Аланин, определение методом

Аммонийные соли, могущие присутствовать в виде примеси в исследуемом образце, мешают определению -аланина формольным методом, так как в присутствии щелочи из них выделяется аммиак, обусловливающий о бразование с формальдегидом уротропина, а освобождающаяся при этом кислота будет титроваться щелочью. [c.144]

Ниже приведено в качестве примера определение отнощения энантиомеров аланина по методу Витта [9], усоверщенствован-ному в нашей группе [Ю], [c.274]

Опорой ДЛЯ определения конфигураций соединений с аминогруппой у асимметрического центра может служить доказанная рентгенографическим методом абсолютная конфигурация природного (правовращающего) аланина (см. стр. 186). Например, в 1907 г. Э. Фишер действием пятихлористого фосфора заменил гидроксильную группу (—)-серина на атом хлора и этот промежуточный продукт далее восстановил в (И-)-аланин, а действием Ва(ЗН)2 превратил в (—)-цистеин. Это позволяет для названных аминокислот написать следующие проекционные формулы [c.192]

Метод определения качества (р-аланина основан на известном методе формольного титрования аминокислот, предложенном еще в 1907 г. Серенсеном (цит. по [c.143]

Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности цистеин > гистидин > аспарагин > метионин > глицин, аланин, валин, фенилаланин. Определен состав твердых соединений, выделенных из золотосодержащих растворов гистидина и фенилаланина золото в них находится в состоянии окисления (I), состав соединений отвечает формулам с соотношением золота к аминокислоте 1 1. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [c.154]

Этот метод предназначен для постоянных ежедневных анализов, проводимых с целью контроля за работой очистных сооружений или за состоянием воды в водоеме. Результаты определения, как правило, получаются несколько более низкими, чем при пользовании изложенным выше арбитражным методом, но они обычно достаточно хорошо воспроизводимы. Рекомендуется периодически проводить определения обоими методами, ускоренным и арбитражным, для нахождения приблизительного коэффициента пересчета. Следует учитывать, что расхождения между результатами обоих методов особенно велики, когда проба содержит трудно окисляемые веш.ества, такие, как уксусная кислота, аланин, бензол и т. п. [c.79]

Расхождение между результатами определения основного вещества в аминокислотах по карбоксильной и по аминогруппе не превышает 1,2% (для метионина) (табл. 1), между тем, как по методу Кьельдаля получаются неустойчивые результаты, и расхождение достигает 9% (для а-фенил-Р-аланина). Это, очевидно, можно объяснить присутствием посторонних азотсодержащих примесей. [c.106]

Значительная неоднородность структуры шерсти делает ее полное исследование обычными методами очень трудной задачей. Основную часть доступных для определения Й-концевых аминокислот, которые были идентифицированы путем динитро-фенилирования (т. 4, стр. 320), составляют серин, треонин, глицин, аланин и валин. [c.289]

Применение кинетического метода для определения конфигурации основано на том, что установление бимолекулярного механизма реакции нуклеофильного замещения считается равносильным доказательству наличия инверсии. С помощью этого метода была, например, определена конфигурация природного —)-серина. Это соединение путем замены в нем гидроксильной группы на хлор и последующего восстановления, т. е. путем реакций, не затрагивающих асимметрический центр, превращается в ( + )-аланин оба соединения должны, следовательно, иметь одинаковую конфигурацию. Тот же (.+ )-аланин получается из (-1-)-а-бромпропионовой кислоты, которая при щелочном гидролизе дает 1-(- -)-молочную кислоту [c.596]

Описанные. методы включают определение тех незаменимых и заменимых аминокислот, для которых существуют достаточно надежные аналитические прие.мы. Расположение материала распадается на естественные группы так, основные аминокислоты собраны в одну группу, тирозин, триптофан и аланин — в другую, дикарбоновые аминокислоты — в третью серин и треонин — в четвертую и т. д. [c.8]

Когда происходит замещение при асимметрическом атоме углерода, может возникать инверсия конфигурации (вальденовское обращение), и потому необходим другой метод установления конфигурации. Например, определение конфигурации (+)-аланина и (—)-аланина по сравнению с конфигурацией (+)-молочной кислоты включает замещение ОН-группы на МНг-группу, а это замещение связано с вальденовским обращением. Однако конфигурацию можно определить по влиянию химического изменения в одной из групп, связанных с асимметрическим атомом углерода, на оптическое вращение одинаковые конфигурации характеризуются одинаковым изменением вращения плоскости поляризации света. [c.25]

Этот метод обычно используется для количественного определения аминокислот методом жидкостной хроматографии. Вместе с тем полученные из аминокислот альдегиды могут быть определены и методом ГЖХ [110—113]. Однако имеются сведения о том, что глицин окисляется нингидрином до формальдегида, который в условиях газохроматографического анализа полимеризуется 1114], а альдегиды, полученные из фенилаланина и метионина, обладают низкой летучестью [115]. При окислении нингидрином валина, лейцина, изо лейцина, аланина были получены соответственно изомасляный альдегид, 3-метилбутанол, 2-метилбутанол и ацетальдегид [110 . [c.41]

Воспроизводимость определений находится в пределах 115%. Метод пригоден для количественного определения аланина и глицина в белковом гидролизате. [c.150]

При полимеризации ангидрида аланингидроксамовой кислоты (ангидрида Лейкса) получают поли-/--аланин - структурный аналог фиброина натурального шелка. Написать схему синтеза и вычислить молекулярную массу полученного полимера, если при определении свободных аминогрупп по методу Ван-Слайка путем диазотирования навески 3,2445 г вьщелилось при нормальных условиях 1,34 см азота. [c.66]

Используя метод оптического сравнения, Фрейденберг установил [44], в частности, конфигуративную связь окси- и аминокислот, что в то время было невозможно сделать прямым химическим превращением, поскольку оно идет с затрагиванием асимметрического центра, а сведения о механизмах зеакций были тогда еще не столь надежны, как теперь. 3 табл. 7 приведены величины оптического вращения ряда производных молочной кислоты (как вещества с известной конфигурацией) и двух антиподов аланина, задача определения конфигурации которых стояла в данной работе. [c.206]

В работе Снелла [17] описан синтез -аланина 1-С . Вначале получают М-ацетил-с аланин-1-С (т. пл. 136°), после чего превращают его в Ы-ацетил-с -аланин-1-С комбинированием асимметрических энзи.матически-гидролитических методов ( -ами-нокислотооксидаза) Фодора [18] и Бакера [19]. Гидролиз бромистоводородной кислотой приводит к образованию в качестве конечного продукта аминокислоты, содержащей менее 1,1 /о /-ала-нина-1-С . Описана методика определения -аланина. [c.172]

Хотя из всего набора спектроскопических методов — инфракрасной и рамановской спектроскопии, ДОВ, КД, ЯМР, флуоресцентной и ЭПР-спектроскопии, часто лишь одна (лучше остальных) подходит для определенного конформационного исследования, все же полученная с ее помощью информация почти неизменно успешно дополняется данными, полученными с использованием другого метода. В предыдущих разделах неоднократно указывалось на множество примеров применения более чем одного спектроскопического метода примерами этого из области олигопептидов могут служить исследования защищенных олигомеров -аланина (ИК и КД) [15, 70], аналогов -валина и -норвалина [70] и грамицидина А [56] (ЯМР и КД). Хороший растворитель для олигопептидов, полипептидов и белков, гексафторизопропанол, используется для сравнительных исследований с применением ИК, ДОВ и КД [c.443]

Одним из вариантов исиользования электрогенерированных галогенов в кулонометрическом анализе являются методы, основанные на превращении галогенов в соответствующие гипогало-гениты [385, 386]. В этом случае сначала генерируют хлор, бром или иод в ячейке для внешнего генерирования [387], а затем вводят полученный галоген в щелочной буферный раствор, содержащий определяемый компонент. Таким путем определяют аланин, аминомасляную кислоту, амины, аммиак, борогидриды щелочных металлов (ион 10 пригоден только для определения последних), а также роданиды, арсениты, сурьму и другие восстановители. [c.49]

При подборе оптимальных условий определения варьировались условия опыта и системы растворителей. Потенциометрическое титрование проводилось как в водно-формоловой среде, так и в различных смешанных водно-органических средах в присутствии формалина. Применявшаяся трехкомпонентная система растворителей состояла из воды, органического растворителя и формалина в соотношении 40 40 20 объемн. %. В качестве среды для титрования карбоксильных групп были использованы следующие классы органических растворителей спирты (метанол, этанол, пропанол и бутанол), кетоны (ацетон и метилэтилкетон), нитрилы (ацетонитрил), амиды (диметилформамид). Указанным методом были проанализированы следующие аминокислоты аланин, серии, лейцин, валин, а-фенил-Р-аланин, трип- [c.104]

Разработанные в последние годы методы селективного гидролиза, разделения и идентификации открыли новые возможности для химического изучения структуры полипептидов и белков. Как уже указывалось, эти природные продукты включают разнообразный материал антибиотики, гормоны, токсины, ферйенты,. вирусы, волокна и т. д. Хотя за короткий период времени был достигнут большой прогресс в выяснении структуры различных природных продуктов, работа по установлению химической структуры белков в значительной степени осложнена их макромолеку-лярной природой. Изучение последовательности аминокислот в полипептидах и белках показывает наличие в них своеобразных группировок аминокислот. Например, из семи основных аминокислот, имеющихся в АКТГ, четыре расположены по соседству, а все семь включены в последовательность из 14 аминокислот из семи кислых аминокислот, ирисутствуюпщх в этом гормоне, три находятся по соседству друг с другом. В рибонуклеазе три остатка серина и три остатка аланина находятся рядом аналогична располагаются три ароматические аминокислоты в инсулине. Для ряда ферментов — тромбина, трипсина, химотрипсина и фосфоглюкомутазы было отмечено наличие одинаковой последовательности из шести аминокислот. Отмечено, что в структуре-и механизме действия протеолитических ферментов важную роль играют определенные трипептиды [160]. В настоящее время из-за ограниченности наших знаний относительно точного молекулярного механизма действия гормонов и ферментов можно делать только предположения о значении тёх или иных аминокислотных группировок. Вопрос о связи определенной последовательности аминокислот с функциями различных соединений может быть выяснен лишь по мере накопления экспериментального материала. Тем самым, по-видимому, станет возможным значительно более полное понимание механизма действия природных соединений на молекулярном уровне. [c.418]

Основы метода. При обработке аминокислот белкового гидро-лизата нингидрином летучие альдегиды образуются из валина. лейцина, изолейцина, аланина, фанилаланина и метионина. Для определения иоследних трех аминокислот существуют отдельные метч>ды (см. гл. II, III и VII) следовательно, мо кно определить сумму аминокислот группы лейцина . [c.289]

История вопроса. Фншер, Осборн и их сотрудники установили, что та часть гликоколя, которая не выпадала из смеси в виде хлоргидрата гликоколя, могла быть отогнана внизкокипящих фракциях при перегонке эфиров. С тех пор методом выделения из низкокипящих фракций эфиров очень широко пользовались для определения содержания гликоколй в белковых гидролизатах. Левин показал [414], что при добавлении избытка пикриновой кислоты к смеси гликоколя и аланина, полученной из низкокипящих фракций эфиров, гликоколь выпадает в виде пикрата, если аланина не очень много. После перекристаллизации из воды пикрат гликоколя плавится при 190°. [c.322]

Метод окисления нингидрином с последующим определением ацетальдегида более специфичными п-оксидифенилом [206] (ср. гл. IV, раздел 2, подраздел 1А) или пиперазин-нитро-пруссилом натрия [245, 194] (см. эту главу, раздел 2, подраздел 2Б) обещает стать наилучши.м мик )ометодол для определения аланина. [c.332]

Основы метода. Все встречающиеся в природе я-аминокис-лоты, за исключением гликоколя, дезаминируются и декарбо-ксилируются при нагревании с водным раствором нингидрина. (трикетогидринденгидрата) (Руэман [559]) в разбавленной кислоте при этом образуются NHa, СО2 и соответствующий низший альдегид. Этой реакцией воспользовались Ван-Сляйк и др. [636, 637, 638] для определения лизина в осадке фосфорновольфрамовой кислоты (см. гл. I) также для определения глютаминовой и аспарагиновой кислот в смесях (см. гл. VI) Виртанен н др. [662, 663] использовали эту реакцию для определения аланина (см. гл. VII). [c.355]

В медицине определение аланин-транс-аминазы и аспартат-трансаминазы в сыворотке крови служит важным методом диагностики и оценки результатов лечения при инфаркте миокарда. Этот же метод используется и для обнаружения токсического действия некоторых химических реактивов (дополнение 19-1). [c.574]

Определение числа и природы С- и М-концевых аминокислотных остатков позволило добиться существенных успехов в выяснении структуры некоторых белков. Инсулин оказался первым белком, для которого полностью установлен порядок расположения всех аминокислот [102—107]. Сангер и его сотрудники путем окисления инсулина надмуравьиной кислотой получили два основных продукта, которые оказались пептидами, содержащими цистеиновую кислоту и состоящими из 21 и соответственно 30 аминокислотных остатков. Более короткая цепь (по обозначению Сангера — пептид А ) имеет Ы-концевой остаток глицина и С-концевой остаток аспарагина. В более длинной цепи (пептид В ) Ы-концевой аминокислотой оказался фенилаланин, а на С-конце цепи находится аланин. С помощью остроумных приемов, заключающихся в широком использовании метода получения динитрофенильных производных при помощи [c.27]

Аминокислоты можно получить из природных материалов или приготовить путем химического синтеза. В первом случае обычно получают Ь-изомеры аминокислот аминокислоты, полученные методами химического синтеза (за исключением глицина, р-аланина и т. п.), представляют собой рацематы. Способы выделения аминокислот многообразны, и этому вопросу посвящена весьма обширная литература. Некоторые белки служат хорошим сырьем для получения определенных аминокислот клейковина (глютен) пшеницы служит основным сырьевым материалом для производства Ь-глутаминовой кислоты глютен кукурузы — хороший источник для выделения Ь-лейцина и Ь-тирозина Ь-ар-гинин можно получить из желатины и из крови. Продажные препараты Ь-аспарагина получают из побегов спаржи (ср. [14]). [c.91]

Вследствие относительно высокой упругости паров соединений, содержащих фтор [50], газо-жидкостная хроматография применяется для разделения К-ТФА-эфиров ди-, три- и тетрапептидов, Газо-хроматографический анализ различных летучих производных коротких пептидов проводился рядом автором [51—56]. Бименом и Веттером, например, осуществлено хроматографическое разделение N-aцeтилиpoвaнныx аминоспиртов и полиаминов, полученных из лейцил-аланина, глицил-фенилаланина, фе-нилаланил-глицина, лейцил-аланил-пролина и лейцил-аланил-глицил-лейцина с последующим масс-спектрометрическим определением последовательности аминокислот в пептидных цепях [53]. Однако наибольшего успеха удалось достигнуть при применении, как и в случае разделения аминокислот, К-трифторацетилирован-ных метиловых эфиров (рис. 9). Указанный метод, по-видимому, имеет ограниченное применение при исследовании структуры пептидов [64] и степени рацемизации при их синтезе [55]. [c.267]

Гюильбо и Любрано [549] описали амперометрический метод определения некоторых L-аминокислот (цистеин, лейцин, аланин, тирозин, фенилаланин, триптофан и метионин), основанный на применении электрода с оксидазой L-аминокислоты. Электрод содержит оксидазу L-аминокислоты, которая удерживается на поверхности платинового электрода (Бекман 39273) с помощью целлофановой пленки и резинового кольца. Концентрацию образующейся по реакции типа (15.2) перекиси водорода определяют амперометрически при pH 7,8. [c.191]

Для количественного определения аминокислот использовали стандартный раствор аланина и глицина концентрация каждой аминокислоты в растворе составляла 0,01 моль1л раствор сухого гидролизата брали определенной концентрации (приготовлен из навески, взятой с точностью до 0,0002 г). Концентрация определяемых аминокислот в исследуемом гидролизате должна была составлять 0,01—0,03 моль1л. Для этого, как правило, концентрация гидролизата должна быть 2—4%. Растворы приготовляли в 10%-ном изопропиловом спирте для продолжительного хранения. Метод разрабатывали на примере анализа жмыха поджелудочной железы. [c.151]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология