Катализ аминогруппой

Существует несомненное сходство между катализом конденсации аминами в растворе уксусной кислоты диэтилмалонового эфира с ацетальдегидом и катализом анионообменными смолами. Присутствие гидроксильного иона не обязательно конденсация происходит так же хорошо, когда противоионом является ацетат-ион [7]. Хотя возможность нуклеофильного катализа аминогруппами смол в этом случае не доказана, она представляется вполне вероятной [c.168]

В том случае, когда нуклеофил находится в составе той же молекулы, говорят о внутримолекулярном катализе. Поясним это, показав участие аминогрупп в гидролизе эфиров. Катализ может проходить по четырем механизмам [c.197]

Важную роль в понимании природы ферментативного катализа сыграло (и продолжает играть) изучение механизмов органического ка тализа, а также катализа ионами и комплексами металлов. Это связано с тем, что в активные центры ферментов входят боковые группы аминокислот, такие как имидазольная, карбоксильная, гидроксильная, или аминогруппа, либо ноны металлов (Си , Ре , и др.), координационно связанные с этими группами. Поэтому [c.71]

С другой стороны, константа диссоциации фермент-субстратного комплекса Ks сохраняет постоянное значение при кислых и нейтральных значениях pH, но с дальнейшим увеличением pH она возрастает [13, 46]. Последнее объясняют тем, что правильная стереохимическая конформация активного центра обусловлена взаимодействием ионной пары (Asp-194)—СОО . .. " NHa — (11е-16), находящейся внутри ферментной глобулы (См. рис. 31). В результате депротонизации а-аминогруппы Пе-16 (с рКа — 8,5—9) происходит разрушение солевого мостика , что приводит к потере ферментом сорбционной способности. Это представление согласуется с данными рентгеновского анализа структуры кристаллического химотрипсина [17], однако ван<ность именно а-аминогруппы Пе-16 для катализа поставлена под сомнение в ряде работ ]47, 48]< [c.132]

Конденсация может идти и в условиях основного катализа. При этом от аминогруппы первоначального продукта присоединения отщепляется протон с образованием аниона, а затем гидроксильная группа [c.119]

Существует множество примеров зависимости катализа и связывания от конформационных изменений. Участок связывания химотрипсина решающим образом зависит от наличия солевого мостика между аспарагиновой кислотой-194 и концевой аминогруппой изолейцина-16 (см. рис. 24.1.14). В неактивном предшественнике химотрипсина, химотрипсиногене, например, каталитические группы расположены так же, как и в нативном ферменте, но гидрофобный карман отсутствует [49]. Последний формируется в результате индуцированных образованием солевого мостика изменений конформации аспарагиновой кислоты-194 и соседних остатков аминокислот — глицина-193 и метионина-192. Согласно кинетическим экспериментам, проведенным на химотрипсине, нечто подобное происходит при протонировании свободной формы (ЫНг) изолейцина-16. Форма фермента, характерная для высоких значений pH, неактивна, так как она не способна связывать субстрат. При быстром понижении pH раствора неактивной формы фермента с 12 до 7 связывание наблюдается, но только по прошествии определенного отрезка времени (менее секунды), во время которого фермент принимает активную конформацию [111]. В этом случае конформационное изменение должно предшествовать связыванию и явно слишком медленно для того, чтобы являться частью нормального механизма. [c.516]

Наблюдалось возрастание скорости гидролиза фталимидов за счет влияния соседних карбоксильных групп [341], а также за счет нуклеофильного катализа соседних имидазольных [342] и аминогрупп [343]. [c.494]

Видимо, благодаря тому, что азот аминогруппы сам по себе достаточно основен, реакция между изоцианатами и аминами незначительно ускоряется большинством изученных катализаторов. Реакции с аминами идут достаточно быстро, что ограничивает потребность в изучении катализа этих реакций и, по-видимому, именно этим обусловлен тот факт, что было найдено лишь несколько сильных катализаторов. [c.230]

Другие интересные системы с участием циклодекстринов использовал для моделирования ферментов Табуши с сотр. Это специфическое аллилирование — окисление гидрохинона [188], ири котором циклодерсстрин через аминогруппу соединен с ретн-налем, моделируя родопсин, а также специфический катализ включения -циклодекстрином при одноступенчатом синтезе аналогов витамина Ki и Кг [190]. [c.312]

Согласно представлениям, которые сложились в гомогенном катализе, к каталитически активным радикалам бёлка относятся нуклеофильные группы (такие как имидазол гистидина, оксигруппы серина или тирозина, тиоловые группы цистеина, е-аминогруппы лизина, ионизованные карбоксилы аспарагиновой и глутаминовой кислот и др.) и электрофилы (ион имидазолия, неионизованные карбоксильные группы, ионы металлов и т. п.). В первичной структуре молекулы фермента группы активного центра обычно удалены друг от друга (см. рис. 1). Однако в третичной структуре аминокислотные остатки, принимающие участие в катализе, некоторым образом фиксированы [c.17]

Для аминолиза фенилацетата аммиаком доказано существование в этой )еакцИи общего основного катализа [52]. Для реакции с гидразином, как мы уже видели, возможен как общий основной, так и общий кислотный катализ [см. уравнение (3.7)]. Тем не менее диамины (XXXVI) обнаруживают реакционную способность, которая не выходит за рамки зависимости Бренстеда, полученной для ряда монофункциональных аминов [51] (рис. 22). Это указывает на отсутствие ожидаемого дополнительного эффекта второй аминогруппы. [c.97]

Поведение молекул (XXXVII) оказалось более сложным. Зависимость скорости от pH определяется значением рКа аминогруппы, причем монопротонированная (по аминогруппе) молекула нереакционноспособна. Это позволяет сразу отвергнуть механизм общего кислотного катализа. Поэтому можно было бы полагать (следуя наблюдаемой pH-зависимости), что идет нуклеофильная атака диметиламино-группой. В этом случае скорость реакции с участием XXXVII (точки 14) нужно сопоставить со скоростью реакции с триметиламином [c.97]

Алкилирование аминов. Алкилирование в а-положение К аминогруппе можно осуществить, превращая амины предварительно в основания Шиффа, которые далее легко алкилируются в усповиях межфазного катализа [263, 292, 293] [c.105]

В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибоиуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно а) дисульфидных связей в цистине б) ионных связей, в которых участвуют дополнительные аминогруппы или карбоксильные группы в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13). [c.410]

АМАДОРИ ПЕРЕГРУППИРОВКА, изомеризация N-гли-козидов альдоз в 1-амино-1-дезоксикетозы (соед. Амадо-ри) в условиях кислотного катализа (см. схему) Фуранозная форма (ф-ла I, знак обозначает, что моносахарид м.б. а- или р-аномером) находится в равновесии с ациклич. и пиранозными формами углевода. Состав равновесной смеси зависит от заместителя в аминогруппе [c.123]

Для многих стадий катализа PLP-зависимыми ферментами необходим перенос протонов, и каждый такой перенос влияет на следующую стадию реакции. Определенные стадии требуют изменений в конформации как субстрата, так и кофермента и ферментного белка. Например, для превращения аддукта в уравнении (8-28) в субстрат-коферментное шиффово основание необходима пространственная перестройка, которая может быть обусловлена поворотом вокруг одинарной связи, как показано в уравнении (8-28), или поворотом кофермеи-та [33, 35]. Заметим, что элиминируемая е-аминогруппа [уравнение (8-28)] является сильно основной. Часто полагают, что эта основная группа участвует на следующей стадии в отщеплении а-Н и его переносе на 4 -углерод. [c.232]

Ферментативное действие химотрипсина, как и других панкреатических протеаз (трипсина, эластазы), соответствует механизму общего кислотноосновного катализа, в котором принимают участие в качестве системы переноса заряда остатки аминокислот №5 , Авр и 8ег . Передача электронной плотности от заряженной при pH 8 отрицательно карбоксильной группы аспарагиновой кислоты через имидазольное кольцо гистидина к кислороду боковой цепи серина обусловливает повышение его иуклеофиль-ности настолько, что может осуществляться нуклеофильное воздействие на карбонильный углеродный атом пептидной связи. На промежуточно образующемся О-ацильном производном серина перенос заряда, обрывается, ио на последующей стадии деацилирования снова немедленно восстанавливается. Гидролитическое расщепление пептидной связи может быть рассмотрено как перенос ацила, при котором осуществляется перемещение ациль-иого остатка с аминогруппы на молекулу воды (рис. 3-31). [c.408]

Отмечен ряд преимуществ процесса восстановительной полигетероциклизации по сравнению с получением полимеров непосредственно на основе о.о -дизамещен-ных ароматических диаминов [10, 24, 42]. Они заключаются в следующем о,о -ди-нитрозамещенные ароматические диамины более доступны, дешевле и устойчивее дизамещенных ароматических диаминов возможность исключения нежелательных конкурирующих реакций ацилирования по двум соседним группам, приводящих к гелеобразованию возможность использования выделяющегося хлористого водорода (ацилирующие агенты - хлорангидриды дикарбоновых кислот) в сочетании с различными металлами, и в первую очередь с активированным железом, для восстановления нитрогрупп в аминогруппы, а также для катализа полициклизации. [c.212]

Для а-аминокислот, замещенных в Р- или -положении гидроксильной, сульфгидрильной или иной сильной электрофильной группой, характерна способность при катализе пиридоксальфосфатными ферментами в присутствии воды отщеплять эти функциональные группы одновременно с а-аминогруппой и с образованием а-кетокиолот. [c.366]

Именно об этом будет особенно подробно идти речь в данной книге. Имевшимися до сих пор несовершенными средствами органический катализ сослужил для химии ферментов важную службу в двух вопросах. Он предсказал, что карбоксилаза должна содержать аминогруппу, которая действительно была найдена в кокарбоксилазе, и указал на дегидразы как на хиноид-ные соединения еще до того, как были открыты желтые ферменты. Эти отношения были открыты иа основании сходства в кинетике и специфичности (см. гл. VI). [c.13]

Реакция а-аминокислот с а-оксокислотами в отсутствие катализатора являются другим случаем, когда азот захватывается карбонильной компонентой после окислительного декарбоксилирования. Например, при простом кипячении водного раствора а-фенилглицина и пировиноградной кислоты появляется запах бензальдегида и образуется аланин. При катализе производными пиридоксаля и ионов металла или ферментативными системами, перенос аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту протекает обратимо и без декарбоксилирования. Этот процесс (трансамини-рование) делает а-кето- и а-аминокислоты метаболически взаимо-превращаемыми. [c.244]

Реакция идет без катализа кислотой Льюиса и ее нельзя остановить на стадии моно- или дибромирования. Аминогруппа направляет замещение в орто- и пара-положения и обладает более сильным ориентирующим эффектом по сравнению с орто-лсра-ориентирующим влиянием брома. Монобромнрова-ние можно провести через ацетанилид [c.22]

Катализ соединениями меди [324, 325] позволяет успешно осуществлять замещение в малоактивных галогенпроизводных, таких как хлорбензол, л Нитрохлорбензол, хлоранилины, хлор-анизолы и др., даже при действии слабоосновных аминов, а при наличии в молекуле атомов разных галогенов — достигать избирательности. Так, при взаимодействии трех изомерных фтор-хлор бензолов с аммиаком благодаря изменению относительных подвижностей атомов галогенов в присутствии соединений меди на аминогруппу замещается исключительно атом хлора с образованием соответствующих фтор анилинов [8]. Хлорбензол, его амино- и алкокснпроизводные гладко реагируют в присутствии солей меди с такими слабоосновными аминами, как аминоан-трахиноны, давая ариламиноантрахиноны с более высокими выходами, чем при реакции галогенантрахинонов с соответствующими производными анилина [417]. [c.308]

ОСНОВНОГО катализа аммиаком. Однако в условиях эксперимента первичные амины (такие, как н-пропил- и н-бутиламин) в отличие от вторичных (например, диметиламин) или других замещенных первичных аминов (таких, как глицин) не проявляют склонности к самокатализу в реакциях с фенилацетатом (табл. 1-17) [138]. Брюс и Виллис изучили реакции ряда а, о)-диаминоалканов с фенилацетатом для выяснения того, не приведет ли наличие двух первичных аминогрупп в молекуле к внутримолекулярному общему основному катализу. Скорости реакций всех изученных аминов описываются следующим общим уравнением [c.86]

Аминогруппа. Механизмы участия соседней аминогруппы в реакции гидролиза эфиров включают внутримолекулярный нуклеофильный катализ (а), внутримолекулярный общий основной катализ (б), внутримолекулярный общин кислотный катализ, специфический основной катализ (в) и допелнительный эффект, обусловленный благоприятными электростатическими взаимодействиями благодаря формальному положительному за- [c.148]

Данные, представленные в табл. 1-29, позволяют оценить влияние введения третичных и четвертичных аминогрупп в ацильные и спиртовые группы на константы скоростей специфического основного катализа. Внимательное рассмотрение колонки III показывает, что константы скоростн гидролиза, катализируемого специфическими основаниями, увеличиваются примерно в 8 раз при замещении триметиламмонневой группой водорода в у-положении как ацильной, так и спиртовой части молекулы, в то время как введение триметиламмонневой группы в р-положе-ние спирта является примерно вдвое более эффективным и [c.149]

Смотреть страницы где упоминается термин Катализ аминогруппой: [c.91] [c.98] [c.64] [c.367] [c.186] [c.91] [c.114] [c.479] [c.140] [c.152] [c.585] [c.377] [c.223] [c.299] [c.79] [c.435] [c.59] [c.22] [c.198] [c.452] [c.181] [c.257]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология