Мышца сродство

Адсорбционный механизм регуляции активности гексокиназы скелетной мышцы (И изозим гексокиназы) реализуется в повышении каталитической эффективности фермента вследствие нековалентной иммобилизации на митохондриальных мембранах. Связанная форма фермента по сравнению со свободной обладает большим числом оборотов, повышенным сродством к субстрату глюкозе и менее чувствительна к ингибирующему действию продукта реакции глюкозо-6-фосфата. Связь фермента с наружной митохондриальной мембраной осуществляется преимущественно с участием фосфолипидного компонента мембран и регулируется внутриклеточными метаболитами. Так, Mg + и глюкоза являются адсорбирующими фермент реагентами, АТФ и глюкозо-6-фос-фат (Г-6-Ф) солюбилизируют фермент, контролируя тем самым соотношение разных по каталитической эффективности форм фермента [c.374]

Обращает на себя внимание и то, что хлордиазепоксид интенсивно аккумулируется и длительное время удерживается в сердечной мышце. Это указывает на сродство препарата к данной ткани. Отсюда и его регулирующее действие на сердечную деятельность [17]. [c.162]

Химическое состояние PH должно быть устойчивым в течение всего времени исследования и иметь сродство к исследуемому органу. Например, для щитовидной железы — йодид-ион 1 ( I) для сердечной мышцы — одновалентный ион Т1+ ( ° Т1) в органических биомолекулах — цис-, трансположение PH в структурной формуле соединения. [c.337]

Примером клеточной дифференцировки могут служить реакции, катализируемые изоферментами лактатдегидрогеназы в различных физиологических условиях. Показано, что лактатдегидрогеназа, находящаяся в мышцах, для которых характерен интенсивный гликолиз, обладает сильным сродством к пировиноградной кислоте и высокой активностью в процессе реокисления восстановленного НАД пировиноградной кислотой, в результате которого образуется молочная кислота. Лактатдегидрогеназа ткани, для которой характерно активное дыхание ( аэробные мышцы ), обладает меньшим сродством к пировиноградной кислоте и менее активно катализирует реакцию реокисления восстановленного НАД, что дает ему возможность окисляться аэробным путем в митохондриях с образованием богатых энергией соединений. [c.438]

В скелетных мышцах человека КФК обладает высокой активностью, а КрФ и АДФ проявляют высокое химическое сродство друг к другу, что приводит к усилению этой реакции в самом начале мышечной работы, когда начинает расщепляться АТФ и накапливаться АДФ. [c.310]

В клетках мышц кислородный обмен осуществляется при участии белка миоглобина, имеющего сходную с гемоглобином структуру. Миоглобин переносит кислород к митохондриям, где протекают окислительные процессы, и частично депонирует его. Он обладает большим химическим сродством к кислороду, чем гемоглобин (рис. 142), что обеспечивает более полное использование мышцами кислорода, поставляемого кровью. [c.335]

Встречается и обратная ситуация, когда 5-образная кривая в присутствии аллостерического эффектора превращается в гиперболическую. Например, пируваткиназа скелетных мышц характеризуется кинетикой Михаэлиса, но в присутствии аллостерического ингибитора (фенилаланина) кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата становится 5-образной, при этом сродство фермента к субстрату (фосфоенолпирувату) уменьшается. Изменение кинетических свойств под действием аллостерических эффекторов обусловлено конформационной перестройкой молекулы белка. С помощью сшивающих реагентов или каких-либо других воздействий на структуру белка можно наблюдать потерю чувствительности фермента к аллосте-рическим эффекторам. Для выявления аллостерических свойств иногда необходимо изменить условия определения активности сместить pH реакционной среды в кислую или щелочную область от рН-оптимума или исследовать влияние эффектора при ненасыщенной концентрации субстрата. [c.215]

Состав и соотношение форм И. (спектр И.) изменяется в зависимости от их локализации в органах и тканях организмов одного вида и даже в разных субклеточных органеллах одной и той же клетки. На спектр И. оказывает влияние разное физиол. состояние организма и патологич. процессы, происходящие в нем. Поскольку И. различаются по свои.м св-вам (оптимуму pH, активации ионами, по сродству к субстратам, ингибиторам, активаторам, кофакторам), то характер их распределения отражает регуляторные механизмы, контролирующие метаболизм. Так, напр., лактатдегидрогеназа представлена в организме человека и животных пятью формами, каждая из к-рых представляет собой тетрамер, состоящий из субъединиц двух типов (а и Р) в разных соотношениях. В сердце и печени представлена в осн. форма 04, а в мышцах-Р . Первая ингибируется избытком пировиноградной к-ты и поэтому преобладает в органах с аэробным типом метаболизма, вторая не ингибируется избытком этой к-ты и преобладает в мышцах с высоким урювнем гликолиза. О важной роли И. в тонкой регуляции метаболич. процессов свидетельствует также изменение их спектра под влиянием разл. воздействий и физиол. состояний (охлаждение, гипоксия, денервация и др.). [c.202]

Высвобождение из оксимиоглобина молекулы Oj, необходимого работающей мышце, происходит в момент сокращения последней, когда в результате сжатия капилляров парциальное давление О резко падает. Белок выполняет роль водорастворимого носителя гема, предохраняет Fe-" от окисления при его взаимод. с Oj и регулирует величину сродства к Oj. При одном и том же геме и способе его [c.92]

Тропонин-глобулярный белок, открытый С. Эбаси в 1963 г. его мол. масса 80000. В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин (Тн) составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-1, Тн-С, Тн-Т). Тн-1 (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, ТН-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам Са (рис. 20.6). [c.650]

По данным [1031, в отличие от [101], некоторые другие органы крыс также способны в незначительной степени связывать диазепам. Немеченый диазепам и другие бенздиазепины вытесняли его радиоактивный аналог, который был связан с митохондриями печени, почек и легких крыс. Вещество Ro 4884, которое очень слабо вытесняло диазепам, связанный с мембранами мозга, обладало чрезвычайно выраженной способностью вытеснять диазепам, связанный с митохондриями почек. В то же время клоназепам — сильный ингибитор взаимодействия диазепама с мембранами мозга — слабо влиял на сродство последнего к митохондриям почек. Специфическое связывание Н-диазепама с препаратами толстого и тонкого кишечника, а также скелетных мышц не выявлено. Трипсин химотрипсин полностью подавляли специфическое связывание диазепама с препаратами мозга и почек. Таким образом, рецепторы для бенздиазепинов отличаются от всех известных в мозгу рецепторов, с которыми взаимодействуют нейромедиаторы. [c.263]

Токсическое действие. При остром отравлении токсическое действие СО обусловлено как уменьшением доставки кислорода, так и нарушением тканевого дыхания и снижением потребления тканями кислорода. СО соединяется с железосодержащими биохимическими системами тканей, не только с гемоглобином, но и с миоглобином. Сродство СО к миоглобину меньше, чем к гемоглобину, но сродство миоглобина мышц млекопитающих к СО в 25-50 раз выше, чем к кислороду. При тяжелых отравлениях около 25 % миоглобина может быть связано с СО, а содержание карбоксимиоглобина в мышцах достигает 35 %. СО соединяется с цитохромом и цитохромоксидазой, с восстановленной формой пероксидазы (давая соединение, напоминающее карбоксигемоглобин) и с каталазой угнетает активность тирозиназы и сукцинатдегидрогеназы в печени, сердце и в мозге. В ряде острых отравлений СО смерть наступала при относительно невысоком содержании СОНЬ (45-55 %). Хроническое отравление СО может развиваться без аноксемии. СО влияет на углеводный обмен, усиливая распад гликогена в печени, нарушая утилизацию глюкозы, повышая уровень сахара в крови и в ликворе и вызывая появление сахара в моче. Особо чувствительны к интоксикации СО молодые люди и беременные женщины. Тяжело переносят отравление алкоголики, курящие и лица с заболеваниями системы кровообращения и др. При резкой анемии возможна смерть даже при действии относительно невысоких концентраций СО. [c.505]

Миоглобин по своей химической природе относится к хромопротеидам. Простетической группой миоглобина является гем. Миоглобин растворяется в воде. Миоглобин обладает большим сродством к кислороду, чем гемоглобин. Соединение миоглобина с кислородом называется оксимиогло-бином. Миоглобин принимает участие в транспорте кислорода от гемоглобина к цитохромной системе мышц. [c.248]

Изучены биохимические свойства многочисленных низкомолекулярных альбуминов, встречающихся в мышцах рыб [283, 284]. Хотя физиологическая функция этих белков молекулярного веса около 11 ООО неизвестна, они отличаются необычным аминокислотным составом — содержанием около 10% фенилаланина, 20% аланина и малым содержанием или отсутствием триптофана, тирозина, метионина, гистидина, цистеина и аргинина. Кроме того, они характеризуются высоким сродством к кальцию. Все это наводит на мысль, что альбумин карпа, возможно, аналогичен тро-понину А млекопитающих и мышц птиц [285] и, следовательно, может служить посредником участия кальция в мышечном сокращении [286]. [c.113]

Чтобы понять все значение этих опытов, следует учесть, что в то время тождество между гальваническим агентом и электричеством еще не являлось очевидным, а для доказательства существования гальванического агента не было никаких других средств, кроме сокращения мышцы лягушки. Проверяя опыты Вольта на препарированной лягушке, Риттер подтвердил закономерность расположения металлов в ряду нанряженнп, а также аналогию этого ряда с рядом по сродству металлов к кислороду. [c.19]

Наконец, последний аспект фосфофруктокиназного катализа, повышающий точность регуляции активности ФФК в мышце, касается сродства между ферментом и субстратом. Так, мышечная ФФК обладает в 2—3 раза большим сродством к субстрату — фруктозо-6-фосфату, чем аналогичные ферменты из других тканей поэтому при физиологических условиях она [c.49]

Рис, 85, Влияние температуры на сродство к пирувату (К"д (Пнр)) лактат-дегидрогеназ из скелетных мышц различных организмов [по данным Хочачка и Льюиса (1971), Сомеро (1969, 1973) и Сомеро и Йохансена (1970)]. [c.266]

Большие концентрации дыхательных пиг.ментов встречаются не только в крови. Например, мышцы позвоночных могут содержать огромное количество миоглобина (мышечного гемоглобина). Эти нециркулирующне дыхательные пигменты обладают более высоким сродством к кислороду, чем циркулирующие пигменты (рис. 112) однако наибольшее сродство к Ог обнаруживают дыхательные ферменты, например цитохромы, для работы которых в конечном счете и предназначается молекулярный кислород. Таким образом, нсцнркулирующие пигменты, подобные. миоглобину, облегчают перенос кислорода из крови к окислительным ферментам. Кроме того, если ткань содержит большие количества миоглобина или другого аналогичного пигмента, этот пигмент может играть роль важного кислородного депо и обеспечивать снабжение клеток кислородом в условиях, когда возможности получать Ог извне огра- [c.360]

Кристаллический миоглобин был получен при диализе мышечного экстракта против концентрированного раствора сернокислого аммония [203]. Его можно получить также путем ресинтеза из его составных частей [204]. Сродство миоглобина к кислороду выше, чем сродство гемоглобина [ 05]. Он отличается от гемоглобина также своим спектром поглощения, аминокислотным составом и более высокой устойчивостью к действию едкого натра [206]. Молекулярный вес миоглобина 17 ООО, и молекула его содержит лишь 1 атом железа [203]. Концевая а-аминогруппа миоглобина образована глицином [184]. Миоглобин был обнаружен также в моче людей, мышцы которых были размож-жены [207]. Большой интерес представляет тот факт, что филогенетически миоглобин соответствует гемоглобину беспозвоночных животных [208]. [c.254]

Теперь разберем мышцу до молекул. В присутствии АТФ крепкий солевой раствор растворяет остов мышцы, и в него переходят два совершенно различных белка — актин и миозин. Оба эти белка обладают исключительно интересными свойствами. Однако ни один из них не обладает таким свойством, как сократимость. Наиболее примечательным свойством миозина является его выраженное сродство к ионам, которые даже в минимальных концентрациях могут значительно изменять его электрический заряд. Для актина характерна особенность, обнаруженная Ф. Штраубом, — способность существовать в двух различных формах. Извлеченный из мышцы актин состоит из мелких круглых молекул. Если добавить немного солей, то эти маленькие шарики — так называемые глобулы — соединятся в длинные нити. [c.232]

Глюкокиназа (АТФ О-глюкоза—6-фосфотрансфераза, К.Ф.2.7.1.2У —фермент, фосфорилирующий только О-глюкозу, в отличие от гексокиназы. Глюкокиназа обладает более низким сродством к В-глюкозе (Кщ = 2-10 М), чем гексокиназа(Кт= 10 ). Содержится в печени и отсутствует в мышцах. Этот фермент вступает в действие только тогда, когда концентрация глюкозы в крови достигает очень высокого уровня, нунадается в присутствии ионов или Мп +, которые связываются [c.103]

Сильно выраженное действие, оказываемое дигиталисом на сердечную мышцу, не распространяется на другие мышцы тела. Опыты, поставленные для определения, какое количество введенного дигиталиса достигает сердца, показали, что относительное количество этого вещества, всасываемое сердцем (на единицу веса), в 37 раз больше количества, всасываемого мышцами и кожей, и в 10 раз больше количества, удерживаемого органами брюшной полости. Таким образом, очевидно, что сердечные глюкозиды обладают специфическим сродством к сердечной мышце. Другая особенность сердечных глюкозидов состоит в том, что их действие не сказывается моментально после приема, и в ряде случаев является частично или полностью необра мым. [c.546]

Мышечные белки. Различают две группы саркоплазматические и миофибриллярные. Саркоплазматические белки экстрагаруются из мышц солевыми растворами с малой ионной силой. К ним относятся миоглобин, способный связывать кислород, ферменты гликолиза и митохондрий, белки, участвующие в обмене кальция, — кальсеквестрин и белок с высоким сродством к кальцию . Миофибриллярные белки экстрагируются из мышц солевыми растворами с высокой ионной силой. Эти белки составляют основу молекулярной структуры миофибрилл. [c.458]

Деполяризация мембран цистерн приводит к высвобождению кальция и началу мышечного сокращения. Кальций связывается с субъединицей С тропонина. Это изменяет конформацию всей молекулы тропонина — субъединица I перестает мешать взаимодействию актина с миозином изменение конформации субъединицы Т передается на тропомиозин. Далее тропомиозин поворачивается на 20° и открывает закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Головка миозина, которая в покое представляет собой комплекс М+АДФ+Рн, присоединяется к актину перпендикулярно, причем актин обладает к этому комплексу большим сродством (образование поперечных мостиков). Присоединение актина вызывает быстрое освобождение АДФ и Рн из миозина. Это приводит к изменению конформации, и головка миозина поворачивается на 45° (рабочий ход). Поворот головки, связанной с актином, вызывает перемещение тонкой нити относительно миозина. К головке миозина вместо ушедших АДФ и Рн вновь присоединяется АТФ, образуя комплекс М + АТФ. Актин обладает к нему малым сродством, что вызывает отсоединение головки миозина (разрыв поперечных мостиков). Она вновь становится перпендикулярно тонкой нити. В головке миозина, не связанной с актином, происходит гидролиз АТФ. Вновь образуется комплекс АДФ + Рн -Ь миозин, и все повторяется. После прекращения действия двигательного импульса Са " " с помощью Са2+-зависимой АТФазы переходит в саркоплазматический ретикулум. Уход кальция из комплекса тропонина приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина, делая его неспособным взаимодействовать с миозином, - мышца расслабляется. [c.460]

Саркоплазматические белки растворимы в воде и слабых солевых растворах. Основную массу их составляют белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окислительного фосфорилирования, а также многие ферменты гликолиза, азотистого и липидного обменов, находящиеся в саркоплазме. К этой группе относится также белок миоглобин, который связывает кислород с большим сродством, чем гемоглобин, и депонирует молекулярный кислород в мышцах. В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается не выясненой. [c.296]

Веществом, близким к гемоглобину, является хромопротеид мышц — миоглобин, или мышечный гемоглобин. Миоглобин близок к гемоглобину крови, но не идентичен с ним. Он образует такие же производные, как и гемоглобин крови (оксимиоглобин, карбоксимиоглобини метмиоглобин). Миоглобин и гемоглобин очень близки по своему элементарному составу. Одинаковыми оказались и простетические группы миоглобина и гемоглобина. Следовательно, различия в этих двух соединениях следует отнести за счет их белковых компонентов. Миоглобин выделен из мышцряда животных в кристаллическом виде. По своей форме кристаллы миоглобина различных животных отличаются друг от друга. Молекулярный вес белкового компонента миоглобина, имеющего кристаллический вид, равен 17 ООО. В каждой его молекуле содержится одна молекула гема. Миоглобин рассматривают как дыхательный пигмент, обеспечивающий в мышцах кратковременный резерв кислорода, используемый мышечными волокнами. Сродство к кислороду у миоглобина более выражено, чем у гемоглобина. [c.45]

Существуют также ферменты, способные катализировать одну и ту же реакцию, но различающиеся по ряду свойств (активности и др.). Такие ферменты называют изоферментами. Например, ферменты глюкокиназа и гексокиназа катализируют превращение глюкозы в глюкозо-6-фосфат, но различаются по значению константы Михаэлиса, а также по локализации в организме глюкокиназа — это фермент печени, а гексокиназа обнаруживается в печени, мышцах и других органах. Физиологическое значение этих ферментов состоит в том, что глюкокиназа, обладая низким сродством к глюкозе (по сравнению с гексокиназой), обеспечивает протекание реакции при высоких концентрациях глюкозы, а гексокина- [c.121]

Эффект Бора. Сродство гемоглобина к кислороду зависит от pH окружающей среды, тогда как для миоглобина такой зависимости не наблюдается. Снижение pH в физиологических пределах сдвигает кривую насыщения гемоглобина кислородом вправо, т. е. сродство к кислороду уменьшается при повышении кислотности среды. Увеличение содержания СО2 (при постоянном значении pH) также уменьшает сродство гемб-глобина к кислороду. В тканях активно протекают метаболические процессы (например, в результате интенсивной работы мышц), в результате чего образуется много СО2 и органических кислот, что вызывает понижение pH крови. Повышение содержания СО2 и Н в капиллярах активно метаболизирующих тканей способствует высвобождению О2 из оксигемоглобина. После освобождения от О2 гемоглобин присоединяет Н и СО2 (при этом протоны связываются ионизированными карбоксильными группами глобина). Этот важный механизм был открыт в 1904 г. К. Бором. [c.215]

Актиновые нити также имеют комплементарные поверхности для связывания с миозином и рецепторы, отвечающие за сокращение и расслабление мышцы. АТФазные центры головок миозина отличаются высоким сродством к АТФ, поэтому в мышечной ткани большая часть головок миозина содержит связанный АТФ. В присутствии ионов Са " " на мономерах актиновой нити открываются центры связывания миозиновых головок. Этот процесс происходит в результате присоединения ионов Са " к Са2+ -связывающей субъединице тропонина. [c.480]

Присоединение головки миозина к актину активируется АТФазным центром, при этом АТФ гидролизуется, АДФ и неорганический фосфат покидают активный центр. В результате изменяется конформация миозина возникает напряжение, стремяш,ееся уменьшить угол между головкой и хвостом молекулы миозина. Далее АТФазный центр может присоединить новую молекулу АТФ, в результате чего сродство миозиновой головки к актину уменьшается. Миозин возвращается в исходное состояние, и начинается новый цикл взаимодействия с актином. Необходимо отметить, что каждая головка миозина генерирует очень маленькое тянущее усилие (в несколько пиконьютонов), но сумма этих маленьких усилий может создавать довольно большие напряжения. Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити, втягивая актиновую нить, работают одновременно. Предельное сокращение мышцы развивается в сотые доли секунды (порядка 0,02 с). Сила сокращения зависит от количества миозиновых головок, включенных в работу. [c.481]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология