Аргинин содержание в почках

С 3 ч. Охлаждают и разбавляют до 3,0 мл буфером А. Добавляют при размешивании 25 мкл реагента Б и инкубируют при 30 С 30 мин. Охлаждают ниже 20 °С в ледяной бане и измеряют поглощение при 475 нм против холостого образца. Содержание аргинина находят по градуировочному графику, построенному с применением раствора аргинина известной концентрации (в диапазоне 0,03—0,33 ммоль/л ь-аргинина в 3 мл реагента Л) -f25 мкл реагента Б для аргинина 6475=0,715. [c.261]

После проявления нингидрином полосу хроматограммы, соответствующую каждой из аминокислот (в кислой системе растворителей — растворы № 1 или № 2 — лучше других разделяются пятна лизина, аргинина и валина), вырезают и сканируют на денситометре при 510 нм. Результаты сканирования оценивают либо по площадям полученных пиков, которые рассчитывают путем умножения высоты пика на его ширину на уровне половины высоты, либо по массам пиков. Для этого пики переводят на кальку. Пики на кальке вырезают и взвешивают. По этим данным строят калибровочный график зависимости площади пика (или его массы) от содержания аминокислоты (в микромолях). [c.137]

Хотя большинство исследователей, пользуясь методом Косселя, обычно выделяют аргинин и гистидин в виде солей для их идентификации, все же в литературе приводится большое число аналитических данных, где содержание этих двух аминокислот высчитано из общего азота очищенных фракций. Эти данные обычно превышают результаты, установленные по весу чистых солей в случае аргинина на 10—15%, в случае гистидина — на 20—30% [494, 422, 643 и др.]. [c.17]

Количество аргинина составляло 85—90% азота фракции аргинина, количество дихлоргидрата гистидина составляло 75—80>i азота фракции гистидина. Лизин нельзя рассчитывать по азоту содержание его определяется только по весу пикрата. [c.18]

Гемоглобины и глобины характеризуются, как известно, необычайно высоким содержанием гистидина. Они являются также хорошим источником для получения лизина. Гемоглобины и глобины отдельных видов животных отличаются, вероятно, друг от друга небольшими, но вполне определенными колебаниями в составе. Исключение составляет гемоглобин морской черепахи, который резко выделяется из всей группы по содержанию аргинина и гистидина. [c.74]

Приведенные данные по поводу незаменимости отдельных аминокислот для роста или азотистого равновесия были первоначально получены в опытах на крысах и собаках. Имеющиеся в настоящее время данные позволяют предполагать, что для поддержания азотистого равновесия у людей необходимы все вышеуказанные незаменимые аминокислоты, за исключением, по-видимому, аргинина и гистидина. В аналогичных опытах на цыплятах выяснилось, что гликокол является аминокислотой, незаменимой для роста цыплят. Но эти данные отличаются от данных, полученных в опытах на собаках и крысах. Поэтому следует предостеречь от механического переноса результатов опыта с одного вида животных на другие. Кроме того, не следует забывать того важного обстоятельства, что заменимые аминокислоты существенно влияют на потребность в незаменимых аминокислотах., Потребность, например, в метионине определяется содержанием цистина в диете чем больше в пище имеется цистина, тем меньше расходуется метионина для биологического синтеза цистина. Последний уменьшает, следовательно, потребность организма в метионине. Наконец, если в организме скорость синтеза какой-либо заменимой аминокислоты становится недостаточной, то появляется повышенная потребность в ней, которая может быть компенсирована поступлением ее с пищей. Отсюда ясна условность деления аминокислот на заменимые и незаменимые. [c.326]

По выделяющемуся аммиаку судят о суммарном содержании этих кислот. Для определения гистидина, цистеина, аргинина и ряда других аминокислот существуют свои специфические, часто цветные, реакции, которые будут описаны ниже, при рассмотрении отдельных аминокислот ( 4). [c.42]

По данным ряда исследователей, содержание у-аминомасляной кислоты и уровень активности ферментов ее обмена тесно связаны с функциональным состоянием центральной нервной системы. Две другие аминокислоты (диаминомонокарбоновые) — орнитин и цитруллин — обнаружены в тканях растений и животных. Обе они принимают участие в цикле образования мочевины и в своих превращениях тесно связаны с аргинином (орнитин -f СО2 + ЫНз- цитруллин + ЫНз- аргинин -> мочеви-вина + орнитин) [c.53]

По данным С. А. Коновалова, азотистое питание, имеющееся в растворе, по питательной ценности можно расположить в такой последовательности мочевина, аспарагин, тирозин, аргинин, сернокислый аммоний. Хуже усваиваются гликоколь и мочевая кислота. Если в смеси присутствуют аминокислоты, то они усваиваются дрожжами соответственно содержанию их в белках дрожжей. [c.239]

Гистоны — ядерные белки, играющие важную роль в регуляции генной активности. Они найдены во всех эукариотических клетках и разделены на пять классов (A[, hj, h , h , h ), различающихся по молекулярной массе и аминокислотному составу. Молекулярная масса гистонов находится в интервале от 11 до 22 kDa, а различия в аминокислотном составе касаются лизина и аргинина, содержание которых варьирует от 11 до 29% и от 2 до 14% соответственно. [c.48]

Меллон и сотр. [77] с помощью динитрофторбензольного реактива Сэнджера установили, что аргинин и лизин являются К-концевыми группами как в а-, так и в 3-казеине. Мэнсон [61], используя ту же методику, показал, что К-концевое положение в д-казенне занято аргинином, содержание которого доходит до 3,25 моля на 10 г белка. Карбоксипептидаза А отщепляет по одному молю триптофана, тирозина и лейцина от 27 300 г д , 2 Казеи-нов [47] основные или кислые С-концевые аминокислоты в этих казеинах не обнаружены. При изучении С-концевых групп продуктов расщепления установлено, что концевыми группами являются карбоксильные группы триптофана и лейцина и, возможно, тирозина. ад-Казеиновые фракции содержат в виде С-концевых остатков главным образом тирозин. [c.45]

Снелл (1946) разработал микробиологический метод количественного определения состава аминокислот. Различные микроорганизмы требуют для своего роста определенные аминокислоты, и скорость роста на среде, содержащей достаточное количество всех аминокислот, кроме одной, может служить показателем количества этого компонента в испытуемой смеси. Так, содержание аргинина в гидролизате может быть определено по влиянию этого гидролизата на рост La toba illus asei количество аргинина определяют, сравнивая исследуемую пробу со стандартными образцами, содержащими различные концентрации аргинина. [c.655]

Полиамины составляют ряд родственных соединений, частично образующихся из аргинина они присутствуют во всех клетках в относительно больших количествах (зачастую в миллимолярных концентрациях). Содержание полиаминов в клетках часто находится в стехио-метрическом соотношении с содержанием РНК. Однако у Т-четных бактериофагов н большинства бактерий содержание полиаминов ассо-ииировано с ДНК. Полиаминам приписывают множество функций. Они могут в известной мере замещать клеточный К" " и M.g + и, видимо, играют существенную регуляторную роль в процессах синтеза нуклеиновых кислот и белков [36]. Спермидин, по всей вероятности, играет специфическую роль в процессе клеточного деления [40а]. Полиамины могут взаимодействовать с двойной спиралью нуклеиновых кислот, образуя мостики между полинуклеотидными цепями в этом случае положительно заряженные аминогруппы взаимодействуют с отрицательно заряженными фосфатами остова нуклеиновых кислот [40]. В одной модели (предложенной Тсубои [40Ь]) тетраметиленовая часть молекулы полиамина укладывается в малой бороздке, связывая три пары оснований, а триметиленовые группы (одна в спермидине и две в спермине) образуют мостики между смежными фосфатными группами [c.99]

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Из табл. 6 видно, что в казеине особенно много глутаминовой кислоты количество двухосновных кислот в сумме составляет 17 0 по отношению к весу всего казеина или 24,5% по отношению к выделенным аминокислотам. Карбоксильные группы в белковой молекуле компенсируются аминогруппами. Двухосновные кислоты, имея одну аминогруппу и две карбоксильные, сохраняют характер карбоновой кислоты. По Дэкину двухосновные кислоты находятся в молекуле протеина по концам уепи и когда их много и они превышают своим содержанием диаминокислоты—протеин носит ясно выраженный кислотный характер. В казеине на 24,5% двухосновных кислот приходится 17,2% диаминокислот, аргинина и лизина. Вводя поправку на разницу молекулярных весов, которые у диаминокислот выше, нежели у дикарбоновых аминокислот, получаем, что количество вторых карбоксильных групп вдвое больше, нежели количество-вторых аминогрупп в диаминокислотах. Это соотношение между основными и кислотными группами, а также размещение карбоксилов по концам цепи определяют кислотный характер казеина. [c.62]

Гуанидиновое ааро аргинина ведет себя отлично от других основных групп, так как оно как в воде, так и в спирте функционирует как одноатомное основание. При достаточном содержании спирта аргинин оказывается нейтральным по фенолфталеину, так как при, этих обстоятельствах карбоксил и ядро гуанидина взаимно нейтрализуют друг друга. [c.763]

Белки М 1елина, которые мы рассматривали, представляют собой основные белки. Было обнаружено, что после их введения развиваются симптомы, схожие с симптомами рассеянного склероза [18]. Проявление этих симптомов получило название экспериментальный аллергический энцефаломиелит, о котором пойдет речь в последующих главах. Основной белок миелина, называемый также А -белком, экстрагируется буфером высокой ионной силы со слабокислым pH он составляет 30% белка миелина и имеет М 18000 на рис. 4,6 изображена его первичная структура. Вероятно, он имеет слабовыраженную вторичную и третичную структуры. Его изоэлектрическая точка равна 10, что указывает на высокое содержание остатков аргинина и лизина, которые равномерно рассредоточены по белку. В результате вся молекула взаимодействует с кислотными группами мембранных липидов. [c.102]

Таким образом, для чисто химических или физико-химических исследований основным требованием является точность для широкого обзора в области пищевых белков самое первое, что нужно, это — получить возможно больше материала по присутствию и содержанию незаменимых аминокпслот. В нашей практике часто встречалось, что пищевой белок является хорошим источником больщинства незаменимых аминокислот, которые легко определить (именно цистин, метионин, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и триптофан), и все же неполноценен в отношении других аминокислот, для выявления которых нет простых и точных способов определения. Если в таких случаях руководствоваться только анализами первой группы аЛтинокислот, то можно было бы впасть в серьезную ошибку при биологической оценке данного белка. Поэтому только полный анализ аминокислот, имеющих значение для питания, может дать правильную и полноценную картину исследуемых продуктов, даже если определение отдельных аминокислот будет произведено не абсолютными, а скорее сравнительными методами. [c.9]

Основы метода. Аргинин и гистидин осаждают совместно в виде серебряных солей при pH 13—14. После удаления реагентов выделяют количественно аргинин в виде флавианата (Коссель и Гросс, [384]) и высчитывают содержание гистидина по разности между общим азотом раствора и азотом осадка флавианата. [c.17]

Примечание. Как мы установили, описанньп выше метод позволяет получать удовлетворительные н сходящиеся результаты с большим числом белков, значительно различающихся по аминокислотному составу н по степени чистоты. Однако следует помнить, что для определения основных аминокислот нельзя установить постоянных правил. Часто оказывается необходимым изменять условия эксперимента вследствие специфических особенностей. Напрпмер, если содержание в белке одной или нескольких основных аминокислот невелико, то для анализа полезно применять больщие количества белка или комбинировать микро-метод Косселя со специфическими колориметрическими методами, вписанными ниже. Разработанное нами видоизменение метода Косселя позволяет двум работникам проводить 2 полных определения аргинина, гистидина и лизина в течение примерно 12 час. При этом единственной аппаратурой, которая встречается не [c.31]

Из этой таблицы слёдует, что данные по аргинину и лизину значительно понижаются в присутствии больших количеств углеводов. Так, при исследовании препаратов белка с содержанием 12% азота и выше мы вносим поправку на общие потери в 18 мг для аргинина и 14 мг для лизина. В белке с содержанием азота 1иже 12% мы пользовались поправкой в 28 мг для аргинина и 28 мг для лизина. В согласии с наблюдениями Тристрама [620] потери гистидина в такой степени не зависят от количества присутствующих во время гидролиза углеводов, а зависят от других факторов. Средняя потеря гистидина колеблется в пределах 9—14 мг. [c.36]

Гормоны гипофиза. Установленное отсутствие аргинина в окситотическом гормоне и относительно высокое содержание его в прессорном гормоне является лишним примером необычного состава большинства физиологически активных протеинов и полипептидов по сравнению с более инертными белками тканей. [c.83]

Травы. Белки трав относительно богаты аргинином и содержат почти такое же количество лизина, как и белки кукурузы, зародыша пшеницы и соевые бобы. По мнению авторов, содержание гистидина в этих белках окажется более высоким, чем указано в таблицах, если определение проводить с помощью нитраниловой, а не дифлавиановой кислоты. [c.105]

Описано влияние витамина Ве на аминокислоты у пациентов, страдающих детской пеллагрой (Квашиоркор) [65]. В моче больных, страдающих псориазом, определено 27 аминокислот и других нингидрин-положительных соединений [66]. Выделение аминокислот во время беременности исследовали Армстронг и Яте [67] они установили, что количество треонина было увеличено в три раза, количество выделявшегося таурина увеличивалось ежедневно вплоть до восьми недель, а уровень содержания мочевины и этаноламина оставался без изменений. Позднее Браун [68] опубликовал данные по изучению аминоацидурий. Повышенное содержание цистина, орнитина, аргинина и лизина наблюдали тогда, когда раковым больным прописывали циклолейцин. Определялся почечный клиренс свободных аминокислот у подростков с помощью ускоренного метода хроматографии [c.10]

Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

Выход -аргинина, считая на загруженный флавианат аргинина, составлял 80—83 или 60—65%, считая на содержание аргинина в исходном гидролизате. Удельный расход электроэнергии и выход по току представлены в табл. 1. [c.65]

Рассмотрение обмена аминокислот по биогенетическим семействам [7] показало, что наибольший удельный вес во все изучавшиеся периоды роста и развития яровой вики принадлежит аминокислотам группы аспартата (лизин, метионин, треонин, изолейцин, аспарагиновая и аспарагин), связанным с обменом ок-салоацетата, и глутамата (аргинин, пролин, глутаминовая, глутамин и у-аминомасляная), сопряженным в обмене с а-кетоглута-ратом, т. е. аминокислотам, связанным с циклом ди- и трикар-боновых кислот (см. табл. 3). Содержание этих групп от 28-го до 67-го дней после посева снижается более чем в 3,5—4 раза, что связано с изменением удельного веса азотистых соединений в метаболизме растений по мере роста и развития за счет интенсификации обмена и возрастания удельного веса углеводов [8]. На долю семейств нирувата (аланин, валин, лейцин) и серина (серии, цистеин, цистин, глицин) приходится менее 1/3 общего количества свободных аминокислот. Содержание их в процессе вегетации растений также убывает. [c.91]

Существенным показателем питательной ценности белков зеленой массы является их аминокислотный состав. Исследования показали, что белки зеленой массы многолетнего люпина содержат все незаменимые аминокислоты. Сумма незаменимых аминокислот в белках составляет около 50% (табл. 4). Мутант М-1827 имеет наибольшую сумму незаменимых аминокислот — 37,9%, превышающую на 1,59% сумму незаменимых аминокислот в белках стандартного сорта. Наибольший интерес представляет повышенное содержание в белках М-1827 таких незаменимых аминокислот, как лизин — 6,81 против 5,8% у стандарта аргинин—4,88 против 4,37% у стандарта треонин—3,68 против 3,29% у стандарта. У М-1827 отмечали несколько пониженное содержание изолейцина по сравнению со стандартом, однако в целом отселектированные образцы имеют высокий аминокислотный состав белков зеленой массы, являясь хорошим дополнением к другим кормам в качестве белковой подкормки. [c.150]

Среди индивидуальных органических соединений определены органические кислоты (муравьиная, уксусная, фумаровая, щавелевая, молочная, бензойная и др.), жиры, белки, аминокислоты (глицин, аланин, гистидин, аргинин, фенилаланин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и др.), углеводы (полисахариды, в частности, полиуроновые кислоты и их производные — полисахара), полифенолы, альдегиды, сложные эфиры, воска, смолы, лигнин и др. Многие из них растворимы в воде и могут образовывать комплексные соединения с ионами металлов. Способность гумусовых веществ к образованию внутрикомплексных соединений (хела-тов) с рядом катионов объясняется наличием в структуре гумуса гидрофильных групп. Наивысшей склонностью к образованию же-лезо-гумусовых комплексов типа хелатов обладают фульвокислоты и близкие к ним по природе гуминовые кислоты иэ. сильноподзолистой почвы, характеризующиеся высоким содержанием гидрофильных групп. [c.25]

Так, например, протамины характеризуются очень высоким содержанием аргинина (до 80%) и полным отсутствием лейцина и глютаминовой кислоты. Для гистонов характерно высокое содержание аргинина и лизица, практически полное отсутствие триптофана и цистина и очень малое содержание других циклических аминокислот — тирозина и фенилаланина. В сывороточном альбумине содержатся равные количества лейцина и изолейцина в фиброине шелка очень много глицина (50%), аланина и серина (примерно по 25%). Очень высокое содержание глицина (до 30%) обнаружено и в коллагене кроме того, это единственный белок, содержащий оксипролин и оксилизин. [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология