Обновление аминокислот

При вычислении степени обновления аминокислот и амидов небелкового органического азота) в качестве исходного источника азота принимался вносимый в подкормку меченый сульфат аммония, аммиачный азот которого непосредственно используется на синтез аминокислот и амидов. Но на построение белка и хлорофилла идет не аммиак как таковой, а синтезированные за его счет аминокислоты. Следовательно, при вычислении и степени обновления азота белка и хлорофилла в качестве исходной величины (А) нужно принимать степень обогащения изотопом М азота аминокислот, являющихся непосредственными предшественниками белка в процессе его образования в растениях. В таблицах 1 и 2 приведены данные, полученные в опыте с овсом в 1953 г. [c.188]

Значительные успехи в изучении метаболизма нуклеиновых кислот и нуклеопротеинов были достигнуты с помощью тяжелого азота и радиоактивного фосфора. Оказалось, что в живых организмах их распад и синтез протекают столь же быстро, как обновление аминокислот и белков. После введения меченого неорганического фосфора в тело мыши уже через час с ним обменивается 70% фосфора рибонуклеиновой кислоты печени. Фосфор дезоксирибонуклеиновой кислоты обменивается гораздо медленнее в печени, но быстро в делящихся клетках. Этим, вероятно, объясняется избирательное накопление радиоактивного фосфора в раковых тканях, которое в ряде работ предлагалось использовать для диагноза и локализации рака. [c.322]

Обмен белков занимает особое место в многообразных превращениях веществ, характерных для всех живых организмов. Выполняя ряд уникальных функций, свойственных живой материи, белки определяют не только микро- и макроструктуру отдельных субклеточных образований, специфику организации клеток, органов и целостного организма (пластическая функция), но и в значительной степени динамическое состояние между организмом и окружающей его средой. Белковый обмен строго специфичен, направлен и настроен, обеспечивая непрерывность воспроизводства и обновления белков организма. В течение всей жизнедеятельности в организме постоянно и с высокой скоростью совершаются два противоположных процесса распад, расщепление органических макромолекул и надмолекулярных структур и синтез этих соединений. Эти процессы обеспечивают катаболические реакции и создание сложной структурной организации живого из хаоса веществ окружающей среды, причем ведущую роль в последнем случае играют именно белки. Все остальные виды обмена подчинены этой глобальной задаче живого—самовоспроизведению себе подобных путем программированного синтеза специфических белков. Для осуществления этого используются энергия обмена углеводов и липидов, строительный материал в виде углеродных остатков аминокислот, промежуточных продуктов метаболизма углеводов и др. [c.409]

Высокая скорость обновления белков, доказанная при помощи меченых атомов, сввдетельствует о том, что в организме происходит постоянное смешивание эндогенных белковых молекул и продуктов их гвдролиза — аминокислот с молекулами белков и их производных, синтезированных из аминокислот белков пищи. Эта смесь эндогенного и экзогенного материала, которая может в принципе служить источником анаболических и катаболических реакций азотистого обмена, существует в качестве резервного материала, называемого метаболическим пулом. С помощью изотопных методов установлено, что примерно /з общего пула аминокислот приходится на эндогенные источники и только /з имеет своим источником белки пищи. Эти данные указывают прежде всего на исключительную важность эндогенного источника аминокислот и, кроме того, сввдетельствуют о высокой скорости обновления белков тела. [c.411]

Установлено, что белки в головном мозге находятся в состоянии активного обновления, о чем свидетельствует быстрое включение радиоактивных аминокислот в молекулы белков. Однако в разных отделах головного мозга скорость синтеза и распада белковых молекул неодинакова. Белки серого вещества полушарий большого мозга и белки мозжечка отличаются особенно большой скоростью обновления. В участках головного мозга, богатых проводниковыми структурами —аксонами (белое вещество головного мозга), скорость синтеза и распада белковых молекул меньше. [c.635]

КРЕМ СВОБОДА — высокоэффективный крем для ухода за сухой и нормальной кожей лица, склонной к увяданию. В состав крема входит комплекс незаменимых аминокислот и необходимые для питания кожи жировые компоненты. Не только питает, но и хорощо увлажняет кожу, стимулирует обменные процессы и обновление клеток эпидермиса. [c.19]

Хотя роль аминокислот в организме определяется в первую очередь тем, что они служат строительными блоками для биосинтеза белков, в известных условиях они могут претерпевать и окислительное расщепление. Это возможно в трех случаях. 1) Если аминокислоты, высвобождающиеся при обычном динамическом обновлении белков, не используются для синтеза новых белков, то они подвергаются окислительному расщеплению. 2) Если организм получает с пищей больше аминокислот, чем это ему необходимо для белкового синтеза, то избыточное их количество расщепляется, потому что аминокислоты не откладываются в организме в запас. 3) Бо время голодания или при сахарном диабете, т.е. тогда, когда углеводов нет или когда их утилизация нарушена, в качестве топлива используются белки. Во всех этих ситуациях аминокислоты теряют свои аминогруппы и превращаются в соответствующие а-кетокислоты, которые затем окисляются до СО2 и воды частично это окисление идет через цикл лимонной кислоты. [c.571]

Азот требуется для биосинтеза и аминокислот, и нуклеотидов. В природе, однако, встречается мало растворимых соединений азота в биологически доступной форме. Поэтому большинство организмов использует аммиак, аминокислоты и нуклеотиды экономно, тем более что все эти соединения являются предшественниками важнейших биомолекул-нуклеиновых кислот и белков. Действительно, как мы уже знаем, свободные аминокислоты, пурины и пиримидины, образующиеся в процессе метаболического обновления, часто вновь идут в дело, т.е. используются повторно. [c.674]

Мысль о том, что какой-то вид РНК несет генетическую информацию для биосинтеза белка, была первоначально высказана на основании того, что у эукариот почти вся ДНК сосредоточена в ядре, в то время как синтез белка протекает главным образом в цитоплазме на рибосомах. Следовательно, какая-то макромолекула, отличная от ДНК, должна переносить генетическую информацию от ядра к рибосомам. Логическим кандидатом на эту роль была РНК, поскольку ее обнаружили и в ядре, и в цитоплазме. Было также отмечено, что начало синтеза белка в клетке сопровождается увеличением содержания РНК в цитоплазме и увеличением скорости ее обновления. Эти и другие наблюдения привели Френсиса Крика к предположению (ставшему частью центральной догмы молекулярной генетики), что РНК вьшолняет функцию переноса генетической информации от ДНК к рибосомам, где происходит биосинтез белка. Позже, в 1961 г., Франсуа Жакоб и Жак Моно предложили название матричная РНК для той части клеточной РНК, которая переносит генетическую информацию от ДНК к рибосомам, т. е. к месту, где эти молекулы-переносчики служат матрицами для биосинтеза полипептидных цепей с определенной последовательностью аминокислот. [c.910]

При помощи изотопного метода можно также изучать и скорость кругооборота, или обновления , различных веществ в организме, т. е. скорость взаимосвязанных процессов синтеза и распада различных сложных веществ и структурных элементов тела. Например, чем быстрее появляются в составе тканевых белков введенные извне меченные радиоактивной серой или радиоуглеродом (0 ) аминокислоты и чем больший процент обычных, немеченых молекул замещается мечеными, тем, очевидно, энергичнее протекают в организме процессы обновления тканевых белков. [c.213]

Опыты с меченым гликоколом обнаружили, что гемоглобин в отличие от других белков не вовлекается в процессы динамического обновления за счет аминокислот пищи. С момента образования гем как составная часть гемоглобина остается в эритроците несменяемым вплоть до момента разрушения эритроцита. Гем, освобожденный из гемоглобина после распада эритроцитов, не используется для ресинтеза гемоглобина, и в этом смысле указанный процесс является необратимым. [c.367]

Аминокислоты. Аминокислоты всегда встречаются в небольшом количестве в свободном состоянии в мышечной ткани, поскольку они постоянно образуются в процессе распада и обновления мышечных белков. [c.422]

Часто высказывалось предположение, что все внутриклеточные и внеклеточные белки животных тканей подвергаются непрерывному распаду и синтезу. Однако фактически не получено однозначных данных, показывающих, что все внутриклеточные белки обновляются. Описанные явления включения меченых аминокислот и обновления белка можно истолковать и как результат распада клеток и секреции белков клетками. Опыты с применением меченых аминокислот показали, что, как правило, в тканях, у которых скорость смены клеток и скорость секреции белков невелики (например, в мышцах), оборот белка происходит относительно медленно, тогда как ткани, которым свойственны быстрая смена клеток и активная секреция белка (например, ткани печени и слизистой кишечника), характеризуются высокой скоростью обновления. Возможно, что молекулы внутриклеточных белков остаются стабильными до тех пор, пока они не секретируются клеткой или пока клетка не разрушается. Включение изотопа во внутриклеточный блок, согласно этой концепции, происходит лишь в связи с синтезом молекулы белка. Такой синтез может происходить во время активного роста ткани или представлять функцию процесса изнашивания ткани. [c.275]

Аминокислоты расходуются на синтез тканевых белков они идут либо на увеличение белковой массы в процессе роста организма, либо на обновление распавшихся белков. [c.402]

Обмен и обновление белков происходит и в таких клетках, которые не образуются вновь в организме так было найдено, что синтез белков происходит даже в нервных клетках. Распад вешеств, играющих важную роль в процессах метаболизма, например АТФ, гликогена, лецитина, происходит не только путем полной замены данной молекулы на новую, но и посредством обмена отдельных групп, входящих в молекулу, причем скорость обмена группы может значительно превышать скорость обновления всей молекулы. Таким образом, не только молекулярные структуры, но и части молекул являются динамическими формами. Обновление белков в организме также может происходить в результате замены отдельных аминокислотных остатков в молекуле белка на одноименные аминокислоты без полного расшепления молекул полипептида. Предполагается, что процесс обновления может быть связан и с формированием белковой молекулы из пептидов, т. е. из готовых блоков , содержащих несколько аминокислотных остатков. [c.95]

Мы можем теперь подвести итог этому краткому обзору. Теоретические соображения и модельные эксперименты вполне убедительно свидетельствуют о возможности образования не только аминокислот, но и более сложных соединений, в том числе и биополимеров, в условиях, господствовавших на нашей планете миллиарды лет назад. Вопросы о происхождении жизни этим еще не решаются. Науке предстоит выяснить, в силу каких общих принципов началось и продолжалось строительство удивительных биологических машин с обратными связями, регулированием и постоянным обновлением состава. [c.211]

Синтез белка и его обновление тесно связаны с фотосинтезом. В темноте при отсутствии сахаров нового образования белков и их обновления не происходит. В этих условиях наблюдается только непрерывный распад их до аминокислот. [c.15]

Интерпретация данных, полученных изотопным методом, затрудняется тем, что мы не можем установить, была ли использована введенная в организм меченная изотопом аминокислота только однократно, для синтеза 1 молекулы белка, или же она многократно принимала участие в синтезе молекул белка, освобождаясь при распаде одних белков и входя в состав других. Опыты с N 5-глицином, при обработке которых принималось во внимание это усложняющее обстоятельство, показали, что в течение суток у человека образуется примерно 0,2 г, а у крысы около 1 г белков плазмы на 1 кг веса тела [45]. В ряде исследований для определения скорости образования альбуминов и глобулинов животным скармливался С -лизин, причем было найдено, что глобулины плазмы образуются быстрее, чем альбумины, и быстрее, чем альбумины, исчезают из крови [46]. В течение 24 час. обновляется около 10% белков плазмы [46]. Скорость обновления белков мышц значительно меньше скорости обновления белков плазмы и печени [47]. Медленнее всех остальных белков регенерирует гемоглобин, так как в течение суток обновляется только 2,5% этого белка [43, 47]. Период полураспада гемоглобина приблизительно равен 25—30 дням. [c.389]

В таблице 8 приведены показатели обновления белка в рассматриваемом здесь опыте. Процент обновления белка рассчитывался по формуле (2а Zp) 100, где 2д — обогащение изотопом Ы азота аминокислот, 2р — обогащение изотопом Ы -азота белка. [c.153]

В живом организме происходит непрерывный распад и синтез белка. Механистическая теория Рубнера и Фойта, принимающая, что взрослый организм, находящийся в состоянии азотистого равновесия, способен только к ограниченному синтезу белка, необходимому для восстановления изношенных белковых структур, в настоящее время должна быть полностью отвергнута. Опыты с мечеными аминокислотами показали, что и во взрослом организме, даже при азотистом равновесии, происходит непрерывный интенсивный распад и синтез тканевых белков. Использование аминокислот пищи для синтеза тканевых белков происходит в значительных размерах и с большой скоростью. Установлено, что если скармливать взрослым крысам (находящимся в состоянии азотистого равновесия или белкового голодания) различные аминокислоты, меченные тяж елым азотом, то при этом не менее 50% введенного изотопного азота обнаруживается в клеточных белках. Одновременно такое же количество аминокислот (во взрослом, не растущем организме) освобождается из тканевых белков и поступает в кровь и тканевые жидкости, перемешиваясь с аминокислотами, поступившими из кишечника. Процесс обновления аминокислот в молекулах тканевых белков происходит с большой скоростью. В печени, как можно судить на основании опытов с изотопами, половина всего азота белков печени замещается на новый, изотопный азот в течение 5—7 дней. С наибольшей скоростью процесс обновления протекает в белках кровяной плазмы, печени, почек и слизистой кишечника. Он совершается, по-видимому, во всех тканях без исключения, так как даже белки сухожилий подвержены этому процессу обновления, хотя и протекающему в них с небольшой скоростью. В этих опытах шшла подтверждение идея А. Я Данилевского о том,, что организм в известный период времени обновляет весь свой состав... . [c.329]

В ряде работ с мечеными атомами, выполненных главным образом Шенгеймером и Риттенбергом, обнаружено быстрое образование и обновление аминокислот и белков в живых организмах. Это происходит также и во взрослом животном, которое получает нормальное питание и находится в азотном равновесии со средой. В этом состоянии количества аминокислот остаются постоянными, так что их обновление может быть обнаружено лишь при помощи изотопных методов. [c.490]

Все приведенные в этом разделе примеры подтверждают непрерывно и быстро идущее в организме обновление аминокислот и белков. Аминокислоты постоянно синтезируются, распадаются и обмениваются аминогруппами. Полипептидные цепочки также постоянно разрываются, ресинтезируются и обновляют свои звенья. Эти процессы происходят также при равновесии обмена между организмом и средой в тех тканях и органах, где никаких суммарных изменений химического состава не происходит. Обнаружение такого динамического равновесия и большой скорости происходящих в нем процессов является одним из крупных успехов применения изотопных, методов к изучению биологических проблем. [c.494]

Быстрый круговорот азота у человека, животных и растений был также подтвержден Шенгеймером при помощи дейтерия. При введении в организм мыши тяжелой воды уже через три дня все аминокислоты, опять-таки кроме лизина, содержали дейтерий в связях С—И, куда он не мог входить путем простого изотопного обмена с водой. В этих исследованиях также было найдено, что дейтерий особенно быстро появляется в глютаминовой кислоте. За десять дней в ней замена водорода дейтерием достигает 40% от равномерного распределения, а в глютаминовой кислоте печени этот процесс идет еще гораздо быстрее. Внедрение дейтерия из тяжелой воды в аминокислоты легко понять в свете рассмотренного на стр. 378 механизма энзиматического переаминирования, по которому весь а-водород аминокислоты должен заместиться водородом из воды. Из скорости усвоения аминокислотами и протеинами вводимого дейтерия и тяжелого азота можно было вычислить, что в печени крыс половина белков обменивается за 5—7 дней, в белках кровяной плазмы собак за 1—2 недели, но гораздо медленнее в белках мышц. Азобактерии уже за 15 мин. обменивают 8% азота глютаминовой кислоты в своих белках на меченый азот из питательной среды. При кормлении метионином, меченным радиоактивной серой, последняя также вскоре появляется в ряде белков тканей и органов, что также подтверждает быстрое обновление аминокислот. [c.496]

Более простой и значительно обновленный метод введения фтало-ильной защиты описал Нефкан (1961). М-Карбоэтоксифталимид I, полученный при действии этилового эфира хлоругольной кислоты в диметилформамиде на фталимид калия или фталимид и триэтиламин, реагирует с эфирами аминокислот в водном содовом растворе при комнатной температуре с образованием оптически чистых фталоильных производных IV (выход в некоторых случаях достигает 85—96%) [c.678]

Фоторецепторы-ЭТО перманентные клетки, не способные делиться. Но молекулы светочувствительного белка не перманентны. Они все вршя обновляются, и это можно обнаружить по непрерывному включению в них радиоактивных аминокислот. В палочках (любопытно, что этого нет в колбочках) такое обновление идет как на конвейере. В опытах с кратковременным внесением радиоактивных аминокислот можно проследить, как через всю клетку продвигается эшелон меченых белковых молекул (рис. 16-10). После обычных этапов включения аминокислот в белок и упаковки продукта в аппарате Гольджи, происходящих во внутреннш сегменте клетки, радиоактивный материал появляется сначала у основания стопки мембран в наружном сегменте. Отсюда он постепенно перемещается к кончику сегмента, в то время как в основание стопки поступает новый материал. Наконец, после того как меченые белки вместе со слоями мембраны, в которую они погружены, дойдут до вершины стопки (у крысы приблизительно через 10 дней), они фа-Г0щ1тнруются и перевариваются клетками пигментного эпителия. [c.142]

В течение первой половины иашего столетия были открыты все аминокислоты, входящие в состав растительных белков, изучены возможные пути их превращений, определено содержание белков и небелковых соединений азота в различных растениях, а также влияние условий выращивания растений на количество белков в них. Были выделены и изучены многие ферменты, катализирующие обмен азотистых соединений, и выявлены некоторые факторы, оказывающие влияние на синтез белков. Однако до начала пятидесятых годов оставались невыясненными многие важнейшие процессы белкового обмена. К этому времени имелись скуднтме данные по аминокислотно1му составу растительных белков, не было надежных методов выделения индивидуальных белков, были получены лишь очень приближенные, зачастую противоречивые данные о скоростях синтеза, распада и обновления белков в растениях и оставалась невыясненной важнейшая проблема биохимии и биологии в целом— механизм синтеза белков. [c.286]

Первые крупные исследования по изучению интенсивности обновления белков в тканях растений были выполнены Ф. В. Турчиным с сотрудниками в начале пятидесятых годов. В этих опытах овес подкармливали сульфатом аммония, меченным тяжелым изотопом азота Ы , и через различные промежутки времени определяли количество включившегося в аминокислоты, белки и хлорофилл. Первые опыты показали, что аминокислоты и белки в растениях обновляются очень интенсивно. Например, в молодых растениях овса через 24 часа хлорофилл обновлялся на 27%, запасные белки на 25%, а конституционные белки, -составляющие структурную основу протоплазмы, —на 53%. Через 48 часов. хлорофилл обновлялся на 58%, запасные белки на 37%, консгитуционные белки на 63%, а через 3—5 суток все белки молодых растений овса обновлялись практически полностью. На более поздних фазах развития или при выращивании растений в условиях недостатка калия интенсивность обновления белков была более низкой. Последующие исследования в основном подтвердили эти данные о высокой скорости обновления белков в растениях. [c.302]

Тканевые белки находятся в состоянии динамического равновесия и быстрого обновления за счет аминокислот пищевых белков. Отсюда совершенно ясно, что вытекающее из теории Рубнера и Фойта деление азотистого обмена на экзогенный (распад основной массы пищевого белка) и эндогенный (распад тканевого белка в процессе изнашивания ) лишено основания. [c.329]

В многочисленных опытах этого рода не было сделано попыток выделить индивидуальные белки. Однако разные белки одной и той же ткани, несомненно, воспринимают различные количества меченой аминокислоты. Появилось множество исследований об обновлении белков. Обстоятельные обзоры этих данных опубликованы Тарвером [582, 583]. У крыс мышечные белки, по-видимому, обновляются значительно медленнее, чем белки внутренних органов установлено также, что отдельные белки мышечной ткани обновляются с различной скоростью [584]. Скорость оборота коллагена крайне низка у взрослых особей и несколько более высока у молодых животных [585—589]. У различных белков сыворотки крови эта величина также неодинакова [582]. Альбумин обновляется относительно медленно по сравнению с глобулинами и фибриногеном. [c.274]

Очевидно, что обновление белков отражает совокупность процессов синтеза и распада до сих пор исследования процессов обновления не дали однозначного ответа на вопрос о том, могут ли аминокислоты включаться в белки при отсутствии реального синтеза de novo. Эти исследования мало чем обогатили наши познания о механизме процессов анаболизма и катаболизма белков. [c.275]

После введения крысам в течение трех дней пролина, меченного Ы и дейтерием, среди выделенных из тушки аминокислот наиболее интенсивно меченным оказался оксипролин (если не считать самого пролина). Отношение М В в выделенном окси-пролине показывало, что превращение пролина в оксипролин сопровождалось потерей примерно половины дейтерия, связанного с атомами углерода в молекуле пролина [357]. Эти данные указывают на прямое превращение пролина в оксипролин, но не исключают возможности существования других путей биосинтеза оксипролина. Когда крысам скармливали рацемический Ы 5-оксипролин, лишь около 0,1% оксипролина, выделенного из тушки, имело метку [375]. Эти результаты согласуются с малой скоростью обновления коллагена (стр. 274) однако при вве-. дении крысам меченого пролина в оксипролин тушки включалось значительно больше изотопа, чем при скармливании меченого оксипролина. Меченый азот оксипролина, введенный с пищей, переходил во многие аминокислоты тела, в особенности в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. Эти данные указывают на быстрый распад оксипролина в организме крысы. На основании этих результатов Стеттен [375] предполагает, что большая часть оксипролина в тканях животного образуется, вероятно, из пролина, входящего в состав пептидных цепей, а не из свободного оксипролина. [c.350]

Время полужизни. Стабильность молекул РНК может варьировать в широких пределах. У высших организмов она в среднем намного выше, чем у бактерий. Такое различие, очевидно, частично обусловлено тем, что биосинтез белков у высших организмов протекает более медленно (при 37° в ретикулоцитах кролика за одну секунду включаются в белок 2 аминокислоты, а.у Е. oli — 100 аминокислот). Стабильность различных молекул тя-РНК может заметно варьировать даже в пределах одной и той же клетки. Молекулы РНК некоторых РНК-содер кащих фагов могут непосредственно выполнять роль /тг-РНК, не разрушаясь в течение жизненного цикла фага в зараженной бактериальной клетке (30—55 мин при 37°). У высших организмов т-РНК еще более стабильна. Активный цитоплазматический комплекс, состоящий из ге-РНК, рибосом и s-PHK, может, вероятно, функционировать непрерывно в течение нескольких дней в некоторых случаях синтез белка на стабильных РНК-матрицах происходит даже в отсутствие ядерной ДНК (эритроциты млекопитающих) и без сколько-нибудь заметного обновления РНК. [c.504]

На основании этих данных можно было бы заключить, что обновление молекул сывороточных белков происходит не в результате кратковременного размыкания пептидных цепей и подключения к месту разрыва новых аминокислот, а путем полного распада отдельных белковых молекул с последующим образованием новых белковых частичек. Если, однако, вместо N -глицинa подопытным кроликам вводился С -лейцин, то наблюдалось включение меченой аминокислоты в 51-антитела [60]. Эти последние опыты с а У(инокислотой, меченной изотопным углеродом, представляются более убедительными, чем опыты с аминокислотой, меченной изотопным азотом, так как меченый азот может отщепляться и обмениваться в результате процессов дезаминирования и переаминирования. Тем не менее трудно предположить, что белковые молекулы антител могут подвергаться непрерывному обновлению своего аминокислотного состава и в то же время сохранять в неизменном виде свои свойства антител. Эти свойства, вероятнее всего, обусловлены тем, что форма поверхности молекулы антитела геометрически дополняет форму детерминирующей группы антигена. Трудно себе представить, каким образом может сохраняться эта дополнительная форма, если молекулы антитела непрерывно обменивают входящие в их состав аминокислоты на аминокислоты окружающей среды. [c.391]

Опыты с применением меченых аминокислот показали, что ткани, которым свойсткенны быстрая смена клеток и активная секреция белка, характеризуются высокой скоростью обновления. Тарвер (1958) и другие исследователи отмечают, что включение радиоактивных аминокислот может отражать как образование новых белковых молекул, так и процесс замешения аминокислотных радикалов в молекуле белка. [c.446]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология