Набухание белков

Аналогичным образом можно объяснить влияние нейтральных электролитов и на набухание белков. В кислой и щелочной средах все нейтральные соли уменьшают набухание белка, что вполне согласуется с теорией. Однако вблизи изоэлектрической точки соли могут как понижать, так и увеличивать набухание. При этом решающую роль играют анионы, которые по влиянию на набухание можно расположить в следующие ряды [c.476]

По величине набухания. Одинаковые количества сухого белка насыпают в ряд пробирок, туда же приливают равные объемы буферных растворов с различным значением pH. Наименьшее набухание белка окажется в пробирке, где pH среды будет ближе всего к изоэлектрической точке белка. [c.189]

Рентгенографические исследования кристаллов гемоглобина показывают, что его молекулы укладываются слоями, между которыми могут размещаться молекулы воды, вследствие чего происходит набухание белка при увлажнении его водой. [c.150]

В зависимости от pH можно найти изоэлектрическую точку белка ей соответствует минимальное значение вязкости (рис. 108). Аналогичный характер имеет также зависимость степени набухания белка от pH среды. Степень набухания минимальна в изоэлектрической точке. [c.264]

Гидратация. Белки связывают воду, т. е. проявляют гидрофильные свойства. При этом они набухают, увеличивается их масса и объем. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные —СО—МН— (пептидная связь), аминные —МНг и карбоксильные —СООН группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. [c.16]

В процессе переваривания пищи в желудке большую р( играет соляная кислота желудочного сока. Соляная кислс во-первых, создает такую концентрацию водородных ионое желудке, при которой пепсин и гастриксин максимально актив во-вторых, она вызывает денатурацию и набухание белков и самым способствует их частичному расщеплению протеаза в-третьих, она способствует створаживанию. молока. [c.190]

Сырье для клея, предварительно промытое водой, обрабатывается при нормальной температуре известковым молоком от одного до нескольких месяцев. Масса время от времени перемешивается и подвергается действию свежей извести. Гидрат окиси кальция вызывает набухание белка волокон (стр.222 и 223) и в то же время удаляет или растворяет ненужные вещества волосы, кровь и легко растворимые белки (муцины, глобулины и альбумины), загрязняющие желатину. [c.314]

Как связаны процессы застудневания и набухания белков с pH среды [c.120]

Переваривание и всасывание белков. В слюне нет ферментов, расщепляющих белки, поэтому переваривание их начинается в полости желудка под влиянием желудочного сока. В состав желудочного сока входит фермент пепсин и соляная кислота. Железы желудка выделяют в желудочную полость неактивный пепсин — пепсиноген, который под влиянием соляной кислоты переходит в активный пепсин. Образующиеся небольшие количества пепсина катализируют переход в пепсин остальной части пепсиногена. Соляная кислота создает в желудке кислую среду, в которой погибают бактерии и микробы, попадающие в него с пищей. Кроме того, соляная кислота способствует набуханию белков, ускоряет их гидролиз. Расщепление белков под влиянием пепсина осуществляется главным образом до образования пептонов. Пептоны, полученные в результате переваривания различной пищи, отличаются по своему составу имеется мясной пептон, рыбный, яичный и т. д. [c.220]

Чистый желудочный сок, полученный по методу И. П. Павлова, имеет pH = 0,9 — 1,6 благодаря наличию свободной соляной кислоты в желудочном соке. Сильная кислотность в желудке способствует набуханию белков, благодаря чему облегчается действие протеолитических ферментов и в связи с этим ускоряется процесс гидролитического распада белка. Это имеет особенно важное значение для расщепления таких белков, как коллаген (в мясе, рыбе, сухожилиях и др.) и эластин (в селезенке, сосудах, сухожилиях и др.). Кроме того, указанная кислотность является благоприятной для действия протеолитического фермента желудочного сока. [c.329]

При набухании белков очень сильное влияние оказывают кислоты и щелочи. В обоих случаях величина набухания зависит от концентрации введенного электролита, и при этом так, что при определенном и обычно небольшом значении концентрации набухание проходит через [c.231]

Рис. 70. Кривая зависимости набухания белков от pH раствора.

При набухании белков очень сильное влияние оказывают кислоты и щелочи. В обоих случаях величина набухания зависит от концентрации введенного электролита, и йри этом так, что при определенном и обычно небольшом значении концентрации набухание проходит через максимум. Если изобразить зависимость величины набухания от pH раствора, то получится кривая [c.273]

Роль коллоидов в биологических процессах. Роль набухания в природе исключительно велика. Сухое зерно не может дать ростков без предварительного набухания. Человек принимает в сутки в среднем около 3 л воды. Выпитая вода используется в организме неоднократно, и это можно объяснить набуханием. Белки стенок кишечника впитывают воду и передают ее белкам крови, которые отдают воду другим тканям тела и т. д. Набухание различных коллоидов регулируется в организме очень точно. Регуляторами набухания являются различные соли и кислоты. При этом кислоты способствуют набуханию, а соли противодействуют ему. [c.162]

Рис. 43. Схематический ход кривой набухания белка (желатины) в зависимости от pH среды.

Наличие межмолекулярных поперечных связей было доказано увеличением молекулярного веса, уменьшением растворимости и набухания белков, обработанных формальдегидом. Подобного рода процессы протекают при дублении кожи и приготовлении вакцин и токсоидов. Выдерживание токсинов и вакцин с формальдегидом приводит к образованию стабильных производных со значительно ослабленной активностью и неизменной антиген-ностью. [c.70]

На величину набухания влияет степень дисперсности, температура, присутствие электролитов, pH среды, давление и природа растворенных веществ. Скорость набухания будет меньше, если студень представляет собой компактную массу, и значительно больше, если та же навеска разделена на тонкие пластинки. При повышении температуры студня ослабляются связи между цепями, набухание резко возрастает. Объем студня желатины при повышении температуры на 10 °С возрастает приблизительно в два раза. При набухании высокомолекулярных веществ имеет большое значение присутствие электролитов в воде. На набухание белков очень сильное влияние оказывают кислоты и щелочи. Повышение заряда и гидратации уменьшает прочность между частицами белков, способствуя набуханию. Поэтому в изоэлектрической точке отмечается минимум набухания. При сдвиге pH в обе стороны от изоэлектрической точки набухание увеличивается, проходит через максимум и вновь понижается вследствие большой концентрации ионов Н+ и ОН". Минимум набухания желатины проявляется при значении pH, приблизительно равном 4,6, а максимум набухания при значении pH, приблизительно равном 3,2. [c.371]

Лучше всего процесс осуществлять в водном растворе поваренной соли. Применение слабого (4%-ного) раствора хлористого натрия благоприятствует набуханию белков, поглощению ими влаги. [c.164]

Натрий и калий содержатся во всех тканях и жидкостях организма калий — преимущественно внутри клеток, натрий — во внеклеточном пространстве. Оба они участвуют в проведении нервного импульса, возбуждении тканей, создании осмотического давления крови (осмотически активные ионы), поддержании кислотно-основного равновесия (компоненты буферных систем), а также влияют на активность ферментов, например Ма -, К -, АТФ-азы. Эти элементы регулируют обмен воды в организме ионы натрия удерживают воду в тканях и вызывают набухание белков (образование коллоидов), что приводит к появлению отеков ионы калия, наоборот, усиливают выведение натрия и воды из организма. Недостаточность натрия и калия в организме вызывает нарушение деятельности ЦНС, сократительного аппарата мышц, сердечно-сосудистой и [c.70]

В настоящее время установлено, что нейтральные соли способны действовать на набухание белков протоплазмы как кислоты и щелочи. Известно, что находясь в изоэлектрической точке, белки обладают минимальной адсорбирующей силой и минимальной способностью к набуханию. Ионы водорода, а также двухвалентные катионы (Са++, 5г++) снижают набухание белков, если реакция сдвинута в щелочную сторону от изоэлектрической точки. Наоборот, ионы 0Н , а также К , а+ в этих условиях усиливают набухание. Несомненно, что характер и сила действия той и другой группы катионов на набухание амфотерных коллоидов, к каким относятся белки, в значительной степени зависит от производимого различными солями изменения pH. [c.440]

Способность белков муки к набуханию определяет физические свойства теста. Если белок набухает ограниченно, связывая достаточно большое количество воды, то образующееся тесто будет эластичным и плотным по консистенции. При неограниченном набухании белков, т. е. когда часть их переходит в растворенное состояние, тесто получается жидким по консистенции, лнпкил и мажущимся, т. е. физические свойства теста ухудшаются. [c.252]

Взаимодействие химических соединений муки и воды является решающим фактором производства и потребления макаронных изделий. При приготовлении теста в макаронную муку влажностью 15 % добавляют такое количество воды, чтобы влажность смеси стала 29,5...31,0 %. Этот диапазон влажности соответствует применяемому наиболее часто среднему замесу макаронного теста. На первом этапе замеса производится предварительное смешивание компонентов до образования крошкообразной массы. В процессе замеса происходит диффузия воды во внутрь частиц муки, растворение водорастворимых веществ, набухание белков и углеводов, входящих в состав муки. Для протекания этих процессов необходим определенный промежуток времени — выдержка теста. На следующем этапе замеса проходит пластикация сухих, твердых химических соединений муки и образование коллоидной системы — теста. Оно является, по существу, твердо-жидким телом, обладает одновременно упругоэластичными и пластично-вязкими свойствами. Для проведения такого сложного преобразования рецептурной смеси в готовое тесто требуются значительные механические воздействия. В условиях механизированного производства макарон второй этап замеса осуществляется шнеками макаронного пресса за счет интенсивного сдвига слоев теста. [c.111]

Формирование внутренней структуры слоев происходит при замесе затяжного и крекерного теста, когда создаются условия для более полного набухания белков муки. Этому способствует малое количество сахара и жира в тесте, большая влажность, повышенная температура теста и продолжительный процесс. Такой режим замеса теста создает оптимальные условия для образования в тесте губчатой структуры клейковины, которая обуславливает специфические физические свойства затяжного и крекерного теста — упругость и эластичность. [c.114]

Одновременно идут и другие биохимические процессы. О ролизе крахмала, мальтозы и сахарозы уже говорилось ра Частичному гидролизу подвергаются и пентозаны. Наряду с буханием белков они подвергаются частичному протеолизу. тичный протеолиз в тесте из сильной муки желателен. Он водит к улучшению физических свойств теста, а в резуль взаимодействия восстанавливающих сахаров с продуктами д лимеризации белков (меланоидинообразование) улучшаются вкус и аромат, окраска корки хлеба. В тесте из слабой t интенсивный протеолиз нежелателен, он приводит к увелич неограниченного набухания белков, ухудшает физические с ства теста. Хлеб получается расплывшийся, недостаточ объема. [c.108]

Чтобы компенсировать этот избыток,вода диффундирует в поры и пустоты геля,вызывая его набухание, до тех пор, пока диффузионные силы не уравновесятся кохезионными силами структуры геля. Тяга в раствор и, следовательно, набухание пропорциональны е. Максимального набухания следует ожидать при тех же самых концентрациях водородных ионов, что и для максимума осмотического давления. Рис. 9 и 14 показывают что это действительно имеет место, ибо форма кривых сходна и оба максимума наблюдаются при одном и том же pH, а именно 3,3. Делались попытки количественного приложения теории к набуханию белков и других веществ, но это весьма трудно вследствие упругих свойств самого геля (см. также стр. 243). [c.228]

Соляная кислота создает оптимальные условия среды для действия пепсина (pH 1,0—2,5) и вызывает набухание белка. Под действием пепсина белки расщепляются на высокомолекулярные о бломки, называемые пептонами. Пепсин гидролизует белки, особенно по связям, прилегающим к остаткам ароматических аминокислот, со стороны их аминогруппы и по связям, прилегающим к остаткам дикарбоновых аминокислот, со стороны их карбоксильной группы. [c.182]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Чистый желудочный сок, полученный по методу И. П. Павлова, имеет pH=0,9 — 1,6 благодаря наличию свободной соляной кислоты в желудочном соке. Сильная кислотность в желудке способствует набуханию белков, благодаря чему облегчается действие протеолитических ферментов и в связи с этим ускоряется процесс гидролитического распада белка. Это имеет особенно важное значение для расщепления таких белков, как коллаген (в мясе, рыбе, сухожилиях и др.) и эластин (в селезенке, сосудах, сухожи- [c.311]

При набухании белков очень большое значение имеет величина pH среды. Например, изоэлектрическая желатина дает минимум набухания в воде. По обе стороны от изоэлектрической точки идет быстрое возрастание набухания. На большое значение концентрации водородных ионов особое внимание обратил Леб определения набухания без учета изменения pH могут дать случайные величины. [c.386]

Расположение ионов в Л. р. определяется их гид-ратацие — способностью связывать воду, отни.мая ее от гидратированных молекул растворенного вещества или частиц дисперсной фазы. Изучение механизма влияния ионов неорганич. солей на свойства водных р-ров и дисперсных систем показало наличие тесной связи между энергией гидратации ионов и способностью их солей повышать поверхностное натяжение воды. Интенсивное взаимодействие ионов с водой означает, что энергия связи между ионом и молекулой воды больше энергии взаимного притяжения молекул воды (т. е. ион сильнее втягивает молекулы НзО с новерхности вглубь, чем это имеет место в чистой воде, что и повышает поверхностное натяжение). Энергия гидратации ионов возрастает при переходе от ионов низшей валентности (зарядности) к ионам высшей валентности, а при одинаковой валентности — с уменьшением радиуса ионов (см. Ио 1ный радиус). В Л. р. катионы расположены в порядке возрастающей величины их радиуса, что совпадает с расположением их в периодич. системе элементов Д. И, Менделеева (в данном случае существен закономерно нарастающий объем этих ионов). Апионы обычно слабее гидратируются, чем катионы, т. е. их стремление уйти в глубь раствора с его поверхности выражено слабее. В результате этого поверхностный слой водных р-ров солей обычно заряжен отрицательно. В Л. р. закономерно нарастает способность аниона отрицательно заряжать поверхность водного р-ра по отношению к воздуху. Л. р. ионов определяют их способность вызывать коагуляцию коллоидных р-ров, причем различия в пороге коагуляции, особенно для золей с отрицательно заряженными частицами, могут быть очень значительными. Чем слабее гидратация ионов, тем больп[е их способность адсорбироваться на гидрофобных поверхностях. Способность нонов к адсорбции растет в Л. р. в направлении от 80 к СК8 , поэтому ионы СК8 оказывают обычно стабилизирующее действие на дисперсные системы. У катионов различия в адсорбируемости выражены слабее. Места членов Л. р. ионов не являются строго постоянными и могут изменяться в зависимости от условий (pH р-ра, концентрации соли, темп-ры). Действие Л. р. ионов на высаливание или набухание белков зависит прежде всего от pH раствора, напр, анионы в кислой среде, когда ионы белков заряжены положительно, по высаливающему действию располагаются в ряд СЛ 8 >)">... и т. д., т. е. имеет место обращение Л. р. Подобное обращение наблюдается у Л. р. катионов на щелочной стороне от изоэлектрич. точки, где высаливающее действие ионов падает от Сз+ к Г1+. Количественная характеристика закономерности Л. р. выражается ур-нием N = к Н — Я ), в к-ром Н ш — соответственно энергии гидратации иона и высаливаемого вещества (напр., желатина), к — константа, N — величина, [c.486]

Прежде было много споров о причине набухания белков. Правильный взгляд, повиДикому, заключается в том, что начальное нзоэлектрическое набухание является просто гидратацией полярных групп белка плюс осмотическое давление, происходящее только от самого белка. Добавочное набухание, возникающее при изменении pH, может быть хорошо объяснено на основе теории Проктера и Вильсона. Когда pH геля сдвинуто от его 25 Бу [c.385]

Дж. Бернал относит рибонуклеазу, метгсмоглобин лошади и другие способные к набуханию белки наравне с глинистыми и некоторыми другими слоистыми минералами. [c.102]

Ряд факторов оказывает влияние на количество жид1<ости, поглощаемой данной массой веигества нри его набухании. Из этих факторов большое значение, особенно при набухании белков, имеет реакция раствора, т. е. концентрация в нем водородных ионов. На величину набухания влияет также присутствие в растворе различных солей. [c.234]

Трирода боковых цепей до известной степени определяет также и гидрофильные свойства белка многие полярные боковые цепи придают белкам способность растворяться в воде. Вообще, боковые цепи можно приближенно разделить на две группы неполярные остатки углеводородов (например СНз) и полярные цепи с группами —СООН, —ОН и —NHa- Первые гидрофобны (липофильны) они противодействуют растворимости белков в воде. Вторые гидрофильны они способствуют набуханию белков в воде и водных растворах электролитов. [c.322]

Белки корма перевариваются путем гидролиза при участии ферментов желудочного сока и тонкого кишечника. Так как в слюне нет ферментов, ускоряющих распад белков, они в ротовой полости не перевариваются. Переваривание белков начинается в желудке. Важное значение для этого процесса имеет соляная кислота. Она вызывает набухание белков и тем самым облегчает действие ферментов желудочного сока, делает белки более доступными влиянию фермептоп. Вырабатываемый в не- [c.118]

Белки пищи подвергаются в желудке воздействию желудочного сока, особенно его составных частей соляной кислоты и пепсина. В главных клетках желез слизистой оболочки желудка образуется пепсиноген, переходящий под влиянием соляной кислоты в пепсин. Превращение пепсиногена в пепсин сопровс ждается отщеплением от него ингибитора , являющегося полипептидом (стр. 174). Одновременно с этим наблюдаются изменения в концевом аминокислотном остатке пепсиногена. В пепсине он представлен изолейцином, в пепсиногене же — лейцином. Наряду с этим соляная кислота, концентрация которой в желудочном соке достигает 0,59о, способствует набуханию белков, увеличивает их объем и делает их более доступными для действия пепсина. Это имеет особое значение для переваривания таких белков, как коллаген и эластин, трудно поддающихся воздействию протеолитических ферментов. [c.334]