Обновление белков

Как стабильные , так и радиоактивные изотопы широко используются в химических и биологических исследованиях. Введение изотопных меток произвело целую революцию в изучении метаболизма. В одном из первых биологических экспериментов, основанных на использовании стабильного изотопа (регистрируемого масс-спектрометрически), Шен-геймер с сотрудниками в 1937 г. обнаружили неожиданно высокую скорость обновления белков в живых тканях (гл. 14, разд. Б). Используя СО2, Кэлвин и др. впервые проследили путь углерода в процессе фотосинтеза (дополнение 11-А). Аналогичным образом применение изотопов Р и 5 позволило изучить метаболизм фосфора и серы тритий ( Н) нашел широкое применение для мечения разнообразных органических соединений, например тимина. Использование радиоактивных изотопов лежит в основе чувствительных аналитических методов, к числу которых относится радиоиммуноанализ [c.168]

Уровень активного фермента в клетке определяется не только скоростью его синтеза, но и другими факторами. Некоторые ферменты синтезируются в виде каталитически неактивных проферментов, которые далее переходят в активное состояние обычно в результате частичного протеолиза. Наконец, активные ферменты могут деградировать. Эта деградация происходит либо случайно, либо за счет запрограммированного гидролитического расщепления. Таким образом, как и в случае других компонентов клетки, синтез ферментов и их деградация находятся в динамическом равновесии. Результирующий процесс обычно называют обновлением белка [68]. [c.66]

Обмен белков занимает особое место в многообразных превращениях веществ, характерных для всех живых организмов. Выполняя ряд уникальных функций, свойственных живой материи, белки определяют не только микро- и макроструктуру отдельных субклеточных образований, специфику организации клеток, органов и целостного организма (пластическая функция), но и в значительной степени динамическое состояние между организмом и окружающей его средой. Белковый обмен строго специфичен, направлен и настроен, обеспечивая непрерывность воспроизводства и обновления белков организма. В течение всей жизнедеятельности в организме постоянно и с высокой скоростью совершаются два противоположных процесса распад, расщепление органических макромолекул и надмолекулярных структур и синтез этих соединений. Эти процессы обеспечивают катаболические реакции и создание сложной структурной организации живого из хаоса веществ окружающей среды, причем ведущую роль в последнем случае играют именно белки. Все остальные виды обмена подчинены этой глобальной задаче живого—самовоспроизведению себе подобных путем программированного синтеза специфических белков. Для осуществления этого используются энергия обмена углеводов и липидов, строительный материал в виде углеродных остатков аминокислот, промежуточных продуктов метаболизма углеводов и др. [c.409]

Высокая скорость обновления белков, доказанная при помощи меченых атомов, сввдетельствует о том, что в организме происходит постоянное смешивание эндогенных белковых молекул и продуктов их гвдролиза — аминокислот с молекулами белков и их производных, синтезированных из аминокислот белков пищи. Эта смесь эндогенного и экзогенного материала, которая может в принципе служить источником анаболических и катаболических реакций азотистого обмена, существует в качестве резервного материала, называемого метаболическим пулом. С помощью изотопных методов установлено, что примерно /з общего пула аминокислот приходится на эндогенные источники и только /з имеет своим источником белки пищи. Эти данные указывают прежде всего на исключительную важность эндогенного источника аминокислот и, кроме того, сввдетельствуют о высокой скорости обновления белков тела. [c.411]

При различных функциональных состояниях ЦНС наступают изменения в интенсивности обновления белков. Так, при действии на организм животных возбуждающих агентов (фармакологические средства и электрический ток) в головном мозге усиливается интенсивность обмена белков. Под влиянием наркоза скорость распада и синтеза белков снижается. [c.635]

Хотя роль аминокислот в организме определяется в первую очередь тем, что они служат строительными блоками для биосинтеза белков, в известных условиях они могут претерпевать и окислительное расщепление. Это возможно в трех случаях. 1) Если аминокислоты, высвобождающиеся при обычном динамическом обновлении белков, не используются для синтеза новых белков, то они подвергаются окислительному расщеплению. 2) Если организм получает с пищей больше аминокислот, чем это ему необходимо для белкового синтеза, то избыточное их количество расщепляется, потому что аминокислоты не откладываются в организме в запас. 3) Бо время голодания или при сахарном диабете, т.е. тогда, когда углеводов нет или когда их утилизация нарушена, в качестве топлива используются белки. Во всех этих ситуациях аминокислоты теряют свои аминогруппы и превращаются в соответствующие а-кетокислоты, которые затем окисляются до СО2 и воды частично это окисление идет через цикл лимонной кислоты. [c.571]

ПРОЦЕССЫ ОБНОВЛЕНИЯ БЕЛКОВ ТКАНЕЙ [c.347]

Часто высказывалось предположение, что все внутриклеточные и внеклеточные белки животных тканей подвергаются непрерывному распаду и синтезу. Однако фактически не получено однозначных данных, показывающих, что все внутриклеточные белки обновляются. Описанные явления включения меченых аминокислот и обновления белка можно истолковать и как результат распада клеток и секреции белков клетками. Опыты с применением меченых аминокислот показали, что, как правило, в тканях, у которых скорость смены клеток и скорость секреции белков невелики (например, в мышцах), оборот белка происходит относительно медленно, тогда как ткани, которым свойственны быстрая смена клеток и активная секреция белка (например, ткани печени и слизистой кишечника), характеризуются высокой скоростью обновления. Возможно, что молекулы внутриклеточных белков остаются стабильными до тех пор, пока они не секретируются клеткой или пока клетка не разрушается. Включение изотопа во внутриклеточный блок, согласно этой концепции, происходит лишь в связи с синтезом молекулы белка. Такой синтез может происходить во время активного роста ткани или представлять функцию процесса изнашивания ткани. [c.275]

Обмен и обновление белков происходит и в таких клетках, которые не образуются вновь в организме так было найдено, что синтез белков происходит даже в нервных клетках. Распад вешеств, играющих важную роль в процессах метаболизма, например АТФ, гликогена, лецитина, происходит не только путем полной замены данной молекулы на новую, но и посредством обмена отдельных групп, входящих в молекулу, причем скорость обмена группы может значительно превышать скорость обновления всей молекулы. Таким образом, не только молекулярные структуры, но и части молекул являются динамическими формами. Обновление белков в организме также может происходить в результате замены отдельных аминокислотных остатков в молекуле белка на одноименные аминокислоты без полного расшепления молекул полипептида. Предполагается, что процесс обновления может быть связан и с формированием белковой молекулы из пептидов, т. е. из готовых блоков , содержащих несколько аминокислотных остатков. [c.95]

Интерпретация данных, полученных изотопным методом, затрудняется тем, что мы не можем установить, была ли использована введенная в организм меченная изотопом аминокислота только однократно, для синтеза 1 молекулы белка, или же она многократно принимала участие в синтезе молекул белка, освобождаясь при распаде одних белков и входя в состав других. Опыты с N 5-глицином, при обработке которых принималось во внимание это усложняющее обстоятельство, показали, что в течение суток у человека образуется примерно 0,2 г, а у крысы около 1 г белков плазмы на 1 кг веса тела [45]. В ряде исследований для определения скорости образования альбуминов и глобулинов животным скармливался С -лизин, причем было найдено, что глобулины плазмы образуются быстрее, чем альбумины, и быстрее, чем альбумины, исчезают из крови [46]. В течение 24 час. обновляется около 10% белков плазмы [46]. Скорость обновления белков мышц значительно меньше скорости обновления белков плазмы и печени [47]. Медленнее всех остальных белков регенерирует гемоглобин, так как в течение суток обновляется только 2,5% этого белка [43, 47]. Период полураспада гемоглобина приблизительно равен 25—30 дням. [c.389]

В поджелудочной железе обновление белков происходит наиболее интенсивно. Радиоактивность белков поджелудочной железы в 2,5 раза превышает самую высокую радиоактивность других отделов. Неодинаковая скорость обновления белков желудочно-кишечного тракта указывает на функциональные отличия этих отделов. [c.449]

Через 24 часа после введения 5 — метионина радиоактивность желудочно-кишечного тракта меняется. Из таблицы видно, что наибольшая радиоактивность отмечается в двенадцатиперстной кишке и тонком кишечнике, интенсивность обновления белков поджелудочной железы значительно ниже, в фундальном отделе радиоактивность ниже, чем в пилорическом. [c.449]

В таблице 8 приведены показатели обновления белка в рассматриваемом здесь опыте. Процент обновления белка рассчитывался по формуле (2а Zp) 100, где 2д — обогащение изотопом Ы азота аминокислот, 2р — обогащение изотопом Ы -азота белка. [c.153]

Влияние калия на интенсивность обновления белка в зеленой массе молодых растений ячменя [c.153]

Продолжительность экспозиции растений на час. Обновление белка, у. [c.153]

По мере увеличения длительности пребывания растений на питательной смеси с меченым аммиачным азотом процент эндогенного, так же как и экзогенного, аммиака все время возрастает. Вследствие этого при недостатке калия накопление аммиака в растениях достигает таких концентраций, которые уже вызывают явный токсический эффект и в предельном случае — гибель растений от аммиачного отравления. Недостаток калия вызывает снижение интенсивности синтеза и обновления белка также и при нитратном источнике азота. Так, количество обновленного белка при экспозиции растений овса на меченном изотопом N 5 нитратном азоте в течение 48 часов при недостатке и норме калия составляло соответственно 41 и 30%. Но так как концентрация аммиака в растениях при нитратном источнике азота весьма мала вследствие постепенного восстановления нитратов, то в этом случае недостаток калия хотя и сказывается отрицательно на росте растений, но не вызывает таких катастрофических последствий, как это могло бы быть при аммиачном источнике азота. [c.154]

О СКОРОСТИ ОБНОВЛЕНИЯ БЕЛКА И ХЛОРОФИЛЛА В ВЫСШИХ РАСТЕНИЯХ [c.156]

При таком логически необходимом условии вычисление действительной степени обновления белков и хлорофилла на каждый данный момент все же представляет то затруднение, что мы не знаем, какова была степень обогащения К у непосредственных предшественников этих веществ в тот именно момент, когда они были вовлечены в синтез белка и хлорофилла. Если мы производим определение степени обогащения изотопом М для всех фракций азота в один и тот же срок, то нельзя упускать из виду, что синтез белка и хлорофилла и их превращения в растениях непрерывно происходили в течение всего предшествующего периода, когда степень обогащения небелковой фракции азота, идущей на синтез белка и хлорофилла, была другой. [c.176]

На первых порах после внесения азотной подкормки, в результате интенсивно идущего синтеза аминокислот за счет непрерывно поступающего в растение меченого источника азота, происходит постоянное возрастание степени обогащения изотопом N 5 небелковой фракции. В этом случае мы можем сказать, что степень обновления белков и хлорофилла, рассчитанная по данным изотопного анализа соответствующих фраков [c.176]

Однако в какой-то момент в результате непрерывно происходящих процессов обновления белка в небелковую фракцию азота наряду с меченым азотом, поступающим из почвы, попадает в большем или меньшем количестве и небелковый азот, образовавшийся в результате распада белковых молекул, синтезированных в более ранние сроки, еще без участия меченого азота. Следовательно, может оказаться, что в этот момент степень обогащения изотопом Ы небелковой фракции будет ниже, чем она была за некоторое время до этого. В этом случае вычисление степени обновления белка по данным изотопного анализа одновременно выделенных небелковой и белковой фракций азота даст преувеличенные результаты, так как какая-то часть белковых молекул была синтезирована в тот момент, когда степень обогащения предшественника белка — небелковой фракции была выше, чем в момент взятия пробы. [c.177]

Таким образом, вычисляя степень обновления белка и пир-рольного ядра хлорофилла путем отнесения найденных величин обогащения изотопом К этих фракций к степени обогащения одновременно выделенной фракции небелкового азота (приняв последнюю за 100), мы, по-видимому, получим лишь первое приближение к истинным значениям искомых величин. Но когда степень обогащения изотопом Ы предшественников белка и хлорофилла практически станет равной степени обогащения изотопом N 5 самого белка и хлорофилла, мы с полным основанием можем утверждать, что в этот момент произошло полное обновление азотного состава белка и хлорофилла. [c.177]

В другой серии опытов мы изучали интенсивность обновления белков и хлорофилла в растениях на более поздней стадии пх развития. Такие опыты были проведены с овсом в стадии колошения и с тимофеевкой — перед началом колошения. В качестве азотной подкормки в этих опытах применялся сульфат аммония с 5-кратным обогашением изотопом N 5 в дозе [c.179]

Таким образом, в качестве общего вывода следует признать, что интенсивность обновления белка и хлорофилла в растениях изменяется в зависимости от фаз развития растений. По мере старения растений интенсивность обновления конституционных белков и хлорофилла падает. [c.179]

Таким образом процессы обновления белка и азотистого компонента хлорофилла характеризуются весьма высокой скоростью. Мы еще не знаем механизма обновления белка и хлорофилла. По-видимому, при обновлении белка происходит только обмен отдельных составных частей молекулы белка, без ее полного распада, путем временного размыкания пептидных связей и включения аминокислоты между концами раскрытых цепей. [c.180]

Несмотря на интенсивное самообновление, соотношения отдельных аминокислот в белке являются довольно постоянными. Это в известной мере дает основание предполагать, что процессу обновления белка должно предшествовать образование всего набора аминокислот, составляющих белковую молекулу. [c.180]

Таким образом, из всего этого следует, что если аланин и днкарбоновые аминокислоты сразу же синтезируются после поступления в растения аммиака, то другие аминокислоты, в частности основные и ароматические аминокислоты, синтезируются только через значительный промежуток времени — через 30—40 часов. Но мы видели, что процесс обновления белков в растениях осуществляется с весьма большой скоростью. Уже через 12 часов после внесения в подкормку меченого азота происходило значительное обновление азотистого состава белков. Но к этому времени такие необходимые для синтеза белков аминокислоты, как триптофан и гистидин, не могли еще образоваться в растениях за счет внесенного в подкормку меченого азота. В этот срок могли образоваться только аланин и днкарбоновые аминокислоты. Отсюда вытекает предположение, что значительная часть из всего набора аминокислот, входящих в состав белка, и прежде всего ароматические и основные аминокислоты, образуются путем реакций переаминирования за счет аминогрупп аланина и дикарбоновых кислот непосредственно, в процессе обновления белковой молекулы. [c.183]

В процессе обновления белка общее количество его в растении в известных границах может оставаться более или менее постоянным. Если, например, исключить из питательной среды азот, то абсолютное содержание белка в растении, несмотря на непрерывное его самообновление, в течение известного времени будет близким к одной и той же величине. При снабжении растений азотом одновременно с обновлением ранее синтезированных молекул белка будет происходить и синтез новых его молекул, в результате которого общее содержание белка в растении возрастает. Синтез новых молекул белка происходит с меньшей скоростью, чем обновление старых молекул. При внесении азотной подкормки в растении через сравнительно короткие промежутки времени может быть констатировано значительное возрастание содержания аминокислот при почти неизменившемся содержании белка. Вместе с тем применение меченого азота позволяет установить, что за этот же срок произошло значительное обновление и азотистого состава белков. Но изменения в общем содержании белка в растении могут быть обнаружены только через более длительные промежутки времени. [c.183]

Полученные экспериментальные данные по изучению изотопного состава отдельных фракций азота, выделенных и растений при различных сроках их экспозиции на сульфате аммония, обогащенном изотопом показали, что в растениях происходит непрерывное обновление белка и пиррольного ядра хлорофилла. В молодых растениях азотистый состав конституционных белков и хлорофилла полностью обновляется в течение 72 часов. [c.185]

Интенсивность обновления белка и хлорофилла зависит от фазы развития растений. Наиболее интенсивно этот процесс идет в молодых, быстрорастущих растениях. По мере старения интенсивность обновления белка и хлорофилла падает. [c.185]

В таблице 3 приведена вычисленная по данным химического анализа степень обновления азотистого состава конституционных и запасных белков, обусловленная новым их синтезом, во время экспозиции растения на М . Из сопоставления этих данных с фактическим обновлением азотистого состава белков, установленным изотопным анализом, следует, что обновление белка, происшедшее в первые часы экспозиции растений на меченом азоте, только в незначительной степени может быть обусловлено новым его синтезом за счет вносимого в подкормку меченого азота. При более длительной экспозиции количество вновь синтезированного белка заметно возрастает и соответственно возрастает его роль в обновлении азотистого состава всей массы белка. [c.190]

Метод изотопных меток применяется и для определения скорости обменных процессов в целом организме. Одним из самых важных результатов, которые удалось получить с помощью этого очень мощного метода, является открытие того факта, что макромолекулярные компоненты клеток и тканей подвергаются непрерывному метаболическому обновлению иными словами, содержание этих компонентов в клетке в каждый данный момент носит динамический характер, т.е. является результатом непрерывно протекающих процессов их биосинтеза и распада, идущих с одинаковой скоростью. Методом изотопных меток было, например, установлено, что время по-лужизни белков печени крысы равно 5-6 дням (табл. 13-2). В то же время показано, что обновление белков скелетных мышц или мозга происходит гораздо медленнее. [c.395]

В течение первой половины иашего столетия были открыты все аминокислоты, входящие в состав растительных белков, изучены возможные пути их превращений, определено содержание белков и небелковых соединений азота в различных растениях, а также влияние условий выращивания растений на количество белков в них. Были выделены и изучены многие ферменты, катализирующие обмен азотистых соединений, и выявлены некоторые факторы, оказывающие влияние на синтез белков. Однако до начала пятидесятых годов оставались невыясненными многие важнейшие процессы белкового обмена. К этому времени имелись скуднтме данные по аминокислотно1му составу растительных белков, не было надежных методов выделения индивидуальных белков, были получены лишь очень приближенные, зачастую противоречивые данные о скоростях синтеза, распада и обновления белков в растениях и оставалась невыясненной важнейшая проблема биохимии и биологии в целом— механизм синтеза белков. [c.286]

С проблемой синтеза и распада белков тесно связана проблема их обновления. Раньще считали, что обновление белков в тканях растений идет довольно медленно. Эти данные были получены в основном на основании учета количества азотистых соединений, поступающих в данный орган или ткань, и количества азота, оттекающего из этого органа. У животных аналогичные расчеты проводили на основании определения количества азотистых веществ, поступивщих с кормом и выделившихся с калом и мочой. [c.302]

Первые крупные исследования по изучению интенсивности обновления белков в тканях растений были выполнены Ф. В. Турчиным с сотрудниками в начале пятидесятых годов. В этих опытах овес подкармливали сульфатом аммония, меченным тяжелым изотопом азота Ы , и через различные промежутки времени определяли количество включившегося в аминокислоты, белки и хлорофилл. Первые опыты показали, что аминокислоты и белки в растениях обновляются очень интенсивно. Например, в молодых растениях овса через 24 часа хлорофилл обновлялся на 27%, запасные белки на 25%, а конституционные белки, -составляющие структурную основу протоплазмы, —на 53%. Через 48 часов. хлорофилл обновлялся на 58%, запасные белки на 37%, консгитуционные белки на 63%, а через 3—5 суток все белки молодых растений овса обновлялись практически полностью. На более поздних фазах развития или при выращивании растений в условиях недостатка калия интенсивность обновления белков была более низкой. Последующие исследования в основном подтвердили эти данные о высокой скорости обновления белков в растениях. [c.302]

В многочисленных опытах этого рода не было сделано попыток выделить индивидуальные белки. Однако разные белки одной и той же ткани, несомненно, воспринимают различные количества меченой аминокислоты. Появилось множество исследований об обновлении белков. Обстоятельные обзоры этих данных опубликованы Тарвером [582, 583]. У крыс мышечные белки, по-видимому, обновляются значительно медленнее, чем белки внутренних органов установлено также, что отдельные белки мышечной ткани обновляются с различной скоростью [584]. Скорость оборота коллагена крайне низка у взрослых особей и несколько более высока у молодых животных [585—589]. У различных белков сыворотки крови эта величина также неодинакова [582]. Альбумин обновляется относительно медленно по сравнению с глобулинами и фибриногеном. [c.274]

Очевидно, что обновление белков отражает совокупность процессов синтеза и распада до сих пор исследования процессов обновления не дали однозначного ответа на вопрос о том, могут ли аминокислоты включаться в белки при отсутствии реального синтеза de novo. Эти исследования мало чем обогатили наши познания о механизме процессов анаболизма и катаболизма белков. [c.275]

Обхций белок сыворотки крови определяли рефрактометрически, белковые фракции — методом электрофореза на бумаге. Для изучения скорости обновления белков в печени крысам за 24 часа до декапитации вводили меченный по сере радиоактивный метионин в дозе 5000 ими./мин на 1 г веса тела внутрибрю-шинно. Обработку ткани печени для подсчета радиоактивности белка производили по описанному в литературе методу (И. И. Иванов и др., 1955). Для учета возможного изменения проницаемости ткани для изотопа определяли относительную активность белка печени по предложенной Д. Э. Гродзенским формуле относительная активность белка печени равна отношению радиоактивности белка в 1 г печени и 1 г цельной ткани печени. [c.387]

Влияние спленоиагии, вызванной у белых крыс метилцеллюлозой, на содержавие в сыворотке крови белка и белковых фракций, способность нечени синтезировать мочевину, окислять тирозин, связывать фенолы и продуцировать факторы свертывания крови, а также на скорость обновления белков в печени [c.396]

Обновление белка в растениях происходит в результате непрерывных процессов обмена веществ и одновременных процессов распада и синтеза белковых веществ. В процессе обновления белка суммарное его количество в растении в известных границах может оставаться более или менее постоянным. Если, например, исключить из питательной среды азот, то абсолютное содержание белка в растении, несмотря на постоянное его (белка) самообновление в течение известного времени, будет близким к одной и той же величине. При снабжении растений азотом одновременно с обновлением ранее синтезированных белков про]1сходит и новый синтез белка, в результате которого общее содержание белка в растении возрастает. Новый синтез белка, который мы здесь рассматриваем как интегральное наращивание количества белка в растении, требует для осуществления известного времени. [c.169]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология