Четвертичная специфичность

Полярные протонные растворители легко сольватируют как анионы, так и катионы. Неорганические катионы взаимодействуют со свободными электронными парами, тогда как анионы сольватируются путем образования водородных связей. Крупные четвертичные аммониевые ионы не сольватируются [37] или по крайней мере сольватируются не специфично, т. е. сильного непосредственного взаимодействия с растворителем не существует. В этих растворителях имеет место высокая степень диссоциации на свободные сольватированные ионы. Однако многие анионы обладают относительно низкой реакционноспособностью (нуклеофильностью) из-за сильного экранирования сольватной оболочкой. [c.18]

Специфичность четвертичной структуры белков проявляется в определенной конформационной автономии полипептидных фрагментов, входящих в состав макромолекулы белка. [c.349]

Как видно из табл. 23, выход изомеров в реакции нитрования ароматических гомологов со все более удаляющейся от ядра четвертичной аммониевой группой свидетельствует о падении специфичности процесса по мере удлинения углеродной цепочки заместителя (табл. 24). [c.251]

Как правило, синтетазы одной и той же аминокислотной специфичности, выделенные из разных источников, имеют похожую четвертичную структуру и близкие размеры полипептидных цепей. Однако синтетазы эукариотических клеток, по сравнению с прокариотическими, характеризуются несколько большим размером субъединиц. [c.40]

В области спектра 37800—38035 сж была обнаружена группа близко расположенных друг от дрз га полос, которая специфична для соединений, в заместителях которых, содержится либо третичный, либо четвертичный атом углерода. На этом основании указанная группа полос была связана с электронно-колебательными переходами с участием колебаний, характерных для упомянутых заместителей или их отдельных групп атомов. [c.169]

Специфичность ферментных белков, синтез которых контролируют гены, определяется последовательностью аминокислот в полипептидных цепях. Эта же последовательность определяет и пространственную структуру белка, так называемую конформацию (вторичную, третичную и четвертичную структуру). [c.436]

Систематическое исследование закономерностей сорбции ионов четвертичных аммониевых оснований на сульфокатионитах (табл. 3.5) подтвердило роль как близкого окружения заряженной группировки противоиона, так и заряженной группировки фиксированного иона в специфичности ионного обмена. При этом были получены также сведения об энергетически-энтропийных соотношениях. Расчеты термодинамических функций в основном проводились с использованием известных соотношений [c.107]

Активные красители. Шерсть окрашивается различными актив-ными красителями методами, специфичными для них. Одной из основных трудностей крашения является получение равномерных окрасок. Процесс ведут с добавлением вспомогательных средств, блокирующих часть сульфогрупп активного красителя и этим облегчающих получение равномерных окрасок. Для этого применяют стабильные четвертичные соединения и диспергаторы. Однако добавление избытка четвертичной соли может привести к снижению растворимости красителя до такой степени, что он выпадает в осадок. Легче проводить процесс с добавлением аминопроизводных полиэтиленгликоля, которые только в кислой среде образуют катионы, блокирующие часть кислотных анионов красителя. Количество добавляемых вспомогательных средств зависит от типа, количества красителя и от строения самого вспомогательного средства. [c.62]

Несколько позднее для получения электродов с анионными функциями стали применять и другие четвертичные аммониевые основания [4,5]. Было установлено, что по специфичности все исследованные электроды располагаются в ряд [c.127]

Такая специфичность при взаимодействии достигается комплементарностью профилей контактирующих субъединиц, включая противоположные заряды полярных групп. Примером комплементарности зарядов может служить существование двух групп аминокислот — аспарагиновых в цитохром-с-пероксидазе и лизинов в цитохроме с, которые способствовали правильной ориентации этих двух белков при образовании комплекса между ними, что было обнаружено с помощью моделирования на дисплее [108]. Важную роль в ориентации субъединиц играют полярные группы, образующие водородные связи, в процессе формирования четвертичной структуры гемоглобина [105]. Необходимо отметить, что при образовании контактов между субъединицами определенную роль играют так- [c.37]

Роль четвертичной структуры в серологической специфичности [c.373]

В случае белков или больших олигопептидов общая пространственная организация молекулы может быть важным фактором, определяющим положение расщепляемой связи. Это так называемая третичная спецафитость. Наконец, иногда проявляется зависимость катализа о- олигомерной структуры гидролизуемого 6ejE a четвертичная специфичность. [c.158]

Несмотря на универсальность основных черт пространственной структуры тРНК, аминоацил-тРНК-синтетазы оказались довольно различными белками в зависимости от их аминокислотной специфичности. В основном это крупные белки с молекулярной массой приблизительно от 100000 до 400000 дальтон, обладающие четвертичной структурой, хотя среди них имеются и мономерные ферменты. Четвертичные структуры синтетаз построены из двух или четырех белковых субъединиц, которые [c.39]

Многие белки состоят из субъединиц, одинакоаых или различных, образующих трехмерные ассоциаты или более сложные ансамбли. В этом случае принято говорить о четвертичной структуре белков. Специфичность четвертичной структуры данного белка обусловливается выполняемой им биологической функцией, а взаимодействие субъединиц обеспечивает дополнительный механизм ее регуляции. [c.117]

Наличие четвертичного атома углерода в молекуле парафина обусловливает еще большую специфичность распада. Так, в масс-спектре 1,2,3-триметилдодекапа ионы с массой 57 составляют 40% от полного ионного тока. Наличие заместителя в положении 3 обусловливает значительную вероятность локализации заряда на оставшейся части молекулы, о чем свидетельствует относительно большая интенсивность пика ионов с массой 155. [c.34]

Исследование физики процессов, происходящих при испарении и ионизации твердых образцов лазерным лучом (рис. 7.20), позволило выявить область ионно-молекулярных реакций, в которой образуются молекулярные, квазимолекулярпые и кластерные ионы, типичные для органических соединений. В масс-спектрах лазерной десорбции (ЛД) молекул органических соединений присутствуют ионы с нечетным числом электронов, распространенность которых аналогична наблюдаемой в масс-спектрах электронного удара [292]. Так, ЛД масс-спектр бис(диметиламино) ацетофенона (рис. 7,21а) содержит интенсивные пики ионов М+ и (М+1)+. В ЛД масс-спектрах отрицательных ионов биантрона максимальному пику соответствуют отрицательные ионы (М—2Н) (рис. 7.216). Методом лазерной десорбции исследовались также масс-спектры положительных и отрицательных ионов трифенилфосфина и некоторых четвертичных аминов. Наличие интенсивных пиков молекулярных и псевдомолекулярных ионов позволяет использовать этот метод для определения молекулярной массы, а специфичность распада позволяет получить информацию о структуре молекулы исследуемого соединения. [c.226]

Простой разрыв связей. Низкие потенциалы ионизации вторичных и третичных углеводородных радикалов (менее 7 эВ) обуславливают преимущественное расщепление связей в а-положении к третичным и четвертичным атомам углерода. Эта закономерность позволяет однозначно определять структуру некоторых малоразветвленных углеводородов. Однако легкость этого процесса приводит также к подавлению специфичных для различных рядов направлений фрагментации у гомологов с сильно разветвленными углеводородными радикалами за счет образования нехарактеристичных углеводородных ионов. [c.45]

Не все группы, которые можно ввести в белковую молекулу, обладают способностью изменять ее серологические свойства и вызывать образование специфических антител. Серологическую специфичность антигенов определяют только полярные группы, главным образом кислотные группы, например —СООН, —ЗОзН, —АзОзНг [2], или основные группы, например четвертичная аммониевая группа [13]. Полярные группы, вероятно, определяют и антигенную специфичность природных белков. В настоящее время мы не в состоянии указать, какие именно химические группы определяют антигенную специфичность этих белков. Весьма вероятно, однако, что эта специфичность связана не с одним каким-нибудь определенным типом групп, а зависит от определенного расположения на поверхности белковой молекулы различных полярных групп [12]. [c.332]

Стерические факторы не были детально изучены для фосфорорганических ингибиторов, но зато имеются обширные данные, полученные при исследовании специфичности на примере различных субстратов и ингибиторов, синтезированных специально для изучения природы активных центров. Данная книга не является трактатом о холинэстеразе, поэтому подробности этих исследований здесь не обсуждаются, но некоторые выводы из них играют важную роль при изучении механизма действия фосфорорганических ингибиторов. На основании ряда работ Фрисса и его сотрудников (см., например, работы [37—39]) стало очевидным, что совершенна не обязательно наличие в молекуле четвертичной группировки для взаимодействия с анионным центром фермента и карбонильной группы для реакции с его эстеразным центром. Для взаимодействия с холинэстеразой необходимо существование участка с повышенной электронной плотностью, удаленного на расстояние СНа — СНа-группы от полиметилированного атома азота (предпочтительнее четвертичного) [38]. Однако взаимодействовать с анионным центром холинэстеразы может и другая, отличная от четвертичного азота, катионная группа (например, в метилсульфате изо-систокса). [c.119]

Таким образом вклад электростатических сил в энергию взаимодействия четвертичного аммониевого иона, заряд в котором довольно хорошо экранирован, с анионным центром этого фермента имеет порядок 1—2 ккал/моль АР = — ЯТ 1п 3—30). В дальнейшем будет видно, что даже такая сравнительно малая энергия вряд ли обеспечивается простым электростатическим притяжением, так как для тетралкиламмониевых ионов в воде наблюдают очень малые энергии электростатического взаимодействия. Связывание может вызываться силами, отличающимися от простого электростатического взаимодействия, а отрицательный заряд в связывающем центре фермента может слулхить только для правильной ориентации субстрата на активном центре и обеспечивать специфичность, так как связывание нейтральных и анионных субстратов энергетически становится менее выгодным. Из рН-зависи-мости ингибирования катионами алкиламмопия следует, что в анионный центр фермента входит карбоксильная группа [3]. [c.275]

Высшие алкил- и арилсульфосоединения (додекан- и га-толуол-сульфокислогы) [450, 451] значительно ускоряют кислотный гидролиз амидных и пептидных связей при условии, что кислота очень разбавлена, а умазанные выше связи принадлежат большим молекулам (белкам или крупным. пептидам). Этот каталитический эффект приписывается действию ассоциатов [452], образующихся при соединении таких молекул (посредством электростатических сил или сил ван-дер-Ваальса) с большими анионами (которые благодаря их поверхностно активным свойствам известны также под названием синтетических детергентов). В настоящее время они применяются преимущественно для селективного определения амидного азота в белках, хотя каталитический гидролиз пептидных связей также не лишен интереса вследствие своей возможной специфичности. Кроме того, как полагает Заагер [329], полезно было бы знать, можно ли катализировать щелочной гидролиз белка катионоактивными детергентами (алифатическими третичными аминами с длинной цепью,- четвертичными аммониевыми основаниями и алкилированными пиридинами). [c.179]

Фитзуг и Нельсон [17] изучали хроническую токсичность при приеме внутрь наиболее характерных представителей анионных, катионных и неионогенных поверхностноактивных веществ [18] и показали, например, что очень токсичным является бензалконийхлорид. Среди анионактивных веществ лаурилсульфат и игепон Т несколько менее токсичны, чем алкиларилсульфонаты или диоктилсульфосукцинаты. Полиоксиэтиленовые эфиры алкилфенолов примерно так же токсичны, как и анионактивные вещества. Исследование хронической токсичности четвертичных аммониевых поверхностноактивных веществ показало, что они вызывают значительное раздражение кишечника уже при введении в количестве 0,025 г на килограмм живого веса [19]. Это действие, по-видимому, очень специфично и сильно изменяется от соединения к соединению [20]. Опыты с 2-гептадецилимидазолином, применяющимся в качестве фунгицида при обработке фруктов показали, что добавки его в количестве 0,15% (считая на сухое вещество) можно, включать в рацион морских свинок в продолжение одного года без заметного вреда для животных собаки могут выдержать половину этой дозы [21]. [c.271]

Подробно исследовалось влияние добавок неорганических солей на способность поверхностноактивных веществ к мицеллообразованию в водных растворах. Коррин и Харкинс нашли, что ККМ мыл, анионактивных сульфатов и сульфонатов, а также катионактивных солей первичных и четвертичных аминов в присутствии солей понижается, но этот эффект в каждом случае зависит прежде всего от концентрации и заряда, противоионов, а не от ионов, обладающих зарядом того же знака, что и поверхностноактивное вещество. Поэтому ККМ анионактивных веществ определяется общей концентрацией в растворе катионов металлов (натрий, кальций и т. п.), а ККМ катионактивных соединений—общей концентрацией неорганических анионов (сульфаты, хлориды и т. п.) 185]. Ланге 1861 и независимо то него Волд [87] подтвердили этот вывод и показали, что он находится в полном согласии с законом действия масс. Как и следовало ожидать, влияние различных противоионов проявляется специфично 188]. Эти выводы были подтверждены рядом независимых исследований. Например, было установлено, что различные натриевые щелочные соли, применяемые в виде активирующих добавок к мылу, в равной мере понижают [c.312]

Вопрос о том, насколько строение ксантоциллина X специфично в отношении его антибиотического действия, до сих пор почти не изучен. Можно лишь отметить, что такие эфиры ксантоциллина, как бис-диэтил-аминоэтиловый, быс-пиперидиноэтиловый и быс-пиперидино-п-пропи-ловый, а также их растворимые в воде четвертичные соли полностью сохраняют антибиотическую активность [c.277]

Молекула гемоглобина имеет четвертичную структуру и состоит из четырех белковых субъединиц — двух а (а, и а ) и двух (уЗ и уЗз), каждая из которых имеет характерную для нее третичную структуру и небелковую часть (рис. 92). Небелковая часть гемоглобина называется гемом, а белковая — глобином. Гем содержит четыре пиррольных кольца, связанных в центре с атомом железа. Железо в геме может быть в ферроформе (Ре ) или в ферриформе (Ре " ) и обеспечивает связывание кислорода (О ). Связывание кислорода осуществляет только двухвалентное железо. Присутствие гема придает белкам красный цвет. Глобин обеспечивает видовую специфичность гемоглобина. [c.243]

Специфичность, которую проявляет фермент в отношении субстрата как при образовании комплекса, так и при каталитическом химическом превращении, обусловлена существованием на поверхности фермента специфического участка. Этот участок фермента называется его активным центром. Исходя из размера молекулы субстрата, которая узнается активным центром, например молекулы лактозы, можно подсчитать, что активный центр соответствует участку примерно в400А . Таким образом, активный центр составляет лишь небольшую часть всей поверхности фермента. Многие ферменты, особенно те, которые состоят из одной лишь полипептидной цепи, обладают только одним активным центром. Однако молекула р-галактозидазы имеет четыре активных центра — по одному на каждую из четырех идентичных полипептидных цепей, участвующих в образовании ее четвертичной структуры. Подробная молекулярная картина активного центра была получена впервые в 1964 г., когда был проведен рентгеноструктурный анализ третичной структуры кристаллического фермент-субстратного комплекса. Полученные результаты показали, что субстрат располагается в небольшом углублении на поверхности фермента и окружен примерно 20 аминокислотами полипептидной цепи. Именно эта группа аминокислот и входит в состав активного центра, а боковые цепи этих аминокислот образуют с субстратом слабые химические связи. Сродство фермента к субстрату отражает образование этих связей. Следует, однако, отметить, что аминокислоты, составляющие активный центр, расположены на полипептидной цепи отнюдь не рядом. Наоборот, они очень отдалены друг от друга в первичной структуре и сближаются только в результате образующих третичную структуру искривлений полипептидной цепи. Таким образом, наличие активного центра —это следствие трехмерной конформации фермента. Специфическое узнавание субстрата активным центром обусловлено природой и точным пространственным положением боковых цепей, составляющих активный центр аминокислот. Аминокислоты, входящие в состав активного центра, образуют приемник , форма которого хорошо приспособлена к идеальному субстрату и обеспечивает возможность образования слабых химических связей между ферментом и субстратом. [c.105]

Фиг. 254. Схематическое изображение четвертичной структуры молекулы антитела. Каждая из двух легких цепей длиной примерно 200 аминокислот связана с одной из двух тяжелых цепей длиной 400 аминокислот с помощью дисульфидной (—8—8—) связи между двумя остатками цистеина. Две тяжелые цепи в свою очередь связаны друг с другом с помощью еще двух дисульфидных связей. Волнистыми линиями обозначены вариабельные участки длиной 100 аминокислот, первичная структура которых различна у антител против разных антигенов. Сплошными линиями обозначены посгоянные участки цепей первичная структура этих участков может быть одинакова у антител с различной антигенной специфичностью.

Р с. 1.17. Модель че ертнч ой субъединицы, структуры гемоглобина человека Белки, у которых обнаруживается четвертичная структура, могут быть выделены в виде индивидуальных макромолекулярных комплексов, не распадающихся на субъединицы. Контакты между поверхностями субъединиц возможны только за счет полярных групп аминокислотных остатков, поскольку при формировании третичной структуры отдельных субъединиц неполярные боковые радикалы аминокислот оказываются спрятанными внутрь глобулы. Между полярными группами субъединиц образуются многочисленные ионные, ион-дипольные, водородные, а в некоторых случаях и дисульфидные связи, которые прочно удерживают несколько белковых молекул в виде организованного комплекса. Нужно отметить, что наряду с другими уровнями организации четвертичная структура белков является специфичной, уникальной характеристикой индивидуального белка и в конечном счете определяет его биологическую активность. [c.70]

Изучение аллотипической специфичности IgM показало, что его маркер Mml представляет собой детерминанту, структура которой зависит от взаимодействия двух прилегающих друг к другу .1-цепей. Изолированные .1-цепи не реагируют с анти-Мш антителами. IgA2, в молекуле которого обнаружена аллотипическая детерминанта Аш(1) и ее аллельный вариант Аш(—I), имеет необычную для иммуноглобулинов структуру дисульфидные связи между легкими и тяжелыми цепями отсутствуют, но сами легкие цепи связаны дисульфидным мостиком (см. раздел 2.1). Существует ли связь между этими особенностями четвертичной структуры IgA2 и его [c.82]

Как следует из вышеприведенной схемы получения абзимов, иммунизация экспериментальных животных является основным этапом, определяющим их специфичность. В настоящее время разработаны методы иммунизации, которые позволяют получать каталитические антитела, реализующие механизмы кислотного, основного или ковалентного катализа. Так, использование для иммунизации гаптенов, содержащих положительно заряженные группы, например четвертичные амины, как правило, сопровождается включением в активный центр абзима отрицательно заряженных аминокислотных остатков (Glu, Asp), а для гаптенов с отрицательно заряженными группами наблюдается обратная картина [285]. Иммунизация гаптенами, которые ковалентно взаимодействуют с аминокислотными остатками центра связывания антител, приводит к образованию каталитических антител, содержащих в активном центре нуклеофильные аминокислотные остатки (Lys, Ser), которые участвуют в реакциях ковалентного катализа [286]. Такая схема иммунизации позволяет получать абзимы, осуществляющие специфический гидролиз ароматических эфиров [287]. [c.430]