибосом или микросом своеобразной способностью акцептировать нуклеотиды, присоединяясь к ним своей концевой группой, Такое присоединение нуклеотидов к концу цепи РНК обязательно предшествует прикреплению аминокислот в процессе биосинтеза белка. Все s-PHK из тканей животных, дрожжей и бактерий ведут себя в этом отношении одинаково. [c.251]

Перечисленные ниже другие серусодержащие аминокислоты также найдены в биологических объектах, но они не были выделены препаративно из природных продуктов и точно не охарактеризованы. [c.54]

Некоторые величины, приведенные в таблице, являются приблизительными и основываются на небольшом числе определений тем не менее они дают представление о порядке величин, характеризующих содержание аминокислот в перечисленных биологических объектах. Другие данные о содержании свободных аминокислот в животных тканях, в моче и плазме крови человека и в растениях можно найти в статьях Таллана, Мура и Стайна [303], Стайна [307], Стайна и Мура [326] и Стюарда и Томпсона [340]. [c.65]

О роли D-аминокислот в биологических объектах судить довольно трудно наличие их в природе позволяет подвести по крайней мере телеологическое основание под существование О-аминокислотной оксидазы (стр. 184). Существуют и другие ферментные системы, осуществляющие обмен D-изомеров. Очевидно, что D-аминокислоты могут образоваться при действии аминокислотных рацемаз бактерий (стр. 240). Остатки D-аминокислот, входящие в состав некоторых антибиотиков, придают молекулам последних повышенную устойчивость, делая их менее доступными воздействию пептидаз. В связи с этим интересно отметить, что глутаминовая кислота, входящая в состав клеточных белков В. subtilis, имеет L-конфигурацию, тогда как глутаминовая кислота, выделенная из клеточных капсул, является D-изомером. Предположение о том, что биологическая активность некоторых антибиотиков обусловлена наличием в их молекуле остатков D-аминокислот, лишено фактического основания. [c.69]

Существование особой декарбоксилазы алло-В-оксиглутамино-вой кислоты как будто свидетельствует о наличии этой аминокислоты в природе. Однако ввиду того, что при повторном исследовании природного продукта, в котором предполагали 3-оксиглутаминовую кислоту, последнюю не обнаружили [320], для подтверждения наличия этой аминокислоты в биологических объектах необходимы новые доказательства [320]. [c.88]

Между отдельными аминокислотами и витаминами существуют важные метаболические взаимоотнощения. Роль рибофлавина в виде рибофлавинфосфата и флавинадениндинуклео-тида отмечена выще (стр. 183). Аскорбиновая кислота участвует в окислении п-оксифенилпировиноградной кислоты в гомогентизиновую, но механизм ее действия остается пока не выясненным (стр. 419). Взаимоотношения между триптофаном и никотиновой кислотой будут обсуждены детально в одном из последующих разделов (стр. 399). Биотин, по-видимому, принимает участие во включении СОг (через щавелевоуксусную кислоту) в молекулу аспарагиновой кислоты (стр. 312). Наличие е-биотиниллизина в биологических объектах указывает на наличие связи между биотином и обменом лизина. Установлено [c.245]

Согласно литературным данным, особенно пшрокое распространение получили методы синтеза летучих производных аминокислот, связанные с переводом последних в эфиры их N-aцe-тил- и N-фтopaцeтилпpoизвoдныx. Рядом авторов была показана возможность газохроматографического анализа протеиновых аминокислот в виде указанных производных, что позволяет применять эти производные для анализа аминокислот в сложных биологических объектах. [c.4]

В виде бутиловых эфиров N-TФAнpoизвoдныx были разделены количества аминокислот порядка 10—50-10" г в плазме крови, в моче, а также в гидролизатах зерен пшеницы и соевой муки [49]. Эти же авторы разделили количества аминокислот в биологических объектах порядка г, используя для регистрации детектор по захвату электронов [50]. [c.23]

Возможности разделения и количественного определения аминокислот в различных биологических объектах в виде бутиловых эфиров N-ТФАпроизводных посвящены также работы [53, 54] (рис. 7). [c.24]

Значительное количество работ в области радиационной химии водных растворов было предпринято с целью установления механизмов химических реакций, индуцированных излучением в биологических системах. Такие большие органические молекулы, как стероиды, углеводы, аминокислоты, пептиды, белки, ферменты, витамины и гормоны, уже давно привлекают внимание исследователей в области радиационной химии в связи с той фундаментальной ролью, которую они играют в процессах функционирования живых организмов [18]. Сложность этих больших молекул заставляет выработать несколько иной подход при исследовании радиационнохимических процессов, протекающих при их участии, отличный от радиационной химии простых молекул (разд. III,В, 1, и III, Г,2). В работе [118] обсуждается применимость теории радиационной химии водных растворов вообще и роли гидратированных электронов в частности к биологическим системам in vivo. При исследовании биологических объектов основное внимание обычно направлено на установление зависимости функциональных изменений от [c.180]

Логическое разделение продуктов на фармацевтические и биологические основано на определении термина биопродукты , применяемого в промышленности. Согласно Федеральному закону, все продукты растительного, бактериального, плесенного, вирусного, животного или человеческого происхождения, применяемые для предупреждения, лечения или диагноза болезней у человека и включающие элемент иммунитета, инфекции или производных крови, относятся к группе биологических [52, 931. Есть и исключения из этого определения многие продукты биологического происхождения, например гормоны и аминокислоты, не считаются биологическими, хотя они получены из живых тканей растения или животного или существуют в них. Выбор биологических объектов для обсуждения применений ионообмена сделан в соответствии с указанным определением. [c.599]

Область длин волн от 180 до 90 нм, эквивалентная энергии фотонов от 155 до 310 ккал./моль, представляет пограничную область между обычным ультрафиолетом и рентгеновским излучением ( Х-лучи ). Большинство биологических объектов и структур в этой спектральной области имеют коэффициенты поглош ения более высокие, чем в обычных спектральных участках. Фотохимическая эффективность в вакуумном ультрафиолете также выше, квантовый выход реакций близок к единице, например для фотоинактивации фермента [1]. Фотолиз ароматических аминов, аминокислот и азотистых оснований ваккумным ультрафиолетом, который мы изучаем в газовой фазе с помош ью масс-спектромет-рии, показал существование трех главных фотопроцессов [2]. [c.391]