Реакции аминогруппы аминокислот

Реакции аминогрупп в аминокислотах. Действие азотистой кислоты. Аминокислоты с первичными аминогруппами реагируют с азотистой кислотой НО—N=0 подобно первичным аминам (стр. 274) группа — NHj замещается группой —ОН. Тем самым аминокислоты превращаются в оксикислоты. При этом выделяется газообразный азот. Например [c.283]

Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот также основан на свойстве пиридоксаль-5а-фосфата, входящего в состав фермента, образовывать с аминогруппой аминокислоты шиффовы основания, способные к обратимым таутомерным превращениям [2891. [c.369]

Третьим источником глицина служит реакция переаминирования аминокислот с глиоксилатом (стадия е, рис. 14-12). Вне зависимости от природы донора аминогруппы константа равновесия в реакции переаминирования в этом случае всегда в сильной степени благоприятствует образованию глицина. [c.120]

В этих реакциях получаются соединения, в которых атом N теряет свои нуклеофильные свойства, что позволяет временно устранить реакционную способность аминогрупп аминокислот [c.47]

Реакции аминогруппы аминокислот. 1. С минеральными кислотами аминокислоты дают соли, подобно аминам. [c.493]

Реакции аминогруппы. При взаимодействии с азотистой кислотой -аминокислоты, подобно алифатическим аминам (см. 6 2), подвергаются дезаминированию. Измерение объема выделившегося в этой реакции азота лежит в основе количественного определения аминокислот (метод Ван-Слайка). [c.410]

Реакции аминогруппы аминокислот. 1. Образование солей с кислотами. С минеральными кислотами аминокислоты дают соли, подобно аминам. [c.375]

Защита аминогруппы аминокислоты (или пептида) осуществляется чаще всего превращеиие.м ее в уротановую группировку, напр, по методу Бергмана и Зерваса путем ацилирования бензилхлоркарбонатом (карбобензоксихлоридом) в условиях реакции Шоттен — Баумана [c.15]

Ацилирование аминогруппы. Свободная аминогруппа аминокислот легко ацилируется. Реакцию обычно проводят по Шоттен-Бауманну в водном растворе в присутствии едкого натра или окиси магния (M+ = Na+ или V2 Mg++) [c.358]

Существуют три основные реакции, с помощью которых в природе аммиак внедряется в органические молекулы (схемы 9—11). Во многих организмах единственной реакцией, позволяющей перейти от неорганического азота к а-аминогруппе аминокислоты, является восстановительное аминирование а-кетоглутарата, в результате которого образуется -глутаминовая кислота (8) (схе- [c.403]

Аминокислоты можно охарактеризовать теми же методами, чтО амины и карбоновые кислоты. Более пригодными оказываются производные, полученные реакциями по аминогруппе. Аминокислоты нельзя идентифицировать по температурам плавления при нагревании они разлагаются, причем температуры разложения не характеристичны. [c.313]

Реакции аминогруппы аминокислот. Азотистая кислота реагирует с аминогруппами аминокислоты с образованием а-оксикис-лоты, свободного азота и воды. С иминогруппой пролина азотистая кислота не реагирует. [c.282]

Совершенно очевидно, что азотистые соединения имеют биогенное происхождение. Весьма вероятно, что порфириновые группировки создавались еще живыми организмами и перешли в нефть в качестве унаследованного продукта. С другой стороны, источником азотистых соединений могли быть белковые йещества, потому что белки содержат до 15—19% азота. Так как белки характерны главным образом для животных организмов, именно эти последние рассматривались как исходный материал нефти. В результате распада белков образуются различные аминокислоты с одной или двумя карбоксильными группами, если распад белков происходил в анаэробных условиях. В случае аэробного разложения белков азот выделяется в виде аммиака. Анаэробное разложение белков дает кроме аминокислот некоторые циклические соединения, содержащие пироллоповые или пирролидоновые циклы. Если исходный материал нефти содержал полисахариды, возможна реакция их альдегидной группы с аминогруппой аминокислот, При этом образуются темные продукты конденсации. Этой реакции приписывается большая роль при образовании углей из смешанного целлюлозно-лигнинового материала. Продукты конденсации аминокислот с целлю лозным материалом, так называемые меланоидины, возможно, могли бы дать циклические азотистые соединения, по своему строению достаточно далекие от исходных форм. Однако все эти предположения требуют еще прямых доказательств. [c.166]

Отметим общие черты синтеза полипептидов на различных полимерах. Полимер, играющий в этом синтезе роль матрицы, имеет функциональные группы, способные реагировать с аминокислотами, присоединяя к себе их остатки ковалентной связью, а также функциональные группы, влияющие на прочность этой связи. Он представляет собой пористое твердое тело, набухающее в водных растворах, что увеличивает вместимость его пор, в которых должны помещаться синтезируемые цепи полипептидов. Чтобы избежать ограничений, зависящих от объема пор, синтез полипептидов проводят на линейных полимерах в растворе. В результате реакции молекул аминокислоты с функциональными группами полимера на его поверхности происходит ориентированная укладка присоединяющихся пептидов таким образом, что наружу обращены все карбоксильные или все аминогруппы. Входя в состав твердого вещества, полипептидные цепи приобретают [c.192]

Аминогруппа аминокислот проявляет себя в реакциях с кислотами, образуя аммонийные соли, ацилируется [c.75]

Из реакций а-аминокислот, которые протекают только по аминогруппе, следует в первую очередь остановиться на взаимодействии их с азотистой кислотой. Свободные аминокислоты, как и первичные алифатические амины (см. разд. 7.2), реагируют с азотистой кислотой с выделением азота. При этом аминогруппа заменяется на гидроксильную. Измерение количества выделяющегося при этом азота используют для количественного определения аминокислот. [c.458]

Если функциональные группы разделены небольшой углеродной цепочкой, то реакция заканчивается на первой ступени с образованием циклических соединений, лишенных перво начальных функциональных групп, а следовательно, и способности продолжать реакцию. Например, аминокислоты, в которых аминогруппа отделена от карбоксильной тремя или четырьмя углеродными атомами, образуют циклический продукт — лак-там [c.178]

Один из способов предотвращения полимеризации аминокислоты состоит в блокировании ее аминогруппы с тем, чтобы в реакцию могла вступать только аминогруппа амина. С этой целью используют карбобензоксихлорид (известный также под названием карбобензилоксихлорида или бензилхлор-формиата ), который реагирует с аминогруппами аминокислот и других [c.393]

Аминогруппа аминокислоты может переноситься в обратимой реакции иа кетокислоту, и при этом получаются новая аминокислота и новая кетокислота [c.69]

Фенилаланин—аммиак-лиаза выделена из многих растительных источников [73, 74] в тщательно очищенном виде. Ингибирование ее ферментативной активности достигалось действием химических реагентов, взаимодействующих с карбонильной группой (например, N-, ЫаВН4) [75, 76]. При обработке фермента три-тированным борогидридом натрия и последующем гидролизе получается аланин, в молекуле которого основная часть радиоактивной метки сосредоточена в р-метильной группе [75]. Аналогично, реакция с [ (1 ]цианидом калия с последующим гидролизом приводит к [р- С]аспарагиновой кислоте [76]. На основании этих фактов предположили, что активный центр фермента, подобно активным Центрам других аминокислотных аммиак-лиаз, содержит остаток а,р-дегидроаланина [75]. Предложен механизм действия фермента [75] (схема 46), согласно которому аминогруппа аминокислоты Первоначально присоединяется к метиленовой группе дегидроала-нина. Показано [77, 78], что реакция элиминирования протекает [c.711]

Из реакций по аминогруппе аминокислот отметим как наиболее важные алкилирование, ацилирование и диазотирование [c.868]

Используемая в случае хроматографии на бумаге флуоресцентная проба основана, согласно исследованиям Опенска-Блаут и др. [53], на протекающей при нагревании реакции аминогрупп аминокислот с альдегидными группами углеводов и поэтому неприменима на силикагеле Г. [c.408]

Затем с аминогруппы аминокислоты снимают трет-бутоксикарбониль-ную защиту и проводят ступенчатый синтез пептида заданной длины и определенной последовательности аминокислот, включая все перечисленные ранее стадии синтеза и удаляя после каждой реакции побочные продукты синтеза промывкой носителя. [c.381]

В ферментативной реакции альдегидная группа пирид-оксальфосфата конденсируется с аминогруппой аминокислоты с образованием имина. Кислотно-катализируемое таутомерное превращение IV—V с последующим гидролизом дает оксокисло-ту и пиридоксаминфосфат (VI) [c.314]

Особое значение описанные здесь методы имеют для синтеза пептидов. Для. этого реакцио нноспособиое производное аминокислоты, например ее хлорангидрид, вводят в реакцию со второй аминокислотой, ее эфиром или пептидом.. Чтобы реакция шла однозначно, необходимо защитить аминогруппу аминокислоты, которая выступает в качестве ацильцой компоненты [c.89]

Она инициируется гликозидными гидроксилом сахара и аминогруппой аминокислоты, которые, реагируя, образуют продукт присоединения. При отщеплении от него одной молекулы воды получается Шиффово основание, а из него — К-замещенный гликозила-мин. Далее в результате перегруппировки Амадори появляется К-замещенная 1-амино-1-дезокси-2-кетоза. Этот продукт является характерным для больщинства реакций, приводящих к окрашенным соединениям — меланоидинам, а перегруппировка Амадори — ключевой. [c.84]

Элиминирование аминогруппы аминокислоты происходит при окислении с образоданием карбонильного соединения и аммиака. Впервые оно наблюдалось Штрекером (1862 г.) при взаимодействии аланина с аллоксаном. В качестве окислителей применяются ди- и трикетоны, N-бромсукцинимид, оксид серебра(П) и др. Конечными продуктами реакции, протекающей с одновременным декарбоксилированием, являются альдегид, цепь которого на один С-атом короче, и аммиак [c.69]

Упомянутые выше модельные эксперименты привели Браунштейна и Снелла к предположению, что важнейшей чертой пири-доксальфосфат-зависимых реакций является образование имина (основания Шиффа) между а-аминогруппой аминокислоты и альдегидной группой пиридоксальфосфата. Это предположение получило широкое признание. В модельных экспериментах обычно использовался пиридоксаль, поливалентный ион металла (Са +, Ре +, А1 +) и подходящий субстрат — аминокислота. Типичная реакция трансаминирования, которая мол<ет быть проведена таким путем, изображена на схеме (94). Для достижения полноты реакции необходим большой избыток субстрата. [c.638]

Успех модельных экспериментов с участием пиридоксаля и ионов металлов в дублировании многих ферментативных реакций а-аминокислот позволил предположить, что ионы металлов могут играть важную роль и в соответствующих ферментативных реакциях. Однако в действительности это, по-видимому, не так получены высокоочищенные препараты ферментов, требующие пирн-доксальфосфат, но не нуждающиеся для проявления полной активности в ионах металла [124]. Функция иона металла в модельной системе состоит, вероятно, в поддержании правильной геометрии промежуточного имина и тем самым в облегчении делокализацни заряда. В ферментативной реакции эту функцию выполняет сам фермент. За исключением этой особенности, складывается впечатление, что роль пиридоксальфосфата очень близка к роли пиридоксаля в модельной системе. Поскольку реакция образования холофермента из кофермента и апофермента заключается в образовании имина пиридоксальфосфата с е-аминогруппой лизина, образование имина (153), участвующего в ферментативной реакции, должно происходить в результате переаминирования, имеющего место в присутствии аминокислотного субстрата схема (98) . [c.641]

Следует подчеркнуть, однако, что значительно больший удельный вес имеет посттрансляционная химическая модификация белков, затрагивающая радикалы отдельных аминокислот. Одной из таких существенных модификаций является ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белка. Например, только после присоединения пиридоксальфосфата к -аминогруппе остатка лизина белковой части—апо-ферменту—образуется биологически активная трехмерная конфигурация аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. Некоторые белки подвергаются гликозилированию, присоединяя олигосахаридные остатки (образование гликопротеинов), и обеспечивают тем самым доставку белков к клеткам-мишеням. Широко представлены химические модификации белков в результате реакции гидроксилирования остатков пролина, лизина (при формировании молекул коллагена), реакции метилирования (остатки лизина, глутамата), ацети-лирования ряда N-концевых аминокислот, реакции карбоксилирования остатков глутамата и аспартата ряда белков (добавление экстра-карбоксильной группы). В частности, протромбин (белок свертывающей [c.532]

Реагент был использован в качестве акцептора хлористого водорода при защите аминогруппы аминокислот реакцией с карбо-бензоксихлоридом 14 . [c.213]

Однако определенные несимметричные ангидриды типа R 00Y [прц V = Р СО, Р КСО, Р ЗОг, (Р 0)2Р0] находят применение (особенно при получении пептидов [19,20]), так как высокая электронная плотность V направляет реакцию по карбонильной группе, удаленной от заместителя У. В синтезах используют также смешанный ангидрид, получаемый из уксусного ангидрида и муравьиной кислоты этот ангидрид избирательно взаимодействует с аминами по формильному углероду, с образованием формамидов [21]. Этот реагент используется также для формилирования аминогруппы аминокислот перед пептидным синтезом [19,, 22]. Циклические ангидриды, такие как фталевый или янтарный, также реагируют с аммиаком или аминами [4, 23, 24], давая после раскрытия кольца моноамид дикарбоновой кислоты (амидовую кислоту) схема (7), стадия (а) . Для выделения амидовой кислоты необходимо тщательно контролировать условия во избежание циклизации в имид схема (7), стадия (б) . И действительно, эта реакция является одним из главных методов синтеза имидов (см. разд. 9.9.1.8). [c.393]

Используя достаточно высокую реакционную способность хлорметильной группы в полимере, реакцией его с БОК-защи-щенной по аминогруппе аминокислотой получают соответствующий эфир, в котором указанная аминокислота связана своей карбоксильной группой с полимером (рис. 8.2). [c.463]

Эти соединения содержат электрофильную ангидридную группу, которая может атаковать алифатическую аминогруппу аминокислоты, используемой в качестве затравки, с выделением СО2 и одновременным освобождением новой аминогруппы из атакующей молекулы N-карбоксиангидрида. Это создает условие для проведения реакции со следующей молекулой N- сарбоксиангидрида, таким образом открывая возможность продолжения поликонденсации [c.284]

Способность аминокислот вступать в химические реакции зависит от ре-акционноспособности соответствующих группировок. Моноаминомонокар-боновые аминокислоты вступают в реакции, характерные для их аминных и карбоксильных групп. Другие аминокислоты, например цистеин, кроме того, вступают в реакции, характерные для сульфгидрильньк групп (—8Н), тирозин — в реакции фенольной группы и т. д. Одной из наиболее характерных реакций аминогруппы является ее взаимодействие с нингидрином [c.20]

На первой стадии активная альдегидная группа пиридоксальфосфата (—СНО) взаимодействует с аминогруппой аминокислоты с образованием иминной связи — шиффова основания. В настоящее время установлено, что взаимодействие аминокислоты с ПФ происходит путем реакции замещения е-КН2-группы остатка лизина в молекуле апофермента на а-аминогруппу аминовсислоты [c.375]

С целью получения таких соединений исследована реакция N-(2,3-эпоксипропил) пирролидина с защищенными аминокислотами. Показано, что этот процесс протекает с одновременным участием двух водородных атомов свободной аминогруппы аминокислоты в раскрытии эпоксидного кольца производного пирролидина с образованием дизамещенного продукта [412] [c.89]

Трансаминирование является очень важным процессом превращения аминокислот в организме. В этой реакции происходит обратимый перенос а-аминогруппы аминокислоты на кетокислоту без промежуточного отщепления аммиака. Реакция протекает наиболее активно, когда один из субстратов представлен дикарбоновой амино-или кетокислотой. Процесс трансаминирования катализируется ферментами — аминотрансферазами, коферментом которых является пиридоксальфосфат. Процесс активно протекает в печени, сердечной мышце, скелетных мышцах, почках, семенниках и других органах. В сыворотке крови активность аминотрансфераз очень низка. При нарушении целостности клеточных мембран аминотрансферазы проникают из тканей в кровь. Поэтому определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови является важным тестом для диагностики таких заболеваний, как инфаркт миокарда, вирусный гепатит, цирроз печени и др. [c.167]

Реакция а-аминокислот с а-оксокислотами в отсутствие катализатора являются другим случаем, когда азот захватывается карбонильной компонентой после окислительного декарбоксилирования. Например, при простом кипячении водного раствора а-фенилглицина и пировиноградной кислоты появляется запах бензальдегида и образуется аланин. При катализе производными пиридоксаля и ионов металла или ферментативными системами, перенос аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту протекает обратимо и без декарбоксилирования. Этот процесс (трансамини-рование) делает а-кето- и а-аминокислоты метаболически взаимо-превращаемыми. [c.244]

Эта короткая глава посвящена обсуждению химии карбоновых кислот с заместителями, содержащими атомы азота в более высокой степени окисления, чем аминогруппа аминокислот. а-Амино-оксикислоты, например циклосерин (1) [1], N-гидроксиаминокис-лоты (2) и гидразинокислоты (3) уже обсуждались в главе 9,6 и здесь будут упоминаться лишь в случае их образования при реакциях других производных карбоновых кислот, Азидокислоты [c.261]