Водород Hj в из цистеина

Дисульфидная связь возникает между принадлежащими различным цепям остатками цистеина. Атомы серы из групп —SH двух остатков этой аминокислоты в результате окислительного отщепления от них атомов водорода соединяются подобно тому, как они соединены в молекуле цистина (стр. 287). Водородные связи образуются за счет атома водорода (стр. 106) между атомами азота и кислорода пептидных групп. Например [c.292]

Сера важна для всех живых организмов. Она входит в состав важнейших аминокислот цистеина, глютатиона и др. Цистеин является составной частью белковых молекул и играет важную роль в процессах переноса водорода в клетках. [c.366]

Меркаптаны и тиофенолы очень чувствительны к окислителям и переходят при окислении в дисульфиды. Последнее происходит часто уже при соприкосновении с кислородом воздуха. В связи с этим при получении и последующих превращениях меркаптанов чаще всего работают в атмосфере инертного газа или газа-восстановителя (азота, водорода, см. также разд. Г, 2.5.5). Процесс превращения меркаптана (тиофенола) в дисульфид обратим дисульфиды мягкими восстановителями вновь переводятся в меркаптаны (тиофенолы). (О биологическом значении этой реакции на примере системы цистин — цистеин посмотрите в учебнике.) [c.257]

В работах Зуевой и Протопопова [3, 4] было найдено, что в присутствии некоторых анионов увеличивается амплитуда колебаний в окислительно-восстановительной реакции иодат калия — пероксид водорода — солянокислый цистеин — серная кислота [3], а увеличение концентрации цистеина приводит к изменению режима колебаний в той же системе [4]. [c.92]

Определение по реакции с цистеином Промытый осадок нитрокобальтиата калия растворяют в 0,2 мл a N соляной кислоты, раствор выпаривают досуха Остаток растворяют в 1 мл 12,5%,-ного раствора пирофосфата калия, добавляют 1 мл свежеприготовленного раствора 3,5 мг хлоргидрата цистеина и 1,5 мл 0,1%-ной перекиси водорода Разбавляют водой до 5 Л1Л, и желтую окраску сравнивают с окраской стандарта [1271,2497, 2594] [c.100]

Аминокислоты из ФТГ-производных обычно регенерируют действием гидроокиси бария [86] при 140° в течение 48 час (по другим данным [284], в течение 2 час) или 6 н. НС1 при 150° в течение 16 час [194]. Другие авторы [98, 275] предпочитают проводить регенерацию действием иодистого водорода при 140°. ФТГ-Производные желательно идентифицировать непосредственно, так как триптофан, аргинин, серии, треонин, цистеин и цистин разрушаются или лишь частично регенерируются из них кислотами и щелочами, причем при такой обработке образуются другие вещества, дающие положительную реакцию с нингидрином. Другие аминокислоты можно регенерировать количественно кислотами ([194], но см. также [108]) или щелочами [284]. [c.242]

При действии бромистого водорода в уксусной кислоте бензильная группа, связанная с атомом азота иминогруппы в имидазольном кольце гистидина [31], и S-бензильная группа, связанная с тиоловой группой цистеина [17, 32], отщепляются лишь в незначительной степени. Однако при этом спиртовая гидроксильная группа серина подвергается ацетилированию [79, 221], а О-бензильная группировка, введенная в серии, замещается ацетильной группой [136]. Ацетилирования все же можно избежать, если применять бромистый водород в диоксане [136] или трифторуксусной кислоте [39, 40, 80]. [c.166]

Полярные боковые цепи образуют водородные связи. Типичными полярными и нейтральными боковыми цепями обладают цистеин, серин, треонин, аспарагин, глутамин и тирозин. Из них ys выполняет особую роль, поскольку он способен образовывать поперечные мостики (цистины) между различными частями основной цепи путем присоединения к другому остатку ys (разд. 4.2). Остатки Ser и Thr несут гидроксильные группы, которые могут образовывать водородные связи. В Thr, имеющем асимметрический Ср-атом, активным является только один стереоизомер (рис. . 2,б). Несущие амидные группы аспарагин и глутамин также способны к образованию водородных связей, причем амидные группы функционируют в качестве доноров водорода, а карбонильные — в качестве акцепторов. По сравнению с аспарагином у глутамина имеется лишнее метиленовое звено, придающее полярной группе большую подвижность и ослабляющее ее взаимодействие с основной цепью. Полярная гидроксильная группа Туг, для которой рК = = 10,1 может диссоциировать при высоких значениях pH. Поэтому Туг до некоторой степени аналогичен заряженной группе образованные им водородные связи довольно прочны. Нейтральные полярные остатки могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковых молекул. Находясь внутри, они обычно образуют водородные связи между собой или с полипептидным остовом (разд. 3.6). [c.21]

Особое место занимают каталитические волны водорода при исследовании биологических объектов. При помощи этих волн удается определить следы цистеина в буферных растворах состава аммиак — хлорид аммония в присутствии ионов Со +, а также вещества, содержащие сульфгидрильную группу (протеины), в присутствии ионов 002- и Со +. [c.23]

По-видимому, параллельно каталитическому выделению водорода происходит разряд иона металла из комплекса с тиолом. Влияние такого разряда становится заметным при относительно малых концентрациях иона комплексообразователя в растворе. Нехватка таких ионов в приэлектродном слое и, кроме того, их частичный разряд из комплекса могут привести к тому, что каталитический ток начнет зависеть от диффузии этих ионов из массы раствора и наблюдаемая каталитическая волна приобретет некоторые особенности диффузионного тока. Этим, видимо, объясняются эффекты, наблюдавшиеся в растворе цистеина при малой концентрации ионов Ni [796]. Разряд Ni из каталитически активных комплексов происходит сравнительно медленно, так что комплекс успевает несколько раз принять участие в каталитическом процессе, прежде чем из него разрядится N1. Это объясняет, почему каталитический ток значительно выше диффузионного тока по ионам N1 [796]. [c.235]

Отщепляемые фтористым водородом цистеино-вые пептиды после лиофилизации получаются в 5Н-форме их можно сразу использовать для дальнейши реакций (см. стр. ПО), [c.102]

Многие белки содержат также некоторое количество ковалентных связей, сшивающих цепи. Наиболее часто это - дисульфидные связи типа показанных на рис. УП.9,г. Дисульфидные мостики образуются между остатками цистеина (аминокислотный остаток - это та часть аминокислоты, которая присутствует в бепкотюй цепи). Группа К цистеина содержит группу -8-Н. Два остатка цистеина могут реагировать этими группами, теряя водород и образуя дисульфидную связь [c.455]

Сера входит в состав некоторых важнейших аминокислот. Так, в молекуле цистсина содержится группа 8Н. При определенных условиях из двух молекул цистеина образуется ци-стин — в нем остатки цистеина связаны между собой дисуль-фидной связью (8 — 8). Эти связи необходимы для придания белковым молекулам определенной конфигурации. Переход 8—8 8Н осуществляется в процессах переноса водорода в клетках. Этот обратимый процесс служит организму защитой от радиационного поражения улавливаются радикалы Н-и ОН-, появляющиеся в клетках при расщеплении воды под действием радиации. Цистин образуется при гидролизе белков, образующих покровные ткани (из волос, шерсти, рогов и т. д.). [c.182]

При действии восстановителей цистин расщепляется по месту дисульфидной связи как показано на схеме, к атомам серы присоединяется водород в результате вновь образуются две молекулы цистеина. Далее мы увидим, что дисульфидные (цистиновые) связи имеются в сложных молекулах белков (стр. 292). [c.287]

Следует отметить, что вместо катализатора и водорода можнг применить цистеин (стр. 381), т. е. нормальную составную часть белков. Возможно, что аналогичным путем аминокислоты образуются в природе. [c.375]

Цистеин HS— Hj HiNHg)—СООН является производным а-аминопропионовой кислоты, в молекуле которой один атом водорода замещен группой —SH. При окислении кислородом воздуха цистеин переходит в цистин [c.381]

Поразительно высокая вращательная способность цистина ([AI]d= —662) в сравнении со слабым вращением у восстановленного продукта — цистеина ( [AI]d=—13) привлекла в свое время внимание Вант-Гоффа (1898), который приводит это сравнение в своем труде в разделе Выдающиеся случаи и комментирует его следующим образом Малая вращательная способность цистеина (([аЬ=—8°), характерная для аминокислот, сохраняется при замещении сульфгид-рильного водорода на фенил, бромфенил или ацетил [в последнем случае [а]о= —7°]. После окисления до цистина мы получаем огромное значение [а]о, равное — 214° . В 1950 г. одним из авторов настоящей кииги было выоказаео лредположение, что аномально высокое [c.653]

ЩИМ положения 43, 46, 63 и 77 в полипептидной цепи, состоящей из 85 аминокислотных остатков. Атомы водорода в каждой сульфгидриль-ной группе цистеина замещены железом. Взаимодействие атома Fe(III) в данной группе с окружающими атомами можно представить следующим образом единственную ковалентную связь он образует с одним из смежных атомов серы цистеина, а на три других атома серы приходится по 2/з связи (т. е. две ковалентные связи резонируют между тремя положениями). Подобное тетраэдрическое расположение четырех -атомов серы вокруг атома железа обнаружено также у некоторых сульфидных минералов, например у халькопирита ( uFeSa). [c.445]

До недавнего времени считалось, что пептидная ЫН-СО-группа относительно инертна. Вследствие оттягивания электронов на кислород атом азота становится малоспособным к нуклеофильным реакциям, а водород — малоподвижным. Исследование пептидов и аминоацильных производных аминокислот, содержащих дополнительные функциональные группы, особенно таких, у которых они расположены в смежном положении, открыли новую страницу в области возможных превращений пептидов. Это относится в первую очередь к пептидам, содержащим цистеин и оксиаминокислоты, а также к пептидам длкарбоновых аминокислот. [c.505]

Эти тиоэфиры были использованы для защиты тиоловой группы в цистеине. Трифенилметильная группа отщепляется при обработке хлористым водородом в хлороформе [457] или металлическим натрием в жидком аммиаке [458]. Трифенилметильная группа применялась в синтезе глутатиона (LXXXVIII) [457]. [c.251]

Газовая хроматография [69]. Этерификация 16 пропанолом-2 и последующая реакция с фосгеном дают с хорошим выходом тиазолидин-2-он (17) (схема 8.5). Последующее хроматографирование на капиллярной колонке, покрытой ХНФ ХЕ-60-г-валин-(Я)-а-фенилэтиламидом (хромнак), при 170°С с водородом в качестве газа- Носителя позволяет разделить полученные производные с прекрасным разрешением. При этом также разделяется неметилированный аналог пеницилламина — цистеин (рис. 8.12). Значение селективности [c.200]

Для блокирования реакционноспособной тиольной группы цистеина используют больщой набор аралкильных групп. Для этой цели используют бензильную [53] и более кислотолабильные п-ме-токси- [54] и п-метилзамещенные [55] бензильные, а также дифе-нилметильную [56] и трифенилметильную (тритильную) группы [56, 57]. С первой из этих групп образуется очень устойчивое защищенное производное, удаление из которого блокирующей группы требует либо восстановления натрием в жидком аммиаке, либо обработки жидким фторидом водорода. С другой стороны, 5-три-тильные производные расщепляются в сравнительно мягких условиях (H I/ H I3), что связано с высокой устойчивостью трифенилметил-катиона. [c.388]

Цистеин может быть восстановителем, он легко отдает сульфгидриль-ный водород и образует дисульфидные мостики в новой диаминодикарбоно-вой кислоте, или Ь(-)-цистине [c.656]

Аскорбиновая кислота содержит два асимметричных атома углерода в 4-м и 5-м положениях, что позволяет образовать четыре оптических изомера. Природные изомеры, обладающие витаминной активностью, относятся к Ь-ряду. Аскорбиновая кислота хорошо растворима в воде, хуже—в этаноле и почти нерастворима в других органических растворителях. Из представленных структурных формул видно, что наиболее важным химическим свойством аскорбиновой кислоты является ее способность обратимо окисляться в дегидроаскорбиновую кислоту, образуя окислительно-восстановительную систему, связанную с отщеплением и присоединением электронов и протонов. Окисление может быть вызвано различными факторами, в частности кислородом воздуха, метиленовым синим, перекисью водорода и др. Этот процесс, как правило, не сопровождается снижением витаминной активности. Дегидроаскорбиновая кислота легко восстанавливается цистеином, глутатионом, сероводородом. В слабощелочной (и даже в нейтральной) среде происходит гидролиз лактонового кольца, и эта кислота превращается в дикетогулоновую кислоту, лишенную биологической активности. Поэтому при кулинарной обработке пищи в присутствии окислителей часть витамина С разрушается. Аскорбиновая кислота оказалась необходимым пищевым фактором для человека, обезьян, морских свинок и некоторых птиц и рыб. Все другие животные не нуждаются в пищевом витамине С, поскольку он легко синтезируется в печени из глюкозы. Как оказалось, ткани витамин-С-чувствительных животных и человека лишены одного-единственного фер- [c.238]

Реакционная способность азота. Азот характеризуется малой реакционной способностью. Реакция образования LiзN при взаимодействии с литием и превращение в аммиак в присутствии нитрогеназы, являющейся катализатором,— этими примерами, пожалуй, исчерпываются известные реакции, в которые азот вступает при обычной температуре. Нитрогеназа представляет собой внутрикомплекснре соединение и содержит в качестве центрального атома ионы молибдена и железа, во круг которых координируются ионы серусодержащих аминокислот (цистеин, метионин и др.). Считается, что азот присоединяется к такому центральному атому по типу М—N—Ы, и впоследствии из этого промежуточного соединения образуется аммиак, однако подробности строения фермента и механизм его действия пока еще не вполне ясны. При повышенной температуре получаются азотистые производные ряда металлов, в то время как с водородом образуется аммиак, а с кислородом— разнообразные оксиды азота (N0, ЫОз и др.). [c.98]

Восстановление соединения Т-1У до лейко-Т-1У осуществляется с помощью почти любого восстановителя, такого, как фенилгидразин [411], цинковая пыль и уксусная кислота или йодистоводородная кислота. Лейкосоль так легко окисляется, что ее нужно защищать от воздуха или ацетилировать. Однако лейкооснованне можно выделить, и оно окисляется не так легко [412]. Окисление лейкосоединения катализируется ионами многих металлов, в частности ионом двухвалентной меди [413], и ингибируется цистеином или глу-татионом [414]. При энзиматической дегидрогенизации молекулярный кислород часто можно заменить соединением Т-1У в качестве акцептора водорода. Если дегидрогенизация проводится в присутствии воздуха, то вторичной функцией кислорода является, вероятно, окисление образующегося лейко-метиле-нового голубого [415]. В этих реакциях в условиях, описанных Михаэлисом [296], играет роль также свободный радикал метиленового голубого. [c.583]

Твердые тиольные соединения высушивали до постоянной массы в вакууме при 55 °С. Жидкие соединения разбавляли до требуемой концентрации. Перед реакцией с N-этилимидом малеиновой кислоты определяли концентрацию растворов тиолов иодометрическим титрованием. Было найдено, что содержание глутатиона составляло 99,4%, а гидрохлорид цистеина содерл ал 101,7% цистеина из-за частичной потери хлористого водорода [31]. Гомоцистеин имел чистоту 98,5%. Тиолгистидин и эрготионеин при кислотном иодометрическом титровании проявляли очень малое восстанавливающее действие, что соответствовало исследованиям эрготионеина в работе [32]. [c.565]

Пространственная структура зависит не от длины полипептидной цепи, а от последовательности аминоютслотных остатков, специфичной для каждого белка, а также от боковых радикалов, свойственных соответствующим аминокислотам. Пространственную трехмерную структуру или конформацию белковых макромолекул образуют в первую очередь водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот. Водородные связи играют огромную роль в формировании и поддержании пространственной структуры белковой макромолекулы. Водородная связь образуется между двумя электроотрицательными атомами посредством протона водорода, ковалентно связанного с одним из этих атомов. Когда единственный электрон атома водорода участвует в образовании электронной пары, то протон притягивается соседним атомом, образуя водородную связь. Обязательным условием образования водородной связи является наличие хотя бы одной свободной пары электронов у электроотрицательного атома. Что касается гидрофобных взаимодействий, то они возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды, которая вытесняется на поверхность белковой глобулы. По мере синтеза белка неполярные химические группировки собираются внутри глобулы, а полярные вытесняются на ее поверхность. Таким образом, белковая молекула может быть нейтральной, заряженной положительно или же отрицательно в зависимости от pH растворителя и ионо-генных групп в белке. К слабым взаимодействиям относят также ионные связи и ван-дер-ваальсовы взаимодействия. Кроме того, конформация белков поддерживается ковалентными связями 8—8, образующимися между двумя остатками цистеина. В результате гидрофобных и гидрофильных взаимодействий молекула белка спонтанно принимает одну или несколько наиболее термодинами-чесю выгодных конформаций, причем, если в результате каких-либо внешних воздействий нативная конформация нарушается, возможно полное или почти полное ее восстановление. Впервые это показал К. Анфинсен на примере каталитически активного белка рибонуклеазы. Оказалось, что при воздействии мочевиной или р-меркаптоэтанолом происходит изменение ее конформации и, как следствие, резкое снижение каталитической активности. Удаление мочевины приводит к переходу конформации белка в исходное состояние, и каталитическая активность восстанавливается. [c.35]

В пользу сульфониевой схемы возникновения каталитической волны свидетельствует сохранение заметной каталитической активности цистеина при замене водорода его SH-группы на остаток мер-курбензоата[742 RSH+ lHg eH4 00H->RSHg 6H4 00H- -H l. К. Швабе и Г. Бэр [805] считают, что по сульфониевой схеме — под действием продукта восстановления тритиона — происходит образование каталитической волны на полярограммах растворов последнего. [c.234]

Можно предположить, что Со(П) способен образовывать с одним и тем же тиолом несколько комплексов различного состава [732], некоторые из которых настолько прочны, что почти не вступают в электрохимическую реакцию с выделением кобальта, а вызывают лишь каталитическое выделение водорода. Устойчивые комплексы, не разряжающиеся на катоде, образует с Со (Н), например, этилендиаминтетрауксусная кислота [807]. Подтверждением частичного образования такого неразряжающегося (с выделением металлического кобальта) комплекса Со(П) с цистеином может служить снижение высоты волны разряда Со(П) [c.234]

В. Лампрехт и сотр. [742] исследовали способность вызывать каталитическое выделение водорода у большого числа серусодержащих соединений. Они установили, что характер каталитической волны зависит от типа комплекса, который образует молекула серусодержащего соединения с Со(П). Так, если в образовании комплекса помимо ЗН( или 83)-групп участвуют расположенные по соседству карбоксильные группы, то возникающая каталитическая волна наблюдается сразу после разряда кобальта на ней имеется характерный спад [например, в растворах цистеина и Со(П)]. Если комплекс с Со(П) образован серой и находящейся в молекуле КНа-или КН-группой, то вызываемая им волна несколько ниже на ней вместо характерного спада наблюдается подобие площадки предельного тока. При отсутствии в органических молекулах иных групп, кроме 8Н, или 35, при полярографировании в аммиачно-кобальтовых растворах наблюдается лишь подъем волны перед разрядом фона без четкой площадки предельного тока. [c.246]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология