Белки физико-химические

Существенным подтверждением полипептидной теории строения белка является возможность синтеза чисто химическими методами полипептидов и белков с уже известным строением инсулина-51 аминокислотный остаток, лизоцима-129 аминокислотных остатков, рибонуклеазы -124 аминокислотных остатка . Синтезированные белки обладали аналогичными природным белкам физико-химическими свойствами и биологической активностью. [c.51]

Строение и функции белков. Физико-химические свойства белков 19 [c.19]

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Полимеры представляют собой неоднородные системы в отношении как формы макромолекул, так и молекулярных масс. Такая физико-химическая неоднородность определяется условиями синтеза и очистки полимера. В отличие от низкомолекулярных соединений полимеры представляют собой смесь макромолекул различной молекулярной массы, часто различающихся даже по химическому составу (сополимеры, производные целлюлозы и хитозана, белки). Полимерные материалы (волокна, пленки) могут быть изготовлены и из смесей полимеров. [c.16]

Таблица 6.7. Физико-химические характеристики а-аминокислот, входящих в состав фибриллярных белков

Структурные компоненты не меняются нас интересует в данном случае, что же участвует в превращении. Если необходимо провести определенные реакции с образованием или разрывом химических связей, исходя из конкретного соединения, то необходимо сконструировать подходящий специфический катализатор, способный узнавать этот субстрат. Другими словами, в основе всех биохимических явлений лежит соответствие молекулы субстрата и специфической реакции, которую он должен претерпеть, другой структуре более высокого порядка, содержащей всю информацию о планируемом специфическом превращении. Только большие макромолекулы могут содержать молекулярную информацию, достаточную для узнавания субстрата, с одной стороны, а с другой — для термодинамически эффективного превращения. В роли таких макромолекул выступают белки. Они должны обладать чрезвычайно гибкими физико-химическими свойствами, поскольку их субстраты — огромное множество соединений, весьма различающихся по своим физическим и химическим свойствам. [c.15]

В первой части книги кратко рассмотрено строение белков и активных центров ферментов, а также их свойства, важные для катализа. Более подробно изложены физико-химические механизмы катализа и ускорений, наблюдаемых как в ферментативных, так и в модельных процессах. [c.2]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические —диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование па молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, нингидринная, реакция Миллона. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков, факторы, опре- [c.248]

Получение. Важнейшим способом получения а-аминокислот является гидролиз белков. Образующуюся смесь различных а-аминокислот в дальнейшем разделяют физико-химическими методами. [c.359]

Физико-химические свойства белков. По агрегатному состоянию различают твердые, нерастворимые в воде и солевых растворах белки жидкие или полужидкие (студнеобразные) белки, растворимые в воде или в растворах солей (глобулины). [c.426]

Медиков особенно интересуют жидкие растворы, к которым относятся плазма крови, моча, лимфа и другие биологические жидкости, представляющие собой очень сложные смеси белков, липоидов, углеводов, солей и т. п. Физико-химические закономерности взаимодействия этих разнообразных ио свойствам и размерам частиц как между собой, так и с окружающими их молекулами воды оказались чрезвычайно важными для жизнедеятельности организма. [c.9]

В свою очередь, диффузия в живых организмах регулируется функциональным состоянием тканей и зависит от их физико-химического строения. Например, когда эфир диффундирует в тканях организма, то он встречает жиры и растворы белков, причем в жире эфир растворяется лучше. Вследствие этого он будет диффундировать в жир, несмотря на то, что концентрация его в жире будет больше, чем в растворе белка, т. е. диффузия эфира пойдет против градиента его концентрации. Это явление называется отрицательной диффузией. [c.22]

При помощи иммунохимических методов анализа каждую из этих двух фракций можно разделить на новые фракции. Так, ока залось, что к 7 5-глобулинам относятся уА- и у< ГЛобулины Эти фракции, в свою очередь, состоят из смеси белков, имеющих некоторые физико-химические различия. [c.125]

Денатурация является сложным и еще недостаточно изученным физико-химическим процессом. Денатурация сложной коллоидной молекулы белка не предусматривает глубоких нарушений ее структуры, как-то разрыва пептидной связи — СО — МН—, освобождения отдельных аминокислот, разрушения полипептидной цепочки первичной структуры белка и др., что может происходить при гидролизе ферментами, сильными кислотами, щелочами и др. [c.208]

Только путем взаимодействия природных и синтетических каучуков с серой и другими полифункциональными соединениями вулканизация) могут быть получены различные сорта резины и эбонита. Дубление белков, обеспечивающее возможность их технического использования, также основано на химическом взаимодействии белков с альдегидами или другими бифункциональными соединениями. Наконец, к химическим превращениям относится направленная деструкция полимеров, часто применяемая для регулирования молекулярной массы полимеров, перерабатываемых в различных отраслях промышленности. На полном гидролизе целлюлозы основан процесс получения гидролизного спирта. Механическая деструкция полимеров используется в промышленном масштабе для изменения физико-химических свойств полимеров, а также для синтеза сополимеров новых типов. [c.211]

Для изучения пространственной структуры белка используют раз-личные физико-химические методы, из которых наиболее эффективен рентгеноструктурный метод. [c.377]

Исследование сплошных пленок белков и других биополимеров дает важный материал для характеристики не только физико-химических свойств, но и биологического их поведения. Пример кривой сжатия приведен на рис. VII.12 для белка глиадина с М = 44 000. Кривая характеризуется двумя линейными участками с точкой перегиба при А = 50 нм . Сумма площадей, приходящихся на все сегменты макромолекулы глиадина, равна 140 нм , тогда как значение 50 нм отвечает площади собственно полипеп-тидной цепи. Таким образом, молекула белка при малых jt распластана в поверхностной пленке — полипептидная и боковые цепи лежат на поверхности раздела, занимая площадь 140 нм . Сжимаемость пленки достаточно велика, поскольку гидрофильные боковые цепи выводятся из плоскости поверхности в жидкую фазу, а гидрофобные — в воздух, вплоть до плотной [c.112]

Одним из разделов физической химии, который превратился в самостоятельную науку, является коллоидная химия. Коллоидная химия изучает физико-химические свойства систем, в которых одно вещество в виде отдельных частиц (10 —10 см) распределено в другом веществе. Частицы в таких системах имеют большую суммарную поверхность, что и определяет особые свойства коллоидных систем. В одном из разделов коллоидной химии рассматривается физико-химия высокомолекулярных соединений (полимеров) и их растворов. Природные-полимеры — белки, целлюлоза, крахмал, и синтетические — полиэтилен, поливинилхлорид и другие имеют молекулы, которые по размерам приближаются к коллоидным частицам. [c.10]

Разработка новых подходов и методов для анализа связи между структурой и свойствами и биологической активностью органических соединений, открывающих путь к эффективному планированию синтеза соединений с заданными характеристиками, является важной проблемой современной органической химии. В статье рассматриваются основные принципы методов предсказания физико-химических свойств и биологической активности химических соединений, а также дизайна новых соединений с заданными свойствами и биологической активностью, развиваемые нами новые подходы и их применение для решения конкретных задач. Основные направления работ связаны с построением регрессионных моделей и генерацией структур, использованием локальных молекулярных характеристик и искусственных нейронных сетей, молекулярным моделированием белков и лигандов. [c.112]

Несмотря на работы многочисленных исследователей, до сих пор еще не получены вещества, тождественные природному белку. Трудность решения этой задачи объясняется не только физико-химическими свойствами белков, затрудняющими получение их в чистом виде, но и громадным числом возможных изомеров. Так, если предположить, что в состав молекул белков каждый из двадцати продуктов гидролиза входит в количестве только одной молекулы, то, изменяя порядок сочетания, мы получим [c.396]

И. играют важную роль в обмене веществ в живом организме (функционирование биологических мембран, проводимость нерв- j ных импульсов, физико-химические свойства белков и т. п.). [c.227]

Свет в сетчатке воспринимается рецепторным белком, физико-химические изменения которого связаны с генерацией афферентной импульса-ции. Рецепторным белком является родопсин, который под влиянием света распадается на белок и хромофор-трансретиналь. За этой реакцией следует серия обратимых ферментных превращений хромофора, где наиболее важное значение придают окислительно-восстановительным реакциям. [c.8]

Конформационный анализ белков. Нативные белки характеризуются чрезвычайно специфическими конформациями, которые сравнительно легко могут быть нарущены различными воздействиями. Такие воздействия вызывают резкие изменения физико-химических свойств белка без нарущения их ковалентных связей. [c.45]

Комплекс физико-химических свойств природных волокнообразующих полимеров обусловлен первичным, вторичным и более высокими уровнями их структурной организации. Каждый из полимеров, представляющий интерес как волокнообразующий (целлюлоза, хитин, фибриллярные белки), имеет определенное биофункциональное назначение. Особенность биосинтетических процессов такова, что первичная структура макромолекул этих полимеров формируется как регулярная, несмотря на возможность случайного включения в них "дефектных" звеньев. Регулярность строения полимерных цепей предопределяет возможность их самоупорядочения (кристаллизации). Параметр гибкости макромолекул природных волокнообразующих полимеров /ф несколько больше 0,63, что позволяет отнести их к полужесткоцепным полимерам. [c.288]

Катализ амидной группой. Амидная группа — наиболее распространенная функциональная группа белков, поэтому ее возможное участие в качестве компонента активных центров ферментов вызывает несомненный интерес. По своим физико-химическим свойствам амидная группа весьма инертна. Это слабая кислота и слабое основание. Например, значение р/Са1 сопряженной кислоты ацетамида равно —0.48, а рЛ[ а2 = 15,1 [29]. Каталитические свойства амидной группы в межмолекулярных гидролитических реакциях неизвестны, однако она способствует значительному ускорению внутримолекулярных реакций. [c.90]

Физико-химические исследования показали, что одних водородных связей недостаточнр для существования упорядоченной структуры белка. Стабилизация структуры молекулы зависит от наличия третичной структуры молекулы, которая образуется за счет действия сил Ван-дер-Ваальса, аггломерации лиофобных боковых цепей при совместном отталкивании растворителя, специальных водородных связей (например, между карбоксилом и гидроксильной группой тирозина или (о-аминогруппой лизина), [c.100]

Негидролитическое нарушоние уникальной структуры нативного белка, сопровождающееся изменением его физико-химических и биологических свойств (Нсйрат), [c.208]

Последние годы ознаменовались огромными успехами в изучении строения и функций важнейших биологически активных полимеров. Благодаря развитию новых методов разделения н очистки веществ (различные методы хроматографии, электрофореза, фракционирования с использованием молекулярных сит) и дальнейшему развитию методов рентгеноструктурного анализа и других физико-химических методов исследования органических соединений стало возможным определение строения сложнейших природных высокомолекулярных соединений. Изучено строение ряда белков (работы Фишера, Сейджера, Стейна и Мура). Установлен принцип строения нуклеиновых кислот (работы Левина, Тодда, Чаргаффа, Дотти, Уотсона, Крика, Белозерского) и экспериментально доказана их определяющая роль в синтезе белка и передаче наследственных признаков организма. Определена последовательность нуклеотидов для нескольких рибонуклеиновых кислот. Широкое развитие получили работы по изучению строения смешанных биополимеров, содержащих одновременно полисахаридную и белковую или липидную части и выполняющих очень ответственные функции в организме. [c.53]

В это же время М. Фарадей разработал методы получения золей металлов (например, Аи, Ag) и показал, что коллоидные частицы в них состоят из чистых металлов. Таким образом, ко второй половине XIX в. сложился ряд представлений о жидких коллоидных растворах и других дисперсных системах. Обобщение в 60-х годах XIX в. этих взглядов, формулировка основных коллоидно-химических идей и введение термина и понятия коллоиды принадлежат Грэму. Изучая физико-химические свойства растворов, в частности диффузию, он обнаружил, что вещества, не кристаллизующиеся из раствора, а образующие студневидные аморфные осадки (АЬОз, белки, гуммиарабик, клей) обладают весьма малой скоростью диффузии, по сравнению с кристаллизующимися веществами (Na I, сахароза и др.), и не проходят через тонкие поры, например пергаментные мембраны, т. е. не диализируют, по терминологии Грэма. Основываясь на этом свойстве, Грэм разработал метод очистки коллоидов от растворенных молекулярных веществ, названный им диализом (см. главу II). После того, как был найден способ получения чистых объектов исследования, началось бурное развитие коллоидной химии. [c.18]

Роль физико-химических взаимодействий на межфазиых границах н универсальные возможности ПАВ в управлении ими особенно ярко проявляется в регулировании устойчивости в обеспечении стабильности и в разрушении самых разнообразных дисперсных систем. Так, природные эмульсии масла в воде — молоко ст1а б ИЛИ(30в.аны поверх,ностно-активными м0лекул1ами альбуминов, эмульсии. натурального каучука в млечном соке растений — каучуконосов — поверхностно-активными растительными белками. Стабилизация дисперсных систем с помощью ПАВ [c.7]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология