Поли валин

Другие полипептиды, очевидно, могут существовать в одной из трех конформаций — правой или левой а-спирали или -струк-туре. Выбор той или иной структуры определяется в первую очередь природой бокового радикала R, а в некоторых случаях — температурными условиями и природой растворителя. Большую роль в стабилизации структуры играют электростатические взаимодействия, особенно тогда, когда взаимодействия несвязанных атомов не обеспечивают превосходства какой-либо структуры и под влиянием внешних условий может происходить перестройка типа спирали. Так, поли- -валин существует в виде -структуры [70], в которой свобода движений бокового радикала максимальна, однако при определенных условиях он может переходить в правую а-спираль [711. [c.380]

Известно, что для определения силовых полей молекул практически недостаточно одних спектроскопических данных, так как число колебательных частот молекулы всегда меньше числа силовых постоянных. Кроме того, часто из-за перекрывания полос в спектре возникают трудности с выделением полос отдельных колебаний. Использование колебательного кругового дихроизма помогает в решении этого вопроса, поскольку правила отбора могут существенно различаться для отдельных полос в области их перекрывания, например, г(С —Н) в -валине [c.213]

Такой поли-(У, Г) способствует включению фенилаланина, цистеина, валина, глицина и триптофана в соотношениях 100 20 20 4 5 соответственно. Отсюда можно заключить, что и цистеин и валин зашифрованы триплетами, состоящими из двух У и одного Г, а глицин и триптофан — триплетами из одного У и двух Г. Аналогичные эксперименты были проведены с поли-(А, Ц) и поли-(Ц, Г). [c.274]

Сравнение частот включения этих двух аминокислот относительно фенилаланина с ожидаемыми частотами встречаемости триплетов У А, УАг и Аз относительно фенилаланинового кодона Уд в случайной последовательности УА показывает, что кодоны тирозина и изолейцина, вероятнее всего, отвечают эмпирической формуле УаА. В-третьих, аналогичный анализ результатов по включению аминокислот под влиянием поли-] Ц и поли-УГ позволил Ниренбергу заключить, что кодонами серина и пролина соответственно являются УаЦ и УЦ, (хотя в опытах с поли-Ц было показано, что пролин кодируется также Цд)" кодонами валина и цистеина — У2Г и что триптофан и глицин кодируются кодонами УГз. Особый интерес представляют данные] по включению лейцина, так как включение лейцина стимулируется как поли-УЦ, так и поли-УГ. Это означает, что лейцин кодируется по крайней мере двумя различными кодонами — УаЦ и У Г. [c.437]

Глобальному минимуму энергии пoли-L-вaлинa, согласись расчетам Шерага [15], соответствует конформация Я, а Ь проигрывает ей 0,6 ккал/моль остаток. Форма В проигрывает около 2 ккал/моль остаток, однако в ней максимальна свобода движений бокового радикала (см. рис. 14). Таким образом, по свободной энергии самыми выгодными являются формы 7 и й. Действительно, этот полимер существует обычно в виде р-структуры [121], однако при определенных условиях он может переходить в правую а-спираль [122]. Поли- -валин является очень перегруженным полимером, ж не удивительно, что в определении его относительной стабильности основную роль играют невалентные взаимодействия. [c.142]

Ктакому жевыводу, хотя и несколько другим путем, пришли Шерага и сотр. [12], рассматривавшие полипептид поли-/,-валин. Большая стабильность формы В позволяет понять, почему пoли-L-валин существует в растянутой конформации. Однако в белках, благодаря небольшой разнице энергий форм Я и В, валиновый остаток может легко встраиваться в спираль. [c.376]

Гомополимеры, например полиглицин или поли-(ь-валин), используют в качестве моделей для исследования. Природные гетерополимеры — это полипептиды с очеиь сложной аминокислотной последовательностью, самое пезначителыюе изменение которой приводит к нарушению или даже полному исчезиовепию биологической активности полипептида. Поэтому химики. [c.399]

Финалом этой истории было использование синтетических полинуклеотидов с регулярной нуклеотидной последовательностью в качестве матриц в бесклеточных системах синтеза полипептидов на рибосомах. Методы синтеза регулярных полинуклеотидов были разработаны Г. Хорана, и им же генетический код был прямо проверен путем использования их как матриц. В полном соответствии с кодом, использование поли(иС) в качестве матрицы дало полипептид, построенный из чередующихся серина и лейцина, а поли(иО) приводил к синтезу регулярного полипептидного сополимера с чередующимися валином и цистеином. Поли (AAG) кодировал синтез трех гомополимеров полилизина, полиаргинина и полиглютаминовой кислоты. [c.15]

Исследования структурно гомополипептидов, т. е. поли ( -аминокислот), дали также информацию о пространственном влиянии боковых групп на склонность определенных остатков в полипептидах участвовать в упорядоченных конформационных состояниях. Так, валин и изолейцин, имеющие объемистые изопропильную и втор-бутильную боковые группы соответственно, снижают тенденцию к образованию а-спиральных конформаций на отдельных участках глобулярных белков. Аналогично, аминокислоты с гетероатомом в боковом радикале, например серин, цистеин или треонин, [c.429]

Первичная структура белков определяется их составом и может быть описана последовательностью а-аминокислотных остатков в поли-пептидных цепях. Эта последовательность определяет строение белка. Для установления первичной структуры используются разнообразные методы деструкции, которые были уже рассмотрены в разделе, посвященном пептидам. Однако исследование первичной структуры белков вследствие наличия более длинных цепей является гораздо более сложным делом и связано с большими затратами времени, чем у пептидов. К примеру, миоглобин содержит одну нолипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков, а глобин имеет четыре полииеитидные цепи, две пары которых построены аналогично и содержат соответственно 141 (а-цепи) и 146 (р-цепи) аминокислотных остатков. В одной из патологических форм гемоглобина, возникающей при серповидной анемии и наблюдаемой прежде всего у африканцев, только один единственный аминокислотный остаток глутамина в р-цепи нормального глобина замещен на остаток валина. [c.656]

Эргоалкалоиды, среди которых преобладающим является эргота-мин, представляют собой частично циклизованные тетрапептиды, построенные из остатков лизергиновой кислоты и трех из числа следующих аминокислот аланина, пролина, фенилаланина, валина, лейцина, t-аминомасляной кислоты или аминопропанола. Они продуцируются спорыньей — нитчатым грибом lavi eps purpurea (см. с. 649), паразитирующим на зерновых культурах (чаще всего на ржи), и выделяются нз зрелой формы гриба — так называемых склероций. Заболевания от употребления зараженного зерна в пищу — эпилептические конвульсии ( злая корча ) и гангрена конечностей ( антонов огонь ) — в средние века носили массовый, эпидемический характер, В настоящее время успехи агротехники очистили поля от спорыньи, но ее стали разводить искусственно, так как эргоалкалоиды оказались ценными лечебными средствами они вызывают сокращения матки и широко применяются при родах и для прерывания беременности, а также успокаивают нервную систему, уменьшают тахикардию, лечат мигрень и т, д. Эргометрин также применяется в медицине, а его ближайший аналог — диэтиламид лизергиновой кислоты (ЛСД..= ) является одним из самых мощных галлюциногенов и поэтому принадлежит к числу опаснейших наркотиков (см, с, 649). [c.769]

Согласно методу Зелинского - Штрекера а аминокислоты полу чают действием иа альдегиды смеси K N и NH4 I Предложите меха низм реакций, лежащих в основе этого метода, и синтезируйте валин фенилаланин [c.886]

Наименее экранированными протонами (см. рис. 14.2) являются протоны NH-группы индольного кольца триптофана (около 0,0 м. д. в t-шкале), пептидных групп NH (1,5—2,0т), протоны при С-2 в гистидине и NH-протоны в аргинине (2—Зт). Протоны пептидных iNH-rpynn обычно не будут проявляться в спектрах белков, растворенных в DgO, а в спектрах растворов в НгО их сигналы будут уширяться и исчезать при больших значениях pH вследствие катализируемого шелочью обмена (см. разд 13.3.4). Ароматические протоны и протон при С-4 гистидиновых остатков дают сигналы в области 2,5—3,2т, за ними следует ясно выраженное окно , которое наблюдается в спектрах всех белков в интервале от 3,5 до 5т. В области от 4 до 6 т обычно расположены широкие и слаборазре-шенные сигналы а-СН-протонов. Они в различной степени (иногда почти полностью) могут быть скрыты пиками НгО или HOD. Далее расположены сигналы от разных метиленовых и метильных групп боковых цепей. В самых высоких полях (- Эт) расположены сигналы метильных групп алиф атических боковых цепей валина, лейцина и изолейцина. В спектрах денатурированных белков в состоянии статистического клубка эти сигналы образуют один ясно видимый и очень широкий пик, но в спектрах нативных белков он может расщепляться в связи с тем, что эти группы находятся в различном локальном окружении. Эти пики и сигналы в самой слабопольной области спектра, а также резонансные сигналы, сдвинутые вследствие контактного взаимодействия, исследовались наиболее интенсивно. [c.351]

Пик в высоком поле при 10,0 т соответствует по интенсивности шести протонам на субъединицу я его соложение не зависит от температуры. Вероятно, он относится к метильным группам остатков валина и лейцина, сигнал которых смещен за счет влияния кольцевого тока соседних порфириновых колец или боковых цепей ароматических аминокислот. Остальные сигналы на рис. 14,15, в, по-видимому, принадлежат л<езо-1Протонам, протонам винильных групп и боковых остатков пропионовой кислоты. Не все сигналы, появление которых можно было бы ожидать в этой области, действительно наблюдаются в этой части спектра, что обусловлено, вероятно, недостаточным сдвигом за счет сверхтонкого взаимодействия. Все наблюдаемые сигналы проявляют характерную для протонов гема температурную зависимость. [c.376]

Н, если в результате несимметричного замеш ения электрическое поле у ядра сильно неоднородно. Эти исследователи получили резкие линии для некоторых аминокислот и пептидов в растворе трифторуксусной кислоты. Поскольку —Н-сигналы выявляют спин-спиновое взаимодействие с а-протонами, возможность быстрого обмена, приводящего к образованию узкой линии, исключается. Так, например, N—Н-сигналы для К-ацетил-/) -валина, глицил-/)Х-метионина и гликоциамина находят соответственно при 8,28 7,95 и 6,86 м. д. Применение этого метода к решению структурных проблем будет рассмотрено ниже. [c.245]

Разделяются только ацетилированные аминокислоты, так как свободные адсорбируются кремневым гелем. Метод количественный, Точность 5%. Пригоден для разделения моноаминомоно карбоновых кислот и серийных полу.микроопределенпй фенилаланина, лейцина, изолейцина, триптофана, валина, метионина, пролина, аланина и тирозина. [c.388]

Для изучения кода широко используются синтетические сопо-линуклеотиды. Поли-(А, У), например, стимулирует включение фенилаланина, изолейцина, лейцина и тирозина, а поли-(У, Г) — включение фенилаланина, цистеина, валина, глицина и триптофана. ПолР1-(У, Г, Ц) способствует включению аргинина, а поли-(У, Г) таким свойством не обладает. Следовате.льно, аргинин кодируется триплетом, содер/кащим У, Ц и Г. [c.273]

Потребности в аминокислотах у младенцев были изучены Олбенизом [20]. О потребности в определенной аминокислоте судили по тому, какое количество ее необходимо для обеспечения нормального прироста веса и усвоения азота у ребенка, получавшего ранее недостаточное питание. Эти. исследования показали, что гистидин и аргинин, по-видимому, не существенны для питания младенцев мужского пола, что незаменимыми являются те восемь аминокислот, которые незаменимы в питании взрослых людей, и что в известных условиях проявляется потребность в цистине и тирозине. Данные о потребности в аминокислотах у младенцев и у взрослых сопоставлены в табл. 12. Хотя эти данные носят предварительный характер и требуют дальнейшего подтверждения, интересно отметить, что младенцы нуждаются в относительно больших количествах лизина, треонина и валина, чем взрослые. Весьма любопытно, что относительная потребность в изолейцине у взрослых и у младенцев почти одинакова, тогда как потребность в лейцине у последних значительно выше, [c.125]

Лигандообменной хроматографией были частично разделены изомеры изолейцина, валина и аланина на сорбенте, полученном взаимодействием М-карбоксиметил-1-валина с поли-п-винилбензилдпметилсульфонийхлоридом. Этот путь [c.72]

Некоторая степень очистки [58] транспортных РНК, специфичных для валина и пролина, достигается при применении фракционного осаждения спермином при pH 5,6. Значение pH весьма критично исследования [59] синтезированных ферментативным путем гомополимеров (из которых все осаждаются при pH между 4,1 и 6,8) и их спиральных комплексов указывают, что, тогда как комплекс полиадениловой и полиуридиловой кислот осаждается спермином при pH от 5,1 до 6,8, аналогичный комплекс полиипозиновой и поли-цитИдиловой кислот со спермином растворим в этих пределах pH. Одпако при подкислении до pH 4,5 происходит немедленная агрегация, вероятно вследствие разрушения спирального комплекса протонированием цитозиновых остатков. Результаты позволили предположить довольно заметную гетерогенность состава (или, возможно, структуры) транспортных нуклеиновых кислот. [c.367]

Успешную попытку использовать жидкую неподвижную фазу с высокой термической стабильностью предпринял Саид [37, 38]. Цианогруппы продажного, поли(цианопропилметил)метилфенилметил-силоксана (OV-225 или си/лар ЮС) были прогидролизованы, а карбоксильные группы сконденсированы с аминогруппами l -валин-мрем-бутиламида [23]. На этой фазе (7, схема 2) с использованием эффективных стеклянных капиллярных колонок было проведено расщепление изопропиловых эфиров различных N-ТФА-аминокислот в интервале температур от 60 до 230 °С. [c.85]

В последнее время получены волокна из поли-Р-амидов [129], синтезированных полимеризацией Р-лактамов (см. разд. 2.7). Этот класс полиамидов плавится при высокой температуре (например, поли-Р-валин при 296 °С, поли-Р-аминомасляная кислота при 340°С), поэтому формовать волокно из расплава этих полимеров не удается. Из поли-Р-амидов волокно формуют мокрым способом из 15—30%-ных растворов полимера в муравьиной или серной кислоте или в смеси роданистого кальция и метанола. Осадительной ванной служат одные растворы солей. Свежесформованное волокно вытягивали в 7 раз прочность его 18—27 гс/текс, удлинение 30—35%. Гигроскопичность волокна такая же, как у капрона. [c.104]

Аминокислоты анализируют также, превращая сначала альдегиды, полученные при окислении нингидрином, в эфиры [3]. Летучие альдегиды отгоняют в щелочной раствор перманганата и окисляют до соответствующих карбоновых кислот. Кислоты извлекают в виде натриевых солей и затем подвергают этерификации. Эфиры разделяют методом ГЖХ на колонке с поли-(пропиленгликольадипатом) при 150° и скорости потока азота 10 мл/мин. Метилтиопропионовый альдегид, полученный из метионина, при окислении расщепляется, а эфиры, образовавшиеся из лейцина и изолейцина, не отделяются друг от друга. При таких условиях приготовления определяют только аминокислоты, образующие летучие альдегиды. Поэтому метод ограничен определением аланина, валина, норвалина, лейцина с изолейцином и фенилаланина. Перед хроматографическим разделением эти вещества выгодно превратить в эфиры, поскольку они химически устойчивее альдегидов. Однако их лучше превращать в метил ацетали, если только будет найден простой метод получения безводных альдегидов. [c.539]

Наконец, превращение неактивных зимогенов — пепсиногена, трипсиногена и химотрипсиногена — в соответствующие проте-олиткческие ферменты также осуществляется при помощи ограниченного протеолиза. Трипсиноген можно (по крайней мере предварительно) считать монопептидным белком. В его единственной цепи с N-концевым валияом при активации разрывается связь, в которую входит изолейцин. Таким путем образуются новый белок (трипсин) с изолейциновым N-концевым остатком и по крайней мере один валин-содержащий пептид [477]. С другой стороны, химотрипсиноген является, повидимому, циклическим соединением, в то время как химотрипсин содержит два N-и два С-концевых остатка [478, 479]. Таким образом, в этом случае при активации имеет место разрыв по крайней мере двух связей. Приведенные примеры ясно показывают, что ограниченный протеолиз представляет собой широкое и многообещающее поле деятельности для экспериментатора. [c.186]

В ранних работах [1, 2], посвященных изучению влияния pH на химические сдвиги протолов аминокислот, было показано, что с увеличением pH сигналы протонов, не вступающих в обмен, т. е. связанных с углеродом, сдвигаются в область сильного поля. На рис. 13.1 показаны спектры раствора валина в ОгО цри кислых (а), нейтральных (б) и основных (в) значениях рВ, снятые на частоте 100 МГц. На рис. 13.2 представлены зависимости химических сдвигов а- и р-протонов и протонов метильных групп валина от рВ. Пошление двух отдельных сигналов метильных групп обусловлено причинами, рассматриваемыми в гл. 3, которые применительно к аминокислотам будут обсуждаться позднее. Протоны ЫНз-прупл дают отдельный сигнал только в очень кислых средах обычно оли быстро обмениваются с растворителем и дают общий сигнал с протонами НгО или остаточными протонами НОО в области 5t. Протоны карбоксильных групп быстро обмениваются с растворителем при всех условиях. Протонный обмен в аминокислотах и результаты его изучения методом ЯМР будут подроб- [c.259]

Образование аминокислот при действии ультрафиолетового облучения иа растворы формальдегида и солей аммония. Этот метод представляет теоретический интерес, так как синтез аминокислот здесь проводится в условиях, близких к условиям, при которых зарождалась жизнь па земле. Т. Е. Павловская, А. Г. Иасыпский и А. И. Гребенникова исследовали образование аминокислот нри УФ-облучении растворов формальдегида и нитрата аммония в присутствии различных адсорбентов и катализаторов оптического кварца, бентонита, каолинита, лимонита. В растворах, не содержащих адсорбента, были получены аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аланин и в небольшом количестве — валин, изолейцин и фенилаланин. В нрисутствии адсорбентов относительное содержание различных аминокислот заметно изменяется. Максимальный выход аминокислот пол -чен на каолините. [c.57]

OBO взаимодействие несвязанных атомов минимально, причем нет никакой необходимости в учете стабилизующего действия водородных связей [311]. Схематическое изображение а-снирали приведено на рис. 37. При наличии целого комплекса доступных для изучения синтетических полипептидов было обнаружено, что их способность принимать спиральные конформации до некоторой степени зависит от природы боковых цепей у аминокислотных остатков [312]. Если Р-углерод имеет два громоздких заместителя, то образованию спирали, но-видимому, препятствует стерическое торможение. Это может быть проиллюстрировано разницей в поведении поли-Ь-валина. который не может образовывать а-спираль, и поли-L-лейцина, существующего в спиральной конформации [c.120]

Оптимальное содержание незаменимых аминокислот в пищевом белке зависит в определенной степени от возраста, пола, профессии человека и других причин. Например, по мнению экспертов ФАО и ВОЗ. для взрослого мужчины оптимальным считается содержание в 1 г пищевого белка следующего количества 8 незаменимых аминокислот (в мг) изолейцина - 40, лейцина - 70, лизина -55, метионина в сумме с цистином (метионин у взрослого человека может в организме заменяться цистином) — 35, фенилаланина в сумме с тирозином (фенилаланин также может заменяться тирозином) — 60, триптофана — 10, треонина -40, валина - 50 [8]. Для грудных детей дополнительно считаются незаменимыми гистидин и цистин [23]. Аргинин и гистидин не являются незаменимыми аминокислотами для взрослого человека, но недостаток аргинина сказьюается на сперматогенезе, а недостаток гистидина приводит к развитию экземы и ряду других отрицательных явлений [б]. [c.9]

Двадцать аминокислот могут образовать 10 комбинаций. Так как любые различия в признаках сводятся к различиям в белках, то ясно, что такое количество белков создает практически бесконечное разнообразие признаков и свойств организмов. Оно может обеспечить продление эволюции жизни иа Земле не менее чем до 10 млрд. лет. Различие хотя бы в одной аминокислоте достаточно, чтобы изменить свойство белка, а следовательно, и признак организма, Например, замена в белковой молекуле гемоглобина, состоящей примерно из 600 аминокислот, одной электрически заряженной глутаминовой кислоты на электрически нейтральную аминокислоту валин ведет к тяжелому малокровию — болезни, получившей название серповидноклеточной анемии. Красные кровяные тельца (эритроциты) у таких больных приобретают форму полу-луний, теряют электрический заряд и не способны поэтому связывать молекулы кислорода. Дети, больные серповидноклеточной анемией, умирают в раннем возрасте. Подобные болезни, возникающие в результате мутаций, затрагивающих молекулярное строение белков, называются молекулярными болезнями. [c.150]

Примером химического строения ферментов может служить рибонуклеаза. Первый ферментный белок, первичная структура которого была определена в 1960—1962 гг.,— рибонуклеаза — фермент, катализирующий расщепление рибонуклеиновой кислоты, В 1969 г. осуществлен его химический синтез. Молекулярная масса кристаллической рибонуклеазы равна 13 683. Поли-пептидиая цепь этого фермента состоит из 124 аминокислотных остатков и четырех дисульфидных мостиков, которые, по-видн-мому, связывают между собой отдельные участки. полипептидной цепи рибонуклеазы и поддерживают третичную структуру белка. Концевыми аминокислотами рибонуклеазы являются лизин и валин. Установлено, что каталитическая активность рибонуклеазы зависит главным образом от наличия В ней двух гистидиновых остатков, а молекула фермента свернута таким образом, что эти два аминокислотных остатка — один в начале, другой в конце полипептидной цепи — оказываются в непосредственной близости один от другого. Если блокировать свободную аминогруппу остатка лизина, то также происходит полная потеря каталитической активности фермента. Это свидетельствует о том, что ферментативные свойства рибонуклеазы, а также других ферментов зависят от структуры определенных участков полипептидной цепи и их взаимодействия, т. е. от структуры активного центра фермента. [c.76]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология