Энергия сорбции

Было показано (Лэнгмюром, Траубе), что энергия сорбции W на поверхности раздела некоторых поверхностно-активных соединений, содержащих углеродные цепи (например, жирных кислот), определяется следующим эмпирическим соотношением (для разбавленных водных растворов) [c.335]

Энтальпия сушильного агента определена по (I) и энтальпия материала Нр—но (4), которые применяются, только если У означает свободное содержание влаги. Для сильно гигроскопичных материалов должна быть учтена энергия сорбции. [c.140]

Б строгом термодинамическом смысле дифференциальная мольная свободная энергия сорбции Р отражает способность сорбента к различным межмолекулярным взаимодействиям с анализируемым веществом. Однако, исходя из величину , трудно оценить селективность сорбента, т.е. различие в способности анализируемых веществ к взаимодействию с данным сорбентом. Это различие определяется разностью свободных энергий сорбции В Сл С ). величину (л С) можно рассчитать из уравнения (2), которое получается после преобразования уравнения (I) [c.142]

Ключевые слова адгезия,битумы дорожные, газовая хроматография, энергия сорбции. [c.168]

Не менее важную роль в комплексообразовании играет также и повышенная микровязкость в поверхностном слое (см. раздел Микросреда активного центра этой главы). Повышенная микровязкость обусловлена тем, что подвижность полипептидных цепей в известной степени заторможена. Если бы это было не так, то энтропийные потери при образовании сложного комплекса фермент — органический лиганд могли бы стать столь большими, что образование его было бы неэффективным (см. раздел Оценка свободной энергии сорбции этой главы). [c.24]

Прочность комплексов фермент — лиганд (оценка свободной энергии сорбции] [c.24]

Свободная энергия сорбции субстрата на ферменте как источник ускорения реакции [c.34]

Однако структурных предпосылок (налагающих требования к геометрии активного центра) недостаточно для катализа. Термодинамически невыгодному процессу сближения и ориентации прежде всего нужна движущая сила, благодаря которой суммарный процесс пошел бы спонтанно. В ферментативном катализе роль такой движущей силы играет свободная энергия сорбции субстрата на ферменте. [c.56]

Иными словами, термодинамическая предпосылка механизма сближения и ориентации реагирующих групп X и Y в комплексе XE-RY состоит в том, что замораживание молекулы субстрата (или также некоторых каталитических фрагментов активного центра) идет за счет свободной энергии сорбции E-R. Чтобы показать это, учтем, что образование фермент-субстратного комплекса можно представить в виде модели (см. 6 гл. I), в которой на первом этапе происходит остановка поступательного движения субстрата с одновременным замораживанием вращательных и некоторых других степеней свободы. Лишь после этого в собственном акте сорбции может реализоваться выигрыш свободной энергии гидрофобного и других видов взаимодействий (если они существуют), которую обозначим АО .внут р- Таким образом получим [c.56]

Рис. 17. Механизмы, которые могут объяснить постоянство суммарной свободной энергии сорбции при одновременном понижении свободной энергии активации химического превращения фермент-субстратного комплекса i — эффекты сближения и ориентации II — механизм индуцированного соответствия III — механизм напряжения

Механизм, с помош,ью которого ферменты реализуют этот принцип, можно раскрыть в самом общем виде на модели (рис. 17, /). Пусть системе а присущи какие-то определенные значения величин AG и ДО внутр (характеризующих, соответственно, сорбцию группы R на ферменте и последующее химическое взаимодействие X и Y). Для другого субстрата (система б), содержащего в молекуле два фрагмента RhR, способных сорбироваться на ферменте, потенциальная свободная энергия сорбции в принципе должна быть термодинамически более благоприятной. С другой стороны, образование фермент-субстратного комплекса в этом случае явно сопряжено с гораздо большими [c.58]

Согласно теории индуцированного соответствия, выдвинутой Кош-ландом мл. [43, 44], в свободном ферменте (в отсутствие субстрата) каталитически активные группы X и X расположены так, что они не могут одновременно взаимодействовать с субстратным фрагментом Y (см. схему а на рис. 17, //). Энергетически менее предпочтительная, но каталитически активная конформация активного центра образуется лишь в фермент-субстратном комплексе (схема б). На образование ее тратится часть свободной энергии сорбции. [c.60]

Расходование свободной энергии сорбции должно идти в этом случае продуктивно, т. е. конформационно-сольватационные изменения в глобуле, сопровождающие сорбцию субстрата на ферменте (или следующие за ней), должны быть одновременно полезными (и необходимыми) для образования переходного состояния последующей химической стадии. Это следует из того, что общий выигрыш свободной энергии активации для субстратов, содержащих в молекуле гидрофобную группу Н, составляет полную величину потенциальной свободной энергии сорбции, равной согласно механизму (4.41) 2А0 стр (как это наглядно показано на рис. 44 и следует, например, из уравнения 4.39). [c.156]

Оценка величины энергии, вносимой молекулярными силами в общую энергию сорбции органических ионов [c.369]

Принцип расчета молекулярной (U q ) и ионной ( 7 он) составляющих энергий сорбции органических ионов на ионитах приведен на рис. 91, на котором представлена зависимость AG от мольной доли органического иона в ионите для обмена иона морфина на ион водорода на ионите КУ-1. Из рисунка видно, что может быть рассчитана как разность между AG при данной мольной доле N, и AG при N, = 1. При = 1 AG следует считать величиной, соответствующей только энергии взаимодействия органического иона с ионогенной группой сорбента, так как при полном использовании органическим ионом емкости сорбента поверхность ионита вблизи ионогенной группы практически полностью занята неполярными радикалами органических ионов, и молекулярная составляющая энергии адсорбции органического иона ничтожна. [c.369]

С помощью уравнения (3.3) может быть вычислена константа Генри К уравнения (3.1) и уменьшение свободной энергии сорбции в стандартных условиях АС° [c.72]

Как было сказано, разделения достигают, меняя элюирующую силу подвижной фазы — растворителя. Элюирующая сила растворителя показывает, во сколько раз энергия сорбции данного элюента больше, чем энергия сорбции элюента, выбранного в качестве стандарта, например -гептана. Растворители (элюенты) делят на слабые и сильные. Слабые растворители слабо адсорбируются неподвижной фазой, поэтому коэффициенты распределения сорбируемых веществ (сорбата) высокие. Сильные растворители сильно адсорбируются, поэтому О сорбата низкие. Растворитель тем сильнее, чем выше растворимость в нем анализируемой пробы, чем сильнее взаимодействие растворитель—сорбат. [c.309]

Этот параметр не зависит от размеров колонки и широко используется в хроматографической литературе и расчетах. Коэффициент емкости не является чисто формальной величиной, он непосредственно связан с коэффициентом распределения в данной системе К и свободной энергией сорбции ДС [c.18]

Приведем все же простую оценку ускорения реакции, основанную на предположении о трансформации энергии сорбции в энергию ФСК. Предположим, что структурное соответствие фермент — субстрат в ФСК приводит и белок, и малую молекулу в напряженное состояние ( дыба ). Пусть длина нерастянутой молекулы субстрата равна 1ц, длина полости фермента, в которую вошел субстрат, I. Изменения длины молекул субстрата н фермента равны соответственно х и у. Тогда х + у—1 — 1о и условие равенства упругих сил имеет вид [c.193]

Порядок кв отвечает произведению линейного размера глобулы на модуль упругости Ье. Для белка Ь 5 нм, е 10 Дж см . Следовательно, /се 5 10 Н/см. Наибольшая энергия упругой деформации сосредоточивается в наиболее слабом месте молекулы субстрата. Деформация валентных углов происходит значительно легче, чем валентных связей. Вместе с тем энергия, запасенная на угловых степенях свободы молекулы, может перейти на валентную связь и уменьшить энергию активации ее разрыва. Коэффициент упругости /сз, отвечающий низкочастотным деформационным колебаниям (V 10 с ), равен примерно 0,15 П/см. Допустим, что АЁ = 31,5 кДж/моль (при уменьшении энергий активации на такую величину скорость реакции увеличивается в 10 раз). Тогда л 0,08 нм, г/ 0,23 нм, упругая энергия фермента 88 кДж/моль. Значит, суммарная энергия, расходуемая при сорбции на упругую деформацию, составляет 171 кДж/моль. Эта величина не чрезмерна, если учесть, что сорбция происходит за счет многоточечного связывания, т. е. образования многих химических и слабых связей между ферментом и субстратом. Наблюдаемая энергия сорбции представляет собой разность истинной энергии сорбции и энергии упругой деформации фермента и субстрата. [c.194]

Из ненадежности капельной гипотезы не следует, однако, невозможность понижения эффективной энергии активации за счет энергии сорбции субстрата. Структурное соответствие фермент — субстрат приводит и белок и малую молекулу в напряженное состояние. Можно сказать, что молекула субстрата растянута на дыбе [21]. [c.401]

В последнее время началось развитие квантово-химических методов расчета энергии сорбции. Так Дункен и Онитц [49 ] и Шодов, Андреев и Петков [50 ] провели квантово-химические расчеты энергии адсорбции водорода, этилена и циклогексана на никелевом катализаторе и получили результаты, не сильно отличающиеся от экспериментальных. Такого рода квантово-химические расчеты совместно с изложенными выше положениями Баландина, Темкина и Ройтера создают возможность подбора с помощью вычислительных машин оптимальных катализаторов из серии аналогичных соединений. Это, конечно, может значительно уменьшить объем экспериментальной работы при подборе катализаторов. [c.163]

На рис. 6 балансы массы и энергии показаны на диаграмме Моллье, Наружный воздух с параметрами Г ., и /1с нагревается в подогревателе с мощностью <3/, до значений Г/ и , тогда как значение X остается неизменным, так что Х,--Х . Если температура материала не изменяется, т. е. д- Т-ш, , не учитывается энергия сорбции и отсутствуют тепловые потери, т. е. Qtr=( , то состояние воздуха должно изменяться вдоль линии (dhldX)ad abat И температура материала должна быть равна Гда,, вдоль всего потока. Однако, как правило, Гщ,, отличается от 7 ., Некоторое количество энергии сорбции участвует также в общем балансе, и неизбежны тепловые потери. Поэтому состояние воздуха изменяется вдоль линии ЫйХ)р1- 1п температура материала изменяется от 7и , г до и Ю кeт принять значения, достаточно близкие к температуре воздуха на выходе Т . [c.140]

Целью данной статьи является рассмотрение возможности адсо -ционной хроматографии как метода получения физико-химической информации о системе битум-минерал. Движение вещества по хроматографической колонке определяется физико-химическими свойствами и характером мажмолекулярных взаимодействий сорбента и сорбата. Поэтому в уравнения, описывающие движение вещества по колонке, входят различные термодинамические характеристики системы, например свободная энергия сорбции. [c.142]

Ддя описания связи между хроматографическими параметрами удерживания и свободной энергией сорбции Рорпшайдером предложено следующее эмпирическое уравнение С 3 3 [c.142]

Таюш образом, можно рекомендовать оценивать сцепление битумов с минеральными материалами по разности свободных энергий сорбции тест-веществ В (л (г) с помощью газовой хроматографии. [c.145]

Изучена возможность применения газовой хроматографии для оценки адгезии битумов к минеральным материалам. Найдено,что по1саза-телем оценки адгезии может служить такая термодинамическая характеристика, как - разность свободных энергий сорбции. Показано, что iл с) может быть рассчитана на основе параметров удерживания исследуемой хроматографической системы, где сорсЗентом служит минерал, модифицированный 1% анализируемого битума, а сорбитом - тест-вещества, используемые в газовой хроматографии. Библ.З, табл.З. [c.168]

Вклад гидрофобного взаимодействия в свободную энергию сорбции органической молекулы на ферменте можно оценить теоретически [261. Однако более плодотворными для оценки прочности гидрофобной связи оказались некоторые эмпирические критерии. В их основу положено представление, что образование комплекса белок — органический лиганд, возникаюш,его в результате гидрофобных взаимодействий, можно рассматривать фактически как термодинамически выгодный перенос аполярной молекулы (или ее фрагмента) из воды в органическую фазу беЛка. Величина поверхности связываемой молекулы [40, 41] — это весьма частный критерий, поскольку на его основании нельзя сравнивать комплексующие свойства соединений, содержащих в молекуле различного рода полярные заместители. Недостаточным критерием гидрофобности ингибиторов или субстратов следует считать также и растворимость их в воде. Использование этой величи- [c.26]

Наряду с катализом за счет свободной энергии сорбции (см. 1—4 этой главы) ферментативные реакции находят источник ускорения в том, что молекула субстрата подвергается химической атаке не одной каталитической группой (как это происходит в гомогенно-каталитических реакциях второго порядка), а сразу несколькими. Это связано с тем, что третичная структура белка позволяет сосредоточить в активном центре фермента значительное число электрофильных и нуклеофильных групп, таких как имидазольная, карбоксильная, сульфгид-рильная, аммонийная, фенольная и др. (см. гл. I), которые, как известно из гомогенного катализа, представляют собой общекислотные и общеосновные катализаторы. Именно поэтому в промежуточных фермент-субстратных комплексах в принципе возможна атака сорбированной субстратной молекулы по механизмам общего кислотноосновного катализа. [c.61]

Нерешен также и вопрос о ковалентном катализе. В ряде ферментативных реакций образуются промежуточные соединения с ковалентной связью между ферментом и субстратом [29, 48, 49]. В качестве примера можно указать на протеазы, где в ходе ферментативной реакции образуется ацилфермент (см. гл. IV). Трудно сказать, почему реакция не протекает прямо, а идет через образование промежуточного соединения с ферментом (или коферментом). В этом отношении Дженкс [29] указал, что именно здесь могут быть заложены важные химические закономерности ферментативного катализа, которые в настоящее время почти или вообще не поняты . Не исключено, однако, что причина простая, а именно, что в ковалентно-связанном промежуточном соединении легче, чем в сорбционном фермент-субстратном комплексе, реализуются различного рода механизмы напряжения, которые позволяют использовать свободную энергию сорбции химически инертных субстратных фрагментов на ферменте на понижение активационного барьера скоростьлимитирующей химической стадии (см. 4 этой главы). Возможно, наличие промежуточных соединений в ферментативных механизмах отражает лишь сложную картину участия в реакции большого числа функциональных групп, многие из которых вообще склонны образовывать ме-тастабильные продукты (как, например, имидазольная группа [29]). Иными словами, образование промежуточных соединений хотя и сопровождает ферментативный катализ, но, возможно, не имеет прямого отношения к наблюдаемым ускорениям. [c.66]

Уравнение (4.27) означает, что величина специфического эффекта в скорости ферментативной реакции линейно возрастает с увеличением показателя гидрофобности я субстратной группы R. Это находится в резком диссонансе с данными по модельной реакции щелочного гидролиза этиловых [107—109] или л-нитрофениловых [110—112] эфиров тех же карбоновых кислот, где константа скорости второго порядка практически не зависит от длины алифатической цепи. В ферментативной же реакции с увеличением углеводородного фрагмента в субстратном остатке понижается свободная энергия активации примерно на —600 кал/моль (—2,5 кДж/моль) на каждую СНа-группу [что следует из (4.27)], если учёсть, что значение я для СНа-группы равно 0,5. Найденное значениеЛЛ <7 согласуется с величиной свободной энергии сорбции на активном центре алифатических соединений (см. 4 этой главы). [c.149]

В согласии с механизмом (4.40) субстратоподобный ингибитор действительно вытесняет из активного центра несколько молекул воды, как это было обнаружено при рентгеноструктурном анализе кристаллического химотрипсина [123]. Однако этот механизм не согласуется с данными по влиянию среды на гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие (см. 4 этой главы). Кроме того, механизм (4.40) противоречит тому, что двойной выигрыш свободной энергии экстракции реализуется лишь в переходном состоянии химической реакции [см. уравнение (4.39)], в то время как в комплексе Михаэлиса вклад гидрофобного фермент-субстратного взаимодействия меньше [см. уравнение (4.29)]. Иными словами, в химотрипсиновом катализе не вся потенциальная свободная энергия сорбции, которую предполагает модель (4.40), равная 2АСэкстр, реализуется в виде прочного связывания субстрата с ферментом. Из диаграммы, представленной на рис. 44, видно, что в комплексе Михаэлиса (или ацилферменте) реализуется в виде свободной энергии связывания E-R лишь инкремент свободной энергии сорбции, отражающий перенос субстрата из воды в неводное окружение (в среду белковой глобулы), равный АО кстр [см. также уравнение (4.29)]. Для объяснения этих фактов следует допустить, что гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие идет в две стадии 1) образование фермент-субстратного комплекса протекает по механизму (4.19), который не противоречит данным по солевому эффекту (на их основании он был и предложен), и термодинамические закономерности его согласуются с уравнением (4.29). Этот механизм также предполагает вытеснение нескольких молекул воды из [c.155]

На стадии 2 в механизме (4.41) происходит фактически более эффективное термодинамически выгодное гидрофобное взаимодействие между ферментом и субстратом. Однако этот процесс не приводит к более про чному связыванию субстрата на ферменте, поскольку сопровождающие его термодинамически невыгодные конформационно-сольвата-ционные изменения в белке протекают полностью за счет потенциальной свободной энергии сорбции (гидрофобного взаимодействия). [c.156]

Энергия сорбции О-аминокислот несколько превышает энергию сорбции их -антиподов. Это позволяет полностью разделить энан-тиомеры большинства аминокислот на соответствующих хиральных адсорбентах. [c.107]

Порядок величины ке отвечает произведению линейных размеров глобулы на модуль упругости 6. Для белка L яг 50 А, е. 10 эрг-Следовательно, 5-10 duH-Наибольшая энергия упругой деформации сосредоточивается в наиболее слабом месте молекулы субстрата. Деформация валентных углов происходит значительно легче, чем валентных связей [111]. Вместе с тем энергия, запасенная на угловых степенях свободы молекулы, может перейти на валентные связи и уменьшить энергию активации, нужную для разрыва. Коэффициент упругости, отвечающий низкочастотным деформационным колебаниям (v 10 се/с ), примерно равен 1,5-10 дин-смг . Допустим, что АЕ = 7,5 ккал/моль (при такой величине АЕ скорость реакции увеличивается в 10 раз). Тогда л л 0,8 А, г/ 2,3 А, упругая энергия фермента /гкеУ 21 ккал/моль. Значит, суммарная энергия, расходуемая при сорбции на упругую деформацию, составляет приблизительно 30 ккал/моль. Эта величина не чрезмерна, если учесть, что сорбция происходит за счет многоточечного связывания, т. е. образования нескольких химических и нехимических связей между субстратом и ферментом. Наблюдаемая энергия сорбции равна разности истинной энергии сорбции и упругой энергии фермента и субстрата. [c.402]