Полипептиды структура цепи

Вторичная структура белка — форма полипептид-ной цепи в пространстве. С помощью рентгеноструктурного анализа и других физических методов исследования установлено, что полипеп-тидные цепи природных белков находятся в скрученном состоянии — в виде спирали. Спиральная структура удерживается водородными связями, возникающими между группами СО и NH аминокислотных остатков соседних витков спирали (на рис. 18.1, а обозначены пунктиром). Подобная вторичная структура получила название а-спирали (рис. 18.1, а). Водородные связи в ней направлены параллельно длинной оси спирали (а-спирали чередуются с аморфными частями). [c.352]

Понятно, что первые исследователи были приведены в замешательство открытием, каких размеров может достигать полипептид-ная цепь в некоторых белках, согласно оценкам их молекулярной массы. Некоторые авторы [3] пришли к заключению, что имеющаяся конфигурация действует таким образом, что помогает молекуле гораздо сильней уплотниться, чем это можно было ожидать на основании простейших и наиболее очевидных предположений . Большие успехи в исследовании биополимеров, таких как белки н нуклеиновые кислоты, а также становление молекулярной биологии в значительной степени произошли в результате понимания того факта, что такие ограничения, накладываемые на форму и размер частиц, действительно существуют. Определение точной пространственной структуры белков с помощью кристаллографической техники и в ряде случаев исследования, которые показали дискретные изменения в конформации белков, когда они вступали в [c.219]

Вторичной структурой белка называют конформацию полипептид-ной цепи. Она определяется первичной структурой белка и фиксируется в пространстве посредством прежде всего водородных связей, образующихся между пептидными фрагментами одной цепи. [c.656]

После того как структура всех фрагментов установлена, необходимо выяснить порядок их расположения в исходной полипептид-ной цепи. Для этого белок подвергают расщеплению при помощи другого агента и получают второй, отличный от первого набор пептидных фрагментов, которые разделяют и анализируют аналогичным образом. [c.33]

Рентгеноструктурное изучение гемоглобина (выполненное английским ученым Максом Перутцем с сотрудниками) показало, что молекула этого белка представляет собой агрегат из четырех субъединиц, каждая из которых напоминает молекулу миоглобина и содержит одну полипептид-ную цепь. Такое сочетание двух или большего числа полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка. [c.683]

Поверхность вытянутой полипептид-пой цепи, подобно поверхности а- или Р-спирали, имеет характерную конфигурацию, которая ни в коем случае не является случайной, а обусловлена порядком расположения аминокислот в цепи, т. е. первичной структурой. Например, если маленькая аминокислота (у которой [c.36]

В этой главе мы последовательно рассмотрим проблему изучения химического строения, или структурной формулы, белка, исследование вторичной спиральной структуры цепи и в этой связи — опыты с модельными синтетическими веществами полипептидами, без которых нельзя было бы столь быстро научиться понимать белки. Далее мы рассмотрим третичную структуру белковых макромолекул и наиболее совершенный метод ее изучения — рентгеноструктурный анализ, а также многочисленные физикохимические свойства белков, зависящие от макромолекулярной структуры — гидродинамические, оптические, электрические. Наконец, мы остановимся па современных методах разделения, очистки и идентификации белков. [c.10]

Сообщается о применении дейтерообмена для анализа структуры белков [846]. Ранее были определены константы скорости обменных реакций и степени дейтерирования некоторых белков по полосам комбинационного тона, лежащем в ближней ИК-области (4590 и 4870 см- ) [460, 461]. Оказалось, что в а-кератине при 30°С обменивается около 30% подвижных водородных атомов. Эта величина не возрастает и после очень длительного дейтерирования. Однако с ростом температуры или величины рВ она повышается. Для многих белков не удается объяснить частичное дейтерирование непроницаемостью кристаллитов для воды, так как кристаллиты связывают воду с образованием гидратов. В этом случае непроницаемость связана со стереохимической структурой полипептид-ной цепи. [c.117]

Имеющая определенную конформацию (определенную вторичную структуру) цепь может далее складываться с созданием третичной структуры. Например, на рис. 35 изображена третичная структура фермента рибонуклеазы, представляющей собой полипептид, построенный из 124 аминокислотных остатков. [c.428]

Считается установленным, что структура макромолекулы белка характеризуется аминокислотным составом, порядком чередования различных аминокислотных остатков в полипептидных цепях, взаимным расположением этих цепей в пространстве, характером, количеством и распределением дополнительных связей между полипептид-ными цепями. Все это обусловливает существование в природе практически необозримого множества белков и огромное разнообразие их свойств. В строении белков различаются четыре структуры первого, [c.431]

В случае если возникают внутримолекулярные водородные связи между группами одной и той же цепи, то образуется а-структура (рис. 12). Такие водородные связи закручивают полипептид-ную цепь в спираль и скрепляют полипептидные цепочки. Из этих двух структур наибольшее признание получила а-спи-раль, в которой на один виток приходится 3,6 аминокислотных остатков (36 остатков иа 10 витков), шаг витка составляет 5,44 А, следовательно, длина каждого аминокислотного остатка в проекции на длинную [c.42]

ПЕПТИДЫ, природные или синт. в-ва, молекулы к-рьи построены из остатков г -аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. По числу этих остатков разл чают дипеигиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. П. с длинной цепью наз. полипептидами, с цепью средне длины — олигопептидами, с замкнутой цепью — циклопептидами. Полипептиды достаточно большой мол. массы, способные к организации однозначной пространств, структуры, относят к белкам. К П. близки депсыпептпды. [c.428]

Да). Молекула миозина сильно вытянута в длину, причем ее длинная, стержневая часть образована двумя тяжелыми полипептид-ными цепями, которые на этом участке имеют структуру а-спирали и к тому же закручены одна вокруг другой в суперспираль. N-концы тяжелых цепей образуют глобулярные головки , каждая из которых находится в комплексе с двумя легкими цепями. АТФазная активность миозина сосредоточена в головках , имеющих каждая по одному активному центру. В результате ограниченного протеолиза можно получить два типа протеолитических фрагментов, обладающих в полной мере АТФазной активностью так называемый тяжелый меромиозин с м. м. 350 ООО Да, лишенный большей части стержня, или хвоста , миозино-вой молекулы, а также препараты головок . Электрофоретическая картина зависит от вида примененной протеазы, ее концентрации и времени обработки белка. Головки , или, как их называют, субфрагмент-1, полученный путем химиотрипсинового протеолиза, при ДСН-элект-рофорезе дают полосу 96 ООО Да — фрагмент тяжелой цепи, и две полосы легких цепей — примерно 18 000 и 15 000 Да. Две другие легкие цепи отсутствуют вследствие деградации. Тяжелый меромиозин обычно дает целый набор полос, среди которых присутствуют 81 ООО Да, 74 ООО, [c.392]

Полипептиды и белки (а белки являются полипептидами большой степени конденсации) очень широко распространены как в растительном, так и в животном мире — это обязательные компоненты любого живого организма. Их также отличает большое разнообразие. Провести четкую грань между полипептидами и белками нельзя, так как в природе найдены представители этого класса производных а-аминокислот практически сплошного спектра распределения по массе или по количеству аминокислотных остатков от нескольких аминокислот (3-5) до нескольких десятков и даже сотен тысяч таких компонент в одной такой био-полимерной молекуле. Разнообразие полипептидов можно подсчитать, исходя из того факта, что в их построении может участвовать (и обычно участвует) 20 аминокислот, которые могут соединяться между собой в любом порядке, в любом сочетании, с любой степенью повторяемости. Полипептид-ная цепь из 300 аминокислотных остатков на базе 20 протеногенных аминокислот может быть представлена 10 5° структур. Это практически бесконечное число возможных изомеров. Отсюда и бесконечные возможности белковых молекул в плане полифункциональности их свойств, поэтому они и составляют основу всего живого. [c.81]

Жизненно важным пигментом крови, переносящим кислород у большинства животных, в том числе у млекопитаю-ших, является гемоглобин — гемопротеин, который в качестве простетнческой группы содержит протогем (5.23), представляющий собой Fe-хелатный комплекс протопорфирина IX. Мышцы содержат структурно и функционально сходный с ним пигмент — миоглобин. Эти два белка были первыми белками, трехмерная структура которых была установлена с помощью рентгеноструктурного анализа. Миоглобин имеет единственную полипептид-ную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков (мол. масса 17 800). Его трехмерная структура показана на рнс. 5.7. Пептидная цепь миоглобина свернута таким образом, что его молекула очень компактна. Около трех четвертей цепи имеет структуру а-спирали, в которую входят восемь различных спи-рализованных сегментов. С наружной стороны молекулы рас- [c.167]

Последовательность аминокислотных остатков в полипептид-,ной цепи называется ее первичной структурой. Определение пер.-вичной структуры производится путем частичного гидролиза белка с помощью специфических протеаз, катализирующих расщепление пептидной связи лишь между определенными остатками. Так, трипсин атакует лишь те пептидные связи, которые образованы СО-группами остатков основных аминокислот — Apr или Лиз. В результате образуется смесь коротких полипептидных цепей, олигомеров. Такие короткие цепи называются пептидами. Их исследование производится посредством химических и физико-химических методов (хроматография, масс-спектроскопия). Воздействуя другим ферментом, можно разрезать белок по другим связям, получить смесь других пептидов. N- и С-конце-вые остатки белка (см. стр. 68) определяются в результате их химической модификации, предшествующей частичному гидролизу. Зная строение пептидов, полученных при специфическом расщеплении различными ферментами, можно установить первичную структуру белка. Допустим, что белковая цепь имеет структуру [c.73]

Электрофорез в крахмальном геле имеет не только большое значение при диагностике парапротеинемий он весьма важен при определении гомогенности нативных белков и полезен при анализе субъединичной структуры молекулы белка. Например, папаиновые фрагменты IgG (Fab, F и F ) или выделенные из него полипептид-ные цепи (Н- и L-цепи) при электрофорезе в крахмальном геле образуют отдельные зоны. Это позволяет сравнивать субъединицы гомогенных IgG (миеломных белков или чистых антител) между собой. [c.13]

Решающим направлением исследований строения ферментов в начале современного этапа было изучение строения их белковой части, куда входили исследования их размеров, числа по-липептидных цепей и последовательности аминокислот в них, а также третичной структуры, т. е. расположения полипептид-ных цепей в молекуле фермента. [c.177]

Основная область научных исследований — биохимия белков. Изучал вторичную структуру ри-бонуклеазы. Обнаружил (1956), что ее молекула состоит из одной длинной нолппептидной цепи, образующей складки , скрепленные дисульфидными мостиками. Разработал метод гидролиза окисленной рибонуклеазы трипсином с предварительным блокированием е-аминогрупп лизина. Предложил метод развертывания полипептид-ной цепи с помощью восстановления 5—5-связей тиогликолевой кислотой, а также метод хроматографического разделения ферментов на фиксированных аналогах субстрата. Изучал зависимость биологической активности фермента от пространственной структуры его молекул и пришел к выводу, что за эту активность ответственна не вся структура. Основоположник нового направления в био- [c.21]

В мономерном звене имеется один или более ато-MOE углерода с различными боковыми группами, и химич. структура цепи не симметрична относительно своего направления. В этом случае тетраэдрич. атомы углерода являются истинно асимметрическими, и такая цепь может обладать оптич. активностью. Необходимое условие существования истинно асимметрич. атомов в главной полимерной цепи — наличие не менее трех типов различающихся по строению групп в каждом мономерном звено, напр. (—А— RR — В—) , где А и В — любые группы. К таким макромолекулам относятся, напр., полипептиды (—NH— HR—СО—) и иолипро-пиленоксид [—О—СН(СН,,)- Hj-] . [c.264]

В зависимости от числа аминокислотных остатков в цепи различают олигопептиды, или просто пептиды (ди-, три-, тетрапептиды и т. д.), и полипептиды. По структуре цепи П. делят на циклические (не имеющие концевых групп) и линейные. В последних различают N-концевой аминокислотный остаток (участвующий в построении П. своей карбоксильной группой) и С-кон-цевой остаток (образующий пептидную связь своей аминогруппой). В зависимости от состава П. подразделяют на гомополипептиды, или поли-а-аминокислоты (образованные остатками одной а-аминокислоты), и гетерополипептиды, в к-рых различные а-аминокислот-ные остатки могут распределяться статистически, регулярно или блоками. Полимеры, в построении к-рых кроме а-аминокислот участвуют иные соединения, напр [c.12]

Ренгеноструктурное определение трехмерной структуры одного из альбуминов карпа было выполнено при разрешении 200 пм [287, 288]. Белок представляет собой единственную полипептид-ную цепь, содержащую 108 аминокислот, и состоит из четырех основных а-спиральных участков. Они ограничены остатками 40—51, 60—70, 79—88 и 99—107. Из первоначальных данных рентгеноструктурного анализа [287] сферическая область высокой электронной плотности с центром, находящимся на расстоянии около 250 пм от атомов кислорода карбоксильных групп аспар-тата-94, аспартата-90, аспартата-92и глутамата-101 и карбонильной группы лизина-96, была интерпретирована как связанный ион Са(11). Более поздние исследования [288, 289] показали, что второй центр связывания локализован между карбоксильными группами аспартата-51, аспартата-53, глутамата-62 и карбонильными группами серина-55 и фенилаланина-57. Ко времени написания данного обзора второй центр связывания не был охарактеризован достаточно подробно и поэтому здесь не обсуждается. [c.113]

Остовом первичной структуры является полипептид-ная цепь, одинаковая у всех белков. Единстведная особенность, наблюдающаяся у остова некоторых белков, связана с наличием в их структуре остатков пролина и оксипролина, которые относятся к вторичным, а не к первичным аминам. За этим исключением, специфические особенности каждого белка определяются расположением и числом различных аминокислотных остатков в его молекуле. Виды взаимодействий, в которые может вступать данный фермент, будь то реакции с субстратом и простетической группой или внутримолекулярные взаимодействия, стабилизирующие третичную структуру самого фермента, полностью определяются хрмичёскйМ1а свойствами и последовательностью этих боковых групп. [c.19]

Теперь уже выяснены первичные структуры и другие детали строения еще более сложных белков, относящихся к ферментам. Так, начало 60-х годов ознаменовалось полным выяснением структуры открытого еще в 1920 г. фермента рибонуклеазы, осуществляющего гидролиз рибонуклеиновых кислот (РНК, см.). Рибонукле-аза—белок, молекулярная масса 13 500, имеет одну полипептид-ную цепь, образованную 124 аминокислотными звеньями. Установлены последовательность этих звеньев и наличие четырех внутри-цепных дисульфидных связей, замыкающих определенные участки цепи в циклы. Выяснен аминокислотный состав и структура некоторых ферментов, содержащих около двух с половиной сотен аминокислотных звеньев (молекулярная масса 27 000—34 000), т. е. являющихся весьма сложными белками. [c.334]

Дисульфидные мостиковые связи —8—8— создают третичную структуру белков. Третичная структура — это функционально необходимое взаимное расположение в пространстве элементов вторичной структуры белков — спиралей и слоев, образованных полипептид ными цепями. Дисульфидные мостики образуются из сульфгидрильных групп —8—Н серосодержа-ш ей аминокислоты — цистеина. [c.486]

Функция Gs -белка решающим образом зависит от его субъединичной структуры. В его состав входят три полипептида а-цепь (Gsa), которая связывает и гидролизует GTP и активирует аденилатциклазу, и прочный комплекс Р-цепи и у-цепи (Gpy), который заякоривает G на внутренней [c.357]

Из полученного при исследовании синтетических полипептидов огромного экспериментального материала хотя и не было сделано обобщающих представлений о причинах стабильности регулярных структур, тем не менее стала очевидной необходимость привлечения новых факторов для ее объяснения. Из опытных данных следовала ограниченность концепции, согласно которой регулярные структуры поддерживаются исключительно водородными связями между пептидными группами. Такие факты, как наличие а-спирали в водной среде, реализация спиральных структур у полипептидов, основная цепь которых лишена возможности образовьшать внутренние водородные связи, относительная легкость перехода спираль-клубок и разрушение спиралей при изменении состояния боковых цепей и т.д., свидетельствовали о том, что пептидная водородная связь по меньшей мере не является единственной причиной, ответственной за стабильность регулярных структур. [c.37]

ДНК обладает высокой реакционной способностью взаимодействия с полипептидами и полиаминами. Больщое внимание уделено изучению комплексообразования ДНК с протаминами. Эти пептиды располагаются на поверхности двойной спирали так, что положительные заряды соседних боковых групп смотрят в разные стороны и одновременно связываются с фосфатными группами обеих цепей двойной спирали ДНК (Зенгер, 1987). Было показано, что при таких взаимодействиях происходит ассоциация комплексов в надмолекулярные структуры, причем большое значение имеет распределение гидрофобных фупп полипептида вдоль цепи. Подробные кристаллофафические исследования структуры этих комплексов проводились с целью моделирования взаимодействия ДНК с гистонами. [c.142]

Следовательно, морфология клетки и ее частей может быть записана в нуклеотидном коде в виде текстов (генов), определяющих синтез в необходимой последовательности полипептид-лых цепей с определенной последовательностью аминокислот. Естественно, мы говорим сейчас лишь о принципиальной возможности такого механизма морфогенеза клетки. Весьма привлекателен и другой принцип морфогенеза на этом уровне. В самом деле, мы по существу рассматривали следующую модель. Набор разных кубиков разной формы с липкими гранями насыпают в ящик и какое-то время трясут (тепловое движение) кубики слипаются так, чтобы суммарная свободная поверхность, смазанная леем, была минимальной, т. е. образуется сложная морфологическая структура (эта модель была реализована Ферстером [303]. Затем в ящик добавляют кубики другой формы и снова трясут— прежняя морфологическая структура достраивается, превращаясь в структуру нового типа, и т. д. В этом случае реализуются структурные особенности морфологических единиц и их субъ- единиц, причем их реализация происходит при стохастическом взаимодействии структурных единиц. [c.151]

Явление, описанное выше на примере рибонуклеазы, кажется типичным для поведения глобулярных белков в целом. Вытянутые полипептид-ные цепи, но-видимому, наделены способностью при соответствующих условиях самопроизвольно принимать уникальную третичную структуру. В некоторых случаях в образовании активного белка принимают участие две или более полипептидных ценей, но даже и тогда денатурация, включающая в себя физическое разделение слагаемых цепей, в основном может быть обратима. Две различные полипептидпые цепи инсулина (рис. 45, б) соединены двумя дисульфидными связями, которые могут быть восстановлены с разделением цепей Аж В. При окислении раствора, содержащего смесь двух этих цепей, восстанавливается значительное количество активного гормона, идентичного с первоначальным белком [404]. Три субъединицы фермента альдолазы связаны лишь вторичными валентными связями. Эти субъединицы могут быть отделены друг от друга, развернуты в сильно вытянутую форму, а весь процесс может быть обратимым с сохранением активности фермента [405]. Образование третичной структуры в субъединицах, очевидно, приводит к появлению частиц с комплементарными поверхностями, что, таким образом, чрезвычайно благоприятствует их ассоциации в четвертичную структуру. [c.139]

Одна из основных функций серы в белках и полипептидах — участие SH-rpynn в образовании ковалентных, водородных, меркаптидных связей, поддерживающих трехмерную структуру белка. Дисульфидные мостики между полипептид-ными цепями или двумя участками одной цепи (по типу — S —S-мостика в молекуле цистина) стабилизируют молекулу белка. [c.243]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология