биосинтез аминокислот и белков

Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин. У жвачных животных биосинтез всех НАК производится микроорганизмами кишечного тракта, при зтом необходимы в достаточном количестве соединения азота (аммонийные соли, мочевина). Для человека обеспечение организма НАК — важнейшая задача питания. Высокую биологическую ценность имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат НАК не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении. Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). Важными компонентами смешанного корма являются рыбная и соевая мука. В белке соевой муки и в белке кормовых дрожжей мало метионина, в кукурузе — лизина и триптофана. Дефицит может компенсироваться добавлением недостающей аминокислоты илн подходящей комбинацией других белков. [c.19]

Само существование фиксированной первичной структуры у белковой цепи доказывает, что в клетке должна быть заложена программа построения этой структуры. Текст не может возникнуть в результате случайных встреч аминокислот — подобно типографскому тексту он должен набираться на некоторой матрице. Это понимал уже Кольцов задолго до открытия роли нуклеиновых кислот. Он считал, что роль матрицы, ответственной за синтез белка, играет также белок. Сейчас мы знаем, что матрицами служат молекулы ДНК и РНК. Для набора текста необходим генетический код. Матричный принцип биосинтеза белка является основным для молекулярной биологии и молекулярной биофизики. [c.262]

Изучение молекулярных процессов, лежаш их в основе переноса наследственной информации, сопряжено со многими методологическими проблемами, которые обусловлены особенностями биосинтеза нуклеиновых кислот, протекающего только на готовой матрице матричный биосинтез). Кроме того, учитывая огромное биологическое значение процессов, протекающих с участием нуклеиновых кислот, многие авторы предпочитают рассматривать их в отдельных разделах курса биохимии. В рамках настоящего пособия процессы переноса генетической информации в живых организмах рассматриваются, исходя из следующих соображений. Прежде всего учитывается, что биосинтезы нуклеиновых кислот представляют собой анаболические процессы, которые целесообразно рассматривать наряду с процессами анаболизма и катаболизма биосоединений данного и других классов. Кроме того, в настоящей главе обсуждается метаболизм нуклеотидов как строительных блоков нуклеиновых кислот. Таким образом, исследование путей биосинтеза нуклеиновых кислот, начиная с нуклеотидов и заканчивая полинуклеотидными цепями, включая их трансформацию, позволяет уяснить взаимосвязь между разными биомолекулами, что, по сути, составляет материальную основу биологической эволюции. Информация, касающаяся общих вопросов биоэнергетики и метаболизма, необходимая для усвоения материала по метаболизму нуклеиновых кислот, дана в предыдущей главе. В следующей главе Обмен белков и аминокислот изложен биосинтез белков трансляция), который протекает на матрице РНК и отражает биологический принцип передачи наследственной информации по цепочке ДНК РНК белок. [c.343]

Недостаток белков в кормовых рационах жвачных животных (коровы, овцы) можно восполнить путем добавления карбамида или карбоната, фосфата, сульфата аммония и аммиачной воды. Действие азотсодержащих добавок состоит в том, что микроорганизмы преджелудка (рубца) жвачных животных извлекают из этих добавок азот, необходимый для биосинтеза аминокислот, которые далее превращаются в организме животных в биологически полноценные (перевариваемые) белки. Установлено, что 1 кг карбамида равноценен по питательности 2,6 кг перевариваемого протеина. Однако при большом дефиците фосфора превращение азота в белок замедляется, что может привести к постепенному отравлению животных аммиаком. [c.180]

Другой пример сильного взаимодействия белка с ДНК—регуляция оперона белком-репрессором. Наиболее изученным примером является 1ас-оперон Е. соИ [25]. Ген-регулятор кодирует синтез белка 1ас-репрессора, который затем связывается с соседним оператором. Связывание с белком-репрессором малой молекулы— индуктора, например изопропилтио-р- )-галактопиранозида, вызывает диссоциацию репрессора с операторного участка. Последующая транскрипция трех соседних генов оперона приводит к биосинтезу трех ферментов — Р-галактозидазы, галактозопермеазы и тиогалактозидтрансацетилазы. 1ас-Репрессор представляет собой тетрамерный белок, состоящий из идентичных субъединиц по 347 аминокислот каждая. Сродство репрессора к последовательности ДНК оператора зависит от ионной силы константа диссоциации в клетке, вероятно, менее 10 " моль/л . Структура участка связывания ДНК в 1ас-репрессоре до сих пор не выяснена, однако удаление трипсином 59 остатков с Л -конца и 20 остатков с С-конца предотвращает связывание. Несколько больше известно об участке связывания индуктора. Измерения флуоресценции показывают, что находящийся в участке связывания индуктора остаток триптофана при связывании перемещается в менее полярное окружение. Изучение изменения флуоресценции методом остановленного потока показывает, что процесс связывания проходит в две стадии. Быстрая начальная стадия подчиняется, как и ожидалось, кинетике второго порядка. Более медленная стадия мономолекулярна и, по- [c.569]

Быстро возрастающий интерес к этой проблеме, помимо ее фундаментального значения, связан с тем, что лишь с недавнего времени промежуточные стадии биосинтеза белка стали доступны для химического изучения. Так, недавно было обнаружено, что системы, активирующие внедрение аминокислот, меченных С , в белок, могут быть разделены центрифугированием на две основные фракции — микросомы и растворимые энзимы. [c.263]

Каким же образом происходит перенос наследственной информации от ДНК на белок, как идет биосинтез специфических белков, характеризующихся определенной последовательностью аминокислот С точки зрения теории информации сведения в ДНК могут быть записаны определенным чередованием нуклеотидов в цепи нуклеиновой кислоты. Впервые мысль о том, что информация, необходимая для синтеза белка, записана , закодирована в цепи ну.клеиновых кислот, была высказана в 1954 г. После этого многие ученые пытались расшифровать этот код, но проблема оказалась трудной, и решение ее было в основном достигнуто лишь в последнее время. [c.296]

Если субстрат роста, или один из продуктов его катаболизма, такой, как ацетат, содержит метку С, то в результате аминокислота X станет меченой и метка будет включена в белок. Если добавить к растущей культуре немеченую аминокислоту А, являющуюся предшественником X, то начнется включение в X немеченых углеродных атомов и удельная радиоактивность X начнет уменьшаться. С другой стороны, если добавить к культуре немеченую X, то удельная радиоактивность X начнет падать, но удельные радиоактивности А, В и С уменьшаться не будут. Добавление С-аминокислот к культуре, осуществляющей биосинтез белка из соединения, меченного С, дает возможность решить, какие аминокислоты являются предшественниками и какие синтезируются позже. Эта идея основывается на предположении, что перенос углерода происходит преимущественно в одном направлении, от А к X, и необратим, то есть С [c.35]

При наличии эффективной системы экспрессии получение белка - продукта специфического гена - не составляет особого труда. Белок может представлять собой либо тот конечный продукт, который хотят получить (например, рестрицирующую эндонуклеазу), либо фермент, катализирующий определенную химическую реакцию (например, одну из реакций биосинтеза антибиотиков). Иногда в результате генетических манипуляций микроорганизм приобретает способность к синтезу нового фермента и может использоваться для получения in vivo низкомолекулярных соединений - витаминов, аминокислот, красителей, антибиотиков, предшественников различных биополимеров и т. д. Такой микроорганизм становится фабрикой по производству полезных метаболитов. [c.247]

Этот ]метод основан на том, что биосинтез каждого белка происходит в соответствии с информацией, закодированной в гене, "отвечающем" за данный белок. Так как каждой аминокислоте соответствует определённый(ые) триплет(ы), то расшифровка последовательности нуклеотидов в гене, кодирую-ш,ем синтез данного белка, предоставляет возможность построения первичной последовательности белка, закодированной в этом гене. [c.60]

Нуклеиновые кислоты являются как бы каркасом,на котором фиксируются аминокислоты, причем фиксирование это происходит в определенном порядке. Аминокислоты, фиксированные на нуклеиновых кислотах, затем освобождаются и связываются в таком же определенном порядке друг с другом, образуя специфический белок, характерный для данной ткани. Специфичность расположения аминокислот при биосинтезе определяется строением частицы рибонуклеиновой кислоты (РНК), на которой происходит формирование полипептидной цепи, [c.230]

Метод изотопной метки основан на том, что к растущей культуре прибавляют интермедиат, например меченую глутаминовую кислоту. Она препятствует своему эндогенному синтезу и включается в биосинтез белка. Затем, выделяя и фракционируя белок клеточной популяции, обнаруживают метку и в других аминокислотах, в частности в пролине и аргинине, следовательно, глутаминовая кислота — их предшественник. [c.20]

Описаны многочисленные случаи обнаружения в клетках фракций РНК, которые отличаются высокой скоростью биосинтеза и более или менее близки по нуклеотидному составу к ДНК соответствующих клеток. Эти фракции способны вызывать включение радиоактивных аминокислот в белок в присутствии бесклеточной системы биосинтеза белка. На основании совокупности этих данных считается возможным рассматривать их как информационные РНК. [c.40]

Эта общая схема биосинтеза белка обоснована данными, полученными при изучении включения аминокислот в белок в бесклеточных препаратах. Большинство работ было выполнено на препаратах из печени крысы [62] и микроорганизмах [48], однако бесклеточные системы, способные включать аминокислоты в белок, можно также получить из высших растений. [c.194]

Можем ли мы в настоящее время искусственно синтезировать белки На этот вопрос надо ответить утвердительно. Во-первых, созданы искусственные системы биосинтеза белка, содержащие необходимые РНК, ферменты, -аминокислоты, ионы магния и т. д. Эти системы позволяют вне живого организма получать белки. Во-вторых, мы близко подошли к синтезу простых белков — полипептидов — чисто химическим путем. Синтез ведут на твердой полимерной основе, к которой прикреплена первая аминокислота, и наращивание пептидной цепи ведется без выделения промежуточных пептидов. Таким путем, например получают белок инсулин, применяемый для лечения диабета. [c.181]

Биологическая ценность пищевого белка целиком зависит от степени его усвоения организмом, что в свою очередь определяется соответствием между аминокислотным составом потребляемого белка и аминокислотным составом белков организма. Такой пищевой белок лучше используется организмом для синтеза белков тканей. Для человека, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей человека. Однако это не исключает приема растительных белков, в которых содержится необходимый набор аминокислот, но в другом соотношении. Поэтому для обеспечения биосинтеза необходимого количества эвдогенных белков человеку потребуется значительно больше растительных белков, чем животных. [c.416]

Если удается выделить в клетке какой-то один преимущественно протекающий синтез одного определенного белка, то но интенсивности и скорости включения меченых аминокислот можно проследить, с какой скоростью и в каком направлении идет этот процесс. Так, при исследовании биосинтеза гемоглобина на ретикулоцитах показано что этот белок синтезируется путем последовательного удлинения молекулы в направлении от амино- к карбоксильному концу молекулы. Этот факт был подтвержден данными о радиоактивности пептидов, полученных после ферментативного гидролиза синтезированного гемоглобина. [c.482]

Паратгормон — белок, состоящий из 84 аминокислот (ММ 9500 Да), вырабатывается в паращитовидных железах. Низкая концентрация кальция в крови (менее 1,1 ммоль/л) вызывает синтез и секрецию гормона, высокая — ингибирует оба процесса (синтез и сгкрецию). В паращитовидных железах сравнительно мало накопительных гранул, и количество гормона в них может обеспечить максимальную секрецию лишь в течение 1,5 ч (для сравнения, в островковом аппарате поджелудочной железы инсулина достаточно для нескольких дней секреции, а запаса гормонов в щитовидной железе — на несколько недель). Именно поэтому биосинтез паратгормона должен быть постоянным. Периферический протеолиз паратгормона протекает главным образом в купферовских клетках печени, Органы-ми-шени кишечник, кости, почки. Проникающий гормон, действует в клетках-мишенях по аденилатциклазному механизму. В клетках почек и кости имеются мембранные рецепторы к паратгормону — простые белки с молекулярной массой 70 ООО Да. В кишечнике паратгормон усиливает всасывание кальция (косвенное действие через [c.416]

Каким образом молекулярное строение ДНК определяет биосинтез различных белков ДНК такой же биополимер, как и белок. Цепь ДНК также построена из чередующихся мономерных звеньев. Но если у белков их 20, то у ДНК — всего 4. Это известные нам нуклеотиды А, Г, Ц, Т. Так как сахар и фосфорная кислота во всех нуклеотидах одинаковы, то различаются они только азотистыми основаниями. Поэтому различия между ДНК сводятся лишь к порядку размещения азотистых оснований. Их последовательность в молекуле ДНК определяет последовательность аминокислот в молекуле белка. [c.150]

Это высокоспецифическое подавление активности первого фермента заключительного этапа пути биосинтеза триптофана обеспечивает строгую и очень гибкую регуляцию новообразования этой аминокислоты в зависимости от скорости включения ее в белок и присутствия в ростовой среде. [c.12]

В последние годы было твердо установлено, что процессы включения аминокислот в белок тесно связаны с нзитичием РНК В этих системах, и, следовательно, РНК участвует в процессе биосинтеза белка. Каким же образом 20 аминокислот, находящихся в клетке, соединяются пептидными связями в специфическую и генетически определенную последовательность [c.263]

Кажущееся постоянство химического состава живого организма поддерживается за счет равновесия между процессами синтеза и разрушения составляющих его компонентов, т. е. равновесия между катаболизмом и анаболизмом. В растущем организме такое равновесие смещено в сторону синтеза белков, т. е. анаболическая функция преобладает над катабо-лической. В организме взрослого человека в результате биосинтеза ежесуточно обновляется до 400 г белка. Разные белки обновляются с различной скоростью — от нескольких минут до 10 и более суток, атакой белок, как коллаген, практически не обновляется за все время жизни организма. В целом период полураспада всех белков в организме человека составляет около 80 сут. Из них необратимо распадается примерно четвертая часть протеиногенных аминокислот (около 100 г), которая должна возобнов- [c.360]

Последовательность оснований ДНК предопределяет последовательность аминокислот в белке при его биосинтезе. Этот процесс контролируется на двух различных стадиях. Во-первых, в ядрах клеток происходит транскрипция информации с ДНК на мРНК-Во-вторых, в цитоплазме происходит трансляция мРНК в белок. [c.201]

Следует, однако, отметить, что можно индуцировать биосинтез белка у бактерий и по иным механизмам, приводящим, по крайней мере в небольшой части, к включению аналога аминокислоты вместо нормальной аминокислоты. Например, низший гомолог пролина (азетидин-2-карбоновая кислота) был введен в белок Е. oli с замещением одной четверти пролина [4]. Однако замещения такого рода происходят только в отсутствие достаточного количества нормальной аминокислоты. [c.227]

Имеются доводы в пользу того, что TRH может быть аномалией по отнощению к биосинтезу. Трипептид мог образоваться in vitro из исходных аминокислот и экстрактов гипоталамуса. Его синтез не ингибировался белок-блокирующими антибиотиками, но ингибировался добавлением иодацетамида или хлорида ртути, которые инактивируют больщинство ферментных систем [26]. Можно предположить, что этот синтез можно провести ферментативно с помощью TRH-синтетазы, весьма сходной с глутатион-синтетазой (см. разд. 23.4.2.1). [c.293]

Биосинтез. У животных и человека инсулин синтезируется в р-клетках островков Лангерганса. Гены, кодируюшие этот белок у человека, локализованы в коротком плече 11-й хромосомы. Зрелая инсулиновая мРНК состоит из 330 нуклеотидов, что соответствует 110 аминокислотным остаткам. Именно такое их количество содержит предшественник инсулина — препроинсулин. Он состоит из одной полипептидной цепи, на Л -конце которой находится сигнальный пептид (24 аминокислоты), а между А- и В-цепями локализован С-пептид, содержащий 35 аминокислотньгх остатков. [c.165]

Таким образом, мРНК — переносчик информации от ДНК к рибосомам, т. е. синтезирующему белок аппарату клеток, мРНК обеспечивает программу биосинтеза. Но для биосинтеза необходимы аминокислоты и реализация надлежащих термодинамических и кинетических условий. [c.561]

Таким образом, белок синтезируется de novo из аминокислот, а не путем сборки заранее изготовленных полипептидных блоков. Описанная последовательность событий при биосинтезе достаточно сложна, но характеризуется едиными принципами. [c.563]

Во всех этих реакциях, которые в конце концов приводят к синтезу белка, принимает уч астие целая армия ферментов. Биосинтез белка начинается с раскручивания двойной спирали ДНК и изготовления ее копии — негатива (образование мРНК — транскрипция ), затем следуют переносы мРНК из клеточного ядра в цитоплазму к рибосомам, активирование аминокислот и присоединение их к растущей полипептидной цепи в соответствии с кодом (перевод 4-буквенной записи оснований в 20-буквенную запись — трансляция). На каждой из этих стадий постоянно активен один белок — фермент, специфично действующий как катализатор. Именно действие одного фермента после раскручивания двойной спирали ДНК обеспечивает, что только одна из двух высвобождающихся цепей копируется в виде мРНК. [c.155]

Возможность включения отдельных аминокислот в белки была впервые показана после того, как в биохимических исследованиях стали применять аминокислоты, меченные радиоактивным углеродом, тяжелым азотом или радиоактивной серой. Механизм этого процесса тесно связан с биосинтезом белка заново. Аминокислоты перед включением в белок должны быть активированы. Активация аминокислот осуществляется под действием АТФ с образованием аденилатов аминокислот. Включение аминокислот в белки тесно связано с нуклеиновыми кислотами. [c.299]

Время полужизни. Стабильность молекул РНК может варьировать в широких пределах. У высших организмов она в среднем намного выше, чем у бактерий. Такое различие, очевидно, частично обусловлено тем, что биосинтез белков у высших организмов протекает более медленно (при 37° в ретикулоцитах кролика за одну секунду включаются в белок 2 аминокислоты, а.у Е. oli — 100 аминокислот). Стабильность различных молекул тя-РНК может заметно варьировать даже в пределах одной и той же клетки. Молекулы РНК некоторых РНК-содер кащих фагов могут непосредственно выполнять роль /тг-РНК, не разрушаясь в течение жизненного цикла фага в зараженной бактериальной клетке (30—55 мин при 37°). У высших организмов т-РНК еще более стабильна. Активный цитоплазматический комплекс, состоящий из ге-РНК, рибосом и s-PHK, может, вероятно, функционировать непрерывно в течение нескольких дней в некоторых случаях синтез белка на стабильных РНК-матрицах происходит даже в отсутствие ядерной ДНК (эритроциты млекопитающих) и без сколько-нибудь заметного обновления РНК. [c.504]

При сравнении активности гидробромида 4-окси-3,5-ди-7 рет -бу-тнлбензиламина, гидрохлорида М,М-ди(р-оксиэтил)-4-окси-3,5-ди-грег-бутилбензиламина и ТиоТЭФа было обнаружено, что ТиоТЭФ подавляет синтез белка при значительно больших концентрациях, чем производные пространственно-затрудненных фенолов. Примечательным является тот факт, что концентрационные зависимости предельных включений меченых аминокислот в белок в случае ТиоТЭФа и фенольных ингибиторов имеют различный характер. Этот факт, очевидно, свидетельствует о различном механизме воздействия этих соединений на включение меченых аминокислот в синтезирующиеся белки. Интересно отметить, что эффект торможения биосинтеза белка сохраняется также и при неконтактном введении фенольных ингибиторов. Так, при внутрибрюшинном введении мышам с солидной гепатомой XXII 4-метил-2,6-ди-грег-бутил-фенола наблюдается торможение включения аминокислот в белки опухоли, причем наблюдаемый эффект коррелирует с заметным торможением развития перевиваемой опухоли. Это наглядно видно на примере уменьшения веса солидной опухоли, привитой мышам. Если на четвертый день после прививки опухоли мышам каждые сутки вводить внутрибрюшинно 4-метил-2,6-ди-трег-бутилфенол в дозе 100 и 150 мг/кг, то на одиннадцатые сутки (терминальная фаза развития опухоли) происходит торможение роста опухоли и селезенки. Увеличение вводимой дозы фенола приводит к большему торможению роста опухоли. Как показали дальнейшие исследования 4-метил-2,6-ди-трег-бутилфенол тормозит и биосинтез РНК, причем в большей степени, чем биосинтез белков. [c.331]

В процессе биосинтеза белка случаются ошибки, следствием которых является изменение нормальной последовательности аминокислотных остатков. Образующийся аномальный белок, лишенный биологической активности, является результатом генетической мутации. Она происходит, если в ДНК, кодирующей данную полипептидную цепь, химически изменяется или выпадает одно мононуклеотидное звено или же если в эту ДНК включается один лишний мононуклеотид. При этом нормальная, непрерывная последовательность кодирующих триплетов в гене изменяется и соответствующим образом изменяется аминокислотная последовательность полипептидной цепи, кодируемой этим геном. В большинстве случаев процесс ограничивается заменой одной-единственной аминокислоты на другую. Исследование таких мутантных белков (т. е. белков с каким-либо изменением, являющимся результатом мутации) представляется очень важным, так как оно дает возможность обнаруживать те аминокислотные остатки полипептидной цепи, которые играют существенную роль в определении структуры и функции белка. [c.382]

Одно, впрочем, совершенно ясно, и, несомненно, читатель уже отме-. ТИЛ про себя эту особенность описанного процесса (биосинтеза белка), которую мне хочется подчеркнуть с какой же удивительной точностью должны происходить копирование и перевод, чтобы в живой клетке все шло так упорядоченно, как мы к этому привыкли Одна-единственная ошибка при копировании или переводе чревата очень серьезными последствиями в полипептид включится неправильная аминокислота, образуется неправильный белок, неправильный апофермент (а следовательно, и фермент) и соответствующая реакция обмена в клетке пойдет по неверному пути. А что будет, если химикам удастся долучить искусственную мРНК, подсунуть ее клетке, и, таким образом, заставить клетку созда- [c.65]

Однако каким образом специфичность различных белков, зависящая прежде всего от последовательности расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, определяется наследственностью, отражаемой в структуре ДНК, т. е. как осуществляется схема ДНК -> РНК — Белок Долгое время оставалось непонятным, как каждая из 20 с лищним аминокислот, в общем сходных по своей структуре, располагается в определенном месте молекулы РНК и затем оказывается в определенном месте молекулы белка. Открытие т-РНК, представляющих довольно длинную поли-нуклеотидную цепь и потому более своеобразных, чем аминокислоты, давало ответ на этот вопрос очевидно, высокоспецифичные т-РНК, несущие ту или иную аминокислоту, могли расположиться в строго определенном месте и-РНК. Оставалось решить важный вопрос какие именно сочетания нуклеотидов в цепи и-РНК определяют вовлечение в биосинтез той или другой аминокислоты (в виде аминоацил-РНК) [c.524]

В главе 30 указывалось, что нук-леопротеиды представляют собой белок, связанный с нуклеиновыми кислотами. Имеющие большое значение нуклеиновые кислоты ДНК и РНК являются важными компонентами клеточных ядер, хромосом и вирусов нуклеиновые кислоты участвуют в биосинтезе белков. В процессе пищеварения белок отщепляется от нуклеиновых кислот и подвергается дальнейшему расщеплению до аминокислот. Нуклеиновые кислоты под влиянием рибонуклеазы и дезоксирибонуклеазы сначала образуют нуклеотиды, которые затем гидролизуются нуклеотидазами с образованием фос- фатов и нуклеозидов. Нуклеозиды /всасываются через слизистую обо- [c.384]

Чтобы белок, образующийся при биосинтезе, имел ту по-необ оя1м п п аминокислот, которая закодирована в мРНК. п каждая аминокислота соедини- [c.33]

Различные варианты актиномицинов образуются в результате воздействия аминокислот, вносимых в среду, на механизм биосинтеза антибиотика. Попадая в клетки стрептомицета, аминокислоты включаются в пул свободных аминокислот, из которых вырабатывается белок микроорганизма и актиномицина. Образование молекулы антибиотика в основном зависит не от уровня аминокислот в пуле, а от того, насколько легко те или иные аминокислоты могут быть включены в молекулу актиномицина. [c.319]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология