Белок Lex и SOS-ответ

Все формы направленного движения и транспорта нуждаются в энергии. В большинстве случаев эта энергия используется в форме АТР. Однако для переноса белков в митохондрии требуется еще наличие электрохимического градиента на внутренней митохондриальной мембране. Этот градиент образуется в процессе транспорта электронов по мере того, как протоны откачиваются из матрикса в межмембранное пространство (см. разд. 7.1.7). Внешняя митохондриальная мембрана свободно проницаема для ионов, поэтому на ней не поддерживается никакой градиент. Электрохимический градиент на внутренней мембране используется как аккумулятор энергии для осуществления большей части синтеза АТР в клетке. Кроме того, энергия градиента расходуется для переноса внутрь митохондрии белков, несущих положительно заряженные митохондриальные сигнальные пептиды. Если добавить ионо-форы, сбрасывающие митохондриальный мембранный потенциал (см. разд. 7.2.10), этот перенос блокируется. Каким образом электрохимический градиент способствует переносу белков Ответ на этот вопрос пока не получен. [c.30]

Рис. 10-30. Схема, показывающая результат введения полувитка в петлю ДНК, образованную в результате взаимодействия двух белков (ответ 10-10).

Сколько же нам нужно потреблять белка Комиссия по питанию Национальной академии наук США разработала рекомендательные нормы для всех компонентов пищи, включая белок. Они приведены в табл. IV.8. Используя эту информацию, ответьте на вопросы, поставленные в следующих упражнениях. [c.263]

Ферменты работают не только быстро, но и очень избирательно (селективно). Каким образом клетка проводит только необходимые реакции, при том что в ней присутствуют субстраты для многих других ненужных реакций Почему клетка окисляет глюкозу до СО2 и воды, а не восстанавливает ее до СН4 и водорода Почему клетки желудка переваривают белки, а не углеводы или жиры Ответ на все эти вопросы в том, что ферменты могут катализировать только один специфический тип реакций, и клетки проводят только те реакции, которые соответствуют содержащимся в них ферментам. Поэтому клетка контролирует все происходящие процессы. [c.444]

Ответ на эти вопросы дают два понятия. Во-первых, все белки различаются своей последовательностью аминокислот. Около 20 аминокислот могут располагаться в любом порядке, к тому же может использоваться любое количество аминокислот. Так образуется огромное количество разных цепей или белков. Человеческое тело содержит почти 5 миллионов разных видов белков. Последовательность, в которой располагаются аминокислоты, называется первичной структурой белка. [c.452]

Гнилостные бактерии разлагают молочный сахар лактозу на глюкозу и галактозу. Эти сахара затем окисляются до молочной кислоты, выделяя энергию. Какое действие может оказать молочная кислота на белки молока Ответ поясните. [c.458]

Ответ. Под влиянием щелочных обработок при повышенной температуре происходит распад дисульфидных связей в полимерном субстрате кератина -основного белка человеческого волоса, при этом деструкции полимерной цепи практически не наблюдается [c.359]

Ответ. Процесс О-ацилирования белка можно идентифицировать тем, что при ацилировании по ОН-группам Ser или Туг образуется производное, легко взаимодействующее с гидроксиламином при pH > 7. Возможна следующая схема реакций [c.368]

Под влиянием каких факторов реализуются в растворах белков следующие равновесия а-спираль статистический клубок -структура Ответ обоснуйте. [c.393]

Белки организмов настолько индивидуальны, что появление в клетках чужеродного белка, химически почти неотличимого от своего , вызывает немедленные реакции ( иммунный ответ ), направленные на его удаление (это и затрудняет операции по пересадке органов). И в то же время все эти разнообразные белки выполняют функции, общие для организмов различных видов. [c.349]

Существует класс весьма важных веществ с очень большими молекулами, так называемые высокомолекулярные соединения, или полимеры. Сюда относятся белки, целлюлоза, каучук и ряд синтетических продуктов. Размеры молекул этих веществ в отдельных случаях могут даже превышать размер коллоидных частиц. Возникает вопрос, являются ли растворы этих веществ коллоидными системами. Казалось бы, на этот вопрос следует ответить положительно, так как эти растворы, содержащие гигантские молекулы, обладают многими свойствами, характерными для коллоидных растворов, например, способностью к диализу и малой диффузией. Однако, как показали исследования последних десятилетий, в достаточно разбавленных растворах высокомолекулярные соединения раздроблены до молекул и, следовательно, эти растворы представляют собою гомогенные системы. Поэтому их нельзя отнести к типичным коллоидным системам. Растворы белков, целлюлозы, каучука и других подобных веществ во избежание путаницы лучше называть не коллоидными растворами, как это было принято раньше, а растворами высокомолекулярных веществ. Это название указывает, что данные системы, во-первых, являются истинными растворами и, во-вторых, что в них содержатся гигантские молекулы. [c.14]

Независимо от химической природы процессов, сопровождающих изменение структуры хромофора, который входит в состав фитохрома, главным остается вопрос о том, как возникает ответная биологическая реакция. И опять, как и в случае родопсина, можно предположить, что фотореакция индуцирует сильные конформационные или химические изменения в белке, которые в свою очередь приводят к разного рода физиологическим ответным реакциям. Медленные реакции в ответ на изменение состояния фитохрома могут быть связаны с процессом транскрипции генов. [c.70]

Чем же определяются последовательности белков Ответ классической генетики на такой вопрос звучал очень формально эти последовательности задаются генами. Как именно Ничего вразумительного классическая, или, как ее еще чжгто в достаточной степени справедливо называли, формальная генетика ответить на этот вопрос не могла. [c.23]

С культивируемыми клеточными линиями млекопитающих можно проводить генетические эксперименты, используя подходы, аналогичные тем, которые применяются при генетическом исследовании микроорганизмов. Например, можно отобрать температурочувствительные мутанты, растущие при 34° С, но не при 40°С. При обработке мутагенами культуры клеток яичника китайского хомячка удалось получить целый ряд мутантных линий с фенотипом чувствительности к температуре. Клетки некоторых из этих линий не растут при 40°С из-за нарушения способности к синтезу белков. Этот же дефект проявляется и в опытах in vitro при 40°С. Однако мутантные клетки приобретают способность к росту при 40°С на среде с 10-100-кратным превышением концентрации одной из 20 содержащихся в обычной среде аминокислот. Для каждого типа мутантов спасительным оказывается избыток только одной определенной аминокислоты. На основании ваших знаний о механизме биосинтеза и об особенностях функционирования белков ответьте на вопрос [c.64]

Коэффициент диффузии глобулина сыворотки крови при 20° в разбавленном одном растворе соли 4,0- Ю см -сек 1. Допустив, что молекулы имеют сферическую форму, вычислить их молекулярный вес. Дано 01005 пуаз при 20° и =0,75 см -г 1 для белка. Ответ 512 ООО г-молъ 1. [c.625]

Для подавляющего большинства белков ответы на наиболее важные вопросы, связанные с их функционированием, можно получить лишь на уровне третичной структуры, в то время как большинство методов исследования белков в растворе недостаточно эффективны, чтобы с их помощью можно было получить необходимую информацию. Что же касается нуклеиновых кислот, то в настоящее время представляется, что многие аспекты их функционирования удастся выяснить на уровне вторичной структуры, хотя не исключено, что это мнение ошибочно и мы просто не представляем, какие трудности могут встретиться на этом пути. Не вызывает сомнений тот факт, что третичная структура некоторых нуклеиновых кислот, например тРНК, является столь же сложной и важной для функционирования этой молекулы, как и третичная структура белков. Но во многих других случаях нет необходимости рассматривать взаимодействия цепей на уровне третичной структуры, чтобы объяснить наблюдаемые свойства нуклеиновых кислот, и мы можем ограничиться значительно более простой задачей. [c.240]

Успехи белковой инженерии, демонстрирующие возможность изменения субстратной специфичности ферментов путем замены одной или нескольких аминокислот с помощью рационального редизайна или эволюционных подходов, наводят на многочисленные размышления. В частности, возникает вопрос почему изменения субстратной специфичности ферментов являются редким событием, а мутации в конкретном гене, как правило, сопровождаются ослаблением или потерей ферментативной активности вообще В силу ограниченности наших знаний о структурно-функциональных взаимоотношениях в белках ответ на такой вопрос кажется очевидным одиночные замены аминокислот в активном центре фермента или его окрестностях приводят к конформационным или иным изменениям полипептидной цепи, делающим активный центр нефункциональным в отношении своего природного субстрата. [c.447]

В условиях in vitro выявлены различные механизмы повреждения шистосом. Комплемент не только непосредственно повреждает гельминтов (1), но и действует в комплексе с антителами (2). Тх1 -клетки могут подавлять развитие шистосомул в легких (3). Антитела сенсибилизируют нейтрофилы (4), макрофаги (5), тромбоциты (6) и эозинофилы (7), вызывая реакции антителозависимой клеточной цитотоксичности. Нейтрофилы и макрофаги действуют, вероятно, путем образования токсичных метаболитов кислорода и азота, тогда как эозинофилы повреждают тегумент червя путем выделения главного основного белка. Ответ усиливают цитокины (например, ФНОа). Антитела IgE выполняют важную роль в сенсибилизации эозинофилов и местных тучных клеток, которые высвобождают различные медиаторы, в том числе и вызывающие активацию эозинофилов. [c.353]

После доставки непосредственно к месту действия в организме, как дальше работает леклрство Специфичность лекарств, подобная специфичности ферментов, часто зависит от формы молекулы. Многие лекарства действуют на рецепторы — области белка или клеточной мембраны, по форме и химическим свойствам соответствующие лекарствам, - помогая начать требуемый биологический ответ (подавление боли, понижение температуры и т. д.) [c.481]

Ответ. Состав белка кератина характеризуется сравнительно высоким содержанием цистина, ys-S y (до 8-12%). При воздействии на меж- и внутримолекулярные дисульфидные связи Н2О2 или другого окислителя происходит их разрыв с образованием сульфоцистеиновых групп [c.358]

Белки (аминокислотные полимеры) и нуклеиновые кислоты (нуклеотидные полимеры) — это основа жизни. Ферменты — это белки, катализирующие химические реакции, необходимые для процессов жизнедеятельности, тогда как нуклеиновые кислоты служат банком данных — хранилищем генетической информации, сосредоточенной в клеточном ядре. В заключение этой главы мы кратко рассмотрим происхождение этих биополимеров. С этой целью сформулируем некоторые фундаментальные вопросы, на которых следует ниже остановиться. С чего начались химические процессы, необходимые для поддержания жизни, или, другими словами, каким образом происходило образование пептидных связей в пребиотическпй период Как появились макромолекулы, имеющие важное биологическое значение Чем вызвана асимметрия и хиральность органическ гх молекул На некоторые из этих вопросов хотя бы частично сумели ответить химики, пытавшиеся воспроизвести условия, которые существовали в примитивной атмосфере Земли того времени. [c.181]

Следует заметить, что живые организмы имеют механизмы детоксикации в отношении тяжелых металлов. Так, в ответ на токсическое действие РЬ , С(1 и печень и почки человека увеличивают синтез ме-таллотионинов - низкомолекулярных белков, в состав которых входит цистеин. Высокое содержание в последнем сульфгидрильных 8Н-групп обеспечивает связывание ионов металлов в прочные комплексные соединения. [c.103]

Видно, что при фиксированной концентрации антитела равновесное отношение концентраций связанного и свободного антигена зависит от его общей концентрации. Этот вывод лежит в основе всех иммунохимических методов. По существу антитела выступают в роли реагентов биологического происхождения, которые с высокой специфичностью способны узнавать чужеродные вещества. Обычно они представляют собой иммуноглобулины - белки сыворотки крови, которые образуются в ответ на введение иммуногена. Однако многие ни комолекулярные соеданения, в том числе и пестициды, сами по себе не стимулируют обргиование антител, т е. не являются иммуногенами. Индуцировать их образование можно лишь после связывания этих веществ с белком-носителем, в качестве которого, как правило, применяют бычий альбумин. Следует заметить, что в реакции с белком-носителем не должны затрагиваться те группировки молекул антигена, которые участвуют в образовании комплексов антиген-антитело и которые, следовательно, необ.ходимы для индуцирования образования в организме животного специфических антител. [c.298]

Белки являются основной составной частью мягкой структурной ткани животных и имеют большое значение в биологии. Белки, называемые ферментами, действуют как катализаторы клеточных реакций известно немало полипептидных гормонов. Метаболическая активность клетки контролируется нуклеопро-теинами белки, растворенные в крови, отвечают за транспорт кислорода (гемоглобин) и иммунный ответ. Белки выполняют также многие другие функции. [c.296]

Теперь мы обратимся к краткому рассмотрению того, как описанные фотохимические изменения превраш,аются в электрический импульс, который стимулирует мозг. Существуют доказательства, что одиночный квант света может вызвать раздражение палочки сетчатки. Однако поглощение одного кванта еще не создает эффекта зрения. Для этого требуется попадание нескольких квантов (согласно разумной оценке, от двух до шести квантов) в одну и ту же палочку в течение относительно короткого временного промежутка. Но даже в этом случае процесс весьма эффективен, а энергия конечной реакции существенно превосходит энергию, поглощенную зрительным пигментом. Поглощение света инициирует цепь реакций, черпающих энергию из метаболизма. Тем самым зрительное возбуждение является результатом усиления светового сигнала, попадающего в сетчатку. Фоторецептор служит биологическим эквивалентом фотоумножителя, который преобразует кванты света в электрический сигнал с большим усилением и низким шумом (см. гл. 7). И фоторецептор, и фотоумножитель достигают большого коэффициента усиления с помощью каскада стадий усиления. Зрительные пигменты представляют собой интегральные мембранные белки, которые находятся в плазме и мембранах дисков внешнего сегмента фоторецептора. Фотоизомеризация ретиналя вызывает серию конформационных изменений в связанном с ним белке и тем самым образует или раскрывает ферментативный активный центр. Следует каскад ферментативных реакций, которые в конце концов дают нервный импульс. Электрический ответ начинается с кратковременной гиперполяризации, вызванной закрытием нескольких сотен натриевых каналов в плазматической мембране. Таким способом молекулы-посредники (мессенджеры) передают информацию от диска рецептора к мембране плазмы. Вероятным кандидатом на роль мессенджера является богатый энергией циклический фосфат цГМФ (гуанозин-3, 5 -цикломонофосфат), возможно, в сочетании с ионами Са +. Было показано, что катионная проводимость плазматических мембран палочек и колбочек прямо контролируется цГМФ. Таким образом светоиндуцированные структурные изменения диска активируют механизм преобразования, который сам генерирует потенциал, распространяющийся по плазматической мембране. В настоящее время детали механизмов преобразования и усиления продолжают исследоваться. Была предложена схема, основной упор в которой делается на центральную роль фосфодиэстеразы в процессе контроля за кон- [c.241]

Последовательность ориджина способствует необходимому для начала синтеза ДНК расплетанию двойной спирали ДНК и служит участком сборки, посадки на ДНК активного комплекса белков, осуществляющих репликацию. Чем же ориджины репликации отличаются от прочих последовательностей ДНК, что определяет их специфичность Для разных репликонов ответ может быть различным, однако часто оказывается, что специфичность ориджина определяется специальным белком, участвующим в инициации синтеза ДНК и способным избирательно связываться с последовательностью нуклеотидов данного ориджина. Наличие на одном репли-коне ориджина и гена, кодирующего специфичный к нему белок-инициатор, обеспечивает самоподдержаиие этого репликона Б клетке. [c.61]

Гены, кодирующие адаптивные белки, образование которых резко усиливается под влиянием разных факторов среды (повышение температуры, отравление металлами), содержат в составе промоторов дополнительные характерные короткие нуклеотидные последовательности. В ответ на повышение температуры или другие стрессы (например, отравление ядами) вырабатываются особые белки, naiy-чившие название белков теплового шока. Считается, что быстрое накопление таких белков в клетке обеспечивает физиологическую адаптацию к изменившимся условия.м среды. Эти белки чрезвычайно консервативны, они мало менялись в эволюции. Например, белки, имеющие Mr=lQ ООО и образующиеся после теплового шока в клетках . соИ, растений, насекомых и млекопитающих, проявляют большую степень гомологии по аминокислотной последователь- [c.199]

Гель-фпльтрацию широко используют для определения молекулярных масс биополимеров, особенно белков. Чем меньше белок, тем больше объем элюции его с колонки (Fr) это, как мы видели,— основной закон гель-фильтрации. Графики селективности ясно указывают иа наличие линейной связи между логарифмом молекулярной массы белка (log М) и величиной Ка (или К ) в определенном интервале значений М для каждого типа геля. Казалось бы, задача этим решается. Достаточно определить в эксперименте значение для данного белка — и с помощью фирменного графика селективности можно будет найти log М, а следовательно, и М. Если довольствоваться весьма приближенным результатом, то можно так и поступить. Однако при более пристальном изучении этой проблемы с целью получить относптельно точные значения М она оказывается значительно слояшее. Прежде всего, фирменные графики селективности носят ориентировочный характер, и для разных партий одного и того же геля истинные зависимости log М от Кдч отличаются друг от друга. Это можно обойти, если построить самому такой график (калибровочную прямую) с помошью набора белков известной массы. Но тут-то и возникает главная трудность. Какие белки выбрать для такого построения Ответа на этот вопрос поищем сначала для случая нативньсх белков. [c.145]

Для проведения следующей части работы на полярографе подбирают максимальную концентрацию Са +, добавление которого к митохондриям в среде с сукцинатом вызывает обратимую активацию дыхания. Для прочносопряженных митохондрий печени крысы (4—5 мг белка в пробе) это составляет около 200—400 мкМ Са +. Дальнейшие измерения проводят на регистрирующем рН-метре. В ячейку рН-метра со средой инкубации и погруженными электродами добавляют последовательно митохондрии, сукцинат и выбранную концентрацию Са +. Регистрируют быстрое освобождение ионов Н+ (закисление среды) из матрикса в ответ на добавление Са +. После аккумуляции всего добавленного Са + изменения pH среды прекратятся и на фоне нового стационарного значения pH в суспензии добавляют 1—2 раза одинаковое количество титрованной НС1 или КОН для калибровки шкалы (конечная концентрация НС1 или КОН в используемых условиях должна составлять около IO М). Проводят серию аналогичных проб, содержащих увеличивающиеся концентрации ДНФ, и каждый раз регистрируют скорость закисления среды в процессе активного транспорта Са2+. Для полного торможения транспорта Са + в митохондриях диапазон концентрации ДНФ должен быть значительно (в 2—3 раза) расширен по сравнению с опытами по измерению сукцинатоксидазной активности. Делают 5—6 измерений и строят графическую зависимость скорости транспорта Са + от концентрации разобщителя (5—6 экспериментальных точек). [c.470]

Ситуация, которая сложилась в живой природе, не имеет аналогий. Живые организмы содержат большое количество хиральных составных частей, но только L-аминокислоты входят в состав белков и только D-нуклеотиды находятся в нуклеиновых кислотах. Это происходит несмотря на то что энергия обоих энантиомеров одинакова и их образование имеет равную вероятность в ахиральном окружении. Тем не менее только один из них встречается в природе, и конкретные энан-тиомеры, характерные для жизненных процессов, одинаковы у людей, животных, растений и микроорганизмов. Природа этого явления-одна из величайших загадок, составляющих (по Прелогу [44]) предмет молекулярной теологии. Эта проблема долгое время интриговала всех, кто занимался вопросом о происхождении жизни на молекулярном уровне (см,, например, [8, 43]). На самом деле здесь можно выделить два вопроса. Первый из них таков почему все аминокислоты в белках имеют одинаковые L-конфигурации или почему все компоненты нуклеиновых кислот, т.е. нуклеотиды, имеют одинаковые D-конфигурации Второй, более интригующий, вопрос звучит так почему именно L-конфигурация в аминокислотах и D-конфигурация в нуклеотидах характерны для всего живого В настоящее время на этот вопрос невозможно дать удовлетворительный ответ. [c.76]

Основной путь разрушения тирозина в организме животных начинается реакцией переаминирования с превращением в п-оксифенилпи-руват (рис. 14-20, реакция в). Фермент тирозинаминотрансфераза изучен довольно подробно, что объясняется индукцией его синтеза в печени в ответ на действие глюкокортикоидных гормонов (гл. 11, разд. Е, 7). Синтез этого фермента контролируется и на уровне трансляции [119], причем освобождение новообразованного белка из рибосом печени стимулируется циклическим АМР. Кроме того, этот фермент подвержен постранскрипционной модификации, включающей фосфорилирование [120], и характеризуется необычно быстрым оборотом [121]. [c.145]

Как можно ответить на вопрос о том, локализованы ли мутации в одном и том же гене, в близко расположенных генах или же в генах, отстоящих друг от друга на некотором расстоянии Ответ на этот вопрос можно получить с помощью теста на комплементацию. Если два мутантных бактериофага несут мутации в разных генах, то при заражении бактерии обоими мутантными фагами одновременно часто оказывается, что бактериофаги могут размножаться в бактерии-хозяине. Поскольку в этйм случае у каждого фага есть неповрежденный ген для Одного из двух затронутых белков, все генетические функции в этом случае выполняются. Если же у обоих мутантных фагов поврежден Один и тот же ген, то такие фаги не смогут дополнять функции друг Друга при совместном заражении. Такой эксперимент часто называют Чис-гранс-сравнением. Одновременное заражение двумя различными мутантами — это транс-тест. В качестве же контроля используют цис-тест бактерию заражают одновременно рекомбинантом, несущим обе мутации в одной и той же ДНК, и стандартным фагом. В этом случае репликация должна протекать нормально. [c.250]

Какие химические процессы лежат в основе супрессии (подавления) одной мутации другой мутацией, локализованной в иной точке хромосомы Однозначного ответа на этот вопрос дать нельзя. Редко мутация супрессируется другой мутацией, локализованной в пределах того же самого гена. Такой эффект может быть назван внутригенной комплементацией. Предположим, что мутация приводит к такой аминокислотной замене, которая нарушает стабильность структуры или функцию белка. Возможно, что мутация в другом сайте, захватывая остаток, взаимодействующий с замещенной аминокислотой, меняет характер взаимодействия двух остатков, что приводит к восстановлению функциональной активности белка. Так, например, если боковая цепь первой аминокислоты мала, а в результате мутации она замещается на более длинную боковую цепь, то вторая мутация, приводящая к уменьшению размера другой боковой цепи, может позволить образующемуся белку свертываться и функционировать подобно нормальному белку. Такой случай был обнаружен среди мутантов триптофансинтетазы [144]. Мутанты этого белка, у которых Gly-211 был заменен на Glu нли Туг-175— на ys, синтезировали неактивные ферменты, тогда как двойной мутант, т. е. мутант, в котором имели место обе эти замены, синтезировал активную триптофансинтетазу. Считают, что в большинстве случаев внутригенной супрессии происходят изменения во взаимодействии субъединиц олигомерных белков. [c.255]

В хромосоме Е. oli содержится ДНК длиной больше 1 мм, упакованная в клетке, длина которой пе превышает 2 мкм. Длина диплоидной ДНК, содержащейся в клетках человека, размер которых не превышает 20 мкм, достигает 1,5 м. Расплетание двойных спиралей ДНК в репликационных вилках требует быстрого вращения цепей (разд. А, 3,а). Хотя с чисто химической точки зрения процесс расплетания 3000 оснований за одну секунду не представляет проблемы, все же трудно представить себе, как две копии реплицируемой хромо-со.мы даже в клетках Е. oli могут разделяться, не запутываясь. Частично ответить на этот вопрос можно, если вспомнить о существовании ДНК-расплетающпх белков (разд. Д, 5, в), а также ДНК-релаксирую-щих , или раскручивающих , ферментов [185, 186] (см. также рис. 2-27). Важную роль играет при этом также организация хромосомы. [c.271]

Так же как и пуфы политенных хромосом (которые, возможно, имеют сходное строение), хромосомы типа ламповых щеток активно участвуют в транскрипции. Считают, что приблизительно 3% ДНК участвует в образовании мРНК, накапливающейся в ооците и функционирующей на ранних этапах эмбрионального развития [272]. Было бы логично предположить, что одна петля в хромосоме типа ламповых щеток,, подобно одному диску политенной хромосомы, играет роль транскрипционной единицы. Однако здесь мы сталкиваемся со следующим парадоксом количество ДНК, содержащееся в одном диске или в одной, петле, достаточно для детерминирования 30—35 белков среднего размера. Тем не менее при анализе тонкой генетической структуры хромосомы дрозофилы в каждом диске удается обнаружить не более одной единицы комплементации [273]. Из этого следует, что всего лишь 3% ДНК дрозофилы содержат структурные гены для синтеза белков. Что же делает остальная ДНК и почему мутации в ней не приносят вреда организму Ответы на эти вопросы до сих пор, к сожалению, не получены. [c.297]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология